PROTEINAS

PROTEÍNAS
 Son biomoléculas compuestas por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno.
 Cuando la cadena polipeptídica tiene un peso
molecular mayor que 5 000 D, se considera que es una
proteína.
 Son los responsables de la mayor parte de las
estructuras y reacciones vitales que tienen lugar en el
ser vivo.
Formadas a partir de 20 aminoácidos.
 Lo que determina la diferenciación de una a otra es el
orden o la secuencia en la cual se encuentran unidos los
aminoácidos.
 Esta secuencia viene determinada en la información
genética.
 Desde 1.25 min.
1. FUNCIONES https://youtu.be/eWcGXoTkBRI

Función Fundamento
Estructural Forman tejidos de sostén, aportan elasticidad y resistencia a
órganos, tejidos y forman estructuras celulares.
Enzimática Catalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo,
interaccionan de forma específica.
Hormonal Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el
glucagón que son los encargados de regular los niveles de glucosa en
sangre.
Defensa Las proteínas desarrollan anticuerpos y son los encargados de
regular factores contra agentes extraños, infecciones y toxinas
bacterianas. Por ejemplo: el fibrinógeno y la trombina participan en
la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias y las
inmunoglobulinas actúan como anticuerpos.
Transporte por ejemplo, la hemoglobina y la mioglobina, son proteínas
trasportadoras de oxígeno en la sangre y músculos.
Reserva Las proteínas cumplen una función energética ya que aportan 4
Kcal/g.
Contracción muscular Facilitan el movimiento de las células ya que constituyen las
miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos.
 ESTRUCTURA PRIMARIA

 Se caracteriza por el orden o secuencia de sus L-α-aminoácidos unidos

mediante enlace peptídico.
 La secuencia aminoacídica que caracteriza a cada proteína está determinada
genéticamente.
 Mutación produce un cambio en la secuencia de AA que resulta en una
proteína defectuosa, causando una patología.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es el ordenamiento que adopta la cadena polipeptídica como consecuencia de la formación
de puentes de hidrógeno entre los oxígenos carbonílicos y los nitrógenos amídicos.

Este nivel está caracterizado por dos conformaciones regulares: la α-hélice y la

conformación β.
un puente de H entre el CO de un aminoácido y el NH del cuarto
aminoácido (i+4) por detrás
Hélice –α:
Es una estructura rígida en forma de varilla que se origina cuando una cadena polipeptídica se
enrolla en una conformación helicoidal dextrógira.
Se forman enlaces de hidrógeno entre el grupo N-H de cada aminoácido y el grupo carbonilo
del aminoácido que se encuentra cuatro residuos más adelante

Cada vuelta completa equivale a una distancia de

0,54 nm y contiene 3,6 residuos de aminoácidos.

1 = enlaces por puente de hidrógeno.

2 = enlace peptídico.
3 = carbono alfa de uno de los residuos.
4 = paso de la hélice: 0,54 nm.

Los grupos R de los aminoácidos se extienden

hacia afuera de la hélice.
Laminas -β
La hoja plegada se constituye entre varias cadenas
polipeptídicas paralelas estabilizadas por puentes de
hidrógeno entre el oxígeno carbonílico y el nitrógeno amídico.

Cuando las cadenas polipeptídicas adyacentes

comienzan por el mismo sentido, se
denominan hojas plegadas paralelas.

Los puentes de hidrógeno se establecen

en dirección oblicua al eje longitudinal de
la cadena.
Cuando las cadenas polipeptídicas
adyacentes comienzan con terminales
diferentes, o sean poseen sentidos
opuestos, se denominan hojas plegadas
antiparalelas

Los puentes de hidrógeno se establecen

de forma perpendicular al eje longitudinal
de cada cadena.
 Muchas proteínas contienen combinaciones de las estructuras secundarias hélice α
y lámina plegada β. Estos patrones se denominan MOTIVOS.

En la unidad βαβ, dos láminas plegadas β

paralelas están conectadas mediante un
segmento de hélice α.

Patrón meandro β están conectadas dos láminas β antiparalelas

mediante aminoácidos polares y glicinas para realizar un cambio
más abrupto de la dirección de la cadena polipeptídica denominado
reversa o giro de horquilla.

