PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS

1) Al realizar la síntesis de un tripéptido un estudiante descubre que la mezcla de reacción

contiene dos tripéptidos. Tripéptido A: Glu-Ala-Lys; Tripéptido B: Glu-Ala-Ala. Decide
entonces separarlos mediante electroforesis en papel. a) Calcule el pI para cada péptido.
b) A partir de los resultados anteriores ¿qué pH debería usar para recuperar el péptido A
en el cátodo?

2) ¿Cuántos aminoácidos están contenidos en una proteína de PM = 32.000, sabiendo que

el peso molecular promedio de un aminoácido en la cadena polipeptídica es de 110? ¿De
dónde proviene este valor de masa molecular 110 Da?

3) Un antibiótico polipeptídico de Bacilus brevis forma complejos con iones metálicos y

aparentemente inhibe el transporte iónico a través de las membranas matando a ciertas
especies bacterianas. En el análisis de la estructura se encuentra que:
a) La hidrólisis ácida completa del péptido seguida del análisis de aminoácidos dio
cantidades equimoleculares de Leu, Pro, Orn, Val y Phe.
b) La medida del PM dio 1100 aproximadamente.
c) No se hidrolizó con carboxipeptidasa.
d) El tratamiento del péptido con fluorodinitrobenceno seguido de hidrólisis completa y
cromatografía no generó ningún derivado dinitrofenilado en N-alfa.
e) La hidrólisis parcial del péptido seguida de separación cromatográfica y secuenciación
generó los siguientes péptidos:
Leu-Phe
Phe-Pro
Val-Orn-Leu
Orn-Leu
Phe-Pro-Val
Val-Orn
Pro-Val-Orn
Deduzca la secuencia del péptido.

4) Determine la secuencia de un tetrapéptido de las siguientes características:

a) Contiene un aminoácido que interrumpe la estructura secundaria de alfa-hélices
b) Al tratar el tetrapéptido con el reactivo de Sanger se obtiene un derivado dinitrofenilado
DNP ópticamente inactivo.
c) Al tratarlo brevemente con carboxipeptidasa libera el más básico de los aminoácidos.
d) El péptido no contiene azufre, pero posee el grupo imidazol.
e) Puede romperse en dos péptidos; ambos dipéptidos migran hacia el cátodo en una
electroforesis a pH=4.

5) Usted aisló de un homogenizado de cerebro, un péptido con actividad de encefalina

(opioide). Estos se unen a receptores localizados en el cerebro (a los que se unen drogas
derivadas del opio, morfina) disminuyendo el dolor. Al analizarlo encuentra que:
a) La hidrólisis completa en HCl 6 M a 110ºC seguida del análisis de aminoácidos indica la
presencia de Gly, Leu, Phe y Tyr en una relación 2:1:1:1.
b) El tratamiento del péptido con 2,4-dinitrofluorobenceno seguido de hidrólisis completa y
cromatografía indicó la existencia de Tyr-DNP. No se encontró Tyr libre.
c) La hidrólisis con quimotripsina seguida de cromatografía indicó la presencia de Leu y
Tyr libres y un tripéptido cuya composición en aminoácidos indicó la presencia de Gly y
Phe en una relación 2:1.
Determine la secuencia de esta encefalina.

6) Deduzca la secuencia de aminoácidos de un péptido a partir de la siguiente

información:
a) La composición es Met, Tyr, Ser, Phe, Gly, Lys y Ala.
b) Tratado con el reactivo de Sanger da como único derivado el di-DNP-lisina, en los
carbonos alfa y gamma de la misma.
c) Tratado con BrCN da un dipéptido que contiene Lys y Met, y un segundo péptido que
tiene el resto de los aminoácidos
d) Tratado con carboxipeptidasa A, libera rápidamente Gly.
e) El tratamiento con quimotripsina libera tres péptidos: uno que contiene Tyr, Lys y Met,
el segundo contiene Ala y Gly, y el tercero Ser y Phe.

7) Un péptido ha sido estudiado para predecir su estructura secundaria realizándose una

serie de estudios. Se obtuvo la estructura primaria que se detalla a continuación: Met-Ile-
Pro-Pro-His-Trp-Phe-Ala-Leu-Phe-Glu-Ser-Glu. Se observó que la rotación óptica de la
muestra era notoriamente diferente a la suma de las rotaciones ópticas aportadas por los
aminoácidos que componían el péptido (era menos levorrotatoria). A partir de estos
resultados ¿podria Ud. indicar la presencia de algún tipo de estructura secundaria?
Explique brevemente dicha estructura secundaria. Indique qué aminoácidos formarían
parte de ella.