UPB curso de Bioquímica 2018

UNIVERSIDAD PONTIFICA BOLIVARIANA FACULTAD DE INGENIERÍA QUÍMICA

TRABAJO EN CLASE PROTEÍNAS
Nombre: _____________________________________________________________________________________

Fecha: 16 de agosto 2018 Duración: 1.5 hora TRABAJO EN EQUIPO

Temáticas: Macromoléculas/ PROTEINAS
Criterios de desempeño:
 Identifica estructura química de los aminoácidos y sus formas de representación.
 Identifica características biológicas de un péptido y polipéptido
 Analizo la incidencia de las características de las macromoléculas en las funciones que realizan en la célula,
membranas, biológicas.
BIOMOLÉCULAS: PROTEÍNAS

Las proteínas son las macromoléculas más abundantes en las células. Son la forma en la que la información genética
se expresa. Formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden contener azufre y en
algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Los aminoácidos son
compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas.

A pesar de que las proteínas son diferentes en las diferentes especies, todas están constituidas por los mismos 20 a
22 aminoácidos sólo que en diferente orden. Las proteínas varían entre ellas porque tienen una secuencia
de aminoácidos diferente.

Las proteínas forman la base de moléculas que cumplen funciones específicas en el organismo, como la
hemoglobina, encargada del transporte de gases en sangre; el fibrinógeno plasmático, fundamental en la
coagulación sanguínea; los anticuerpos, que son la base de la inmunidad, además de muchas hormonas y todas las
enzimas.

Los aminoácidos son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la composición
química general que presentan. Existen 20 aminoácidos distintos, cada uno de los cuales viene caracterizado por su
radical R.

1. En la figura 1., anote el nombre y la descripción de los grupos químicos que componen un aminoácido.

Figura 1. Formula general de un Aminoácido

2. De acuerdo a las moléculas de la figura 2, indique cual no es un aminoácido y porque:

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Figura 2. Moléculas

Los aminoácidos se pueden clasificar de varias maneras. A continuación, se presentan las más comunes: según las
propiedades de su cadena lateral, según su método de obtención y según la posición de su grupo amino.

Según las propiedades de su cadena

Figura 3. Ubicación de los aminoácidos en la cadena polipeptida

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

 Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn,

N), tirosina (Tyr, Y), cisteína (Cys, C).

 Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile,

I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptófano (Trp, W) y glicina (Gly, G).

 Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).

 Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).

 Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptófano (Trp, W) y prolina (Pro, P) (ya incluidos en los
grupos neutros polares y neutros no polares).

Según su obtención

A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos y no pueden ser sintetizados por el
organismo se los llama esenciales y son: Val, Leu, Thr, Lys, Trp, His*, Ile, Phe, Arg*, Met. A los aminoácidos que
pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no esenciales y son: Ala, Pro, Gly, Ser, Cys**, Asn,
Gln, Tyr**, Asp, Glu, Sec, Pyl. Estas clasificaciones sobre aminoácidos esenciales varían según la especie. Se han
aislado cepas de bacterias con requerimientos diferentes de cada tipo de aminoácido. Para algunos aminoácidos hay
dudas sobre si son esenciales en algunas especies, según diferentes autores.

Tabla1. Aminoácidos esenciales y No esenciales

Esenciales No esenciales
Isoleucina (Ile) Alanina (Ala)
Leucina (Leu) Tirosina (Tyr)
Lisina (Lys) Aspartato (Asp)
Metionina (Met) Cisteína (Cys)
Fenilalanina (Phe) Glutamato (Glu)
Treonina (Thr) Glutamina (Gln)
Triptófano (Trp) Glicina (Gly)
Valina (Val) Prolina (Pro)
Histidina (His) (condicionalmente) Serina (Ser)
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Arginina (Arg) (condicionalmente) Asparagina (Asn)

El enlace que se forma entre 2 aminoácidos se llama ENLACE PEPTÍDICO (reacción de condensación), y ocurre entre
el grupo amino (-NH2) de uno de los aminoácidos y el grupo carboxilo (-COOH) del otro, perdiendo una molécula de
agua, y formando un enlace (CO-NH). Estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido, si se une un tercer
aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un pepetido o polipéptido. Esta reacción tiene
lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.

El polipéptido se nombra desde el extremo aminoterminal al carboxiterminal, y se pueden añadir más aminoácidos,
pero siempre por el extremo carboxiterminal. Ver figura 4.

Figura 4. Estructura de un polipéptido

3. Realice un esquema que explique la formación de un dipéptido

 Indica cuales son los átomos removidos cuando se unen dos aminoácidos
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 Indique a la molécula que se forma con los átomos removidos.

Niveles de organización de las proteínas

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal de
aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de que está hecha. Sin
embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio que se forma
mediante el plegamiento del polímero lineal. El diagrama de flujo de la figura 4., muestra la secuencia de los eventos
involucrados cuando se unen aminoácidos para sintetizar polipéptidos los cuales luego se combina para formar
proteínas:

4. Anote en el diagrama con una descripción de lo que pasa en cada estado.

Figura 4. Diagrama formación de la proteína

5. Explica cómo es la secuencia de aminoácidos en una cadena polipeptídica determina la forma de una proteína
tridimensional.
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6. Cuál es la importancia de los siguientes enlaces en el plegamiento de una proteína

 Puentes de hidrogeno
 Enlaces iónicos
 Aminoácidos con grupos laterales hidrofóbicos e hidrófilicos

Fuente: https://ka-perseus-images.s3.amazonaws.com/3ba13311a5f09f50b97790b1690b5f8fdca46a85.png
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Fuente.www.google.es/search?tbm=isch&q=biologia+2+de+bachillerato+cuadros+resumen&imgrc=RZR9-
fFkHBnUEM:&cad=h#imgrc=584hk_dDIKkQtM