UNIDAD 4.

LAS PROTEÍNAS Y LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

1. CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN
2. LOS AMINOÁCIDOS
3. EL ENLACE PEPTÍDICO
4. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
5. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
6. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
7. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
8. LAS ENZIMAS Y SU MECANISMO DE ACCIÓN
9. CINÉTICA ENZIMÁTICA. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
10. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
11. LAS VITAMINAS

1. CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN
Las proteínas se pueden definir como polímeros lineales de aminoácidos. Los
aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular formados por un
carbono al que hay unidos un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un hidrógeno (-
H) y una cadena lateral variable (-R).

Químicamente las proteínas están formadas por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O),
nitrógeno (N) (el nitrógeno se considera el elemento característico de las proteínas) y,
generalmente, también azufre (S). Algunas, además, contienen fósforo (P), hierro (Fe), cobre
(Cu), etc.

Los enlaces químicos entre los aminoácidos se denominan enlaces peptídicos, y las
cadenas formadas péptidos. Si el número de aminoácidos que forma el péptido es de dos, se
denominan dipéptidos; si es tres, tripéptidos, etc. Si es inferior a 10 se habla de
oligopéptidos, y si es superior a 10 se denominan polipéptidos. Sólo cuando el número de
aminoácidos es superior a 50, o el peso molecular es mayor de 5000 u, se habla de proteínas.

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 Las proteínas se clasifican en dos grandes grupos: holoproteínas, formadas
exclusivamente por aminoácidos y, heteroproteínas, si contienen otros componentes no
proteicos.

2. LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos (aa o αα) son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular que
al unirse entre sí forman las proteínas. Químicamente están formados por un átomo de carbono
al que hay unidos un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un hidrógeno (-H) y una
cadena lateral variable (-R). El átomo de carbono recibe el nombre de carbono α (Cα). En
función de la naturaleza química de la cadena lateral “R” existen diferentes tipos de
aminoácidos.

Existen 20 aminoácidos proteicos, que son los constituyentes básicos de las proteínas.
De ellos, hay diez aminoácidos, denominados aminoácidos esenciales, que no pueden ser
sintetizados por nuestro organismo y deben de incorporarse en la dieta (Met, Val, Leu, Ile,
Phe, Trp, Thr, Lys, Arg e His). Sólo los vegetales y las bacterias pueden sintetizarlos, aunque
todos los seres los necesitan para fabricar sus proteínas.
Además hay otros 150 que se encuentran libres o combinados en las células y en los
tejidos, pero no forman parte de las proteínas, y se conocen como aminoácidos no
proteicos.

Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalizables, solubles en agua, de elevado

punto de fusión, con actividad óptica y con comportamiento químico anfótero.

2.1. Clasificación de los aminoácidos

Los aminoácidos se clasifican atendiendo a la naturaleza de la cadena lateral “R”:

Aminoácidos apolares o hidrofóbicos: los radicales “R” son de naturaleza no polar.

Alanina (Ala). Valina (Val), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile), Metionina (Met),
Fenilalanina, (Phe), Prolina (Pro) y Triptófano (Trp).

Aminoácidos polares o hidrofílicos: los radicales “R” son de naturaleza polar.

o Aminoácidos neutros: los grupos “R” son polares pero sin carga. Glicina (Gly),
Serina (Ser), Treonina (Thr), Tirosina (Tyr), Cisteína (Cys), Asparragina (Asn) y
Glutamina (Gln).

o Aminoácidos básicos: los grupos “R” poseen un grupo amino (-NH2) que se
ioniza (-NH3+) y provoca que el aminoácido tenga carga positiva. Es decir, se
comportan como bases. Lisina (Lys), Arginina (Arg) e Histidina (His).

o Aminoácidos ácidos: los grupos “R” poseen un grupo carboxilo (-COOH) que se
ioniza (-COO-) lo que provoca que el aminoácido tenga carga negativa. Es decir,
se comportan como ácidos. Ácido aspártico (Asp) y Ácido glutámico (Glu).

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3
2.2. Propiedades de los aminoácidos
Actividad óptica y estereoisomería. Todos los aminoácidos, excepto la glicina,
presentan un carbono asimétrico (Cα), ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un
grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un hidrógeno (-H) y un grupo “R”. Debido a
esta característica los aminoácidos presentan actividad óptica, es decir, son capaces de
desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos. Si desvían el
plano de luz polarizada a la derecha se denominas dextrógiros o (+), y si lo hacen hacia la
izquierda, levógiros o (-).

