Definicion

Estructura
Genética y síntesis
Trasporte de 𝑂2 𝑦 𝐶𝑂2
Efecto Bohr
2,3 DPG
Hemoglobinas
anómalas
Es una proteína globular que esta presente en los
glóbulos rojo.
Se encarga de trasporta o2 del aparato respiratorio
hacia los pulmones.
Trasporta el co2 y protones de los tejidos
periféricos hacia los pulmones para ser excretados
Estructura
I. La hemoglobina es una
proteína con estructura
cuaternaria.
II. En feto humano no se
sintetizan cadenas alfas y
sino zeta y épsilon.
III. Cadena secundaria
IV. Las cuatro cadenas
polipeptídicas de la hb
contiene un grupo
prostético
 Genética
Familia de genes alfa
Familia de genes beta
y
Síntesis
 Trasporte de O2 y co2
Como ya se ha Cada gramo de hb
mencionado la disuelve 1.34 ml de O2
hemoglobina trasporta En total se transporta
o2. co2 y H+. 200ml de o2 por litro
La afinidad de la hb por el o2 esta
de sangre
influenciada por:
I. Aumento de la concentración de
H+
II. Aumento del co2
III. Aumento de la temperatura
IV. La disminución del ph
V. El 2,3 dpg
VI. Compuesto orgánicos con p
Trasporte de O2 y co2
EFECTO BOHR

• La oxigenación de la
hemoglobina aumenta la
acidez.
• La desoxigenación aumenta
la basicidad.
• La unión del oxigeno a la Hb
implica la participación del
ion hidrogeno en el
equilibrio.
• Hb + 4O2 → Hb(O2)4 + H+
EFECTO BOHR
• El desplazamiento de la curva de
disociación oxígeno-hemoglobina
em respuesta a las variaciones de
dióxido de carbono y los
hidrogeniones sanguíneos tienen el
efecto significativo de potenciar la
oxigenación de la sangre en los
pulmones y de facilitar la liberación
de oxigeno a la sangre.
2,3 DPG (Difosfoglicerato)
• Se forma a partir del 1,3 DPG, que es un intermediario de la vía
glucolítica.
• Se encuentra en grandes cantidades en el eritrocito
• Funciona como un efecto alostérico para la hemoglobina.
• Estabiliza a la forma T de la hemoglobina para formar enlaces
cruzados con las cadenas beta.
• Desempeña un papel fundamental en la adaptación a la hipoxia.
• En la hipoxemia aumenta este compuesto y la afinidad por el oxigeno
declina y el aporte de los tejidos se facilita.
HEMOGLOBINAS ANORMALES
• Hemoglobinopatía: cierto tipo de defecto de carácter hereditario, que
tiene como consecuencia una estructura anormal en una de las
cadenas de las globinas de la molécula de hemoglobina.
• El termino talasemia se reserva para las hemoglobinopatías debidas a
la falta de síntesis, total o parcial, de una cadena completa de globina.
• Se conocen mas de 600 hemoglobinopatías, aunque no todas
producen problemas clínicos.
HEMOGLOBINAS ANORMALES

