Teoria Demichaels Menten

S.
ORE REACCIONES HETEROGENEAS

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CAPÍTULO III
REACCIONES HETEROGÉNEAS
OBJETIVOS:
1. Evaluar el comportamiento de las reacciones catalíticas heterogéneas en un
reactor de lecho fijo.
2. Determinar el comportamiento de las reacciones enzimáticas en los reactores
batch, PFR y CSTR.
CONTENIDO:
2.1. REACTORES DE LECHO FIJO
2.2. REACTORES ENZIMATICOS BATCH, PFR Y CSTR
3.1. REACTORES DE LECHO FIJO
En un reactor catalítico de lecho fijo para llevar a cabo una reacción fluido-sólido, el
catalizador se presenta como un lecho de partículas relativamente pequeñas orientadas al
azar y en una posición fija. El fluido se mueve a través de los espacios entre las partículas
(flujo convectivo). Es posible también la presencia de un flujo difusivo.
BALANCE DE MATERIA:
dW F Ao
=
d x A (−r A )
BALANCE DE ENERGÍA:
dT −∆ H R F Ao
=
d xA F t Cp
EJEMPLO Nº 1
Industrial scale production of sulfuric acid is La producción a escala industrial de ácido sulfúrico
dependent on the oxidation of sulfur dioxide to sulfur depende de la oxidación de dióxido de azufre a trióxido
trioxide in fixed bed catalytic reactors. de azufre en reactores catalíticos de lecho fijo.
S O 2+ 0.5O2 → S O 3
A través de los años, varias formulaciones de
Through the years, several catalyst formulations catalizadores han sido empleados, pero uno de los
have been employed, but one of the traditional agentes catalíticos tradicional ha sido el pentaóxido de
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S. ORE REACCIONES HETEROGENEAS
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catalytic agents has been vanadium pentoxide. vanadio. Calderbank ha indicado que para un
Calderbank has indicated that for a catalyst catalizador que consiste en V2O5 soportado en sílica gel,
consisting of V2O5 supported on silica gel, the kinetic los datos cinéticos están representados por una
data are represented by a rate expression of the form expresión de la velocidad de la forma
r 1=k 1 PSO 2 PO 2
r 2=k 2 P SO3 P1O/22

r 1−r 2
r p=
P1SO/22
that may be regarded as a degenerate form of typical
Hougen-Watson kinetics. The rate constants are que pueden considerarse como una forma modificada
given by de la cinética tipo Hougen-Watson. Las constantes de
31000 velocidad vienen dadas por
ln k 1=12.07−
RT
and
53600 y
ln k 2=22.75−
RT
Where:
Donde:
T is expressed in degrees Kelvin
T se expresa en grados Kelvin
R is expressed in calories per mole-degree
R se expresa en calorías por mol- Kelvin
Kelvin
k1 k 1 se expresa en moles por segundo-gramo de
is expressed in moles per second-gram of
catalizador atmosfera3/2
catalyst-atmosphere3/2
k2 is expressed in moles per second-gram of
k 2se expresa en moles por segundo-gramo de
catalyst-atmosphere catalizador atmósfera
For our present purposes, the global rate expression

may be presumed to be identical with that of Para nuestros propósitos actuales, la expresión de la
equation A. velocidad global puede ser representada por la ecuación
The reaction is highly exothermic and must be A.
regarded as reversible. Consequently, although high La reacción es altamente exotérmica y debe
temperatures enhance the initial rate, they limit the considerarse como reversible. Consecuentemente,
conversion that can be achieved. This limitation can aunque las altas temperaturas aceleran la velocidad
be circumvented by cooling a hot effluent to a inicial, ellas limitan la conversión que se pueden lograr.
temperature where the equilibrium is more favorable, Esta limitación puede ser superada por un enfriamiento
del efluente caliente a una temperatura donde el
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and then contacting this stream with additional equilibrio es más favorable, y luego poner en contacto
catalyst. esta corriente con catalizador adicional.
Determine the catalyst requirements for a two stage Determinar los requerimientos para las dos etapas
adiabatic fixed bed reactor with interstage cooling. adiabáticas del reactor de lecho fijo con refrigeración
Specified production requirements are 50 tons of entre etapas. Los requerimientos específicos de
H2SO4/day. producción son de 50 toneladas de H2SO4/día.
SOLUCIÓN:
solve
y' := 250.7 - 0.0203  y

0 0
- 4
3.425 10
y' :=
1 - 31000 - 53600
1.987 y 1.987 y
0 9 0 0.5
174555 e  [ 8 ( 1- x) ]  ( 13- 4 x) 7.589 10  e  ( 8 x)  ( 13- 4 x)
-
2 1.5
( 100- 4 x) ( 100- 4 x)
0.5
 8 ( 1- x) 
 