Además, debido a la presencia de un carbono asimétrico, existen isómeros espaciales o

estereoisómeros. Así, los aminoácidos pueden tener una configuración D o L. Si al
disponerlo en el espacio, de forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo –NH2 queda
situado hacia la derecha, poseerá una configuración D, mientras que, si se encuentra hacia la
izquierda, poseerá una configuración L. Ambos estereoisómeros son imágenes especulares y
no superponibles (=enantiómeros)

La configuración D o L es independiente de la actividad óptica. Por ello, un L-aminoácido

podrá ser levógiro o dextrógiro, e igual ocurrirá con la configuración D.

Todos los aminoácidos que forman parte de las proteínas pertenecen a la serie L, pues
las células los sintetizan empleando enzimas estereoespecíficos.

Comportamiento ácido-base. En disolución acuosa, los aminoácidos tienen un

comportamiento anfótero, es decir, funcionan como ácidos (dadores de H+) o como bases
(aceptores de H+), o como un ácido y una base a la vez, según el pH del medio. En medio
ácido se comportan como bases (los grupos –NH2 captan protones quedando como -NH3+) y,
en medio básico como ácidos (los grupos –COOH ceden protones, quedando como –COO-).

Comportamiento anfótero de un aminoácido de punto isoeléctrico 7.

Debido a esta propiedad los aminoácidos de las proteínas tienen un efecto amortiguador
o efecto tampón.

Al valor de pH al que el aminoácido se encuentra en su forma dipolar (carga neta cero), se

denomina punto isoeléctrico (pI).

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3. EL ENLACE PEPTÍDICO
Cuando los aminoácidos se unen para formar péptidos y proteínas lo hacen mediante
enlaces peptídicos. El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre el
grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) de otro, dando lugar a la
pérdida de una molécula de agua.

La disposición en el espacio de un enlace peptídico es tal que los átomos del grupo
carboxilo y del grupo amino se sitúan en el mismo plano, con distancias y ángulos fijos. El
enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un doble enlace, es decir, presenta
cierta rigidez que le impide girar libremente.

4. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Los aminoácidos que forman las proteínas se disponen en el espacio formando una
estructura tridimensional que viene definida por cuatro niveles estructurales: estructura
primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. La función
de una proteína viene determinada por su estructura.

4.1. Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Es decir, nos
indica qué aminoácidos componen la proteína y el orden en que dichos aminoácidos se
encuentran. La estructura primaria de una proteína viene determinada por la secuencia de
ADN del gen que la codifica, y es invariable salvo mutación.

La estructura primaria de la proteína es muy importante ya que es la que determina los

demás niveles de organización.

Todas las proteínas presentan un extremo N-terminal, en el que se encuentra el primer

aminoácido con su grupo amino libre, y un extremo C-terminal, en el que está situado el
último aminoácido con su extremo carboxilo libre. La secuencia de una proteína se escribe
enumerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.

5
4.2. Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos o estructura
primaria en el espacio. Esta disposición en el espacio es consecuencia de la capacidad de
giro de sus enlaces. Hay dos tipos de estructura secundaria: la α-hélice o helicoidal y la
conformación β y lámina plegada.

α-hélice o helicoidal.
La estructura secundaria en α–hélice se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí
misma en sentido dextrógiro la estructura primaria. Esto se debe a la formación de enlaces de
hidrógeno entre el H del grupo –NH de un aminoácido y el O del grupo –C=O del cuarto
aminoácido que le sigue. La α-hélice presenta 3,6 aminoácidos por cada vuelta completa.

β y lámina plegada-β
Conformación-β β
En la conformación-β los aminoácidos se disponen en zigzag debido a la ausencia de puentes
de hidrógeno entre los aminoácidos cercanos. Pueden formarse enlaces de hidrógeno entre
distintos segmentos de la proteína con conformación-β lo que da lugar a una lámina muy
estable denominada lámina plegada-ββ.

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 Los segmentos con conformación-β se
pueden unir de dos formas distintas: paralela
(lámina plegada paralela) o antiparalela
(lámina plegada antiparalela). La
disposición antiparalela es más compacta que
la paralela, y aparece con más frecuencia en
las proteínas. Presenta conformación-β la
fibroína de la seda.

No todas las zonas de una proteína presenta conformación-β o disposición en α-hélice,

sino que existen zonas donde los aminoácidos se disponen manteniendo la estructura
primaria.

