Bioquímica General Dpto Cs. Biol y Quim.

Guía de Ejercicios DBIO-1076

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UNIDAD 1. Biomoléculas, Bioenergética y rol de las

enzimas en los procesos biológicos.
Guía 2. Bioenergética y enzimas
2023-10

1. La siguiente tabla muestra algunas reacciones del metabolismo de carbohidratos que veremos con
detalle en la Unidad 2. Algunas de estas reacciones son reversibles y otras irreversibles, como lo
muestran las flechas de cada ecuación.
A partir de los valores indicados de ΔG°,
a) Deduzca si el valor de la constante de equilibrio (Keq) es mayor o menor que 1.
b) ¿Qué puede concluir al relacionar el valor de ΔG ° con la reversibilidad de cada reacción?
Reacción ΔG° Keq
(kJ/mol)
Glucosa + ATP à Glucosa-6-fosfato + ADP -20,9
(enzima: hexoquinasa)
Glucosa-6-fosfato ⇄ Fructosa-6-fosfato 2,2
(enzima: fosfoglucomutasa)
Gliceraldehído-3-fosfato +NAD+ +Pi à 1,3-Bisfosfoglicerato +NADH -16,7
(enzima: gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa)
3-Fosfoglicerato ⇄ 2-Fosfoglicerato 4,7
(enzima: fosfoglicerato mutasa)
2-Fosfoglicerato ⇄ Fosfoenolpiruvato -3,2
(enzima: enolasa)
Fosfoenolpiruvato + ADP à Piruvato + ATP -23,0
(enzima: piruvato quinasa)

2. El siguiente gráfico muestra el perfil energético de una reacción química catalizada por una enzima o
no catalizada. Escriba en cada línea punteada el intervalo correspondiente a la energía descrita:
Intervalos
a) variación de energía de la reacción. posibles:
Intervalo: ……………………….
A-B
b) energía de activación de la reacción sin C-A
enzima.
D-A
Intervalo: …………….
C-B
c) energía de activación de la reacción con D-B
enzima. Intervalo: ………….. D-C

d) disminución de energía de activación

debida a la presencia de enzima.
Intervalo……

3. Indique similitud funcional y diferencia estructural entre cofactor (inorgánico) y coenzima.

4. En la siguiente figura, el gráfico de la izquierda muestra la actividad de dos enzimas a distintos pH. El
gráfico de la derecha muestra la actividad de una misma enzima a distintas temperaturas después de ser
sometida a ebullición.

a) Indique el pH óptimo aproximado para las enzimas 1 y 2.

b) Considerando los enlaces que estabilizan las enzimas, explique lo observado en ambos gráficos al
variar pH o temperatura.
c) ¿Por qué la enzima sometida a ebullición tiene menor actividad a 30° que la enzima sin tratamiento?
5. Averigüe qué vitaminas son precursoras de FAD, de NAD + y de coenzima-A.

6. Identifique la clase de cada enzima según el tipo de reacción que cataliza:

(Nota: 2 enzimas pertenecen a una misma clase; una clase no está representada en estos ejemplos)
a) ……………………………………………. B) ………………………………………………………..

c) ……………………………………………….. d) ……………………………………………………….

e) ………………………………………………….. f) ……………………………………………………….

7. Los modelos que explican la acción de las enzimas son el de “llave-cerradura” y el de “ajuste
inducido”. Explique la diferencia entre ambos modelos y por qué este último es el más aceptado.
8. Dibuje una curva de progreso de una reacción enzimática graficando concentración de producto en
función del tiempo de la reacción.
a) ¿Cómo sería una nueva curva si aumentara la concentración inicial de sustrato?
b) Explique por qué la recta inicial se trasforma en curva a lo largo del tiempo.

