BIOLOGÍA

PROTEÍNAS
DR. BASILIO SAUCEDO
PROTEÍNAS

 En los vertebrados, las proteínas son los

compuestos orgánicos más abundantes.
 Cada una tiene una estructura única altamente
ordenada que le permite efectuar una función
particular
 Prácticamente todos los procesos biológicos
dependen de la presencia y/o actividad de este
tipo de sustancias.
 Son proteínas casi todas las enzimas.
 Muchas hormonas son de estructura proteica.
 Los anticuerpos, la hemoglobina, receptores de
membrana, y muchas otras moléculas son de
origen proteico.
 Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la
presencia y/o actividad de las proteínas.

Hormonal Reconocimiento
Estructural
de señales

Enzimática FUNCIONES
Transducción
de señales

Reserva
energética Defensiva

Contráctil Transporte
Aminoácidos: son los monómeros
que constituyen las proteinas
 20 tipos de AA forman
proteinas
 Acido aspártico (ASP – D)  Alanina (ALA – A)
 Acido glutámico (GLU – E)  Valina (VAL – V)
 Lisina (LIS – K)  Leucina (LEU – L)
 Arginina (ARG – R)  Isoleucina (ILE – I)
 Histidina (HIS – H)  Fenilalanina (PHE – F)
 Asparagina (ASN – N)  Metionina (MET – M)
 Glutamina (GLN – Q)  Triptófano (TRP – W)
 Treonina (TRE – T)  Glicina (GLY – G)
 Serina (SER – S)  Prolina (PRP – P)
 Tirosina (TIR – Y)  Cisteína (CYS – C)
 Según las características polar o apolar de la cadena lateral.

AA polares con carga: AA apolares:

 Acido aspártico (-)  Alanina
 Acido glutámico (-)  Valina
 Lisina (+)  Leucina
 Arginina (+)  Isoleucina
 Histidina (+)  Fenilalanina
 Metionina
 Triptófano
AA polares sin carga:
 Asparagina AA con propiedades únicas:
 Glutamina
 Glicina Polar o apolar
 Treonina
 Prolina Apolar
 Serina
 Cisteína Polar
 Tirosina
2 AA tienen S:

No forma puentes S – S
Forma puentes S – S
Características importantes
de algunos aminoácidos
 Glicina: es el aminoácido más simple, ya que su
cadena lateral está constituido solo por un
hidrógeno. Y por lo tanto también no presenta
isomería óptica.
 Dos aminoácidos presentan un átomo de azufre
en su estructura (éstos son la metionina y la
cisteína), pero solo la cisteína puede formar
enlaces disulfuro (-S-S-) con otra cisteína.
 8 AA son esenciales:  El cuerpo no puede sintetizar.
 Deben ingerirse con la dieta.

FEN, ILE, LEU, LIS, MET, TRE, TRP, VAL

F I L M T V
2 2

2 AA son condicionalmente esenciales:

HIS, ARG  Se sintetizan en pequeña cantidad.
 Cuando aumentan las necesidades (infancia,
embarazo, lactancia, enfermedad) se
necesita aumentar la ingesta.
Unión de aminoácidos entre sí mediante enlace peptídico.

La síntesis de los péptidos (traducción) ocurre en

los RIBOSOMAS LIBRES del citosol.

 Dipéptidos: 2 AA
 Oligopéptidos: 3 a 10 AA
 Polipéptidos: más de 10 AA

Enlace peptídico (tipo amida):

 Grupo carboxilo de un AA con grupo amino de otro AA.
 Con pérdida de una molécula de agua.
Enlace peptídico (tipo amida):
 Grupo carboxilo de un AA con grupo amino de otro AA.
 Con pérdida de una molécula de agua.
Los péptidos son moléculas lineales con 2 extremos:
 N – terminal (amino terminal)
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 C – terminal (carboxilo terminal)

CFC
Una vez dentro de una cadena, los AA se llaman RESIDUOS.
No existen péptidos ramificados.
Diferencias entre péptido y proteína:
No existe consenso para diferenciar péptidos de proteínas, la diferencia
podría radicar en la masa molecular o en la cantidad de aminoácidos.

