Universidad de Ciencias Médicas de Holguín

Facultad de medicina “Mariana Grajales Coello”

Dpto. Ciencias Básicas
Curso 2023

Carrera de Medicina
Disciplina. Bases Biológicas de la Medicina.
Asignatura. Biología Molecular.
Tema 3. Biocatalizadores.
Título: Características generales de los biocatalizadores y su centro activo. La cinética y la
regulación de la actividad enzimática.
Sumario:
1. Reacciones químicas. Energía de activación y velocidad de reacción. Reacciones
endergónicas y exergónicas. Los catalizadores inorgánicos y los biocatalizadores:
analogías y diferencias. Componentes de los sistemas biocatalíticos. Mecanismo básico
de la acción enzimática. El centro activo, concepto, estructura general, estructura
tridimensional, grupos de unión o fijación, grupos de ambientación, Grupos catalíticos.
Ejemplos de cada tipo. Complementariedad estérica y eléctrica entre el centro activo y el
sustrato. Mecanismos de unión enzima-sustrato: Llave y cerradura y ajuste inducido.
Especificidades enzimáticas. Clasificación y nomenclatura de las enzimas.
2. Velocidad de la reacción enzimática y factores que la modifican. Variaciones en la
concentración de enzimas y su significado biológico. Aplicaciones en la práctica médica.
Variaciones en la concentración de sustrato y su significado biológico. Teoría de Michaelis
Menten. Parámetros cinéticos de la ecuación de Michaelis: su significado. Otros agentes
modificadores: pH, temperatura, inhibidores y activadores.
3. Concepto de regulación. La modificación alostérica. Características generales. El modelo
simétrico o concertado del alosterismo. Importancia biológica de las enzimas alostéricas.
La modificación covalente. Características generales. El modelo de la enzima glucógeno
fosforilasa. Importancia biológica de la modificación covalente. El fenómeno de
amplificación. Concepto y características generales de los cofactores. Clasificación según
su naturaleza química. Papel de los cofactores en las reacciones enzimáticas. Efecto de
la concentración de los cofactores sobre la velocidad de reacción. Relación entre
cofactores y vitaminas. Cofactores de óxidorreducción: los piridín nucleótidos, los flavín
nucleótidos. Cofactores de transferencia de grupos: la coenzima A, el pirofosfato de
tiamina (PPT). El ATP como cofactor enzimático.
Objetivos:
Explicar las características generales de los biocatalizadores, haciendo énfasis en la
estructura y propiedades del centro activo, la cinética y la regulación de la actividad de las
enzimas, utilizando diferentes técnicas de estudio, de manera productiva.
Otras HABILIDADES a desarrollar.
- Observar
- Identificar
- Enumerar
- Clasificar
- Comparar
- Interpretar
- Aplicar
- Predecir
- Resolver
Bibliografía
Básica
-Cardellá-Hernández. Bioquímica médica tomo I, cap. 14 pág: 245-264, cap. 15 pág: 265-
281, cap. 16 pág: 262- 297. Cap. 17 pág: 299-319, cap. 19 pág: 333-350.
Complementaria
-Cardellá. Biología molecular. 2017. Sección 4, cap. 14 pág: 150-161, cap. 15 pág: 162-167.
Cap. 17 pág: 176-191.
-De consulta
Stryer Biochemistry 8th Edition, pdf. Formato digital, chapter 8, 9 and 10.
UVS: http:www.aulavirtual.sld.cu

INTRODUCCIÓN
Los catalizadores son sustancias capaces de aumentar la velocidad de las reacciones sin
que aparentemente participen en ellas. Las reacciones químicas que se llevan a cabo en los
organismos vivos tienen como función la renovación de las estructuras corporales y la
obtención de energía en una forma susceptible de ser utilizada por las células en la ejecución
de sus funciones, para que se produzcan estas reacciones, los seres vivos emplean los
biocatalizadores, llamados así por obvias razones.
Orientaciones para su preparación:
- Responda las preguntas de la guía, utilizando primeramente, la bibliografía básica y
posteriormente la complementaria, auxíliese además, de los mapas conceptuales que
se les han dado y medios de enseñanza de su propia elaboración.
- Es importante que analice los cuadros y figuras, además de los aspectos teóricos
presentes en la literatura básica y complementaria, de modo que le permita hacer más
objetivo el contenido de estudio y por lo tanto facilitar su comprensión, consolidación y
futura aplicación.
- Esta guía les sirve para su preparación en los contenidos del tema y su posterior
desenvolvimiento en las actividades docentes que le dan salida al mismo,
conferencias, clases taller, seminarios y prácticas de laboratorio.