4.3. Estructura terciaria

La estructura terciaria de una proteína hace referencia a la disposición de la estructura
secundaria de una proteína al plegarse en el espacio. El resultado es una conformación
globular (proteínas globulares). Hay proteínas que la estructura secundaria no se pliega en
el espacio y el resultado es una conformación fibrilar (proteínas filamentosas o fibrilares).

La conformación globular de las proteínas se mantiene estable por la existencia de

enlaces entre los radicales “R” de los aminoácidos. Los enlaces pueden ser de tipo fuerte o
covalentes (puente disulfuro) y enlaces de tipo débil (puentes de hidrógeno, interacciones
iónicas, fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas).

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 Las características de una proteína, y lo que es más importante, las funciones biológicas
que realizan, dependen de la estructura terciaria.

La estructura terciaria es más abundante en las proteínas globulares, mientras que en las
proteínas filamentosas o fibrilares mantienen prácticamente su estructura secundaria intacta.

Es característico en las proteínas globulares la existencia de dominios estructurales. Los

dominios estructurales son regiones de la proteína con una estructura terciaria
independiente del resto de la proteína, conectados entre sí por segmentos de aminoácidos
dispuestos al azar. Una proteína puede tener varios dominios estructurales y cada uno de
ellos realizar una función.

4.4. Estructura cuaternaria

La estructura cuaternaria hace referencia a la unión, mediante enlaces débiles (no
covalentes), de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes entre sí, para formar un
complejo proteico. No todas las proteínas presentan estructura cuaternaria. Aquellas
proteínas que presentan estructura cuaternaria se las denomina proteínas oligoméricas, y
cada una de las cadenas polipeptídicas que la forman, oligómeros o protómeros.

Dependiendo del número de protómeros se puede hablar de dímeros, trímeros,

tetrámeros, pentámeros, etc. La hemoglobina es una proteína tetramérica, formada por dos
cadenas polipeptídicas α y dos β, unidas mediante enlaces de tipo débil.

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5. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Las propiedades de las proteínas se deben a las cadenas laterales “R” de los
aminoácidos, ya que los grupos amino (-NH2) y carboxilo (-COOH) están bloqueados en los
enlaces peptídicos.

1. Solubilidad. Las proteínas poseen un elevado peso molecular, por lo que, al

disolverse, dan lugar a dispersiones coloidales. La solubilidad de estas moléculas se debe a
las cadenas laterales “R”, que, al ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las
moléculas de agua. Así, la proteína queda recubierta por una capa de agua que impide que
se pueda unir a otra proteínas, lo que provocaría su precipitación.

La solubilidad de una proteína depende del pH, la concentración salina y la temperatura

del medio. En general, las proteínas fibrilares o filamentosas son insolubles en agua, mientas
que las globulares son hidrosolubles.

2. Desnaturalización. La desnaturalización es la pérdida de estructura (secundaria,

terciaria y cuaternaria) de la proteína, lo que conlleva la pérdida de la función. La
desnaturalización puede producirse por cambios de temperatura, cambios del pH o
tratamiento con detergentes o disolventes orgánicos. La desnaturalización se produce al
romperse los enlaces responsables del mantenimiento de la estructura secundaria, terciaria y
cuaternaria (no se rompen los enlaces peptídicos).

La desnaturalización, generalmente, es un proceso reversible, de manera que al volver a

las condiciones normales, la proteína puede recuperar la estructura inicial o conformación
nativa, lo que se denomina renaturalización. En otras ocasiones, la desnaturalización es
irreversible, como en el caso de la ovoalbúmina de la clara del huevo por efecto del calor.

3. Especificidad. Las proteínas de los seres vivos son características de cada especie.
Mientras que una molécula como la glucosa, el almidón, los triglicéridos, los fosfoglicéridos,
etc son iguales en todos los seres vivos, una molécula de proteína como la hemoglobina o el
citocromo c es diferente en distintas especies como los seres humanos, perros, caballos, etc.,
aunque realice la misma función en todos ellos. Esas diferencias se localizan en aminoácidos
de zonas de la proteína que no son esenciales para la funcionalidad de la proteína.

Incluso dentro de la misma especie, una proteína puede presentar variaciones de un

individuo a otro. Esta es la causa de los rechaces en los trasplantes de órganos. Sólo los
gemelos univitelinos tienen proteínas exactamente iguales.

