Aminoácidos

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-
COOH) Ambos grupos se unen al mismo carbono (α), y sus otras valencias se saturan con un
H y un radical (R).
Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las
proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua
formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se
une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un
polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están
libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos. Por lo tanto, están
formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y
a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad
y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se
conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y
tienen codones específicos en el código genético.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente

péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50
aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.

ESTRUCTURA BASICA DE UN AMINOACIDO

 CLASIFICACION

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se presentan a
continuación son las más comunes.

Según el radical (R) que se enlace al carbono α:

Alifáticos.
Aromáticos.
Heterocíclicos

Según su requerimiento:
Esenciales.
No esenciales

Por su polaridad:
No polares
Polares y neutros

Características-Propiedades.

 Comportamiento químico anfotero: en disolución acuosa pueden ionizarse según el pH:

Como ácido, los grupos –COOH liberan protones.

*Como base, los grupos NH2 captan protones.

* Como ácido-base (conducen electricidad), los aminoácidos se ionizan doblemente forma dipolar
iónica “zwitterion”.
 La mayoría presenta un punto de fusión cercano a 300 ºC
 Son compuestos iónicos, por lo tanto son más solubles en solventes polares.
 Muy solubles en agua
 Mayoría insolubles en solventes orgánicos.
 Tienen actividad óptica: Se debe a la asimetría del carbono α, ya que se enlaza a cuatro
radicales diferentes.
 Desvían el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos:
Dextrógiro (+), desviación a la derecha.
Levógiro (-), desviación a la izquierda.