Barriles β cuando varias configuraciones de lámina β

se repliegan sobre sí mismas.

Unidades αα (o hélice-lazo-hélice), dos regiones de

hélice α sucesivas separadas por un lazo no
helicoidal.
 ESTRUCTURA TERCIARIA

El término estructura terciaria señala las

conformaciones tridimensionales únicas que
asumen las proteínas globulares cuando se
pliegan en sus estructuras nativas (biológicamente
activas).
Las proteínas globulares grandes (es decir,
aquellas con más de 200 residuos de aminoácidos)
suelen contener varias unidades compactas
denominadas Dominios.
Los dominios son segmentos independientes en términos
estructurales que poseen funciones específicas (p. ej., la unión de
un ion o de una molécula pequeña).

Los dominios se clasifican con base en la estructura de su motivo

central:

- Los dominios α están formados exclusivamente por hélices α.

- Los dominios β constan de cadenas β antíparalelas.
- Los dominios α / β contienen diversas combinaciones de una
hélice α alternada con cadenas β (motivos βαβ).
- Los dominios α + β son principalmente láminas β desde las
cuales se proyectan una o más hélices α.
1. Si se enfrentan los grupos sulfidrilos de dos cisteínas se forma el puente
disulfuro.
2. Si se enfrentan un grupo ácido (-) con otro básico (+) se establecerá una unión
electrostática o iónica.
3. Si enfrentan un grupo hidroxilado y el otro ácido será el puente de hidrógeno.
4. Si se enfrentan dos aminoácidos apolares la unión será hidrofóbica.
 Proteínas Fibrosas
• Contienen por lo general
proporciones elevadas de
estructuras secundarias
regulares, como hélices α y
láminas plegadas β.

• Ej: La queratina formada por

haces de hélices α.
• Fibroína está dispuestas en
láminas plegadas β
antiparalelas

• Función estructural

• Insolubles en agua
 COLAGENO
• El colágeno es sintetizado por células de tejido conjuntivo, que lo
secretan al espacio extracelular para formar parte de la matriz de
este tejido.
• El colágeno es la proteína más abundante en el cuerpo humano
(representa el 25% de la proteína corporal total).
• Las moléculas de colágeno genéticamente distintas de la piel, de
los huesos, de los tendones (fuerza tensora), de los vasos
sanguíneos y de la cornea(transparencia) proporcionan a estas
estructuras muchas de sus propiedades especiales.
El ser humano tiene 28 colágenos diferentes y
42 genes que codifican cadenas de colágeno.

Algunos de los colágenos más abundantes

forman fibrillas; otros forman extensas redes o
tienen funciones más especializadas.
Tipos de colágeno
Cerca del 90% del colágeno que se encuentra en el ser humano es de tipo I.
Tipo Ub icación Función
I Dermis, hueso, tendón y cornea Resistencia al estiramiento
II Cartílagos Resistencia a la presión intermitente
III Sistema linfático, bazo, hígado, Forma una red estructural en el bazo, hígado,
sistema cardiovascular ganglios linfáticos.
IV Lamina basal que subyace a los Forma la red de la lamina densa de la lamina
epitelios basal para dar soporte y filtración.
V Dermis, tendones, ligamentos, Se relaciona con el colágeno tipo I y la
placenta. sustancia basal placentaria.
VII Unión de epidermis y dermis Fija la lamina densa a la lamina reticular
subyacente.
XI Cartilago Se relaciona con las fibras de colágeno tipo II
XII Tendones y ligamnetos Se relaciona con las fibras de colágeno tipo I
XXI Encías, musculo cardiaco y Mantiene la arquitectura tridimensional de
esquelético. los tejidos conectivos.
• El colágeno de tipo I es el más abundante en el cuerpo.
• Tiene una composición de aminoácidos inusual, con un
33% de glicina y un 10% de prolina.
• También contiene un 0,5% de 3-hidroxiprolina, un 10% de
4-hidroxiprolina y un 1% de 5-hidrolisina: Estos
aminoácidos hidroxilados son sintetizados
postraduccionalmente a partir de residuos prolilo y lisilo en
el polipéptido.
• El colágeno es deficiente en algunos de los aminoácidos
esenciales desde el punto de vista nutricional, como la
isoleucina, la fenilalanina/tirosina y los aminoácidos de
azufre.
Composición del colágeno

