Organización estructural de la membrana

El citoesqueleto de la membrana esta en contacto con las proteínas internas como por ejemplo la
hemoglobina, tienen interacciones verticales tienen proteínas transmembranales que salen del
interior hacia el exterior de la célula, e interacciones horizontales que son grupos de proteínas
que interactúan entre ellas para formar grandes complejos.
La formación de macro complejos que le permiten aumentar su capacidad de acción, esto tiene
relación con la fisiología del eritrocito, estos macro complejos se da por interacciones
horizontales formando un solo complejo e interacciones verticales. El macro complejo banda 3
– Rh es el mas importante ya que intercambia los aniones de los glóbulos rojos. Tiene 3

O2

bicarbonato

HEM

dominios. El primero es un dominio indeterminal citoplasmático en el exterior, el segundo un

dominio de membrana de aproximadamente 500 aminoácidos que atraviesa la membrana celular
en todo su punto alrededor de 14 veces en forma de zigzag, dominio c terminal citoplasmático
que es el que interacciona con la proteína que va a intercambiar el C02 que es la anhidrasa
carbónica II (CAII), esta proteína permite el intercambio gaseoso. Ya que el bicarbonato es mas
soluble que el CO2 el intercambio gaseoso El complejo Rh y Banda 3 están atravesando la
membrana.
Glucoforinas
Proteínas que interactúan en la superficie celular de los antígenos, son proteínas
transmembranales, se los conoce también como cialoproteinas, puede generar una carga al
eritrocito. Hay tres tipos:

- Glicoforina A presente en glóbulos rojos, 4% de la masa total de las proteínas

eritrociticas, se encarga de la interacción de los antígenos M y N
- Glicoforina B tiene una estructura similar a la A y se encarga de la interacción de los
antígenos S y s.
Permiten la interacción del eritrocito con su medio externo.
 - Glicoforinas C y D le dan integridad a la
estructura de la membran eritrocitaria.
Están en menor cantidad
Lípidos de la Membrana

- Colesterol: Hay varias lipoproteínas que

están colesterolificadas distribuidas
asimétricamente en la membran.
- Fosfolípidos: Principalmente
fosfatidilcolina y esfingomielina que le
dan estabilidad a la membrana.
- Fosfatidilserina: fosfoinositoles en menor
cantidad en la superficie celular, juegan
un papel fundamental en mantener la
homeostasis del eritrocito. En caso de
existir daño o malformaciones se exponen
al exterior para que el eritrocito pueda ser
fagocitado.
Moléculas de adhesión eritrocitaria
Se encuentran como grupos proteicos, cada una de estas moléculas se expresan con la edad del
eritrocito. Se encargan de reconocer a las células
como parte de un solo tejido, pese a no ser un tejido
solido sino fluido.
La CD47 es una proteína asociada a integrina,
participa en la migración celular, también participa
en la adhesión a la matriz extracelular. Esto permite
adherirse a los tejidos y reconocerlos para el
intercambio gaseoso. Le permite al eritrocito
transitar por los vasos sanguíneos sin ser atacado ya
que los tejidos lo reconocen.
La ICAM4 – glucoproteína en eritrocitos maduros
permite que los receptores de bazo he hígado los
reconozcan para poder eliminarlos y reciclar sus
componentes.
Proteínas reguladoras del sistema
complementario

- Factor acelerador de decaimiento (CD55):

Controla a los eritrocitos de lisis por el complemento autólogo. Inicia la lisis cuando el
eritrocito alcanza la madurez.
- Receptor del complemento – 1 (CD35): Se encarga de unir y procesar complejos
inmunes y transportarlos al bazo he hígado. Le permite detectar los eritrocitos
cenecientes para eliminar a los eritrocitos que no puedan cumplir con su función para
evitar la formación de trombos.
Ambos tienen la función de activar la lisis del eritrocito.
Cinética de los eritrocitos
Disminución de masa eritrocitaria
Hipoxia tisular tiene menor capacidad de oxigenación y tendrá un inicio sindrómico como por
ejemplo la anemia, provoca una disminución en la viscosidad que trata de aumentar el flujo de
sangre a todos los tejidos del cuerpo para poder satisfacer las necesidades de oxigenación del
cuerpo y reducir la hipoxia.
Aumento de la masa eritrocitaria
Eritrocitosis, aumenta la viscosidad de la sangre, sube la densidad de la sangre, hay aumentos
relativos y absolutos, el primero los índices se mantienen en un índice normal, pero hay una
disminución del volumen del plasma, el segundo se puede dar por un proceso patológico donde
no hay una buena oxigenación, lo que estimula a los riñones para aumentar la eritropoyesis esto
puede desencadenar en problemas pulmonares, puede darse por defectos genéticos

Eritropoyetina
Es una hormona glicoproteinica de original, termoestable, los riñones la controlan. Se encarga
de estimular las células UFB – E y UFC – E, junto con la interleucina 3, también se encarga de
aumentar la síntesis de hemoglobina y disminuye el tiempo de maduración de los eritroides,
fomenta la enucleación y la liberación de organelos, también se encarga de liberar reticulocitos
en el torrente sanguíneo y continuaran madurando.
Además del riñón hay otras fuentes, estas fuentes aun no han sido comprobadas.
La testosterona estimula la eritropoyetina, los hombres tienen una mayor cantidad de eritrocitos
que las mujeres, pero no funciona por si sola. Otras hormonas producidas por la hipófisis,
tiroides y glándulas suprarrenales y la estimulación por el hipotálamo (solo en el riñón) ayudan
a la producción de eritropoyetina.

Hemoglobina
Es una proteína especializada en intercambio gaseoso de los pulmones a los tejidos, un gramo
de hemoglobina puede transportar 1,34 mL de oxígenos, ocupa el 33% de volumen del eritrocito
y 95% de peso, existe 27 a 32 pg de hemoglobina en cada célula. Se sintetiza desde la
formación de la UFB – E y se mantiene estable,
cuando llega al estadio de policromatófilo alcanza
el 60 % de la hemoglobina, el 35% restante se
forma en el estadio de reticulocito, gracias a los
organelos restantes en la célula y por la
estimulación de la eritropoyetina se completa el
100%. A mayor concentración de eritrocitos habrá
mayor hemoglobina.
Estructura
Proteína de cuarta generación, tiene varios grupos
proteicos en una estructura tetrámera que actúan
como una sola unidad. Cada uno de los grupos esta
formado por una globina y una cadena HEM, este
ultimo es un anillo tetrapirrolico que tiene en el
centro un Fe 2+, que se encargan del intercambio gaseoso en los tejidos. El anillo HEM está en
un complejo como núcleo de la globina, rodeado por cadenas de globina para evitar su reacción
con otros grupos fuera de la proteína. La cadena tiene un fácil acceso para el intercambio
gaseoso.
Durante la vida adulta hay cadenas alfa y beta de la globina, durante la etapa fetal hay más. La
formación de globinas delta con gama y alfa dan lugar a la hemoglobina a2 y fetal
respectivamente, cuando se unen las globinas alfa y beta hay hemoglobina a. Estas cadenas
están especializadas para las necesidades del individuo durante el desarrollo
Síntesis del grupo HEM
El grupo HEM es una porfirina quelada por el Fe 2+.

Mantiene al Fe en estados de idealidad y en estado ferroso gracias al glutatión, NADPH y las

condiciones del entorno.
Síntesis de globina

Es una cadena de péptidos que se forman en los polirribosomas del citoplasma durante el
estadio de célula nucleado, se controla genéticamente, que se da por condiciones de madurez