2do año de medicina, sección “7”

Doctor: José Zerpa

Bachiller: Anthony Ladera, CI. 27.555.521

ENZIMAS

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres
vivos. Son básicamente catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en
una reacción, aumentan notablemente su velocidad. Comúnmente son de
naturaleza proteica, pero también de ARN. Las enzimas se encargan de modificar
la velocidad de reacción, esto sin afectar el equilibro de la misma. En función de
su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican en seis tipos: la primera
clase se conoce como oxidorreductasas; la segunda transferasas; la tercera
hidrolasas; la cuarta como liasas; la quinta isomerasas y la sexta se denomina
ligasas.

Los oxidorreductasas catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir,

transferencia de hidrógeno (H) o electrones de un sustento a otro. Las
transferasas catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto de hidrógeno)
de un sustento a otro. La tercera clase, hidrolasas, catalizan las reacciones de
hidrólisis. Las liasas catalizan las reacciones de ruptura o soldadura de sustratos.
La quinta clase, las isómeras, se encargan de catalizar la intervención de
isómeros. Y por último, la sexta clase, ligasas, cataliza la síntesis de los enlaces
denominados “fuertes”, así como la unión de dos sustratos con hidrólisis
simultánea de un nucleótido trifosfato, por ejemplo: ATP, GTP, entre otros.

En cuento a la cinética enzimática, ésta consiste en cómo las enzimas se

unen a sus sustratos y los transforman en productos. Los datos de equilibrios
utilizados en los estudios cinéticos son obtenidos mediante ensayos enzimáticos.
Las enzimas pueden catalizar hasta varios millones de reacciones por segundo.
Por ejemplo, la descarboxilación no enzimática de la orotidina 5'-monofosfato,
tiene una vida media de 78 millones de años. Sin embargo, cuando la enzima
orotidina 5'-fosfato descarboxilasa está presente en el medio, ese mismo proceso
tarda apenas 25 milisegundos. Hay que tener en cuenta que las velocidades de
las enzimas dependen de las condiciones de la solución y de la concentración de
sustratos.
 Para encontrar la máxima velocidad de una reacción enzimática, la
concentración de sustrato se incrementa hasta que se obtiene una tasa constante
de formación de producto. Entonces bien, La saturación ocurre porque, cuando la
concentración de sustrato aumenta, disminuye la concentración de enzima libre,
que se convierte en la forma con sustrato unido. A la máxima velocidad (Vmax) de
la enzima, todos los sitios activos de dicha enzima tienen sustrato unido, y la
cantidad de complejos es igual a la cantidad total de enzima. Sin embargo, Vmax
es tan solo una de las constantes cinéticas de la enzima. También es importante
señalar que algunas enzimas presentan una cinética más rápida que la velocidad
de difusión, por lo que en un principio parecía ser imposible.

De esta misma manera se presentan los inhibidores cinéticos, que

consisten en moléculas que regulan la actividad enzimática, inhibiendo así su
actividad. A grandes rasgos, pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las
irreversibles se unen covalentemente a la enzima sin posibilidad de revertir la
modificación, siendo útiles en farmacología. Algunos de los fármacos que actúan
de este modo son la eflornitina, utilizada para tratar la tripanosomiasis africana, la
penicilina y la aspirina. Ahora bien, las reversibles poseen la capacidad de unirse
de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse así, según la forma en que
intervienen en la reacción, en competitivas, acompetitivas y mixtas.

En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la

misma enzima al mismo tiempo. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor
tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el cual también se une el
sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la
enzima; en la inhibición acompetitiva el inhibidor no puede unirse a la enzima libre,
sino únicamente al complejo enzima-sustrato. Por otro lado, La inhibición no
competitiva es una forma de inhibición mixta donde la unión del inhibidor con la
enzima reduce su actividad pero no afecta la unión con el sustrato. Por último, en
la inhibición mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el
sustrato.
 En muchos organismos, los inhibidores pueden actuar como parte de un
mecanismo de realimentación. Si una enzima produce una sustancia en
demasiada cantidad en el organismo, esta misma sustancia podría actuar como un
inhibidor de la enzima al inicio de la ruta que lo produce, deteniendo así dicha
producción cuando haya una cantidad suficiente de la sustancia en cuestión. Este
sería una forma de realimentación negativa. Debido a que los inhibidores modulan
la función de las enzimas, suelen ser utilizados como fármacos. Un típico ejemplo
de un inhibidor que es utilizado como fármaco es la aspirina, la cual inhibe las
enzimas COX-1 y COX-2 implicadas en la síntesis de un intermediario
inflamatorio, las prostaglandinas, con lo que suprime así los efectos derivados, el
dolor y la inflamación.

Por último tenemos lo que es la regulación de las enzimas, es importante

señalar que las enzimas pueden ser reguladas por diferentes moléculas que
aumentan o bien disminuyen su actividad. Las moléculas que aumentan la
actividad de una enzima se conocen como activadores, mientras que aquellas que
disminuyen la actividad de una enzima se llaman inhibidores. De esta manera hay
muchas clases de moléculas que bloquean o promueven la función enzimática y
que la afectan por distintas rutas; por ejemplo: la competitiva v. no competitiva, en
muchos casos bien estudiados, la unión de un activador o un inhibidor es
reversible, es decir que la molécula no se une permanentemente a la enzima.
Algunos tipos importantes de fármacos actúan como inhibidores reversibles.

La totalidad de reacciones bioquímicas de un organismo constituye su

metabolismo, el cual consiste en secuencias de reacciones químicas catalizadas
por enzimas llamadas vías metabólicas. En estas secuencias, el producto de una
reacción química es el sustrato de la siguiente reacción y así sucesivamente. De
esta forma se presentan dos tipos de vías metabólicas; a) anabólicas: en ellas se
sintetizan moléculas básicas que hacen posible construir macromoléculas, son
reacciones endergónicas (consumen energía); b) catabólicas: en ellas se rompen
moléculas que permiten obtener energía libre utilizable, son reacciones
exergónicas (liberan energía). En la regulación de la actividad enzimática
participan sustancias que actúan como inhibidores, los cuales reducen la
velocidad de las reacciones catalizadas.