 100- 4 x
 643 
y :=  
 0 
 250.7 - 0.0203  y
0 
 
 3.425 10
- 4 
 
 - 31000 - 53600

1.987 y 1.987 y
D( x , y) :=  0 9 0 0.5 
174555 e  [ 8 ( 1- x) ]  ( 13- 4 x) 7.589 10  e  ( 8 x)  ( 13- 4 x)
 2
-
1.5

 ( 100- 4 x) ( 100- 4 x) 
 0.5 
  8 ( 1- x)  
 
  100- 4 x 
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Z  rkfixed( y 0 1 22D)
0 1 2
0 0 643 0
1 0.045 653.797 69.94
2 0.091 664.584 118.789
3 0.136 675.362 153.41
4 0.182 686.129 178.297
5 0.227 696.886 196.438
6 0.273 707.634 209.843
Z 7 0.318 718.371 219.885
8 0.364 729.099 227.512
9 0.409 739.817 233.387
10 0.455 750.525 237.981
11 0.5 761.223 241.632
12 0.545 771.911 244.589
13 0.591 782.589 247.035
14 0.636 793.257 249.117
15 0.682 803.916 ...
1
0 e  Z 2
w  Z f  Z
900
800
e
700
600
0 0.2 0.4 0.6 0.8
w
300
200
f
100
0
0 0.2 0.4 0.6 0.8
w
46
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3.2. REACCIONES ENZIMÁTICAS
En una reacción de orden cero, la velocidad de formación del producto es independiente

de la concentración de sustrato: v = k
En una reacción de primer orden la velocidad de formación de los productos es
directamente proporcional a la concentración del sustrato: v = k [A]. Así, en la reacción:
sacarosa + agua glucosa + fructosa

La velocidad de hidrólisis de la sacarosa es, en todo momento, proporcional a la
concentración de sacarosa. Dicho matemáticamente, donde [A] es la concentración de
sacarosa a cada tiempo (t) y k es la constante de proporcionalidad. Se dice que ésta es
una reacción de primer orden.
Una reacción de segundo orden es aquella en la que la velocidad de formación del
producto depende
 de la concentración de dos sustratos (como en una reacción de condensación): v =
k [A1] [A2]
del cuadrado de la concentración de un único sustrato (reacción de dimerización): v = k
2
[A]
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por

enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la
reacción catalítica y de la especifidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada
por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es
necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las
condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan
concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción
observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo
la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.
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Al seguir la velocidad de aparición de producto (o de desaparición del sustrato) en función

del tiempo se obtiene la llamada curva de avance de la reacción, o simplemente, la
cinética de la reacción. A medida que la reacción transcurre, la velocidad de acumulación
del producto va disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reacción
(Figura de la derecha). Para evitar esta complicación se procede a medir la velocidad
inicial de la reacción (v0). La velocidad inicial de la reacción es igual a la pendiente de la
curva de avance a tiempo cero (Figura de la derecha). De esta forma, la medida de v 0 se
realiza antes de que se consuma
el 10% del total del sustrato, de forma que pueda considerarse la [S] como
esencialmente constante a lo largo del experimento. Además, en estas condiciones no
es necesario considerar la reacción inversa, ya que la cantidad de producto formada
es tan pequeña que la reacción inversa apenas ocurre. De esta forma se simplifican
enormemente las ecuaciones de velocidad.
Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de
sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima
constante. Si representamos v0 frente a [S]0 obtenemos una gráfica como la de la Figura
de la derecha. Cuando [S]0 es pequeña, la velocidad inicial es directamente proporcional
a la concentración de sustrato, y por tanto, la reacción es de primer orden. A altas [S]0,
el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la velocidad ya no depende de [S]0. En
este punto, la reacción
es de orden cero y la
velocidad es máxima (Vmax).
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Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inical del sustrato sobre la
actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se
introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como intermediario del proceso de
catálisis enzimática. En 1913, Leonor Michaelis (foto de la izquierda) y Maud Menten
(foto de la derecha) desarrollaron esta teoría y propusieron una ecuación de velocidad
que explica el comportamiento cinético de los enzimas.
Para explicar la relación oservada entre la velocidad inicial (v 0) y la concentración inicial
de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas
enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo
enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación
del producto, liberando el enzima libre
Algunas enzimas describimos a continuación:
CARBOHIDRASAS
Amilasas
Se encuentran ampliamente distribuidas en la naturaleza, son las enzimas responsables
de la degradación del almidón, hidrolizan los enlaces glucosídicos -1-4. Las amilasas se
pueden dividir en tres grupos: amilasas las cuales rompen al azar los enlaces en el
interior del sustrato (endoamiladas);  amilasas las cuales hidrolizan ordenadamente
unidades de maltosa a par tir de los extremos no reductores del sustrato (exoamilasas) y
glucoamilasas que liberan unidades de glucosa a par tir de los extremos no reductores
del sustrato.
Las amilasas están presentes en la mayoría de las plantas superiores, están
ausentes en los mamíferos y su existencia en microorganismos es dudosa. Se han
cristalizado amilasas a par tir de trigo, malta de cebada, patata dulce y soya. La
enzima hidroliza únicamente enlaces glicosídicos a 1-4, con inversión en la configuración
del C 1 en el glicosido, de la forma a a la forma .
Este cambio de configuración es la razón por la cual la enzima se llama beta amilasa.
Los pHs de mayor actividad para las amilasas están en el rango entre 4.5-7 y el límite
de temperatura está alrededor de 55 0C. Los gr upos sulfihidrilos son esenciales para la
actividad, por lo que la enzima se inactiva por oxidación, por los metales pesados
y sus sales.
Glucoamilasa (amiloglucosidasa) El principal producto final de la acción de la
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glucoamilasa sobre el almidón es glucosa, lo que la diferencia claramente de las y

