UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

FACULTAD DE FARMACIA Y BIOQUÍMICA

QUÍMICA FÍSICA

RESOLUCIÓN DE PROBLEMAS

“Catálisis química y enzimática”

INTEGRANTES:

 Malca Garcia Sinthia Del Pilar

 Mantilla Sánchez Angell Daniel 
 Nieto Polo Salinas Carlos Ivan 
 Trujillo Aguilar Anderson Aldahir

DOCENTE:

 Dra. María Virginia González Blas.

 Mg. Carlos Naval Sopán Benaute.
 Mg. Betsabé Chunga Flores

CICLO:

 III

TRUJILLO – PERÚ
2023

PROBLEMAS SOBRE CATALISIS

1. El valor de Km de la lisosima es 6,0 x 10 -6M con hexa-N-acetilglucosamina como
sustrato, la velocidad inicial que se midió a la concentración de 0,061 M fue
3,2µM/min. Calcular la velocidad inicial a las concentraciones de sustrato
siguientes:
a) 1,5 x 10-2 M
b) 6,8 x 10 -5 M
Rpta: a) Vo= 3, 2 µM/min; b) Vo= 2,9µM/min

2. Una enzima cataliza una reacción con una velocidad máxima de 5µmoles por
minuto, siendo su Km para el sustrato de 0,5mM. Si la ponemos en presencia de
una concentración 500mM de sustrato, ¿Qué cantidad de sustrato se logrará
transformar en10 min?
Rpta: [P]= 50 μmol
3. Calcular qué velocidad se obtendrá en una reacción enzimática si la velocidad
máxima es igual a 100 y la concentración de sustrato es igual: a) 10 Km y b) Km/3.
Rpta: a) Vo = 90,9 M/min; b) V0= 25 M/min
 -4
4. Una enzima cuya Km=2,4x10 M se ensaya con las siguientes concentraciones de
-7 -5 -4
sustrato: a) 2x10 M; b) 6,3x10 M; c) 10 M. La velocidad medida en la reacción
-2
con 5x10 M de sustrato fue de 0,128µmoles/min. Calcular las velocidades
iniciales en los otros casos.
Rpta: a)1,1 x 10-10 M/min; b) 2,8 x 10-8 M/min; c) 3,8 x 10 -8 M/min
5. A partir de los siguientes datos obtenidos para una reacción catalizada
enzimáticamente, calcular gráficamente la Km y la Vmax de dicha enzima

Sustrato (mM) Velocidad (µmoles/min)

0,5 1,00
1,0 1,67
1,5 2,40
2,0 2,50
2,5 2,78
3,0 3,00
Rpta: Km =2mM; Vmax= 5umol/min
6. ¿Qué información puede obtenerse a partir de una representación de Lineweaver-
Burk cuando la recta obtenida, convenientemente extrapolada, corta al eje de
abscisas en -40 litros/mol?
Rpta: Km= 0,025M

7.-Calcular la Km y Vmax de una enzima sabiendo que la recta obtenida en una

representación de Lineweaver-Burk corta al eje de ordenadas en
3
5x10 (moles/min), y que la pendiente de dicha recta es 120 min/litro.

Rpta:Km = 2,4x104M; Vmax = 200M/min;

8.- En una celda de fermentación con 25 L de capacidad que contiene un sustrato a
una concentración inicial de 0,08 mM se obtiene un Vmax de 0,4 mM/min. La
enzima responsable de dicho proceso funciona a la mitad de dicha velocidad,
cuando la concentración de sustrato es igual a 20µM. Por error, un operario añade
1,5 mmoles de un compuesto tóxico a dicha cuba al comienzo de la fermentación,
suponiendo que el compuesto solo pudiese ser un inhibidor competitivo y que su
Ki es igual a 100 µM. Calcular a) Velocidad inicial en mM/min. b) Vmax en mM/min
de la enzima inhibida c) Grado de inhibición que provoca la presencia del inhibidor.
Rpta: a) V0 = 0,32 mM/min; b) Vmax = 0,28 mM/min; c) grado de inhibición = 37,5%
 -4
9.-Una enzima se ensaya en presencia de una concentración de sustrato 2,5x10 M.
-5
La Vmax de la reacción es 25moles/l/min y su Km es 4x10 M a) ¿Qué velocidad
-4
se observará en presencia de 4,5x10 M de un inhibidor no competitivo? b) ¿Cuál
-4
será el grado de inhibición? Ki = 3 x10 M

Rpta: a) Vo =8,62 M/min; b) 59,9%

10.-Una cierta enzima cataliza la transformación de 0,4mmoles de sustrato en 5
minutos cuando la concentración de éste es saturante. Si se ensaya la enzima con
una concentración de sustrato de 60µM la velocidad de la reacción es de
40µmoles/min y, si además se añade un inhibidor competitivo a concentración
30µM, el grado de inhibición resulta ser del 75%. Calcular la Km de la enzima y la
Ki del inhibidor.
Rpta: Km = 0,06 mmol; Ki = 0,045