El Colágeno está formado por tres cadenas

polipeptídicas levógiras que están enrolladas
una sobre la otra para formar una triple hélice,
constituyendo una unidad macromolecular
denominada tropocolágeno, que se mantienen
unidas por los puentes del H aportado por las
Hpro.
Estas macromoléculas de tropocolágeno son
muy pequeñas, las cuales se agrupan entre sí
para conformar estructuras llamadas fibrillas de
colágeno.
Las fibras colágenas tienden a agruparse en
conjuntos más grandes llamados
haces colágenos.
La dermis es la reguladora de la
actividad cutánea. De ella dependen la
elasticidad y flexibilidad de la piel.

Está formada principalmente por fibras

de colágeno y elastina, proteínas con
composición y estructura muy
similares.

Con la edad se pierde el colágeno y

elastina. En consecuencia, el tejido
dérmico pierde grosor y firmeza,
originando arrugas y flacidez.
Enfermedades del
colágeno
QUERATINA
Está formada por cadenas de aminoácidos que se enrollan formando una
estructura helicoidal denominada hélice alfa dextrógira (puentes de
hidrogeno, interacciones electrostáticas y puentes disulfuro), estas
cadenas se unen de dos en dos o de tres en tres formando una
estructura denominada protofibrilla, que a su vez se agrupan para
formar una especie de cable denominado microfibrillas que son las fibras
que forman el cabello.
La queratina es una proteína responsable de las
propiedades de dureza y flexibilidad del cabello.
 Grupo prostético Grupo hemo
Un grupo prostético es el Grupo hemo esta formado por una
componente no aminoacídico molécula de protoporfirina IX
(compuesta por cuatro anillos
que forma parte de la de pirrólicos) unida a un átomo de Fe2+.
estructura algunas que se
proteínas y halla
fuertemente unido al resto de
la molécula.

Anillos pirrolíricos
Fe unido al N de los anillos pirrolíricos
 Proteínas Globulares

• Las funciones biológicas de las proteínas globulares en general

implican la unión precisa de pequeños ligandos o de grandes
macromoléculas como los ácidos nucIeicos u otras proteínas.
• Cada proteína posee una o más cavidades o hendiduras únicas
cuya estructura es complementaria a la de ligandos específicos.
Tras la unión del ligando, la proteína experimenta un cambio
conformacional que está ligado a un suceso bioquímico. Por
ejemplo, la unión del ATP a la miosina en las células musculares es
un suceso crítico en la contracción muscular.
• Las proteínas mioglobina y hemoglobina que se unen al oxígeno
son ejemplos interesantes y bien analizados de proteínas
globulares.
• Ambas son miembros de las hemoproteínas, un grupo
especializado que contiene el grupo protésico hemo.
 Mioglobina (Mb)
• Se encuentra en una concentración elevada en
los músculos esqueléticos y en el músculo
cardiaco, proporciona a estos tejidos su color
rojo característico.
• Proteína de 153 L-α-aminoácidos.
• El componente proteínico de la mioglobina,
que se denomina globina, es una cadena
polipeptídica única que contiene ocho
segmentos de hélice α.
• La cadena de globina plegada forma una
hendidura que encierra casi por completo al
grupo hemo. El hemo libre [Fe2+] posee una
afinidad elevada por el 02 y se oxida de forma
irreversible para formar hematina [Fe3+].
Todos los aminoácidos que
interactúan con el grupo hemo son
no polares, con la excepción de dos
histidinas, una de las cuales (la
histidina proximal) se une
directamente al átomo de hierro del
grupo hemo, la otra (la histidina
distal) estabiliza el sitio de unión del
oxígeno
Inmunoglobulinas
• Proteínas sintetizadas por el sistema inmune (linfocitos B y
células plasmáticas derivadas de ellos)
•Se detectan en sangre dentro de la fracción de lasϒglobulinas
• Reconocen moléculas (antígenos) de manera muy específica y
forman complejos estables con ellos
• Presentes en plasma y otros fluidos biológicos (saliva,
lágrimas, secreción mucosa intestinal, líquidos inovial,etc.)
•Tienen una vida media relativamente larga
•Constituyen una defensa muy eficaz contra agentes patógenos
Estructura básica de las inmunoglobulinas