DESARROLLO:
Preguntas:
Analice, los aspectos teóricos y gráficos que aparecen en el capítulo 14 del LT
Biología Molecular, págs. 150-154 para responder las preguntas 1 y 2.
1. De la siguiente reacción química:

a) Señale cuáles enlaces se rompen y cuáles se forman.

b) Basado en la misma, diga concepto de reacción química.
 c) Si ΔGo de la reacción es igual a -3 kcal mol -1 cuál será el sentido más probable de la
reacción.
2. El siguiente gráfico les muestra una reacción química que no está catalizada por
enzimas, la energía de activación en la conversión de sustrato en productos y la de la
reacción contraria, la energía de la reacción y los niveles energéticos de sustrato,
producto y complejo activado.

a) ¿Qué pasaría con la energía de activación, si se le añade un catalizador a la

reacción?
b) ¿Tendrá alguna influencia la adición de un catalizador sobre la velocidad de la
reacción?
c) Identifique en el gráfico cuál es la energía de la reacción. Explique en que se basó
para identificarla.
d) ¿Los catalizadores modifican el sentido de la reacción? ¿Por qué?
e) Según el gráfico, cuando la reacción ocurre en el sentido de la transformación de
reactantes en productos, diga si la reacción es:
____ Endergónica.
____ Exergónica.
____ Isoenergética.
a) En que se basó para responder en inciso anterior.
Analice las páginas de la 154 a la 159 de su LT Biología Molecular para responder las
preguntas de la 3 a la 9. Auxíliese también del mapa conceptual al que pueden acceder
a través de la plataforma.
3. La enzima anhidrasa carbónica, cuando las concentraciones de dióxido de carbono
(CO2) en sangre y tejidos del cuerpo son elevados, cataliza la reacción reversible entre
el CO2 y el H2O para dar lugar a el ión bicarbonato (HCO3-) y un protón hidrógeno (H+):

