UNIDAD 2.

Facultad de Medicina y Ciencia

Enzimología Bioquímica General
DBIO-1037
Actividad Integrativa
202020

1.- Defina Los siguientes términos

A.- Enzima
B.- Sitio activo
C.- Cofactor
D.- Coenzima
E.- Holoenzima
F.- Apoenzima
G.- Zimógeno
H.- Energía de activación
I.- Km
J.- Vmax
K.- inhibidor competitivo
L.- Enzimas alostéricas
M.- Efectores

2.- Señale 3 propiedades de las enzimas, Explique

3.- Señale factores que afectan la actividad de una enzima

4.- Dibuje una curva de progreso de una reacción enzimática (aparición de producto o
desaparición de sustrato versus tiempo

5.- Construya un gráfico que represente la cinética de Michelis Menten, señalando Km; Vmax;
cinética de orden cero; cinética de Primer orden . ¿Cuál sería la ventaja de transformar el gráfico
de Michaelis-Menten en un gráfico de Lineweaver-BurK?

6.-. ¿Qué entiende por inhibición enzimática? ¿Qué tipo de inhibición conoce? ¿Qué parámetros
cinéticos se ven afectada en cada una de ellas? Construya un cuadro comparativo. De un ejemplo
dos tipos de inhibición

7.- Dibuje una curva de velocidad vs concentración de sustrato para una reacción catalizada por
una enzima alostérica. En la misma gráfica asuma que la reacción ocurre en presencia de un
modulador (efector) positivo y de uno negativo (Utilice lápices de distinto color en cada caso)
Explique.

8.- ¿Qué entiende por regulación enzimática? Explique en que consiste la regulación de la
actividad enzimática mediante modificación covalente reversible.

9.- ¿Qué son los complejos multienzimáticos? ¿Representa alguna ventaja este tipo de
organización?
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10.- En la figura se representa la estructura de una enzima y el detalle de su sitio activo.

Los –R His 94, 96 y 119 están próximos en un lugar de la molécula: el sitio activo.

a) ¿Cómo explica que aminoácidos distantes en la estructura primaria estén espacialmente tan
cercanos en el espacio?
b) Resuma las características estructurales del sitio activo.

11.- La actividad de una enzima se puede establecer midiendo la velocidad con la que transcurre la
reacción. A continuación, se esquematiza la reacción catalizada por la enzima lactato
deshidrogenasa que tiene como cofactor al NAD/NADH. Analice las moléculas que participan en la
reacción y proponga una forma para medir la velocidad de la reacción.
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12.- Las enzimas se agrupan según el tipo de reacción que catalizan. El anterior es un ejemplo de
reacción catalizada por una deshidrogenasa u oxido reductasa. En los ejemplos que figuran a
continuación, reconozca cuando actúa una hidrolasa y cuando una isomerasa.

13.- La gráfica A (a si izquierda) muestra la variación de la actividad de dos enzimas medidas a

distintos pH. La gráfica B (a su derecha) muestra la actividad de una misma enzima a distintas
temperaturas luego de ser sometida a distintos tratamientos
a) Considerando los enlaces que estabilizan las enzimas, explique los gráficos A y B
b) ¿Por qué una misma enzima tiene distinta actividad a 30º
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14.- Según la definición de Km, Si una enzima tiene los siguientes Km: 3 y 7 μM para dos
sustratos ¿cuál de ellos tiene mayor afinidad?. Explique.

15.- Las constantes cinéticas (Vmax y Km) de una enzima para su sustrato pueden variaren
presencia de otros compuestos, los inhibidores. La siguiente reacción esta catalizada por la
succinato deshidrogenasa, una oxido-reductasa:

A) En la figura siguiente, la curva 2 representa la velocidad de la succinato deshidrogenasa en

presencia de succinato y la curva 1 cuando, además de succinato, hay oxalacetato. Indique
el Km en cada caso y plantee como actuó el oxalacetato (tipo de inhibición).

B) De los compuestos que aparecen abajo el único que actúa como el oxalacetato (curva 1),
es el malonato. ¿Cómo explica este hecho?
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16.- Un hombre de 46 años acudió a urgencias 7 horas después de haber consumido una gran
cantidad de alcohol de contrabando. No podía ver con claridad y presentaba dolor abdominal
y lumbalgia. Las pruebas de laboratorio indicaron acidosis metabólica grave. Al analizar su
sangre de detecto una alta concentración de metanol y de etilenglicol, dos productos
vinculados a la mala destilación de los alcoholes. Con ello se procedió a tratar al paciente con
un tratamiento intensivo a base de una perfusión continua de etanol con lo cual sobrevivió y
recuperó la visión.

La ruta metabólica vinculada a este proceso es:

Los parámetros de Km de la enzima alcohol

deshidrogenasa (ADH) con los distintos
sustratos son:

Etanol 0.049 mM
Metanol 24 mM
Etilenglicol 12 mM
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En base a estos datos responda lo siguiente

a) ¿Cuál él es motivo por el que el paciente posee una acidosis metabólica derivada del
consumo de esta bebida de contrabando?
b) ¿Cuál es la base Bioquimica por la cual el tratamiento para esta intoxicación es el inyectar
de forma endovenosa una gran cantidad de Etanol?
c) Clasifique la enzima ADH de acuerdo con la clasificación de las enzimas ¿Qué molécula
falta en el esquema de la reacción para completar el proceso metabólico descrito?

17.- Complete el siguiente crucigrama

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