Aminoácidos, Proteínas y

Enzimas
Segundo Semestre – Ingeniería en Agronomía

Dr. Pedro Osorio Montalvo

Tecnológico Nacional de México
Campus Tizimín

Unidad I
 Proteínas
• Son biomoléculas que desempeñan una
enorme variedad de funciones: unas
transportan y almacenan moléculas pequeñas;
otras constituyen gran parte de la organización
estructural de las células y los tejidos.

• La contracción muscular, la respuesta

inmunitaria y la coagulación de la sangre se
producen todas ellas mediante proteínas.
• Las proteínas son moléculas
extremadamente complejas con el fin
de mantener la multiplicidad de sus
funciones.

• Esto puede observarse en la siguiente

figura, que representa la estructura
molecular de la mioglobina, una
proteína que se utiliza para
almacenar oxígeno en los tejidos
animales.
 Aminoácidos
• Todas las proteínas son polímeros, y los α-aminoácidos son los
monómeros que se combinan para formarlas.

• Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2)

en uno de los extremos de la molécula y un grupo carboxilo (-COOH)
en el otro extremo.
Copiar
imagen
Copiar tabla e imágenes con sus nombres
Copiar imágenes con sus nombres
 Péptidos

• Son un tipo de moléculas formadas por la

unión de varios aminoácidos mediante
enlaces covalentes entre el grupo α-
carboxilo de un aminoácido y el grupo α-
amino de otro (enlaces peptídicos).
• Colectivamente, las cadenas que sólo contienen unos pocos residuos
de aminoácidos (como un tetrapéptidos) se denominan
oligopéptidos.

• Si la cadena es muy larga, se llama polipéptido.

• La mayoría de los oligopéptidos y los polipéptidos conservan un

grupo amino que no ha reaccionado en un extremo (que se llama
amino terminal o N-terminal) y un grupo carboxilo sin reaccionar en
el otro extremo (el carboxilo terminal o C-terminal).
• Todas las proteínas son polipéptidos: Por este motivo, el
conocimiento de la naturaleza de los polipéptidos y del enlace
peptídico es una parte tan importante de la bioquímica.

• Rotura del enlace peptídico: Esto se logra mediante enzimas

proteolíticas o proteasas. Algunas de estas enzimas se secretan al
tubo digestivo de los animales, donde fragmentan las proteínas para
su posterior digestión. Otras, como la papaína, se encuentran en
algunos tejidos vegetales.
 Estructura primaria de las proteínas

• Es simplemente la secuencia lineal de aminoácidos que conforman

a la proteína
 Estructura secundaria

• Es cuando la estructura primaria se

pliega de una manera regular,
generando regiones enrolladas
helicoidalmente.

• Pueden formarse hélices α y láminas

β.
 Estructura terciaria

• Las hélices α y las láminas β se

pliegan a su vez formando una
estructura compacta específica de
toda la cadena polipeptídica.
 Funciones de las proteínas
• Catálisis: Las enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones
químicas de una manera más rápida y eficiente. Por ejemplo la pepsina,
esta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar
los alimentos.

• Reguladoras: Las hormonas proteicas ayudan a mantener la homeostasis

en el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la
glucosa que se encuentra en la sangre.

• Estructural: Muchas proteínas determinan la forma o el soporte en las

células y los tejidos, ya que forman cables o rieles para dirigir el
movimiento y se forman por el ensamble de subunidades. Este es el caso
de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.
• Defensiva: Son las encargadas de defender el organismo. Las
inmunoglobulinas son glicoproteínas que defienden al organismo
contra cuerpos extraños.

• Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través

del organismo a donde sean requeridas. Por ejemplo, la hemoglobina
lleva el oxígeno por medio de la sangre.

• Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana

celular y llevan a cabo la función de recibir señales para que la célula
pueda realizar su función, como el receptor de acetilcolina que recibe
señales para producir la contracción muscular.
• Proteínas motoras: Estas proteínas actúan como motores de escala
nanométrica que mueven a otros componentes celulares. Por
ejemplo, en las fibras musculares la actina compone a los
microfilamentos de las células y la miosina activa el movimiento
durante la contracción muscular.

• Funciones de reserva y almacenamiento: Son materia prima como

fuente de carbono y de energía química en diferentes organismos.
Ejemplos: la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche.
 Propiedades de las proteínas
Cinco son las propiedades principales que permiten la existencia y aseguran
la función de las proteínas:

1. Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como

amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden
comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando
electrones).

2. Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica

analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su
molécula tiene carga negativa y viceversa.
3. Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está
determinada por su estructura primaria.

4. Estabilidad: La proteína debe ser estable en el medio donde desempeñe su

función. Para ello, la mayoría de proteínas acuosas crean un núcleo
hidrofóbico empaquetado. Está relacionado con su vida media y el recambio
proteico.