Dos cadenas pesadas (50 KDa), idénticas entre sí

Dos cadenas ligeras (25 KDa), idénticas entre sí
Las cadenas están unidas por uno o varios puentes
disulfuro
Existen 5 tipos básicos de inmunoglobulinas: IgG, IgM, IgA, IgD, IgE.

Son sintetizadas por los linfocitos B (IgM, IgD) y por las células
plasmáticas derivadas de ellos (IgG, IgA, IgE).

•IgM e IgG se detectan principalmente en el plasma sanguíneo.

•Las IgA aparecen fundamentalmente en secreciones (saliva,

lágrimas, secreción intestinal, etc.).

• La IgD es una inmunoglobulina asociada a la membrana de los

linfocitos B (células implicadas en la respuesta inmune).

• Las IgE son anticuerpos que, participan en las reacciones de

hipersensibilidad.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Proteínas constituidas por dos o más cadenas

polipeptídicas, idénticas o diferentes en su
estructura, generalmente en número par, unidas
por interacciones no covalentes y en ocasiones por
puentes disulfuro.
• Cada una de estas cadenas polipeptídicas reciben
indistintamente los nombres de monómeros o
subunidades, y el conjunto forma la proteína
oligomérica.
Hemoglobina (Hb)
La hemoglobina es una molécula casi
esférica que se encuentra en los eritrocitos,
donde su función principal es transportar
oxígeno de los pulmones a todos los tejidos
del cuerpo.

La HbA está formada por dos cadenas β y

dos cadenas α.

Las cuatro cadenas de la hemoglobina están

dispuestas en dos dímeros idénticos,
llamados α1 β1 y α2 β2.

Cada polipéptido de globina posee una

unidad de unión al grupo hemo.
 La hemoglobina es una molécula casi esférica
que se encuentra en los eritrocitos,.

Hemoglobina (Hb)
•Lleva el O2 de los
pulmones, vía sangre
arterial, a los tejidos donde lo
libera.
Sangre arterial
Sangre venosa

• Une CO2 procedente del

metabolismo en los tejidos, y
lo transporta, vía sangre
venosa, a los pulmones para
ser eliminado.
HOLOPROTEINAS Y HETEROPROTEINAS

HOLOPROTEINAS HETEROPROTEINA
“ Simples” “Conjugadas”

Son aquellas que al Son proteínas que al

hidrolizarse producen hidrolizarse producen
únicamente aminoácidos. también, además de los
aminoácidos, otros
componentes orgánicos o
inorgánicos.
HOLOPROTEINAS
Globulares Albúminas: En la sangre, realizan muchas funciones; algunas son
amortiguadoras, otras acarrean moléculas de lípidos o de ácidos
grasos insolubles en agua,
Globulinas: Forman parte del mecanismo de defensa del cuerpo contra
las enfermedades.

Fibrosas • Colágenos: se encuentra en los huesos, dientes, tendones, piel y

tejido conectivo blando.
•Elastina: En ligamentos, en las paredes de los vasos sanguíneos
•Queratinas: se encuentran en el cabello
•Miosinas: son las proteínas del músculo contráctil.
• Fibrina: La proteína de un coágulo de sangre. Durante la
coagulación, ésta se forma de su precursor, el fibrinógeno, mediante
una serie de reacciones complejas
HETEROPROTEINAS

NOMBRE COMPONENTE NO PROTEICO

Nucleoproteínas Ácidos nucleicos. Nucleosomas y ribosomas.

Lipoproteínas Lípidos. LDL (baja), HDL (alta), VLDL (muy baja) densidad.

Fosfoproteínas Grupos fosfato. Proteínas de Membrana, Enzimas.

