PRACTICA 4

EFECTO DE LA CONCENTRACION DE SUSTRATO Y DE ENZIMA SOBRE LA

ACTIVIDAD ENZIMATICA
Lizeth Sinai Sánchez Lucio 328674

DISCUSIONES

Se obtuvo un buen experimento donde se puede observar el cambio de la actividad

enzimática conforme se modifica la cantidad de sustrato, pero la enzima permanece
constante y viceversa. Localizándonos en el primer experimento donde se modifico a la
urea, se observa como conforme se agrega más sustrato este se empieza a unir a los sitios
activos con la ureasa y la velocidad de reacción aumenta, ya que la concentración de
sustrato y la velocidad de reacción son directamente proporcionales. Finalmente se
encuentra una pequeña fase estacionaria donde se puede deducir como velocidad
máxima, que es cuando la ureasa satura todos sus sitios activos y ya no puede recibir más
sustrato, aunque se agregue mas de este. Esto se observa fácilmente en la gráfica, donde
al último se observa un pequeño desnivel, que se puede deber a que todavía se pudiera
tener sitios activos sin ocupar. Para el segundo experimento donde no se modificó la
cantidad de urea, pero si de ureasa, se observa algo de manera similar; la velocidad de
reacción claramente se incrementó por la adición de la urea, formando complejos de
ENZIMA-SUSTRATO, hasta llegar a un límite, donde, aunque se aumenta la concentración
de la ureasa, ya no incrementara mas la velocidad de reacción porque ya no existe
sustrato con el que se pueda saturar los sitios activos.
CONCLUSIONES
Se puede concluir de manera general, que se puede observar fácilmente como se modifica
la velocidad de una reacción enzimática, al momento de variar la concentración de una
enzima o de su sustrato, en nuestro caso de la urea con la ureasa respectivamente. Se
realizaron graficas para los dos experimentos y se obtiene una curva donde en un punto
se localiza una fase estacionaria que se puede definir como la velocidad máxima, de igual
manera se podría obtener la constante de Michaelis Menten, solo tomando la mitad de
esta velocidad mencionada, para así al conocer su valor numérico, determinar si el
complejo enzima-sustrato es débil o fuerte.
También, se observa una grafica donde se modifica la concentración de la ureasa, pero no
de la urea, observando la misma situación que en el primer gráfico. Se determina una
velocidad máxima y gracias a estas representaciones se puede concluir como nosotros
podemos controlar una reacción enzimática, gracias a la actividad enzimática que se
puede saber de los complejos formados. Al conocer esta información, se puede
determinar como modificar una velocidad de reacción con el simple hecho de cambiar las
concentraciones de enzimas y sustratos, siempre y cuando se mantengan las condiciones
optimas para no provocar una desnaturalización de cualquiera de las dos partes.