9
 4. Capacidad amortiguadora. Las proteínas al estar constituidas por aminoácidos tienen
comportamiento anfótero. Poseen al menos un grupo amino inicial y uno carboxilo terminal,
además de los grupos presentes en las cadenas laterales “R” de algunos aminoácidos. Por
ello se comportan como ácidos o como bases y liberan o toman protones del medio. De esta
forman pueden amortiguar las variaciones de pH que se producen en el medio, por eso se
dice que tienen capacidad amortiguadora o efecto tampón.

6. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas se clasifican en dos grandes grupos: holoproteínas o proteínas simples,
formadas exclusivamente por aminoácidos y, heteroproteínas o proteínas conjugadas, si
contienen otros componentes no proteicos.

6.1. HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES

Atendiendo a su estructura terciaria, las holoproteínas o proteínas simples se clasifican en
dos grupos: proteínas filamentosas o fibrosas y proteínas globulares.

1. Las proteínas filamentosas o fibrosas mantienen casi intacta la estructura

secundaria. Son insolubles en agua y se presentan casi exclusivamente en los animales,
desempeñando función estructural y de protección.

Aparecen en tejidos conjuntivos, cartilaginosos, óseos y

Colágenos
epidérmicos.
Aparecen en formaciones epidérmicas: pelos, uñas,
α-queratinas
cuernos, pezuñas, plumas, etc.
Elastinas Aparecen en tendones y vasos sanguíneos.
β-queratinas o fibroínas Aparecen en los hilos de seda.

2. Las proteínas globulares están formadas por cadenas polipeptídicas plegadas

formando una estructura terciaria muy desarrollada, más o menos esférica o globular. Son
solubles en agua o en disoluciones polares, y son las principales responsables de las
actividades biológicas de las células. Pertenecen a este grupo:

Las histonas y las protaminas son proteínas de carácter básico asociadas al ADN.
Las protaminas están asociadas al ADN de los espermatozoides y las histonas al ADN
del resto de las células.

Las globulinas son proteínas de forma globular casi perfecta. Pertenecen a este grupo:
la lactoglobulina de la leche, la ovoglobulina del huevo, la seroglobulina de la sangre,
etc.

Las albúminas son proteínas con funciones de transporte de otras moléculas o bien de
reserva de aminoácidos. Pertenecen a este grupo la lactoalbúmina de la leche, la
ovoalbúmina del huevo y la seroalbúmina de la sangre.

6.2. HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS

Las heteroproteínas o proteínas conjugadas son moléculas constituidas por una parte
proteica formada por aminoácidos, llamada apoproteína, y otra porción no proteica, llamada
grupo prostético. Dependiendo de la naturaleza química del grupo prostético, las
heteroproteínas, se clasifican en: cromoproteínas, glucoproteínas, lipoproteínas,
nucleoproteínas y fosfoproteínas.

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 1. Cromoproteínas. Las cromoproteínas son heteroproteínas cuyo grupo prostético son
sustancias coloreadas, por lo que también reciben el nombre de pigmentos. Dependiendo de
la naturaleza del grupo prostético, se dividen en:

Cromoproteínas porfirínicas. Son cromoproteínas cuyo grupo prostético es un anillo

tetrapirrólico o porfirina. En el centro de este anillo aparece un catión metálico.

Si se trata de un catión ferroso (Fe2+), la porfirina se llama grupo hemo. Tienen el

grupo hemo la hemoglobina (encargada de transportar el oxígeno por la sangre) y la
mioglobina (desempeña la misma función en los músculos).

Si se trata de un catión férrico (Fe3+), la porfirina se llama grupo hemino, y aparece

en las enzimas peroxidasas, catalasas y citocromos.

Grupo Hemo

Cromoproteínas no profirínicas. Son cromoproteínas cuyo grupo prostético son

moléculas de otra naturaleza. Las más importantes son: la hemocianima (pigmento
respiratorio de color azul que lleva cobre, y forma parte de la sangre de los crustáceos
y moluscos) y la rodopsina (pigmento fotosensibles de los bastones de la retina del
ojo de los vertebrados).

2. Glucoproteínas. Las glucoproteínas son heteroproteínas cuyo grupo prostético son

moléculas de glúcidos. La unión se realiza mediante un enlace covalente entre un glúcido y
un aminoácido de la proteína.

Pertenecen a este grupo: las hormonas gonadotrópicas (LH y FSH), las

glucoproteínas de la sangre (protrombina y las inmunoglobulinas o anticuerpos), las
glucoproteínas de las membranas celulares, las mucinas de secreción (muy abundante
en la saliva), etc.