amilasas. La enzima también produce pequeñas cantidades de oligosacáridos. La
sacarificación del almidón puede alcanzar hasta 96% de dextrosa. La acción de la enzima
causa inversión de la configuración, produciendo b glucosa.
En el comercio se encuentran diversas preparaciones derivadas de hongos de los grupos
Aspergillus y Rhizopus. excepto por la enzima de Aspergillus awamori, las glucoamilasas
son inactivas sobre almidón nativo. Su actividad es máxima entre pH 4 y 5.5, y
temperatura alrededor de 55-65 0C. La rata de reacción cae rápidamente a medida que
disminuye el tamaño de la molécula de sustrato, siendo máxima sobre almidones
previamente sometidos a licuefacción.
Enzimas desramificantes
Este grupo de enzimas puede dividirse en dos clases: directas e indirectas. Las
desramificantes directas hidrolizan los enlaces glicosídicos a 1-6 del glicógeno y/o la
amilopectina nativos, están representadas por el sistema amilo 1-6 glucosidasa /oligo1-
41- 4 glucantransferasa . Por el contrario, la acción de las enzimas indirectas requiere la
modificación previa del sustrato con otra enzima. Este último grupo puede subdividirse en
pululanasas e isoamilasas.
Las pululanasas de orígen microbiano han sido aisladas de Aerobacter aerogenes,
Escherichia intermedia y Streptococcus mitis. Las enzimas actúan sobre pululano,
amilopectina, glicógeno y dextrinas. El único producto de reacción es maltosa . La
temperatura óptima está alrededor de 45 0C y el pH entre 4 y 5.
Celulasas
La celulosa es rápidamente hidrolizada en la naturaleza por organismos aeróbicos del
suelo, par ticularmente por los hongos que degradan la madera. Los organismos
anaeróbicos del rumen y del intestino son responsables de la digestibilidad de la celulosa
en los animales rumiantes y en los herbívoros. (10)
Invertasa
Hidrolizan el residuo terminal no reductor de b D fructofuranósidos. El principal sustrato es
la sacarosa, pero también pueden hidrolizar rafinosa para dar fructosa y melibiosa. La
enzima también tiene actividad fructotransferasa.
El pH óptimo es 4.5, pero se logra un 80% de actividad en el rango entre 3.5 – 4.5. Tienen
actividad máxima entre 50-60 0C. El efecto de la concentración de sustrato es de par
50
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ticular relevancia, ya que la máxima actividad se logra con concentraciones de sacarosa