De esta manera, contribuye a mantener equilibrado el pH en el organismo. En

presencia de la enzima, la reacción ocurre es un espacio de tiempo 100 veces menor,
que cuando no está presente.
a) Clasifique a la anhidrasa carbónica según el tipo de catalizador.
b) Compare a los catalizadores bióticos y abióticos mediante un cuadro resumen,
especificando su complejidad estructural, especificidad, eficiencia catalítica y actividad
regulable.
c) Según la reacción anterior sobre la anhidrasa carbónica y auxiliados de la figura 14.5
de su LT Biología Molecular, pág. 156 y del mapa conceptual que trata las
 generalidades de los biocatalizadores y el centro activo, haga la representación
esquemática de las etapas del mecanismo básico de acción enzimática. ¿Cuál de
estas etapas es considerada la más lenta?
4. La anhidrasa carbónica es una metaloproteína. En su centro activo el ión zinc se
encuentra coordinado a los átomos de nitrógeno de tres hístidinas, His94, His96 e
His119. Para la obtención de bicarbonato y protones hidrógenos, se necesita unir el
agua mediante otros residuos de aminoácidos presentes en el sitio activo, la treonina
199, el glutamato 106 y la histidina 64, lo que facilita la hidroxilación del zinc para su
posterior reacción con el CO2.
a) Defina concepto de sitio o centro activo.
b) Mencione cada uno de los componentes del sitio activo. ¿Cuál de ellos garantiza la
forma tridimensional del mismo?
c) Explique estructura y función del resto de los componentes del sitio activo.
d) En el caso de la anhidrasa carbónica será necesario garantizar un ambiente apolar en
su centro activo.
e) Qué tipo de interacciones garantizan la unión entre las cadenas laterales de los
aminoácidos treonina 199, glutamato 106, histidina 64 y el agua.
5. Describa los dos mecanismos que explican la formación del complejo enzima-sustrato.
6. Teniendo en cuenta que la anhidrasa carbónica solo actúa sobre el agua y el CO 2, qué
tipo de especificidad de sustrato presentaría esta enzima.
7. Las lipasas son enzimas cuya acción es la hidrólisis de los triacilgliceroles. Explique,
que usted considera como especificidad de acción.
a) Conociendo que la lipasa pancreática ejerce su acción en el duodeno a un pH de 6,5 a
8,6. ¿Qué pasaría con el funcionamiento del centro activo de la enzima si el pH
duodenal disminuye a 3,4?
8. Las transaminasas son enzimas que transfieren grupos aminos entre un aminoácido y
su cetoácido correspondiente. Estas son enzimas de acción intracelular y su
concentración en el plasma sanguíneo, producto del recambio celular, normalmente es
baja. Se sabe que la transaminasa pirúvico oxalacética (TGP), es específica del tejido
hepático. ¿Será de utilidad para el médico, conocer en que localización las enzimas
ejercen su función? ¿Por qué?
a) Explique en que consiste la acción de las enzimas oxidorreductasas e hidrolasas.
Basados en el capítulo 15 del LT Biología Molecular, responda las siguientes
preguntas. Apóyese también en los mapas conceptuales.
9. La cinética enzimática estudia el comportamiento de la velocidad de las reacciones
químicas y los factores que la modifican. Como son varios los factores que pueden
variar la velocidad de la reacción, solo puede estudiarse uno a la vez, teniendo
cuidado de que todos los demás permanezcan constantes. Sin embargo en esto hay
un inconveniente, es por eso que se introdujo el concepto de velocidad inicial. Diga en
que consiste ese concepto y que dio origen al mismo.
10. En una localidad del África subsahariana, se produjo un brote de hepatitis A producto
al consumo en la población de aguas contaminadas. El médico cubano,
internacionalista que atiende el área, realiza acciones de promoción para la salud
encaminadas a promover el lavado de las manos antes de ingerir alimentos y después
de ir al baño, así como el consumo de agua potable. También indica a los
sintomáticos, exámenes que miden la concentración en sangre de las enzimas
 transaminasas (TGP y TGO), para valorar el funcionamiento hepático. ¿Cómo afecta
la concentración de la enzima a la velocidad de la reacciones catalizadas por ellas?
Explique su respuesta.
a) ¿La relación entre la velocidad de la reacción y la concentración de la enzima, tendrá
utilidad en la práctica médica? Explique su respuesta basado en la información que
les brinda la situación problémica del inciso anterior.
b) La concentración del sustrato, es otro factor que modifica la velocidad de la reacción.
Represente el gráfico de la velocidad de la reacción en función de la concentración de
sustrato y explique en qué consisten sus parámetros cinéticos.
c) La velocidad de la reacción puede modificarse en función de la concentración de
iones hidrógeno (expresada en valores de pH) y por el efecto de la temperatura.
Represéntelo gráficamente, en cada caso. A pesar que en el organismo humano
tanto el pH, como la temperatura se mantienen a niveles fisiológicos constantes, qué
pasaría con la velocidad de la reacción enzimática si ocurren variaciones del pH, o
elevaciones de la temperatura corporal. Explique su respuesta.
11. La influencia que el médico de la familia y su equipo tienen sobre la sociedad es
significativa. Las acciones de promoción para la salud encaminadas a evitar el uso
nocivo de drogas como el alcohol, promueven hábitos de vida saludables en la
población. El metanol (disolvente utilizado como anticongelante), se confunde con el
etanol porque ambos son incoloros y huelen a alcohol, el envenenamiento con
metanol puede llegar a ocasionar consecuencias graves para la salud. La alcohol
deshidrogenasa, es una enzima que transforma al metanol en un formaldehido muy
perjudicial para muchos tejidos, el etanol compite de manera efectiva contra el
metanol por el centro activo de la enzima. De ahí que la terapia para el
envenenamiento con metanol sea la infusión de etanol a una velocidad controlada en
el torrente sanguíneo.
a) ¿Sobre qué tipo de inhibición enzimática trata la situación problémica anterior?
Represéntela mediante la gráfica de Lineweaver Burk.
b) ¿Qué parámetro cinético, Km o Vm, será el que se afecta en dicha inhibición?
c) Diga el tipo de inhibición reversible diferente a la identificada en el inciso a).
Represéntela mediante la gráfica de Lineweaver Burk y especifique, cuál parámetro de
la cinética enzimática se afecta en ese caso.
d) Explique el efecto de los activadores sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas.
Analice el capítulo 16 de su LT Biología Molecular. Y responda las siguientes
preguntas.
12. El control de la actividad de las enzimas es realizado fundamentalmente por dos
mecanismos específicos, el control covalente (por fosforilación/desfosforilación) y la
modificación alostérica (modelo simétrico o concertado), los que pueden actuar de
manera simultánea en algunas enzimas. Realice un cuadro resumen que establezca
las diferencias entre ellos, en cuanto a:
- Si el cambio conformacional que presentan es por modificación en la estructura
química.
- Si la forma activa es siempre la misma.
- Quien consume mayor o menor cantidad de energía.
- Qué fenómeno, cooperatividad o amplificación, se pone de manifiesto.
- Concurso de la acción de otras enzimas.
a) ¿Ambos mecanismos de regulación son privativos de las enzimas? Fundamente su
respuesta.
13. Las enzimas según su composición química se clasifican en simples y conjugadas.
Explique en que consiste un sistema enzimático y cómo es que también se le nombra.
14. Clasifique a los cofactores enzimáticos según sus tipos.
a) Explique qué relación tienen los cofactores y las vitaminas.
b) Ponga ejemplos de cofactores de oxidorreducción y de cofactores de transferencia de
grupos.
CONCLUSIONES
El dominio del contenido sobre los biocatalizadores constituye la base para la
comprensión de algunos problemas de salud que en la práctica médica puede enfrentar el
médico general. Las enzimas, son proteínas que pueden estar localizadas en la
estructura de las membranas biológicas. Por su parte, las membranas biológicas,
constituyen uno de los complejos multimoléculares a tratar por la asignatura en el próximo
tema.