Metaloproteínas Metales. Hemoglobina, mioglobina, Catalasa.

Glucoproteínas Monosacáridos. Anticuerpos, Hormonas, Proteínas de

Membrana.
LIPOPROTEINAS
Las lipoproteínas son partículas formadas por una fracción
proteica denominada apoproteínas (APO) y una fracción lipídica
(colesterol y triglicéridos), cuya función es la de solubilizar y
transportar lípidos en el plasma.
FUNCION
Empaquetar los lípidos insolubles en el plasma
proveniente de los alimentos (exógeno) y los
sintetizados por nuestro organismo (endógenos),
que son transportarlos desde el intestino y el
hígado a los tejidos periféricos y viceversa;
devolviendo el colesterol al hígado para su
eliminación del organismo en forma de ácidos
biliares.
NUCLEOPROTEINAS

Es una proteína que esta estructuralmente asociada con un acido

nucleico (ADN y ARN) formando complejos estables.
Dependiendo el tipo de acido nucleico al que se unan se dividen
en:
 Desoxirribonucleoproteinas
 Ribonucleoproteinas

Todas las células vivas contienen nucleoproteínas y algunos de

los sistemas vivos mas simples, como los virus, están formados
exclusivamente por nucleoproteínas.
Influenza:
Virus transmitido por vía respiratoria.

Familia: ORTHOMYXOVIRIDAE

 Glicoproteínas de Superficie:
Hemaglutinina
Neuraminidasa
 Proteínas Estructurales:
Nucleoproteinas (NP)
Matrix (M)
CROMOPROTEINAS
Estas son las proteínas combinadas con un grupo prostético, es decir un
pigmento, debido a que posee dobles enlaces conjugados.

Dentro de ellas se diferencian dos tipos atendiendo a la composición del grupo

prostético.

 Porfirínicas: el grupo prostético es una metalporfirína, que es una molécula

formada por un anillo tetrapirrólico o porfirina en cuyo interior existe un
catión metálico (Fe).
Hemoglobina y mioglobina: en este caso a la metalporfirina se la
denomina grupo hemo y lleva como catión metálico el ión Fe2+,
es de color rojo. La hemoglobina transporta el oxígeno en la
sangre de los vertebrados y la mioglobina en los músculos.

Citocromos: también contienen hierro formando un catión

férrico (Fe3+) y la porfirina se llama grupo hemino, y aparece en
las enzimas catalasa y peroxidasa.
 No porfirínicas: el grupo prostético también es una molécula
coloreada, tiene cationes metálicos pero no anillos pirrólicos.

Hemocianina: es de color azul, contiene Cu2+, es el pigmento

respiratorio de moluscos y crustáceos.
Rodopsina: esta presente en las células de la
retina, necesaria para el proceso visual, ya que
es la molécula que capta la luz.
Desnaturalización
Es el proceso de desorganización de la estructura
nativa de una proteína por agentes físicos y químicos.
Enlaces peptídicos y estructura primaria permanecen
inalterados.
 Estructura cuaternaria: subunidades se separan o su
posición espacial se rompe
 Estructura terciaria: interrupción de enlaces covalentes
(SS entre CIS), enlaces no covalentes dipolodipolo entre
cadenas polares de AA.
 Estructura secundaria: pierden los patrones de
repetición regulares (hélices alfa)
Estructura primaria: secuencia de AA no se interrumpe
 AGENTES DESNATURALIZANTES

• Cambian las propiedades físicas, químicas y biológicas.

Pérdida de la actividad biológica.
•Se mantiene la estructura primaria….

Condiciones desnaturalizantes :
- Ácidos y bases fuertes
- Solventes orgánicos.
- Detergentes.
- Agentes reductores
- Concentración salina.
- Iones metálicos pesados.
Temperatura/acido

Cambio de pH
 Cuando la concentración de sal aumenta en una solución acuosa de proteína, algunas
de las moléculas de agua que interactúan con los grupos ionizables de la proteína son
atraídas hacia los iones de la sal. A medida que disminuye el número de moléculas de
solvente disponibles para interactuar con estos grupos, las interacciones proteína-
proteína aumentan. Si la concentración de sal es suficientemente elevada, quedan tan
pocas moléculas de agua disponibles para interactuar con grupos ionizables que las
esferas de solvatación alrededor de los grupos ionizados de la proteína desaparecen.
Las moléculas proteínicas se agregan y luego se precipitan.