3. Lipoproteínas. Las lipoproteínas son heteroproteínas cuyo grupo prostético está

constituido por lípidos. Muchas lipoproteínas forman parte de la membrana plasmática de las
células. Sin embargo, existe un grupo particular de lipoproteínas presentes en el plasma
sanguíneo que se encargan de transportar los lípidos insolubles (colesterol, triglicéridos, etc.)
entre el intestino, el hígado y el tejido adiposo.

Existen diferentes tipos de lipoproteínas transportadoras de lípidos; se clasifican según en

porcentaje de lípidos, y su densidad depende de la cantidad de lípidos. Las principales son:

Quilomicrones. Transportan los triglicéridos de la dieta, el colesterol y otros lípidos

desde el intestino al hígado y al tejido adiposo.

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Lipoproteínas de baja densidad o LDL (Low Density Lipoprotein). Funcionan como
camiones de reparto, llevando el colesterol, fabricado por el hígado, a las diversas
partes del cuerpo para ser utilizado. Si hay exceso en la sangre se pueden producir
depósitos de colesterol en las paredes de las arterias.

Lipoproteínas de alta densidad o HDL (High Density Lipoprotein). Tienen la acción

contraria a las LDL; funcionan como camiones de basura, transportando hasta el
hígado el colesterol retirado de las paredes arteriales, con lo que los depósitos de éste
disminuyen.

El riesgo de enfermedad cardiovascular está ligado a los altos niveles de lipoproteínas

LDL; sería lo que familiarmente se conoce como “colesterol malo”. Por el contrario, los niveles
elevados de HDL guardan relación inversa con el riesgo cardiovascular; sería el llamado
“colesterol bueno”.

4. Nucleoproteínas. Las nucleoproteínas son heteroproteínas cuyo grupo prostético es

un ácido nucleico. Se consideran nucleoproteínas las asociaciones de histonas o protaminas
con los ácidos nucleicos que forman la cromatina.

5. Fosfoproteínas. Las fosfoproteínas son heteroproteínas cuyo grupo prostético es el

ácido fosfórico (H3PO4). Pertenecen a este grupo la caseína de la leche, y la vitelina, que se
encuentra en la yema de los huevos.

7. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son moléculas con una extraordinaria diversidad de funciones:

- Función estructural. Las proteínas son el principal material de construcción de los

seres vivos, formando parte de casi todo tipo de estructuras: las glucoproteínas de las
membranas plasmáticas, las histonas que se asocian al ADN para formar la cromatina, el
colágeno del tejido conjuntivo, la α y β-tubulina que constituyen los microtúbulos, cilios y
flagelos, la queratina de pelos y uñas, etc.

- Función enzimática. Las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están
catalizadas por proteínas, denominadas enzimas. Las enzimas facilitan y aceleran las
reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos. La función enzimática es,
posiblemente, la función más importante que desempeñan las proteínas. Algunos ejemplos
de enzimas son: las ADN polimerasas, las ARN polimerasas, la amilasa, la tripsina, la
catalasa, la celulasa, etc.

- Función de transporte. Las permeasas son proteínas que regulan el paso de moléculas
a través de la membrana plasmática. La hemoglobina y la hemocianina transportan oxígeno
por la sangre. Las lipoproteínas permiten el transporte de lípidos por la sangre.

- Función hormonal. Muchas hormonas son proteínas: la insulina y el glucagón del

páncreas, la tiroxina del tiroides, muchas hormonas de la hipófisis (hormona del crecimiento,
prolactina, etc.), etc.

- Función de defensa. Los anticuerpos o inmunoglobulinas son proteínas que reconocen

y se combinan específicamente con sustancias extrañas o antígenos, presentes en virus y
bacterias, y los neutralizan. La trombina y el fibrinógeno son proteínas que participan en la
coagulación de la sangre. Las mucinas son proteínas del tracto digestivo y respiratorio que
tienen función bactericida. Muchos antibióticos, producidos por hongos y bacterias, son
proteínas.

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 - Función contráctil. La actina y la miosima son proteínas que participan en la
contracción muscular. Otras proteínas como la flagelina, que forman parte de los cilios y
flagelos, permiten el movimiento de las células; y la α y β-tubulina, que forma parte de los
microtúbulos del huso acromático, permite el movimiento de los cromosomas durante la
división celular.

- Función de reserva de aminoácidos. Desempeñan esta función la ovoalbúmina de la

clara de huevo, la caseína de la leche, etc.

- Función homeostática. Algunas proteínas de la sangre participan en la regulación del

pH gracias a su capacidad amortiguadora.

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