 Los Aminoácidos.

 Aminoácidos Esenciales y no Eseniales.

 Importancia Biológica de los Aminoácidos y
Enlaces peptídico.
 Definición de Proteína, Composición, Peso, tamaño y
Forma.
 Proteínas Primarias, Secundarias, Terciarias y
cuaternarias.
 Tipos de Proteínas.
 Desmaturalización de las Proteínas.
 Proteínas Plasmáticas
AMINOÁCIDOS
• El cuerpo humano se compone en un 20 por
ciento de proteínas. Las proteínas juegan en
casi todos los procesos biológicos un papel
clave. Los aminoácidos son la base de las
de las proteínas.
• Los aminoácidos
• Son moléculas compuestas por carbono,
oxígeno, hidrógeno y nitrógeno
fundamentalmente Todas estas estructuras
que se añaden a la estructura principal del
aminoácido reciben el nombre de radicales,
que son los que aportan las características
que diferencia a unos aminoácidos de otros.
El organismo humano necesita 20
aminoácidos diferentes para la formación del
conjunto de todas las proteínas. La mitad de
estos aminoácidos se obtienen en los
procesos del propio organismo. La otra mitad
de los aminoácidos, denominados esenciales,
se consiguen de forma exógena. Es decir,
solo se pueden obtener con la alimentación.
Dado que gran parte de nuestras células, músculos y tejidos están compuestos por
aminoácidos, éstos forman parte de numerosas funciones importantes en nuestro
cuerpo: los aminoácidos confieren a la célula no sólo su estructura, sino que también
son responsables del transporte y el almacenamiento de toda clase de nutrientes de
vital importancia

Existen cuatro clases principales:

1.Grupos R no hidrofobicos.
2.Polares, pero sin cargar
3.Grupos con carga positivamente
4.Grupos cargados
negativamente
  Aminoácidos con grupos R no polares o
 Aminoácidos con grupos R polares
hidrofóbicos
 Existen 8 aminoácidos que contienen sin carga.
grupos R no polares o
 oEstos aminoácidos son relativamente
Aquí se encuentran la alanina, la
hidrofóbicos.
más solubles en el agua que los
leucina, la isoleucina, la valina, la
aminoácidos anteriores. Sus grupos R
prolina, la fenilalanina, el triptófano y
contienen grupos funcionales polares,
la metionina
neutros que pueden establecer enlaces
de hidrógeno con el agua.

 Aminoácidos con grupos R  Aminoácidos con grupos R cargados

cargados
positivamente.
 Los aminoácidos en los que los grupos R
poseen carga positiva neta a PH 7,
poseen
todos seis átomos de carbono. Aquí se
encuentran la lisina, la arginina y la
histidina.
negativamente
 Los dos miembros de esta clase son los
ácidos aspártico y glutámico, cada uno de
los cuales posee un segundo grupo carboxilo
que se halla completamente ionizado y por
tanto cargado negativamente a pH 6 y 7.
 Descripción de los Órdenes
de las estructuras protéicas.
La organización de una proteína
viene definida por cuatro niveles
estructurales denominados:
• Estructura primaria (orden de sus
aminoácidos)
• Estructura secundaria (se adopta
espacialmente)
• Estructura terciaria (plegada y completa
en tres dimensiones)
• Estructura cuaternaria (más de una
cadena plipeptídica)
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la
anterior en el espacio.
 Aminoácidos esenciales
Son aquellos que no fabrica el cuerpo o lo
hace es cantidades mínimas y que, por tanto
deben ingerirse a través de alimentos o de los
suplementos

Alimentos que los contienes :

 Fenilalanina
• aminoácido
esencial aromático,
junto con el
(triptófano y tirosina ) cuyo
grupo R contiene un anillo
bencénico. importante en
los procesos de
aprendizaje, memoria,
control de apetito, deseo
sexual, estado de animo,
recuperación y desarrollo
de tejido, sistema
inmunológico y control de
dolor.
Metionina:
oSe origina desde la homoserina,
que es un análogo de la serina,
por otro lado se considera
también glucogénico, así como
azufrado interviene en el buen
rendimiento muscular, remueve
del hígado residuos de procesos
metabólicos, ayuda a reducir la
grasa y evitar el deposito de
grasas en arterias y en el hígado.
 Histidina Triptófano