1. Hemoglobinopatías estructurales. – Con alteraciones en la

secuencia de los aminoácidos, causa alteraciones en la función,
propiedades físicas y químicas.
• Polimerizacion anómala de la Hb: HbS.
• Afinidad por el O2 alterada:
• Alta afinidad: Policitemia.
• Baja afinidad: cianosis pseudoanemia.
• Hb que se oxida fácilmente.
• Hb inestable (anemia)
• Hemolitica, ictericia.
• Hb M: metahemoglobinemia, Cianosis.
2. Talasemias
• Talasemia alfa
• Talasemia beta
• Talasemia delta-beta, gamma-delta-beta, alfa-beta
3. Variantes de la Hb talasemicas: Hb estructuralmente anormal vinculada con
la herencia de un fenotipo talasemico:
3. A) Hb E
4. B)Hb Constant Spring
5. C) Hb lepore
4. Presencia hereditaria de la Hb fetal: Persistencia en adultos de
concentraciones altas de HbF
5. Hemoglobinopatías adquiridas:
a. Netahemoglobinemia debida a exposición a tóxicos.
b. Sulfohemoglobina debida a exposición a tóxicos
c. Carbohexihemoglobina
d. Hb H en eritroleucemia
e. Hb F altas en estado de estrés eritroide y displasia de médula ósea.
 TALASEMIAS
Alfa Beta
GRADO MANIFESTACIONES GRADO MANIFESTACIONES
Perdida de Paciente sano. No presenta Beta talasemia heterocigota o menor Hematies elevados, concentración de Hb normal o
1 gen manifestaciones clínicas ni (solo esta afectado un gen que codifica disminuida, no presentan manifestaciones clínicas,
anemia. la cadena) en ocasiones una ligera anemia. Los eritrocitos
Perdida de EL paciente puede presentar una portadores son mas pequeños. Esta presente
2 genes ligera anemia desde el nacimiento y es hereditria
(talasemia
menor)
Beta talasemia Homocigota o Mayor Los pacientes no pueden fabricar suficientes
(anemia de Cooley) es la forma de glóbulos rojos y requieren frecuentes
Perdida de El paciente presenta anemia con
talasemia mas grave. Dos copias del gen transfusiones de sangre. La enfermedad se
3 genes ( glóbulos rojos de menor tamaño.
para una cadena de la hemoglobina son manifiesta en los primeros meses de vida,
Enfermeda
defectuosas presentan palidez, alteraciones del sueño, vomito.
d de
Desarrollan hemosiderosis, frecuente presencia de
hemoglobin
claculos biliares, adquieren un color pardo
a H)
verdoso. Se detiene el crecimiento, fallo cardiaco.

Perdida de Produce la muerte del feto

4 genes durante la gestación o después Beta talasemia intermedia. Síndrome Anemia leve, alteraciones oseas. Presentan
(Talasemia del parto talasemico de moderada intensidad sintomatología clínica y requieren transfusión
mayor o durante alguna época de su vida, pueden
grave) desarrollar hemosiderosis.
Hemoglobinopatias
• Hb S: Anemia falciforme o depranocitica. Se
produce un cambio de aminoacido en la
posición 6 de betaglobina normal,
cambiando un acido glutámico por valina, lo
estructurales

que disminuye la solubilidad de la proteína

de tal manera que la hemoglobina S forma
polímeros produciendo un glóbulo rojo en
forma de hoz, cuando ha liberado el
oxigeno. Incrementa la hemolisis y
desciende el valor de la hemoglobina y el
hematocrito.
• Hb C: Se caracteriza por la sustitución del
acido glutámico de la posición 6 de la
cadena bet por lisina. Es propia del África,
característica de la raza negra. Ligera anemia
hemolítica con esplenomegalia.
• Metahemoglobinemias Hb M: La metahemoglobina
(ferrihemoglobina) es un derivado de la hemoglobina en que el hierro
ferroso se oxida a su forma férrica, lo que origina un color azulado
pardo. Desvía la curva de disociación de oxigeno, entorpece su
transporte hasta los tejidos
• Carboxihemoglobina: se forma al desplazar un átomo de hierro,
estableciendo el CO2 una fuerte unión con la hemoglobina. El
monóxido de carbono provoca una desviación a la izquierda de la
curva de disociación de la hemoglobina. Pueden provocar dificultades
respiratorias.
BIBLIOGRAFIA
• Guyton y Hall. (2001). Tratado de fisiología medica. Decima edición. Ed. McGraw-
Hill Interamericana. México.
• Winslow, R. (2006). Hemoglobin. Encyclopedia of Respiratory Medicine, Four-
Volume Set, 263–267. https://doi.org/10.1016/B0-12-370879-6/00174-5