La interacción proteína – proteína se

Hace muy fuerte y se pierde la
solubilidad y se
precipita

CONCENTRACIÓN SALINA
 Ácidos y bases fuertes
Los cambios de pH dan lugar a la protonación de algunos grupos
laterales de la proteína, lo cual altera los patrones de los enlaces de
hidrógeno y de los puentes salinos. Al acercarse la proteína a su
punto isoeléctrico, ésta se hace insoluble y se precipita de la
solución.

Una exposición prolongada de proteínas a pH

altos inhibe la formación de agregados.
 SOLVENTES ORGÁNICOS

Los solventes orgánicos hidrosolubles,

como el etanol, interfieren con las
interacciones hidrófobas, debido a que
interactúan con los grupos R no
polares y forman enlaces de hidrógeno
con el agua y con los grupos polares
de las proteínas. Algunos solventes no
polares también interrumpen las
interacciones hidrófobas.
 Agentes reductores Detergentes

Como el mercaptoetanol β Los detergentes

convierten los puentes interrumpen las
disulfuro en grupos interacciones hidrófobas,
sulfhidrilos. haciendo que las proteínas
se desplieguen en cadenas
La urea rompe los enlaces polipeptídicas extendidas.
de hidrógeno y las Se dice que estas
interacciones hidrófobas. moléculas son antipáticas
porque tienen tanto
componentes hidrófobos
como hidrófilos.
TEMPERATURA

Al aumentar la temperatura, aumenta la

velocidad de vibración molecular. Por último se
rompen las interacciones débiles como los
enlaces de hidrógeno, y la proteína se despliega.
Por eso es imprescindible impedir el aumento
de la temperatura corporal por encima de los
límites normales.
Algunas proteínas son más resistentes a la
desnaturalización por el calor, y este hecho
puede utilizarse en los procedimientos de
purificación.
https://youtu.be/qJZNPifTNrc Desde 0.49 min
Es importante cocinar adecuadamente los
alimentos, ya que al ser desnaturalizadas las
proteínas globulares por la cocción, los enlaces
peptídicos quedan expuestos y pueden ser
hidrolizados por las enzimas proteolíticas más
eficazmente, facilitando la digestión.

Mientras mayor sea la digestibilidad de las

proteínas, mayor será su aprovechamiento, pues
ingresarán más aminoácidos al organismo.
 Características estructurales que protegen a la
proteína de la desnaturalización térmica
Tamaño:
• Proteínas pequeñas más resistentes que grandes
Puentes disulfuro:
• Interacciones covalentes
• Poco afectados por incremento de temperatura,
confieren rigidez a la estructura de la proteína.
Hidrofobicidad:
•Proteínas con más residuos hidrofóbicos (Phe, Val, Ala,
Thr)
•más estables a cambios de temperatura que otras ricas
en aminoácidos polares o iónicos.
 Posibles consecuencias de tratamiento
térmico:
• Pérdida estructura terciaria y/o cuaternaria
• Afecta actividad de enzimas.
• Pérdida de solubilidad,
• Provoca floculación de proteína (agregación y
precipitación)
PURIFICACION DE PROTEINAS
 ¿Para qué queremos purificar proteínas?

•Conocer secuencias de aminoácidos.

•Establecer relaciones evolutivas.
•Investigar la función biológica.
•Establecer relaciones estructurafunción.
•Aplicaciones terapéuticas o biotecnológicas
PRINCIPIO:
 Tamaño de partícula y masa molecular.
 Mayor masa molecular eluye primero
 El gel retiene partículas de menor masa
molecular
Intercambio iónico……

Intercambio catiónico
Fase estacionaria cargada negativamente

Intercambio aniónico

Fase estacionaria cargada positivamente

Especificidad…..

Utiliza la alta especificidad entre las

moléculas biológicas para separar
componentes específicos de mezclas
complejas.