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Bioquímica
Semestre: Segundo Biotecnología

Docente: Lorena Núñez, PhD

Unidad 2. Estructura,
organización, función y
metabolismo de aminoácidos y
proteínas.
2.1 Aminoácidos y proteínas

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https://www.youtube.com/watch?v=sYczexWO5Zo

Proteínas
• Grupo diverso de macromoléculas
• Constituidas por aminoácidos (más de 50)
• Constan de una o varias cadenas polipeptídicas
• La función de la proteína está determinada por su
estructura, y esta a su vez está determinada por
las estructuras y propiedades de los diversos
aminoácidos que la componen.

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Aminoácidos
Contienen:
• Un átomo de carbono central (el carbono 𝛼)
• Un grupo amino
• Un grupo carboxilo
• Un átomo de hidrógeno
• Un grupo R (cadena lateral)

• El carbono 𝛼 de los aminoácidos se enlaza a cuatro grupos diferentes


(excepto la glicina). Esto le da la propiedad de ser un átomo de
carbono asimétrico y un centro quiral.

Clasificación
Existen varios criterios para clasificar en diferentes grupos a los
aminoácidos:

1. Aminoácidos esenciales y no esenciales


2. Según su capacidad para interactuar con el agua
Neutros apolares
Neutros polares
ácidos
Básicos

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Aminoácidos esenciales y no esenciales


A. Esenciales:
No se pueden sintetizar, los mamíferos los
obtienen principalmente de las proteínas de la
dieta
Las plantas y diversos microorganismos
pueden sintetizarlos a través de rutas
metabólicas complejas.
A. No esenciales:
Se pueden sintetizar
Algunos pueden ser formados a partir de
aminoácidos esenciales; ejemplo la tirosina,
que se puede elaborar a partir de fenilalanina.

Aminoácidos neutros apolares


• Contienen principalmente grupos R hidrocarbonados sin cargas positivas o
negativas.
• Algunos grupos R pueden ser estructuras cíclicas aromáticos o alifáticos

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Aminoácidos neutros polares


• Poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces (por puentes) de
hidrógeno, interactúan de forma sencilla con el agua (los aminoácidos
polares se describen como “hidrófilos” o “afines al agua”).

Aminoácidos ácidos
• Poseen cadenas laterales con grupos carboxilo. Las cadenas laterales del
ácido aspártico y del glutámico tienen carga negativa a pH fisiológico, por
lo que suelen llamárseles aspartato y glutamato

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Aminoácidos básicos
Poseen carga positiva a pH fisiológico.
La lisina, que tiene un grupo amino en la cadena lateral, acepta un
protón del agua para formar el ácido conjugado (—NH3+)

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Estereoisómeros de los aminoácidos


• Los carbonos de 19 de los 20 aminoácidos estándar están unidos a cuatro
• grupos diferentes, se denominan carbonos asimétricos o quirales.

• Cada aminoácido existe en una forma D o una forma L à enantiómeros

• Todos los aminoácidos incorporados por los organismos a las proteínas en la


naturaleza, son los de la forma L, que es la forma biológicamente activa.
• Los aminoácidos D no existen en la naturaleza, se encuentran en mezclas
racémicas de aminoácidos producidos en laboratorio, a través de diferentes
procesos químicos, y no son biológicamente activos.

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Propiedades ácido-base de los aminoácidos


• En los aminoácidos existe un grupo básico (NH2, capaz de
captar H+) y un grupo ácido (COOH, capaz de ceder H+)
• En medio ácido se comportan como bases, y en medio básico se
comportan como ácidos.

• Cada aminoácido puede comportarse como un ácido o


como una base à Anfótero
• Los grupos ácidos y básicos pueden neutralizarse
mutuamente
• Las moléculas neutras que llevan un número igual de
cargas positivas y de negativas se denominan zwitteriones.

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Propiedades ácido-base de los aminoácidos


• En las células, los aminoácidos se suelen presentar ionizados
• Los aminoácidos presentan distintos estados de ionización (carga)
dependiendo del pH:

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pH ácido

pH neutro

pH básico

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Propiedades ácido-base de los aminoácidos


-COOH (ácido) à se ioniza, pierde un protón –COO-, carga (-)
-COO-, también puede captar un protón y volver a su forma
neutra -COOH

-NH2 (básico) à se ioniza, capta un protón NH3+, carga (+)


-NH3+, también puede ceder un protón y volver a su forma
neutra -NH2

pH = -log [H+]

alta concentración baja concentración


de protones de protones

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Punto isoeléctrico
• El punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido es el pH en el cual el
aminoácido no tiene carga

𝑝𝐾! + 𝑝𝐾"
𝑝𝐼 =
2

• pKa (pk1) = pH de ionización del grupo carboxilo –C00H


• pkb(pk2) = pH de ionización del grupo amino –NH2

• pkR = pH de ionización del grupo R

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Punto isoeléctrico

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Punto isoeléctrico
• Determinación del punto isoeléctrico de la alanina
• En el caso de los aminoácidos neutros, se establecen dos equilibrios en solución
acuosa entre tres formas iónicas distintas. Dichos equilibrios vienen determinados
por las constantes de equilibrio del grupo carboxilo (KA o K1) y del grupo amino (KB
o K2):

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Punto isoeléctrico

𝑝𝐾! + 𝑝𝐾"
𝑝𝐼 =
2

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Punto isoeléctrico
• En los aminoácidos con un grupo disociable en la cadena lateral Asp &
Glu, His, Lys y Arg. Existe un tercer equilibrio, que viene definido por
su valor pKR (R = cadena lateral), y cuatro formas iónicas.