9. Dibuje la curva que se obtiene al graficar velocidad inicial versus concentración de sustrato para una
enzima que posee cinética michaeliana.
a) ¿Todas las enzimas siguen esta cinética?
b) Señale el segmento de la curva velocidad inicial (Vi) versus concentración de sustrato donde la Vi es
directamente proporcional a la concentración de sustrato (se denomina cinética de primer orden) y
donde se hace independiente de ésta (se denomina cinética de orden cero). Fundamente el
comportamiento en cada caso.
c) Señale Km y Vmax y explique el significado de estos parámetros cinéticos.

10. Se realizó un estudio de la cinética de una cierta enzima. La velocidad de la reacción se expresó en
µM/min y la concentración de sustrato en mM. Con los datos obtenidos se hizo un gráfico de
Lineweaver Burk.

a) calcule Vmax

b) calcule Km

c) calcule la eficiencia catalítica de la enzima

d) trace una recta que represente a la enzima utilizando un

sustrato por el que tenga la mitad de afinidad pero que
conserve el valor de Vmax.

11. La siguiente reacción es catalizada por la succinato deshidrogenasa, una oxido-reductasa que puede
ser inhibida por oxalacetato.

En la figura siguiente, las curvas muestran la velocidad de

la succinatodeshidrogenasa en función de la concentración
de succinato en dos condiciones diferentes: en presencia y
ausencia de oxalacetato.

a)Indique Km para cada situación y plantee el b) De los siguientes compuestos, el único que
tipo de inhibición que ejerce el oxalacetato actúa como el oxalacetato es el malonato.
¿Cómo explica este hecho?
12. Dibuje la curva de velocidad versus concentración de sustrato de una reacción catalizada por una
enzima en presencia de un modulador alostérico positivo (modulador A) y de otro modulador alostérico
también positivo, pero más efectivo que el anterior (modulador B).

13. ¿Cuál es la importancia para la economía de la célula la regulación alostérica de las enzimas?

14. Indique en qué consiste la regulación de la actividad enzimática mediante modificación covalente
reversible. Explique el rol de las proteínas-quinasas y proteínas-fosfatasas en este tipo de regulación.

15. Indique qué son los zimógenos o proenzimas y qué son las isoenzimas. Fundamente el por qué
ambas representan un mecanismo de regulación de actividad enzimática

16. Explique a qué se debe el aumento de la concentración en sangre de determinadas enzimas cuando
hay lesión en ciertos tejidos; por ejemplo, aumento de creatina-quinasa-MM en la sangre cuando hay
daño muscular o aumento de amilasa cuando hay lesión en el páncreas.

17. Pregunta de desafío

Un hombre de 46 años acudió a Urgencia 7 horas después de haber consumido una gran cantidad de
alcohol de contrabando. No podía ver con claridad y presentaba dolor abdominal y lumbalgia. Las
pruebas de laboratorio indicaron acidosis metabólica grave. Al analizar su sangre de detectó una alta
concentración de metanol y de etilenglicol, dos productos vinculados a la mala destilación de los
alcoholes. En base a estos hallazgos se aplicó al paciente un tratamiento intensivo que consistió en
perfusión endovenosa continua de etanol con lo cual sobrevivió y recuperó la visión.

Ruta metabólica vinculada a este proceso es:

Los parámetros de Km de la enzima alcohol

deshidrogenasa (ADH) con los distintos sustratos
son:
 Etanol 0.049 mM
Metanol 24 mM
Etilenglicol 12 mM

De acuerdo con los antecedentes descritos, responda las siguientes preguntas:

a) ¿Cuál él es motivo por el que el paciente posee una acidosis metabólica derivada del consumo
de esta bebida de contrabando?
b) ¿Cuál es la base Bioquímica por la cual el tratamiento para esta intoxicación es el inyectar de
forma endovenosa una gran cantidad de Etanol?
c) ¿Qué tipo o clase de enzima es la ADH de acuerdo con la clasificación de las enzimas? ¿Qué
molécula falta en el esquema de la reacción para completar el proceso metabólico descrito?