•Aminoácido cuyo
o ayuda a controlar el
cadena lateral R tiene
normal ciclo del sueño,
una naturaleza
tiene
polar hidrófila
propiedades antidepresivas
básica. es
incrementa los niveles de
extremadamente
importante en el somatotropina permitiendo
crecimiento y ganar masa musculas e
recuperación de tejido, incremento de la resistencia .
en la formación de
glóbulos blancos y
rojos, también tiene
propiedades
antiinflamatorias.
 Lisina TREONINA
• Es necesaria para Es un componente
un buen
crecimiento, importante del
desarrollo de los colágeno,esmalte
huesos, absorción dental y tejidos.
del calcio, También le han
formación de encontrado
colágeno, enzimas, propiedades
anticuerpos, antidepresivas. Es un
ayuda en la
obtención de agente lipotropico,
energía de las evita la acumulación
grasas y en la de grasa en el hígado.
síntesis de
proteínas.
 Aminiácidos no esenciales

• Los aminoácidos no esenciales los sintetiza

(fabrica) el propio cuerpo a partir de otros
aminoácidos existentes.
• Alanina: interviene en numerosos procesos
bioquímicos del organismo que ocurren durante
el ejercicio.
• Acido aspártico: ayuda a reducir el nivel de
amoniaco en sangre después del ejercicio.
• Glicina: es utilizada en el higado para eliminar
fenoles (tóxicos) y para formar sales biliares
• Serina: es fundamental en la formación de
algunos neurotransmisores…
• Asparagina: interviene específicamente en los
procesos metabólicos del sistema nerviosos
Central.
• Ácido glutámico: tiene una gran importancia en el
sistema nervioso central.
• arginina: estimula la liberación de hormonas
de crecimiento, reduce la grasa corporal.
• Cistina: es importante en la formación de cabello y
piel.
• Tirosina: interviene en distintos proceso de
regulación del apetito.
• Cisteína: esta implicada en la
desintoxicación.
• Prolina: es de fundamental importancia para un
saludable estado del los tejidos del colágeno.
El enlace peptídico implica la pérdida de una
molécula de agua y la formación de un enlace
covalente CO-NH
 Producción Transporte
de óptimo
Almacenamiento de hormonas Mantenimiento y de
Ayuda en la
nutriente como agua, la reparación de nutrientes
producción de
grasas minerales y los músculos, hormonas
vitaminas, tendones, piel, como la
carbohidratos, ligamentos, insulina
proteínas glándulas, uñas
cabello.
Los enlaces químicos entre aminoácidos
se denominan enlaces peptídicos y a las
cadenas formadas, péptidos.

OLIGOPÉTIDOS DÍPÉTIDOS TRIPÉPTIDOS TETRAPÉPTIDOS

 Macromoléculas  Están determinadas
formadas por cadenas de
mayoritariamente por
aminoácidos .
su genética.

 Su nombre proviene de la  Son frágiles a señales o

palabra “PROTA”
factores externos.
 Función reguladora Función Estructural
• Actina • Colágeno
• Miosina • Queratina

Función Reguladora
Función Enzimática
• Insulina
•Hormona de
crecimiento

Función Defensiva Función Transportadora

• Anticuerpos • Hemoglobina
 Proteínas Simples Proteínas conjugadas
 Formado por cadenas  Producen aminoácidos
polipeptídicas

 Producen aminoácidos Otros componentes

orgánicos e inorgánicos
  No tienen peso definido.

Proteínas Globulares  Varia según la cantidad de

 Hemoglobina componentes.
 Mioglobina
Saber el tipo y número de
aminoácidos que componen la
Proteínas Fibrosas proteína.
 Queratina  Sumar los pesos atómicos
 Colágeno
individuales de los átomos.

 Múltiples grupos ácido-base.

