TEMA 4: Proteínas

Proteínas. Concepto:

Son macromoléculas orgánicas constituidas por aminoácidos unidos mediante enlaces

peptídicos o anhídridos.

Funciones:

 Enzimática: Sacarasa, Peptinas.

 Reguladora (Hormonas): Insulina (Reguladora de la glucosa), Hormona somatotrófica
(Hormona del Crecimiento), Vasopresina (Hormona Antidiurética), Tiroxina
(Hormona Tiroidea).
 Estructural: Colágeno (Tejidos conjuntivos, piel, tendones, huesos, cornea), Queratina
(cabello, uñas), Tubulina (Citoesqueleto), Elastina (elasticidad en los tejidos).
 Defensa: Anticuerpos, Inmunoglobulinas, Queratina (protege la piel), Trombina
(coagulación sanguínea).
 Transporte: Hemoglobina (transporte de oxígeno).
 Contráctiles y Móviles: Actina (Contráctiladora muscular y forman parte de los
microfilamentos-movilidad celular-), Miosina (Contráctiladora muscular).
 Almacenadora: Mioglobina (almacena oxígeno en los músculos).

Clasificación:

1. Según su Composición:
 Proteínas Simples: Son las que están formadas exclusivamente por aminoácidos.
Ej.: Histina, Queratina, Globulinas…
 Proteínas Conjugadas: Son las que contienen además de la cadena polipeptídica
un componente NO aminoácido llamado grupo prostético. Ej.: Nucleoproteínas,
Glicoproteínas, Fosfoproteínas, Metaloproteínas, Lipoproteínas…
2. Según su Conformación (Forma Molecular):
 Proteínas Fibrosas: Son estructuras muy extendidas que consisten en varias
cadenas polipeptídica estrechamente asociadas entre sí. Son relativamente
insolubles. Su principal papel es arquitectónico, proporcionan la estructura fuerte
y el soporte al organismo. Generalmente poseen estructuras secundarias y a veces
terciarias. Ej.: Queratina, Elastina, Colágeno, Miosina…
 Proteínas Globulares: Son las que tienen la cadena polipeptídica enrolladas
sobre sí misma dando lugar a una estructura más o menos esféricas y compactas.
Tienen estructura generalmente terciaria o cuaternaria. En su mayoría son
solubles. Ej.: Albuminas, Hemoglobina, Anticuerpos, Glutelinas, Histina…
 3. Según su Estructura:
 Primaria: Son las proteínas que en la secuencia de aminoácidos están unidos
solamente por enlaces peptídicos.
 Secundaria: Son las proteínas que tienen enlaces de puentes de Hidrógeno entre
los elementos de la cadena polipeptídica.
 Terciaria: Son las proteínas que tienen enlaces de puentes de Hidrógeno entre
las cadenas laterales de los aminoácidos, interacciones electrostáticas, enlaces
de puentes disulfuro e interacciones hidrofóbicas.
 Cuaternaria: Son las proteínas que tienen los mismos enlaces que los terciarios
pero con las fuerzas de Van Der Waals.

Estructura o Niveles de Estructuración:

1. Estructura Primaria: se refiere a la secuencia de

aminoácidos en una cadena polipeptídica. Los
aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo
una de sus características mas importante la coplanaridad
de los radicales constituyentes del enlace.
2. Estructura Secundaria: es el plegamiento regular local
entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena
polipeptídica. Se adopta gracias a la formación de
puentes de hidrógeno entre los grupos involucrados en las
uniones peptídicas de aminoácidos cercanos en la cadena.
Estos también se los encuentra en forma de espiral
aplana. Ej.: Queratina, Hélice de Colágeno (solo los
tejidos conectivos)…
3. Estructura Terciaria: es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el
espacio sobre sí misma, ya sea globular o fibrosa, esto se debe a sus diversos
enlaces por puentes de hidrógenos, interacciones electrostáticas e hidrofóbicas,
entre otras. Es la disposición de los dominios en el espacio. Ej.: Mioglobina…
4. Estructura Cuaternaria: Son oligómeros (poseen más de una cadena polipeptídica)
en donde las cadenas polipeptídicas que las forman encajan unas con otras para
formar estructuras globulares, que posee propiedades distintas a la de sus
monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante
interacciones no covalentes como lo son las fuerzas de Van Der Waals. Ej.:
Hemoglobina…

La estructura secundaria puede ser:

Hélice alfa: La cadena polipeptídica se desarrolla en espiral sobre sí misma debido a los
giros producidos en torno al carbono beta de cada aminoácido.
Hoja plegada beta: Ocurre cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus
enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada cadena beta. Algunas
regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo
uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios.

Giros beta: Son las secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta, a
menudo están conectadas entre sí por medio de los giros beta. Son secuencias cortas, con
una conformación característica que impone un brusco giro de 180° a la cadena principal de
un polipéptido.

Desnaturalización Proteica:

Se refiere a la pérdida de la conformación nativa de una proteína con la consiguiente

pérdida de su actividad biológica. Los factores que causan la desnaturalización proteica
son:

 Elevación de la temperatura.
 Cambios de pH.
 Agentes químicos desnaturalizantes.

Dominio: Es la zona de una proteína donde se haya más densidad, es decir donde hay más
plegamientos.

Colágeno:

Es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenas. Son secretadas
por las células del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos
celulares. Es el componente más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25% de
la masa total de proteínas en los mamíferos. Esta compuesta por 3 cadenas que forman un
triple hélice, cada cadena tiene unos 1.400 aminoácidos de los cuales 1 cada 3 es una
glicina y a intervalos regulares hay Prolina y la hidroxiprolina, unidos por puentes de
hidrógeno.

Síntesis de Colágeno:

Se inicia en el citoplasma cuando ingresas desde la circulación sanguínea aminoácidos,

fundamentalmente la glicina, la Prolina y la lisina, formándose ARNm para cada cadenas
aislada que formará, las cuales son llevadas al retículo endoplasmático donde los residuos
de lisina y de Prolina son hidroxilados, mediante enzimas que requieren de Fe+3 y vitamina
C como cofactores. La hidroxilación de la Prolina hace termoestable a la proteína, mientras
que la hidroxilación de la Prolina permitirá el entrecruzamiento de varias triples hélices. La
triple hélice es ensamblada entonces quedando las estructuras globulares. Las triples hélices
son transportadas al aparato de Golgi donde son modificadas por sulfatación, fosforilándose
algunas serinas originando el procolágeno. El procolágeno resultante es excretado de la
célula a través de vesículas secretorias.

La conversión del procolágeno en colágeno tiene lugar extracelularmente. Las triples

hélices se ensamblan en fibrillas, momento en el que pueden participar otras proteínas del
tejido conjuntivo como la laminina. Algunos de los restos de hidroxilisina son convertidos a
aldehídos reactivos que reaccionan con otros restos de lisina o hidroxilisina para formar los
entrecruzamientos. Originando así ya el colágeno.