Se denomina PROTEÍNA:  Encima de cierto PM (6000 Daltons)

 Cuando hay más de 50 AA

Los péptidos pueden, a diferencia de las proteínas:

 Incorporar a su cadena aminoácidos derivados

 Formar enlaces atípicos (enlaces alfa no peptídicos)
 Incorporar aminoácidos de la serie D o beta aminoácidos
 Formar estructuras cíclicas

Aminoácidos derivados: sufren modificaciones fuera de la cadena,

antes de incorporarse.
Aminoácidos modificados: sufren modificaciones dentro de la cadena.
Ej: lisina hidroxilada (hidroxilisina)
 La molécula formada mantiene su carácter
anfotérico, ya que siempre existe un grupo NH2
en un extremo (amino-terminal) y uno COOH en
el otro (carboxilo-terminal).
 La distancia entre dos uniones peptídicas es de
aproximadamente 0,35 nm.
Péptidos de importancia biológica:

 Hormonas

 Neurotransmisores

 Antibióticos

 Antioxidantes
 Niveles de complejidad progresiva
 Relación íntima estructura – función
 Cada AA se localiza en un sitio específico y
estratégico para la función de la proteína

 Estructura primaria
 Estructura secundaria
 Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria
 Secuencia lineal de AA
Estructura primaria específicos que constituye
la cadena polipeptídica.

Conformación que adopta un

Estructura secundaria segmento de la proteína.

Estructura terciaria Conformación que adopta

toda la proteína.

Cuando existe más

Estructura cuaternaria de una cadena
polipeptídica.
 Importancia de la
estructura primaria:

Ej: anemia drepanocítica

Un solo AA de la hemoglobina

cambia y produce una enfermedad
muy grave.

GLU (polar) cambia a VAL

(apolar).

Efecto: el GR cambia su forma

normal y adopta la forma de una
hoz, disminuyendo su capacidad
para transportar O2.
 Estructura terciaria

Conformación que adopta toda la proteína.

 Conformación 3D de la proteína íntegra.

Permite clasificar a las proteínas en:

 Globulares: compactas, solubles, intracelulares.

Ej: mioglobina
 Fibrosas: alargadas, insolubles, extracelulares.
Ej: colágeno
Desnaturalización de las proteínas
 Pérdida de la actividad biológica de la proteína.
 Se despliega y llega a E. 1ria.
 Puede volver a renaturalizarse.
Según su estructura:
 Fibrosas (fibrilares)
 Globulares

Según su composición:
 Simples (no conjugadas): Homoproteínas
 Conjugadas: Heteroproteínas

Según su función:
 Enzimas
 Proteínas de transporte
 Proteínas de reserva
 Proteínas contráctiles
 Proteínas estructurales
 Proteínas de defensa
 Proteínas reguladoras
PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES
 Alargadas  Compactas
 Insolubles  Solubles
 Extracelulares  Intracelulares

Ejs: colágeno, queratina, Ejs: hemoglobina, mioglobina,

elastina, fibrina citocromos, enzimas, albúmina
PROTEÍNAS SIMPLES  Formadas sólo por AA
 Algunas tienen una pequeña
cantidad de CH

Ejs: albúmina, globulina, histonas, colágeno

PROTEÍNAS CONJUGADAS  Se asocian a otros

tipos de compuestos

Porción proteica (apoproteína)

Porción no proteica (grupo prostético)

 PROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO
CONJUGADA
 Nucleoproteína Ácidos nucleicos
 Glicoproteína Carbohidratos
 Fosfoproteína Grupos fosfato
 Lipoproteína Lípidos
 Metaloproteína Metales
 Cromoproteína Pigmentos

 Entre las cromoproteínas más importantes están las que

contienen el grupo HEMO (hemoproteínas).
 Ej: hemoglobina, mioglobina, citocromos, catalasa, peroxidasa.
 Todas las funciones básicas de las células
dependen de proteínas especificas.
 Se puede decir que no existe vida sin proteínas.