 Dependen de la concentración de sal, pH, solvente y temperatura.
 Cuando una proteína es soluble otras precipitan.
 Proteína Proteína de Proteína de
Estructural Almacenamiento
Transporte

Proteína de Proteína
Proteína de
Coagulació Contráctiles
Defensa
n
 • Función biológica
Colágeno • Piel, tendones…

• Hidrofílica (linisa y
alanina)
Elastina • Hidrofóbica (valina,
prolia y glicina)
Ovoalbúbina Caseína Ferritina

Cisteína
Metionina
 Hemoglobina Mioglobina Albúmina
Localizada en los Localizado en los Principal Proteína
hematíes Músculos Sanguínea
4 veces mas grande que Posee 8 hélices Alfa de la Posee una sola cadena
mioglobina A-H polipeptidica
Transportador y liberador Almacena el Oxigeno Transporte de sustancias
de Oxigeno para el movimiento (ácidos grasos,
Muscular esteroles y bilirrubina)
PM: 4 veces mayor Una sola cadena Mantenimiento de
polipeptidica presión coloidoscopica
Troponin Troponin Troponin
a C a I a T
 Glubilinas Inmunoglobulina
ANTICUERPOS •Alfa (gluco y • IgG. IgA, IgM
• RESPUESTA lipoproteina) Beta • Igd y Ig E
• Bacterias, Virus u (lipoproteina, transporte
de vitaminas y
otras Sutancias hormonas)
antígenas • Gamma (plasmazellen y
plasmocitos)
Los cinco tipos principales de anticuerpos son:

•IgA. Los anticuerpos IgA se encuentran en áreas del cuerpo como la nariz, las vías
respiratorias, el tubo digestivo, los oídos, los ojos y la vagina. Los anticuerpos IgA protegen
superficies del cuerpo que están expuestas a sustancias extrañas del exterior. Este tipo de
anticuerpos también se encuentra en la saliva, las lágrimas y la sangre. Aproximadamente del
10% al 15% de los anticuerpos presentes en el cuerpo son anticuerpos IgA. Una pequeña
cantidad de personas no producen anticuerpos IgA.

•IgG. Los anticuerpos IgG se encuentran en todos los líquidos del cuerpo. Son los
anticuerpos más pequeños pero más comunes (del 75% al 80%) de todos los anticuerpos del
cuerpo. Los anticuerpos IgG son muy importantes para combatir infecciones bacterianas y
virales. Los anticuerpos IgG son el único tipo de anticuerpos que pueden atravesar
la placenta en una mujer embarazada para ayudar a proteger a su bebé (feto).
•IgM. Los anticuerpos IgM son los anticuerpos más grandes. Se encuentran
en la sangre y en el líquido linfático, y son el primer tipo de anticuerpos
producido en respuesta a una infección. También hacen que otras células del
sistema inmunitario destruyan las sustancias extrañas. Los anticuerpos IgM
son aproximadamente del 5% al 10% de todos los anticuerpos del cuerpo.

•IgE. Los anticuerpos IgE se encuentran en los pulmones, en la piel y en las

membranas mucosas. Estos hacen que el cuerpo reaccione contra sustancias
extrañas, como polen, esporas de hongos y caspa de animales. Están
involucrados en reacciones alérgicas a la leche, algunos medicamentos y
algunos venenos. A menudo, los niveles de anticuerpos IgE son altos en las
personas con alergias.

•IgD. Los anticuerpos IgD se encuentran en pequeñas cantidades en los

tejidos que revisten el abdomen o el pecho. No está claro cómo funcionan.
 • Proteína
Fibrina filamentosa
• Esencial

• Formación en
Fibrinógen el Hígado
o • Peso
Molecular
elevado
• Induce el paso
Trombina • Formación de
coágulos
Es la Modificación en la estructura de la
proteína que traen resultado una alteración
o desaparición de sus funciones.
Este Fenómeno puede producirse por una
diversidad de factores, ya sean físicos como:
el calor, las radiaciones ultravioleta, las
altas presiones o químicos como: ácidos,
bases, sustancias con actividades
detergente.
Desnaturalización de las proteínas

• Proceso.
• Causas del proceso de la desnaturalización.

• Plasma.
• Tipos de proteínas plasmáticas.
• Funciones.
• Importancia de las proteínas plasmáticas.