del 5-10%. A concentración de sacarosa del 70% la actividad es solo
de 25% del máximo.
La invertasa es de gran importancia en la industria de alimentos porque la hidrólisis de la
sacarosa forma jarabes más dulces, los monosacáridos formados por la acción de la inver
tasa son más solubles que la sacarosa y por lo tanto no cristalizan en los jarabes
concentrados.
Lactasa (b galactosidasa)
Hidroliza los residuos terminales de a D galactosa, a par tir de b galactósidos. También
ocurren reacciones de transferencia de grupos galactosil.
Las mejores fuentes comerciales de lactasa son hongos (Aspergillus oryzae, Aspergillus
niger) , bacterias (Bacillus spp.) y levaduras(Kluyveromyces
fragilis).
Las preparaciones fúngicas pueden generalmente ser usadas a mayores temperaturas y
menores pHs. Glucanasas Consisten en una serie de preparaciones de origen fungico
y bacteriano, que usualmente presentan varias actividades juntas siendo predominante la
actividad 3.2.1.6., actividad endohidrolasa de amplia especificidad que actúa sobre
enlaces b 1-3 y/o b 1-4 de b D glucanos. Otras glucanasas presentes pueden incluír una b
1-3 glucano hidrolasa específica , una b 1-2 glucanohidrolasa específica y la exo b 1-3 y
b 1-4 glucanohidrolasas
Enzimas Pécticas
El término se refiere a un complejo formado por varias enzimas, presentes en diversas
proporciones, capaces de actuar sobre pectinas y sus derivados. El grupo incluye:
Pectin esterasa , que actúa para desesterificar pectinas, removiendo los grupos metoxilo y
produciendo ácido péctico.
Enzimas despolimerizantes que actúan principalmente sobre pectina, ácidos pépticos y
protopectina.
ENZIMAS PROTEOLITICAS
Las proteasas son enzimas que hidrolizan las cadenas polipeptídicas de las proteínas
sustrato, se caracterizan por tener gran variedad de especificidades. De acuerdo con el
aminoácido o metal que posean en su sitio activo se clasifican en cuatro familias: serina
proteasas, asparticoproteasas, cisteina proteasas y metaloproteasas (1).
Papaína
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El término papaína se aplica tanto a las preparaciones enzimáticas crudas obtenidas del
latex de papaya como a las distintas fracciones proteicas del mismo. Las enzimas
papaína y quimopapaína son las principales proteasas del latex (10 y 45% de la proteína
soluble), el cual contiene también lisozima (20%)
ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
De acuerdo a la reacción enzimática compleja:
(3-1)
k 1 ,k 2 ,k 3 = constantes cinéticas de cada proceso
r 1 =k 1 C E C S (3-2)
r 2 =k 2 C ES (3-3)
r 3 =k 3 C ES (3-4)
Si consideramos:
C Eo= Concentración total de enzima
C Eo=C E +C ES (3-5)
C E =C Eo−C ES (3-6)
Remplazando e la ecuación (3-2):
r 1 =k 1 C S (C Eo−C ES )
r 1 =k 1 C S C Eo−k 1 C S C ES (3-7)
Para el estado estacionario:
r 1 =r 2 +r 3 (3-8)
Remplazando las ecuaciones (3-7), (3-3), (3-4) en (3-8), tenemos:
k 1 C S C Eo−k 1 C S C ES =k 2 C ES +k 3 C ES
k 1 C S C Eo=k 1 C S C ES +k 2 C ES +k 3 C ES
k 1 C S C Eo=C ES ( k 1 C S +k 2 + k 3 )
52
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k 1 C S C Eo
C ES =
k 1 C S+ k 2+ k 3
C S C Eo
C ES =
k 2 +k 3 k 1 C S k2+ k 3
+ K M=
k1 k1 Si: k1
C S C Eo
C ES = ECUACIÓN DE MICHAELIS –MENTEN (3-9)
K M +C S
En el estado estacionario la formación del producto es:
k 3 C Eo C S
r P =r 3 =k 3 C ES=
K M +C S (3-10)
FERMENTACIÓN ENZIMÁTICA EN UN REACTOR BATCH:
Para un reactor batch general se tiene la ecuación general:

CA
dC A
t=− ∫
C Ao (−r A )
Para un fermentador batch, remplazando la ecuación de Michaelis-Menten:

CA
dC S
t =− ∫ CA
k 3 C Eo C S ( K M +C S ) dC S
C Ao t =− ∫
K M +C S C Ao k 3 C Eo C S
C C C
( K M +C S ) dC S
[∫ dC S
]
A A A
1 1
t =− ∫ t =− KM + ∫ dCS
k 3 C Eo C CS k 3 C Eo C Ao C S C Ao
Ao
C C So
t=−
1
k 3 C Eo [
K M Ln S + ( C S −C So )
C So ] k 3 C Eo t=K M Ln
CS
+ ( C So−C S )
C So
ln
Dividiendo la ecuación por CS
k 3 C Eo t C So−C S
=K M +
C So C So
ln ln
CS CS
Ordenando:
C So −C S t
C
ln So
CS
=−K M +k 3 C Eo
( )
C
ln So
CS
53
_______________________________________________________________
(3-11)
FERMENTACIÓN ENZIMÁTICA EN UN PFR:

