Importancia de Kcat.

Qu es Kcat nmero de recambio?

Kcat es la constante de velocidad de primer orden para la conversin

de ES a E + P.

Es el nmero de molculas de sustrato convertidas en producto por

molcula de enzima y unidad de tiempo, en condiciones de
saturacin de sustrato.

Es la constante de velocidad de la etapa limitante (la ms lenta) de

la transformacin del sustrato en producto.

La etapa limitante es aquella cuya velocidad rige la velocidad

de la reaccin.

Antes de explicar nuestro ejemplo vamos a ver uno ms

sencillo para entenderlo.

Supongamos esta reaccin, A es el sustrato inicial y E el

producto.

La constante de equilibrio es idntica en todas las reacciones.

AHORA Imaginemos que K1=k3=k4 pero que k2 es mucho

menor.

Cuando los sustratos fluyen a travs de la secuencia de

reacciones, el sustrato del enzima con Vmax ms baja tendera
a acumularse, haciendo que las reacciones posteriores se cian
a esa velocidad.

Como vemos en nuestra relacin

La velocidad limitante de la reaccin es v = k2 [ES]
Si el enzima est saturado: [E] = [ES]
v = k2 [E], sabiendo que Kcat solo es til cuando el enzima est
saturado, es decir, cuando se alcanza la velocidad mxima:
Vmax = k2 [E] = Kcat [E]
Kcat = Vmax/[E]

Pero Kcat no es un parmetro adecuado, ya que solo es til a [S]

saturantes.

El parmetro adecuado es Kcat/Km

Constante de especificidad: Nos define la eficiencia, no el poder cataltico de la enzima. Se trata de una
constante de velocidad de segundo orden aparente. Esta velocidad tiene una constante de
proporcionalidad Kcat/Km que nos marca la eficiencia de los encuentros de E y S para dar productos.
Una alta eficiencia implica un valor alto del cociente, y esto se puede conseguir, bien con una alta Kcat,
bien con una Km baja.

Para concentraciones de sustrato mucho mayores que la Km, sabemos que

la Kcat es igual a la K2, por lo tanto Vmax es Kcat [E]
Por si no ha quedado claro lo voy a demostrar por la pendiente de la
ecuacin de Michaelis-Menten
Y=mx +n

Vmax

V= Km+[ S ] *[S]

V=K2*[ES]

Vmax

K2*[ES]= Km+[S ] *[S] Km despreciable

K2*[ES]=

Vmax
[S] *[S]

Tachamos [S],K2=Kcat

Kcat*[ES]=Vmax
[S]-> [ES]=[E]total
Kcat[E]=Vmax
Al estar el enzima saturado Kcat se vale por si solo, simplemente con
multiplicarlo por la concentracin de enzima (que conocemos) podemos
hallar Vmax.
Para concentraciones de sustrato mucho menores a Km la velocidad es la
constante de especificidad por[E][S] y queda demostrado de la siguiente
manera
V=K2*[ES]
V=

[ES]=

K 2 [ E ] [S ]
Km
V=

[ E ] [ S]
Km
K2=Kcat

Kcat
[ E][S]
Km

Al no estar el enzima saturado Kcat no es til por si solo como ya habamos

dicho.
Simplemente usando la constante de especifidad multiplicada por dos
concentraciones que conocemos (La inicial de enzima y la de sustrato)
obtenemos la
velocidad