6-EDLC

DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA

MOLECULAR

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PROTEÍNAS
● macromoléculas presentes en todas las células vivas.
● Aproximadamente 50% de la masa de nuestro cuerpo seco es
proteína.
● Componentes estructurales en tejidos animales; son parte
fundamental de la piel, uñas, cartílagos y músculos.
● Otras proteínas catalizan reacciones, transportan oxígeno,
actúan como hormonas para regular procesos corporales
específicos.

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ESTRUCTURA
● Cualquiera que sea su función, todas las
proteínas son químicamente similares porque
están compuestas de moléculas más pequeñas

Aminoácidos
(AA)

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α-AMINOÁCIDOS
● Las unidades básicas estructurales de todas las
proteínas son los α-aminoácidos, donde a (alfa)
indica que el grupo amino se localiza en el átomo
de carbono inmediatamente adyacente al grupo
ácido carboxílico.
● Así, siempre hay un átomo de carbono entre el
grupo amino y el grupo ácido carboxílico.

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α-AMINOÁCIDOS

Zwitterión

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Clasificación de los AA
Según origen: aminoácidos esenciales / no esenciales

• Nuestro cuerpo es capaz de sintetizar 10 de

estos 20 aminoácidos en cantidades suficientes
para satisfacer nuestras necesidades.
• Los otros 10 deben ingerirse porque son
componentes necesarios de nuestra dieta.
aminoácidos esenciales

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Esenciales No esenciales
Isoleucina Alanina
Leucina Tirosina
Lisina Aspartato
Metionina Cisteína
Fenilalanina Glutamato
Treonina Glutamina
Triptófano Glicina
Valina Prolina
Histidina Serina
Arginina Asparagina
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Clasificación de los AA
Según la posición del grupo amino

Depende de a qué carbono esté enlazado el

grupo amino.
•Alfa-aminoácidos (α-aminoácidos): El
grupo amino está ubicado en el segundo
carbono de la cadena
•Beta-aminoácidos (β-aminoácidos): El
grupo amino está ubicado en el tercer
carbono de la cadena.
•Gamma-aminoácidos (γ-aminoácidos):
El grupo amino está ubicado en el cuarto
carbono de la cadena.
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Clasificación de los AA
Según las propiedades de la cadena lateral (R)
La cadena lateral es diferente en cada uno, y esta diferencia es la que les confiere las
distintas propiedades que después van a marcar su función en los organismos.

Pueden ser:
•Neutros polares, polares o hidrófilos: pueden
reaccionar con el agua.
•Neutros no polares, apolares o hidrófobos: no
reaccionan con el agua.
•Con carga negativa o ácidos.
•Con carta positiva o básicos.
•Aromáticos tienen enlazado un grupo aromático en su
cadena lateral como un grupo indol, un anillo bencénico.
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Clasificación de los AA

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Clasificación de los AA

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Clasificación de los AA

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Péptidos y proteínas
Los aminoácidos se enlazan entre sí en proteínas mediante grupos amida

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ENLACE PEPTÍDICO
Se forma por una reacción de condensación entre el
grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino
de otro.

la alanina y la
glicina forman el
dipéptido
glicilalanina

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Nomenclatura
● El aminoácido que proporciona el grupo carboxilo para la formación de un
enlace peptídico se nombra primero, con la terminación -il, y después se nombra
el aminoácido que proporciona el grupo amino.
● Glicilalanina se abrevia como Gly-Ala o GA. En esta notación, se entiende que el
grupo amino que no ha reaccionado se encuentra a la izquierda y el grupo
carboxilo que no ha reaccionado está a la derecha.

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Estructura

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Estructura
● La secuencia de aminoácidos puede adoptar múltiples
conformaciones en el espacio que se forma mediante el
plegamiento del polímero lineal.
● Se desarrolla en parte espontáneamente:
 por la repulsión de los aminoácidos hidrófobos por el agua
 la atracción de aminoácidos cargados y la formación de
puentes disulfuro
 ayudado por otras proteínas

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Estructura
Podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las
proteínas:

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Tipos de enlace

● Los enlaces que determinan la estructura primaria son

covalentes (enlace amida o enlace peptídico)
● La mayoría de los enlaces que determinan la conformación
(estructuras secundaria y terciaria) y la asociación
(estructura cuaternaria y quinaria) son de tipo no covalente.

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Estructura primaria
● Secuencia de aminoácidos en la cadena proteica:

el número de
aminoácidos
presentes y el orden
en que están
enlazados

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Estructura primaria
● Conocer la estructura primaria de una proteína es
importante para entender:
 su función (ya que ésta depende de la secuencia de
aminoácidos y de la forma que adopte)
 el estudio de enfermedades genéticas.

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Estructura secundaria
Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la
formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el
enlace peptídico.

 Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos

-CO- y -NH- del enlace peptídico

Dos tipos principales:

 Hélice α = α- hélice
 Hoja plegada β = β-hoja plegada= lámina β

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Hélice alfa
● Puentes hidrógeno
intracatenarios formados
entre el grupo -NH de un
enlace peptídico y el grupo -
C=O del cuarto aminoácido
que le sigue.
● Las cadenas laterales de los
aminoácidos se sitúan en la
parte externa de la hélice
● cualquier aminoácido, a
excepción de la prolina, no
tiene libertad de giro (Corte) 24
 Hoja beta
● Las cadenas laterales de los
aminoácidos se sitúan de forma
alternante a la derecha y a la
izquierda del esqueleto de la
cadena polipeptídica
● las estructuras β de distintas
zonas de una misma cadena
polipeptídica pueden
interaccionar entre sí mediante
puentes de hidrógeno

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Estructura terciaria
● Disposición tridimensional de
todos los átomos que componen
la proteína
● Es la responsable de las
propiedades biológicas:
 La disposición espacial de los
distintos grupos funcionales
determina su interacción con los
diversos ligandos

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Estructura terciaria

● Fibrosas (colágeno,
queratina)
● Globulares
(inmunoglobulinas)

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Fuerzas que estabilizan la estructura
● Covalentes:
 La formación de un puente disulfuro (S-S) entre dos cadenas
laterales de Cys
 la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas
laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp).

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Fuerzas que estabilizan la estructura
● No covalentes:
1. Fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales
ionizadas, con cargas de signo opuesto
2. Puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales
de AA polares
3. Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales
apolares
4. Fuerzas de polaridad debidas a interacciones
dipolo-dipolo 29
Estructura cuaternaria
● una proteína consta de más de
una cadena polipeptídica
(proteína oligomérica)
● El número y la naturaleza de
las distintas subunidades o
monómeros
● La forma en que se asocian en
el espacio

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31
Propiedades
SOLUBILIDAD
Se debe a los radicales (-R) libres de los
aminoácidos que, al ionizarse, establecen
enlaces débiles (puentes de hidrógeno)
con las moléculas de agua.
cuando una proteína se solubiliza queda
recubierta de una capa de moléculas de
agua (capa de solvatación) que impide
que se pueda unir a otras proteínas lo
cual provocaría su precipitación
(insolubilización).
Esta propiedad es la que hace posible la
hidratación de los tejidos de los seres vivos

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Propiedades
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Comportamiento anfótero

Las proteínas son capaces de

neutralizar las variaciones de
pH del medio, ya que pueden
comportarse como un ácido o
una base y por tanto liberar o
retirar protones (H+) del medio
donde se encuentran.

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Propiedades
DESNATURALIZACIÓN

● la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria,

terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria.
● las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se
entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.
● Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser:
calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la
concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc...
● El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen
menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.

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Propiedades
DESNATURALIZACIÓN

La mayor parte de las

proteínas experimentan
desnaturalizaciones cuando
se calientan entre 50 y 60
ºC; otras se desnaturalizan
también cuando se enfrían
por debajo de los 10 a 15 ºC.

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Propiedades
ESPECIFICIDAD
● De especie: cada una de las
especies de seres vivos es capaz
de fabricar sus propias proteínas
(diferentes de las de otras
especies) y, aún, dentro de una
misma especie hay diferencias
protéicas entre los distintos
individuos. (glúcidos y lípidos, que
son comunes a todos los seres
vivos)
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PROPIEDADES
Especificidad de especie

● La enorme diversidad proteica interespecífica e

intraespecífica es la consecuencia de las múltiples
combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está
determinado por el ADN de cada individuo.
● La especificidad de las proteínas explica algunos
fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de
trasplantes de órganos; injertos biológicos; sueros
sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e incluso
algunas infecciones.

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Propiedades

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FUNCIONES
● Hormonal (Ej. insulina y glucagón)
● Estructural (Ej. Colágeno, elastina, queratina)
● Enzimática (Ej. proteasa, amilasa)
● Homeostática (Ej. proteínas plasmáticas)
● Defensiva (Ej. inmunoglobulinas, trombina)
● Transporte (Ej. hemoglobina, lipoproteínas)
● Contráctil (Ej. actina y la miosina)
● Reserva de AA (Ej. ovoalbúmina, lactoalbúmina)
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 Laboratorio
● Reacción xantoproteica
Detectar la presencia de proteínas
solubles en una solución
Se realiza mediante el uso de
HNO3 concentrado que, en
presencia de proteínas o
aminoácidos con restos
aromáticos torna la solución de un
color amarillo oscuro.

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Laboratorio
● Reacción de Biuret
hidróxido potásico (KOH) y sulfato
cúprico (CuSO4), tartrato de sodio y
potasio (KNaC4H4O6·4H2O).
El reactivo, de color azul, cambia a violeta
en presencia de proteínas, y vira a rosa
cuando se combina con polipéptidos de
cadena corta.

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