Recordando la definición de tiempo espacial ( τ ), tenemos:
C Ao V V
τ= =
F Ao vo (3-13)
Para un reactor ideal PFR, la relación general se define como:
x
V
Ao
dx A
=∫
F Ao 0 (−r A )
(3-14)
Multiplicando a ambos miembros de la ecuación por CAo , tenemos:
x
C Ao V Ao
dx A
=C Ao ∫
F Ao 0 (−r A ) (3-
15)
Recordando la definición de conversión fraccionada:
C Ao −C A 1
x A= dx A=− dC
C Ao C Ao A (3-16)
Remplazando en las ecuaciones (8-13) y (8-16) en (8-15):
CA CA
1 dC A dC A
τ =C Ao ∫ − τ=∫
C C Ao (−r A ) C Ao (−r A )
Ao Simplificando:
Como podemos ver, esta expresión es similar para un fermentador batch por tanto, para
un fermentador PFR, tenemos:
C So −C S τ
ln
C So
CS
=−K M +k 3 C Eo
( )
C
ln So
CS
(3-17)
FERMENTACIÓN ENZIMÁTICA EN UN CSTR:
τ=
C So−C S
rP
Remplazando la ecuación (3-10):
54
_______________________________________________________________
C So −C S
τ=
k 3 C Eo C S ( C So−C S )( K M +C S )
τ=
K M +C S k 3 C Eo C S
τk 3 C Eo C S =( C So−C S )( K M +C S )
Ordenando:
τC Eo C S
k3
( C So−C S )
=K M +C S
τC Eo C S
C S =−K M +k 3
( C So−C S ) (3-18)
EJEMPLO Nº 2
El reactante S se descompone en presencia del enzima E. Para estudiar la acción
del enzima, se introducen S y E en un reactor intermitente y se mide la
concentración de S varias veces. Hallar la ecuación de velocidad para esta
reacción a partir de los datos siguientes:
CS, mol/m3 500 320 180 25 10
t, h 0 1 2 4 5
3
La concentración inicial del enzima es 1 mol/m
SOLUCIÓN
Expresando la ecuación para un reactor de fermentación encimática batch como:
C So −C S t
ln
C So
CS
=k 3 C Eo
( ) ln
C So
CS
−K M
De acuerdo a la solución de la ecuación de una recta en EXCEL tenemos:

y=k 3 x−K M De donde:
t
y=
C So−C S
ln
C So
CS
x=C Eo
( )
ln
C So
CS
55
_______________________________________________________________
CEo CSo CS t Ln(CSo/CS) y x

1 500 320 1 0.4462871 403.3278106 2.240710059
1 500 180 2 1.02165125 313.2184302 1.957615189
1 500 25 4 2.99573227 158.5588953 1.335232803
1 500 10 5 3.91202301 125.2548871 1.278111093
600
500
y = 276.48x - 220.74
400
R2 = 0.9955
300
200
100
-100
-200
-300
-0.5 0 0.5 1 1.5 2 2.5 3
-400
PROBLEMAS PROPUESTOS:
PROBLEMA Nº. 1
Para obtener anhidrido ftálico en un reactor de lecho fijo adiabáticamente , el naftaleno se
pasa sobre un catalizador de pentaóxido de vanadio y la velocidad de la reacción es:
r=305∗105 p0 .38 e−28000/RT

r = moles libra de naftaleno transformado a anhídrido ftálico por hora por libra de
catalizador
p = presión parcial del naftaleno en atmósferas
T = Temperatura, Kelvin
Los reactantes consisten de 0.10 moles % de vapor de naftaleno y 99.9 moles % de aire;
la reacción es la que sigue (siempre que la temperatura no pase de 400°C)
C10 H 8 +4 . 5O2 →C8 H 4 O3 +2 H 2 O+2 CO 2
El calor de reacción a emplear es –7 300 Btu/lb de naftaleno.
Las propiedades de la mezcla reaccionante pueden tomarse como equivalentes a las del
aire ( Cp aire = 0.245 kcal/kg.°C, P.M. aire = 29)
56
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La temperatura de los reactantes de entrada se elevará a 340°C por precalentamiento, y

la circulación de sal mantendrá el interior de las paredes de los tubos a 340°C.
Para tubos de 1 plg de DI con catalizadores de una densidad de 50 lb/pie 3 y velocidad
superficial de masa de los gases a través de cada tubo de 400 lb/(h)(pie 2 de área de tubo)
calcular la gráfica de la profundidad del lecho catalítico en función de la conversión.
Presión del sistema 1 atm.
SOLUCIÓN:
x  00.1 1
x
 14091.6