Desprotonación:

–COOH (C𝛼): el equilibrio viene determinado por el pKA.


–COOH (Grupo R): el equilibrio viene determinado por el pKR.
–NH2 (C𝛼): el equilibrio viene determinado por el pKB.
–NH2 (Grupo R): el equilibrio viene determinado por el pKR.

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Punto isoeléctrico
• Ejemplo:
Histidina

𝑝𝐾# + 𝑝𝐾$
𝑝𝐼 =
2

%&'.)*
𝑝𝐼 = +
= 7.8

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Punto isoeléctrico
• Ejemplo:
Ácido glutámico /
glutamato

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Formación del enlace peptídico


• Los aminoácidos se unen por medio de enlaces peptídicos para
formar proteínas.
• El grupo a carboxilo del primer aminoácido se condensa con el grupo
amino del siguiente para eliminar agua y producir un enlace
peptídico. La unión de estas moléculas de aminoácidos se hace
covalentemente y el enlace que se origina, que es un enlace peptídico
amino, origina un dipéptido.

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Péptidos
• Cuando dos aminoácidos se unen, el producto se llama dipéptido.
• Por ejemplo, la glicina y la serina pueden formar los dipéptidos glicilserina y serilglicina.
• Al alargarse la cadena, el prefijo refleja el número de residuos
• Oligopéptidos: hasta 10 residuos de aminoácidos, tripéptido tetrapéptido, etc.
• Polipéptidos: restos de 11 o más aminoácidos
• El residuo de aminoácido con el grupo amino libre se denomina residuo N-
terminal y se escribe a la izquierda.
• El grupo carboxilo libre en el residuo C-terminal aparece a la derecha.
• Los péptidos se nombran utilizando su secuencia de aminoácidos, empezando por
su residuo N-terminal.

H3N+—Tyr—Ala—Cys—Gly—COO–
Tetrapéptido: denominado tirosilalanilcisteinilglicina.

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Péptidos
Aunque sus estructuras son menos complejas que las de las moléculas
proteínicas más grandes, los péptidos poseen actividades biológicas
significativas.

El glutatión: encuentra en casi todos los organismos y participa en la


síntesis de proteínas y de DNA, en el metabolismo de fármacos y de
toxinas ambientales, en el transporte de aminoácidos y en otros
procesos biológicos importantes. es un antioxidante intracelular
importante

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Péptidos
Aspartame: Dipéptido formado por ácido aspártico y fenilalanina.
Debido a su sabor dulce es usado como edulcorante

Oxitocina: la molécula señal que estimula la secreción de leche por las


glándulas mamarias durante la lactancia.

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Proteinas
De todas las moléculas que se encuentran en los seres vivos, las proteínas son las
que tienen las funciones más diversas, como lo sugiere la siguiente relación:

• Catálisis: Las enzimas son proteínas que dirigen y aceleran miles de reacciones
bioquímicas

• Estructura: Por ejemplo, el colágeno (el componente principal de los tejidos


conjuntivos) y la fibroína (la proteína de la seda) poseen una fuerza mecánica
significativa.

• Movimiento: Las proteínas participan en todos los movimientos celulares. Por


ejemplo, la actina, la tubulina y otras proteínas forman el citoesqueleto.

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Proteinas
• Defensa: Una extensa variedad de proteínas son protectoras. En los
vertebrados, por ejemplo, la queratina, una proteína que se encuentra en las
células de la piel, ayuda a proteger al organismo contra los daños mecánicos y
químicos.

• Regulación: Entre los ejemplos de hormonas peptídicas se encuentran la


insulina y el glucagon: ambos regulan la concentración sanguínea de glucosa.

• Transporte: Muchas proteínas actúan como transportadoras de moléculas o de


iones a través de las membranas o entre las células. Entre los ejemplos de
proteínas transportadoras de membrana están la bomba de Na+-K+ ATPasa

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Estructura de las proteinas


Se han diferenciado varios niveles en la organización estructural de las proteínas.

• La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos, es especificada por la


información genética.

• Al plegarse la cadena polipeptídica se forman determinadas disposiciones


localizadas de aminoácidos adyacentes (no necesariamente contiguos) que
constituyen la estructura secundaria.

• La forma tridimensional global que asume un polipéptido se denomina


estructura terciaria.

• Se dice que las proteínas que constan de dos o más cadenas polipeptídicas (o
subunidades) tienen estructura cuaternaria.

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