Evaluación Bioquímica (20%)

ÁREA ACADÉMICA Agropecuaria y agroindustrial CARRERA Ing. Química Industrial

ASIGNATURA Bioquímica CÓDIGO PABQ11
SEDE Santiago Sur DOCENTE Marco Rojas G.
Unidad de Aprendizaje Catálisis Enzimática Criterios a Evaluar 2.1.1. a 2.1.5
DURACIÓN 85 minutos FECHA

Guerra Miranda Mackarena

NOMBRE ESTUDIANTE:
Apellido Paterno Apellido Materno Nombres

Rut:17984038-3 -
PUNTAJE MÁXIMO
NOTA:
PUNTAJE OBTENIDO Firma conforme
Motivo:
Solicita re-corrección Sí No

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1.- Inhibición enzimática

a) Haz un análisis de los distintos tipos de inhibición

R: tipos de inhibidores:

-Competitivo: aquel que se une a un centro activo de la enzima.

-No competitivo: el inhibidor no competitivo se une a un lugar diferente del centro activo y
también puede hacerlo al complejo enzima-sustrato.

b) Explica la importancia tiene el Km y la velocidad enzimática en la industria.

R: El símbolo Km corresponde a la concentración de sustrato con la cual la velocidad de

reacción enzimática alcanza un valor igual a la mitad de la velocidad máxima, es importante
porque escribe la cinética enzimática.

c) Analiza y explica los gráficos de cinética enzimática

R: Se puede observar en el primer grafico que este tiene un inhibidor competitivo, que
significa que actuara disminuyendo el número de moléculas de enzima disponibles, para
unirse el substrato.

El segundo grafico contiene un inhibidor no competitivo, osease actuara reduciendo el

número de moléculas funcionales de enzima que pueden realizar la reacción, podemos ver en
el primer grafico el inhibidor competitivo y que él no inhibidor chocan en el mismo punto, en
cambio en el segundo grafico no se juntan. Lo que ayudara a entender lo explicado
anteriormente que el inhibidor no competitivo no impide que el sustrato se una a la enzima.

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2.-Alosterismo
a) ¿Qué es una enzima alostérica?

R: Son enzimas reguladoras colocadas y reguladas por mecanismos de retroalimentación

negativa.

b) Haz un análisis del gráfico. Justifica influencia de ligandos positivos o negativos en enzimas
alostéricas, en el km y la velocidad de una reacción enzimática

R: El hecho que sea tanto positivo como negativo variara en su totalidad ya que se puede ver
en el gráfico, la velocidad de reacción en ligandos positivos es mucho más rápida que con la
menor cantidad de sustrato, pero al observar, encontramos los ligando negativos que con
una concentración mayor de sustrato, puede alcanzar la velocidad máxima, también al ser
neutro se mantiene en el medio siendo positivo y negativo, aunque si es así necesita menos
sustrato que el negativo pero, más que el positivo.

c) Explica cómo se produce la regulación enzimática.

3.- De acuerdo con los datos obtenidos en laboratorio. Evalúa la acción enzimática mediante el
modelo matemático (3) y el de regresión lineal Lineweaver-Burk, (planilla EXCEL) (4)

sustrato (mM) velocidad

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(X) (mM/s) (Y)

0,15 0,12
0,3 0,25
0,45 0,34
0,6 0,40
0,75 0,45
0,9 0,47
1,05 0,48

a) Compara los métodos evaluando resultados

Primero tomamos los datos Y2,Y1,/ X2 , X1 que son los últimos datos y los primeros de la tabla.

Para poder sacar los otros datos en este caso es 1/Sustrato y 1/ Velocidad.

En este caso los datos que usaremos son.

0.95=X1 6.66 =X2 2.08 =Y1 8.33 =Y2

Luego procedemos a usar la formula : m=Y2-Y1 /X2-X1 que nos da como resultado =1.09

M=1.09

Luego , sacamos b. usando la formula y=mx+b

Despejando quedaría b=y-mx

B= 2.08-1.09*0.95 = 1.04

B=1.04

Luego ,sacamos la velocidad max usando la formula 1/b

1/1.04 = 0.96

Vmax=0.96mM/s

Luego sacamos Km con la formula km=m*Vmax

1.09*0.96 = 1.05

Km= 1.05

Finalmente

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V=Vmax *(S) / Km + (S)

V= 0.96*0.15 /1.05+0.15 = 0.12 V1

V= 0.96*0.3 /1.05+0.3 = 0.21 V2

V= 0.96*0.45 /1.05+0.45 = 0.29 V3

V= 0.96*0.16 /1.05+0.16= 0.13 V4

V= 0.96*0.75 /1.05+0.75 = 0.4V5

V= 0.96*0.9 /1.05+0.9 = 0.44 V6

V= 0.96*1.05 /1.05+1.05 = 0.48 V7

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