 613 72.9 x
 12  e
f ( x)  9.02 10  dx T( x)  340  72.9x
 0.38
  0.10( 1  x) 
 100  0.05 x

  
0
x f ( x) 
TEMPERATURA vs CONVERSION T( x) 
420 0 0 340
0.1 0.107 347.29
0.2 0.192 354.58
400 0.3 0.261 361.87
TEMPERATURA (°C)
0.4 0.318 369.16

0.5 0.365 376.45
380 0.6 0.404 383.74
0.7 0.439 391.03
0.8 0.47 398.32
360
0.9 0.5 405.61
1 0.544 412.9
340
0 0.2 0.4 0.6 0.8
CONVERSION
f ( x)
z
57
x
x
CONVERSION - PROFUNDIDAD
_______________________________________________________________
PROBLEMA Nº 2
Graficar la profundidad del lecho catalítico y la temperatura en el reactor con respecto a la
conversión para el comportamiento de un reactor catalítico de lecho fijo adiabático no
isotérmico para la obtención de óxido de etileno de acuerdo a la siguiente reacción
estequiométrica:
C2 H 4 +1 . 5O2 =0 . 6 C2 H 4 O+0 . 8CO 2 +0 . 8 H 2 O
La velocidad de la reacción puede ser expresada como:
6 −9713/T 0.341 0 . 672
r=1 . 17· 10 · e · pC 2 H 4 · pO 2
Donde la presión parcial está expresado en atmósferas, T en Kelvin y la velocidad de la
reacción en mol-libra de C2H4 /(libra de catalizador·hora).
El diámetro interior del reactor es de una pulgada.
La relación en moles de los reactantes es

C2 H 4 /O 2 =4
La alimentación ingresa a la temperatura de 327 °C, con un flujo másico de 8000
libras/hora, e incluye una relación en moles de:
N2
=2
C2 H4 , con la finalidad de moderar los efectos térmicos que acompañan a la
reacción. La presión en el reactor se mantiene constante a 14 atm.
ΔH R=−52256 cal/mol C H
2 4
Cp = 0.27 cal/gr. °C constante en todo el proceso

Densidad del catalizador: 83.5 lb/ft3
NOTA:
El inerte es solo N2
SOLUCIÓN:
solve
y'  2101.3
0
4 58
1.63 10
y' 
1  9713
0.341 0.672
 
14 ( 4  4x) 
 
y0 14 ( 1  6x) 
e  
 13  1.2x   13  1.2x 
_______________________________________________________________
La máxima conversión es de 0.166, debido a que 0.167 la

expresión se hace imaginario por el valor negativo de (1-6x)
0 1 2
0 0 600 0
1 0.017 634.882 11.381
2 0.033 669.763 16.653
3 0.05 704.645 19.342
Z
4 0.066 739.526 20.836
5 0.083 774.408 21.737
6 3 0.1 809.289 22.322
110
7 0.116 844.171 22.736
8 0.133 879.053 23.059
9 0.149 913.934 23.354
900
10 0.166 948.816 23.98
T 800
 0
x  Z
 1
T  Z
700  2
z  Z
59
600
0 0.05 0.1 0.15 0.2
x
_______________________________________________________________
30
20
10
0
0 0.05 0.1 0.15 0.2
x
PROBLEMA Nº 3
Se desea determinar el volumen de un reactor PFR para un proceso de fermentación
enzimático, para el cual el caudal de alimentación a de ser de 30 L/hora del substrato S
con una concentración inicial de 40 mol/m3 en presencia del enzima E con una
concentración inicial de 3 mol/m3. Se espera obtener una conversión del 90 % del
substrato en el reactor PFR.
Con este propósito se realizan las pruebas experimentales para determinar la ecuación
de la velocidad del reactor PFR, el cual se comporta de acuerdo al modelo de Michaelis
– Menten, obteniéndose los siguientes datos:
Concentración inicial Concentración inicial del Concentración del Tiempo espacial,

del enzima, mol/m3 substrato, mol/m3 substrato, mol/m3 horas
3 40 1 1
2 20 0,5 1
1 2 0,1 1
SOLUCIÓN:
CEo Cso CS tau Ln(Cso/Cs) (Cso-CS)/Ln(Cso/Cs) Ceo*tau/Ln(Cso/CS)