5. Solubilidad: Es necesario solvatar la proteína, lo cual se consigue

exponiendo residuos de similar grado de polaridad al medio en la superficie
proteica. Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén
presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.
 ¿Dónde se sintetizan las proteínas?
• En los ribosomas, orgánulos
citoplasmáticos que constituyen una
máquina molecular presente en todas
las células (excepto en los
espermatozoides).

• Son los centros celulares de traducción

que hacen posible la expresión de los
genes. Son los encargados de la síntesis
de proteínas a partir de la información
contenida en el ADN, que llega
transcrita a los ribosomas en forma
específicamente de ARN mensajero
(ARNm).
 Importancia del plegamiento de las proteínas

• El plegamiento de proteína es un proceso por el

cual una cadena del polipéptido dobla para
convertirse en una proteína biológicamente activa
en su estructura nativa 3D.

• La estructura de la proteína es crucial a su función

porque necesitan adquirir determinadas formas
para poder unirse e interaccionar químicamente
con otras biomoléculas.
 Enzimas
• Son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de
reacciones químicas, es decir, aceleran la velocidad de reacción.

• Comúnmente son de naturaleza proteica, pero también de ARN.

• Las enzimas modifican la velocidad de reacción, sin afectar el

equilibrio de la misma, ya que una enzima hace que una reacción
química transcurra a mayor velocidad, siempre y cuando sea
energéticamente posible
• A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones
enzimáticas.

• En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas

denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas
diferentes denominadas productos.
• Enzima: Macromolécula que actúa como catalizador.
• Sustrato: Molécula sobre la cual actúa la enzima.
• Sitio activo: Zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser
catalizado.
• Productos: Sustratos modificados molecularmente.

Copiar imagen
 Funciones de las enzimas
• Son indispensables en la transducción de señales y en procesos de
regulación, normalmente por medio de quinasas y fosfatasas.

• Son capaces de producir movimiento, como es el caso de la miosina al

hidrolizar ATP para generar la contracción muscular o el movimiento
de vesículas por medio del citoesqueleto.

• Están implicadas en funciones mucho más exóticas, como la

producción de luz por la luciferasa en las luciérnagas.
• Una importante función de las enzimas es la que presentan en el
sistema digestivo de los animales.

• Enzimas tales como las amilasas y las proteasas son capaces de

degradar moléculas grandes (almidón o proteínas, respectivamente)
en otras más pequeñas, de forma que puedan ser absorbidas en el
intestino.

• Las moléculas de almidón, por ejemplo, que son demasiado grandes

para ser absorbidas, son degradadas por diversas enzimas a
moléculas más pequeñas como la maltosa, y finalmente a glucosa, la
cual sí puede ser absorbida a través de las células del intestino.
• Diferentes enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes
tipos de alimentos.

• Los rumiantes que tienen una dieta herbívora, poseen en sus

intestinos una serie de microorganismos que producen otra enzima,
la celulasa, capaz de degradar la celulosa presente en la pared celular
de las plantas.
 Cofactores
• Algunas enzimas no necesitan ningún
componente adicional para mostrar una total
actividad.

• Sin embargo, hay enzimas que requieren de la

unión de moléculas no proteicas denominadas
cofactores para poder ejercer su actividad.

• ​Los cofactores pueden ser compuestos

inorgánicos, como los iones metálicos y los
complejos ferrosulfurosos, o compuestos
orgánicos, como la flavina o el grupo hemo.
 Coenzimas
• Son cofactores orgánicos que transfieren grupos funcionales entre
enzimas.

• Ejemplos: La riboflavina, la tiamina y el ácido fólico son vitaminas (las

cuales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el
cuerpo humano y deben ser incorporados en la dieta).

• Las coenzimas incluyen compuestos como el NADH, el NADPH y el

adenosín trifosfato (ATP).
• Apoenzima: Es una enzima que no puede llevar a cabo su acción
catalítica ya que se encuentra desprovista de los cofactores
necesarios.
• Holoenzima: Enzima completa formada por una proteína
(apoenzima) y un cofactor, que puede ser un ion o una molécula
orgánica compleja unida (grupo prostético).
Inhibición
• Inhibición competitiva: el sustrato (S) y el inhibidor (I) no se pueden
unir a la misma enzima al mismo tiempo. Esto generalmente ocurre
cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en
el cual también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten
para el acceso al sitio activo de la enzima.

• Inhibición acompetitiva el inhibidor no puede unirse a la enzima libre,

sino únicamente al complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado
el complejo con el inhibidor (EIS) la enzima queda inactiva.
• Inhibición no competitiva: es una forma de inhibición mixta donde la
unión del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta
la unión con el sustrato. Como resultado, el grado de inhibición
depende solamente de la concentración de inhibidor,
independientemente de la concentración de sustrato.

• Inhibición mixta: el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo

tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la
unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se puede
reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato.