Universidad de Antioquia

Facultad de Ciencias Exactas y Naturales

Instituto de Biología
Bioquímica
Taller No 2: Bioenergética, Cinetica enzimàtica, Enzimas.

1. Defina los siguientes términos

a. Desnaturalización
b. Cromatografía por intercambio iónico
c. Motivo proteico
d. Proteína conjugada
e. Hidrocarburo alifático
f. Carbono asimétrico
g. Isómero óptico
h. Grupo prostético
i. Zwitterion
j. Oligómero
k. Ligando
l. Lámina β

2. Los entrecruzamientos covalentes contribuyen con la fortaleza del colágeno. La primera

reacción en la formación de los entrecruzamientos está catalizada por la enzima lisil
oxidasa, que contiene cobre, la cual convierte los residuos de lisina en el aldehído alisina.
La alisina reacciona a continuación con otros grupos aldehído o amino de cadenas laterales
s para formar enlaces cruzados. Por ejemplo, dos residuos de alisina reaccionan para
formar un producto aldol con enlace cruzado. En una enfermedad denominada ​latirismo,
que se produce en el ser humano y en otros animales, una toxina ​( β − aminopropionitrilo )
que se encuentra en los guisantes dulces (​Lathyrus odoratus​) inactiva a la lisil oxidasa.
Considere la abundancia de colágeno en los animales y sugiera algunos síntomas
probables de esta enfermedad.

3. Una enfermedad genética denominada deficiencia de glucosa-6-fosfato deshidrogenasa

se hereda de forma semejante a la drepanocitosis. La enzima defectuosa no puede
proporcionar a los eritrocitos cantidades suficientes de la molécula antioxidante dinucleotido
fosfato de adenina y nicotinamida NADPH. El NADPH protege de la oxidación a las
membranas celulares y a otras estructuras celulares. Describa en términos generales el
patrón de herencia de esta enfermedad molecular. ¿Cuál podría ser la causa de que el
fármaco antipalúdico primaquina, que estimula la formación de peróxidos, produzca casos
devastadores de anemia hemolítica en los portadores del gen defectuoso? ¿Es
sorprendente que esta anomalía genética se encuentre a menudo en poblaciones africanas
y mediterráneas?

4. Qué factores hacen al ATP adecuado como “moneda energética” de la célula ?

5. La siguiente reacción es catalizada por la enzima glutamina sintasa:

ATP + glutamato + NH 3 → ADP + Pi + glutamina

Utilice las siguientes ecuaciones ( con los valores de ΔG °′ proporcionados en kJ/mol) para
calcular ΔG °′ de la reacción global.

ATP + H 2 O → ADP + Pi (-30,5)

Glutamina + H 2 O → glutamato + NH 3 (-14.2)

6. ¿ Cual de los siguientes compuestos se esperaría que liberara la menor cantidad de

energía libre al hidrolizarse? Explicar
a. ATP
b. ADP
c. AMP
d. Fosfoenolpiruvato
e. Fosfocreatina

7. Considérese la siguiente reacción:

Glucosa- 1-Fosfato → glucosa-6-fosfato
ΔG ° =− 7.1kJ/mol
¿Cual es la constante de equilibrio para esta reacción a 25°C?

8. De las afirmaciones que siguen, seleccione la que es INCORRECTA:

A. ΔG es una función del logaritmo de K eq .
B. Como se usa en cinética, el término “espontaneidad” se refiere a que si la reacción
como esta escrita es favorecida para que proceda de izquierda a derecha.
C. ΔG ° denota un cambio en la energía libre que acompaña la transición desde el
estado estándar hacia el equilibrio.
D. En el momento en que se alcanza el equilibrio , las tasas de la reacción hacia
adelante y reversa disminuyen a cero.

9. De las afirmaciones que siguen, seleccione la que es INCORRECTA:

A. Las enzimas disminuyen la energía de activación para una reacción
B. Otro medio mediante el cual las enzimas disminuyen la energía de activación es al
desestabilizar intermediarios del estado de transición.
C. La presencia de una enzima no tiene efecto sobre el ΔG °
10. Cuál de las afirmaciones que siguen acerca del cambio de energía libre ΔG en una
reacción bioquímica es CORRECTA?
A. Si ΔG es negativo, la reacción procede de manera espontánea con pérdida de
energía libre.
B. En una reacción exergónica, ΔG es positivo.
C. En una reacción endergónica, ΔG es negativo.

11. Varios compuestos inhiben la fosforilación oxidativa - la síntesis de ATP a partir de ADP
y fosfato orgánico enlazada a la oxidación de sustratos en mitocondrias. ¿Cual de los
incisos que siguen describe la acción de un desacoplador?
A. Descarga el gradiente de protón a través de la membrana mitocondrial interna.
B. Descarga el gradiente de protón a través de la membrana mitocondrial externa.
C. Inhibe la cadena de transporte de electrones directamente al unirse a uno de los
transportadores de electrón de la membrana mitocondrial interna.
D. Inhibe el transporte de ADP hacia la matriz mitocondrial, y de ATP hacia afuera de
esta última

12. Un estudiante toma algunas tabletas que le ofrecieron en una discoteca, y sin preguntar
qué son, las deglute. Poco tiempo después comienza a hiperventilar, y su temperatura
aumenta mucho. ¿ Cuales la acción más probable de las tabletas que ha tomado?
A. Un inhibidor de la síntesis mitocondrial de ATP
B. Un inhibidor del transporte mitocondrial de electrones
C. Un inhibidor del transporte de ADP hacia las mitocondrias para ser fosforilado.
D. Un inhibidor del transporte de ATP hacia afuera de las mitocondrias, hacia el citosol.
E. Un desacoplador del transporte de electrones y de la fosforilación oxidativa en
mitocondrias.

13. Pueden los priones causar enfermedades cerebrales? ¿Como se encuentran estas
enfermedades asociadas al proceso de plegamiento de las proteínas?.

14.Se realizan dos experimentos con la enzima ribonucleasa. En el experimento 1 se

determinó como afectaba a la velocidad de reaccion el aumentar la concentración de
sustrato. En el experimento 2, las mezclas de reacción fueron idénticas a las del
experimento 1, excepto que se agregó a cada tubo 0.1 mg de un compuesto desconocido.
Realice una gráfica de los datos de acuerdo con el método Lineweaver-Burk. Determine el
efecto del compuesto desconocido sobre la actividad enzimática. (La concentración de
sustrato se mide en milimoles por litro. La velocidad se determina mediante el cambio de la
densidad óptica por hora).

Experimento Experimento
1 2

[S] v [S] v
 0.5 0.81 0.5 0.42

0.67 0.95 0.67 0.53

1 1.25 1 0.71

2 1.61 2 1.08

15. Considere los siguientes datos para una reacción de hidrólisis catalizada por una
enzima en ausencia de inhibidor y en presencia del inhibidor I:

[Sustrato] (M) v 0 ( μ mol/min) v 0I ( μ mol/min)

6 x 10 −6 20.8 4.2I

1 x 10 −5 29 5.8

2 x 10 −5 45 9

6 x 10 −5 67.6 13.6

1.8 x 10 −4 87 16.2

Determinar MATEMÁTICAMENTE el valor del Km de la reacción sin inhibidor y de la

reacción con inhibidor.

16. Describa el mecanismo de acción de la quimotripsina . Explique cómo participan en la

reacción los residuos de aminoácidos del sitio activo.