3 40 1 1 3.68887945 10.5723162 0.813255092
2 20 0.5 1 3.68887945 5.286158098 0.542170061
60
_______________________________________________________________
1 2 0.1 1 2.99573227 0.634235581 0.333808201
3 y = 20.668x - 6.1401
R2 = 0.9985
-2
-7
0 0.2 0.4 0.6 0.8 1
EVALUACIÓN
EVALUACIÓN Nº 1
Enzima y substrato fluyen a través de un CSTR (V=6 litros). A partir de las
concentraciones de entrada y salida y caudal hallar la ecuación de velocidad que
representa la acción del enzima sobre el substrato.
CEo, mol/L CSo, mol/L CS mol/L V, L/h

0.2 0.2 0.04 3.0
0.1 0.3 0.15 4.0
0.01 0.69 0.60 1.2
Se desea determinar el volumen de un reactor PFR el cual operará con un caudal de

alimentación de 30 L/hora del substrato S en presencia del enzima E para obtener una
conversión del 90 %.
Con este propósito se realizan las pruebas experimentales para determinar la ecuación
de la velocidad en un reactor PFR , obteniéndose los siguientes datos:
Concentración inicial del enzima = 1 mol/m3
Conc. del substrato, mol/m3 500 320 180 25 10

Tiempo espacial, horas 0 1 2 4 5
EVALUACIÓN Nº 2
La velocidad de hidrogenación catalítica de dióxido de carbono para producir metano de
acuerdo a la siguiente reacción:
61
_______________________________________________________________
CO 2 +4 H 2 →CH 4 +2 H 2 O
4
k·pCO 2 · p H 2
r= 5
es: [ 1+ K 1 p H 2 + K 2 pCO 2 ]
donde
pCO2 , y pH 2 son presiones parciales en atmósferas.
A una presión total de 30 atm y 314 ºC, los valores de las constantes son:
k = 7.0 mol kg de CO2/(kg catalizador)(h)(atm)5
K 1 = 1.73 (atm)-1
K 2 = 0.30 (atm)-1
Para un reactor catalítico de lecho fijo y de flujo tubular isotérmico, con una velocidad de
alimentación de 100 mol kg/h de CO 2 y una velocidad estequiométrica de hidrógeno,
calcule la masa de catalizador que se requiere para un 20% de conversión del dióxido de
carbono. Suponga que no hay resistencias difusionales o térmicas (esto es, la velocidad
total está dada por la ecuación dada) y que la dispersión axial en el reactor es
despreciable.
EVALUACIÓN Nº 3
Desarrollar las ecuaciones fundamentales para determinar la profundidad del lecho
catalítico para obtener la máxima conversión del anhídrido aftálico a partir de naftaleno y
aire en un reactor de lecho fijo adiabático de acuerdo a la siguiente reacción:
C10 H 8 +4 . 5O2 →C8 H 4 O3 +2 H 2 O+2 CO 2
Siempre y cuando la temperatura no sobrepase los 400°C.
El naftaleno se pasa sobre un catalizador de pentaóxido de vanadio y la velocidad de la
reacción es:
5 0 .38 −28000/RT
r=305∗10 p e
r = moles libra de naftaleno transformado a anhídrido ftálico por hora por libra de
catalizador
p = presión parcial del naftaleno en atmósferas
T = Temperatura, Kelvin
Los reactantes consisten de 0.50 moles % de vapor de naftaleno y 99.5 moles % de aire.
El calor de reacción a emplear es –7 300 Btu/lb de naftaleno.
62
_______________________________________________________________
Las propiedades de la mezcla reaccionante pueden tomarse como equivalentes a las del
aire ( Cp aire = 0,245 kcal/kg.°C, P.M. aire = 29)
La temperatura de los reactantes de entrada se elevará a 340°C por precalentamiento, y
la circulación de sal mantendrá el interior de las paredes de los tubos a 340°C.
Los tubos son de 2 plg de DI con catalizadores de una densidad de 50 lb/pie 3 y velocidad
superficial de masa de los gases a través de cada tubo de 400 lb/(h)(pie 2 de área de
tubo).
Presión total en el interior del tubo es de 1,5 atm.
EVALUACIÓN Nº 4
La velocidad de hidrogenación catalítica de dióxido de carbono para producir metano de
acuerdo a la siguiente reacción:
CO 2 +4 H 2 →CH 4 +2 H 2 O
k·pCO 2 · p4H 2
r= 5
es: [ 1+ K 1 p H 2 + K 2 pCO 2 ]
donde
pCO2 , y pH 2 son presiones parciales en atmósferas.
A una presión total de 30 atm y 314 ºC, los valores de las constantes son:
k = 7.0 mol kg de CO2/(kg catalizador)(h)(atm)5
K 1 = 1.73 (atm)-1
K 2 = 0.30 (atm)-1
A. Para un reactor catalítico de lecho fijo y de flujo tubular isotérmico, con una velocidad
de alimentación de 100 mol kg/h de CO 2 y una velocidad estequiométrica de hidrógeno,
calcule la masa de catalizador que se requiere para un 20% de conversión del dióxido de
carbono. Suponga que no hay resistencias difusionales o térmicas (esto es, la velocidad
total está dada por la ecuación dada) y que la dispersión axial en el reactor es
despreciable.
63
_______________________________________________________________
BIBLIOGRAFÍA:
1. Belfiore L. A. (2003) Transport Phenomena for Chemical Reactor Design. Editorial John
Wiley. New Jersey.
2. Butt J. B. Reaction Kinetics and Reactor Design. Editorial Marcel Dekker. 2da. Edición.
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3. Castañeda P. (2010). Chemical reactor in porous media. IMPA. Brasil.
4. Chorkendorff I. y Niemantsverdriet J. W. (2003). Concepts of modern catalysis and kinetics.
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5. Benkovic, S. y Hammes, Sh. (2003) “Review A perspective on enzyme catalysis”, Science,
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6. Coker, A. (2001), “Modeling of chemical kinetics and reactor design”, Editorial Gulf
Professional Publishing, Boston.

7. Froment G. y Bischooff K. (2000) “ Chemical Reactor Analysis and Design”, Editorial John
Willey and Sons, Singapore.
8. Hill Ch. (1999) “ An Introduction to Chemical Engineering Kinetics of Reactor Design”
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9. Levenspiel O. (2004) “Chemical reaction engineering”, editorial John Wiley & Sons. 3ra
edición New York.
10. Levenspiel, O. (1986) “El omnilibro de los reactors químicos”, editorial Reverté, S.A.,
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11. Luyben W. (2007). Chemical reactor design and control. Editorial Wiley – Interscience. New
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12. Melo F. (1995) “ Catalizadores Y procesos Catalíticos”, Programa Nacional de Catálisis y
Adsorbentes, Concytec,.
13. Nauman, E. (2002) “Chemical reactor design, optimization and scaleup”, editorial Mc
Graw-Hill, New York
14. Vannice A. (2005). Kinetics of catalytic reactions. Editorial Springer. USA.
15. Vojtesek J. (2010). Adaptive control of chemical reactor. International conference
Cybernetics and informatics. Vysná Boca, Slovak Republic.
64
_______________________________________________________________
65

Teoria Demichaels Menten

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S.

ORE REACCIONES HETEROGENEAS

3.1. REACTORES DE LECHO FIJO

r 2=k 2 P SO3 P1O/22

For our present purposes, the global rate expression

equation A. velocidad global puede ser representada por la ecuación

The reaction is highly exothermic and must be A.

regarded as reversible. Consequently, although high La reacción es altamente exotérmica y debe

y' := 250.7 - 0.0203  y

Z  rkfixed( y 0 1 22D)

3.2. REACCIONES ENZIMÁTICAS

En una reacción de orden cero, la velocidad de formación del producto es independiente

sacarosa + agua glucosa + fructosa

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por

Al seguir la velocidad de aparición de producto (o de desaparición del sustrato) en función

glucoamilasa sobre el almidón es glucosa, lo que la diferencia claramente de las y

ticular relevancia, ya que la máxima actividad se logra con concentraciones de sacarosa

Para un reactor batch general se tiene la ecuación general:

Para un fermentador batch, remplazando la ecuación de Michaelis-Menten:

FERMENTACIÓN ENZIMÁTICA EN UN PFR:

De acuerdo a la solución de la ecuación de una recta en EXCEL tenemos:

CEo CSo CS t Ln(CSo/CS) y x

r=305∗105 p0 .38 e−28000/RT

La temperatura de los reactantes de entrada se elevará a 340°C por precalentamiento, y

0.4 0.318 369.16

La relación en moles de los reactantes es

Cp = 0.27 cal/gr. °C constante en todo el proceso

La máxima conversión es de 0.166, debido a que 0.167 la

Concentración inicial Concentración inicial del Concentración del Tiempo espacial,

CEo Cso CS tau Ln(Cso/Cs) (Cso-CS)/Ln(Cso/Cs) Ceo*tau/Ln(Cso/CS)

1 2 0.1 1 2.99573227 0.634235581 0.333808201

CEo, mol/L CSo, mol/L CS mol/L V, L/h

Se desea determinar el volumen de un reactor PFR el cual operará con un caudal de

Concentración inicial del enzima = 1 mol/m3

Conc. del substrato, mol/m3 500 320 180 25 10

Professional Publishing, Boston.

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