UNIVERSIDAD SANTIAGO DE CALI

Proteínas
Mioglobina y
Hemoglobina
NATALIA SANCHEZ HERNANDEZ
NAHOMY PRADO RENTERIA
DANIELA CASTILLO GONZALEZ
SEBASTIAN ANGULO
ALEXANDRA LONDOÑO
 La hemoglobina y la mioglobina ilustran

tanto relaciones entre estructura y

IMPORTANCIA función de proteína, como la base

molecular de trastornos genéticos, como la

BIOMEDICA enfermedad de células falciformes y las

talasemias.
Los hierros hem y ferroso
confieren La capacidad para
almacenar oxígeno y
transportarLo
 La mioglobina es una
proteína que se encuentra
en los músculos que está
constituido por una cadena
polipéptido de 153 residuos
aminoácidos y por un grupo
hem que contiene un
átomo de hierro.
La hemoglobina es una proteína que se
encuentra en la sangre que también están
conformados por un grupo hem.

La mioglobina y la hemoglobina contienen hem

(hemo), un tetrapirrol cíclico que consta de
cuatro moléculas de pirrol enlazadas
por puentes de metileno.
La mioglobina es rica
en hélice α
El oxígeno almacenado en la

mioglobina es liberado

durante la perdida del

oxígeno(ej: cuando se hace

demasiado ejercicio). Para

que la mitocondria del

músculo lo utilice en la

síntesis de proteína de ATP.

Las histidinas F8 y E7 desempeñan
funciones singulares en la unión de
oxígeno
El hem de la mioglobina se encuentra en una hendidura
entre las hélices E y F orientado con sus grupos propionato
polares mirando hacia la superficie de la
globina.
 el hierro se mueve hacia el plano del hem
cuando el oxígeno está unido

Cuando el O2 ocupa la sexta posición de coordinación,

el hierro se mueve hacia dentro 0.01 nm (0.1 A) del
plano del anillo hem.
La apomioglobina proporciona un ambiente

adverso para el hierro hem

Cuando la mioglobina esta
muy aislado del hierro
ferroso los tres átomos (Fe,
C, O) se ubican en posición
perpendicular al plano del
hem reduciendo la fuerza del
enlace hem - Co
 Las curvas de disociación de oxígeno para La
mioglobina y La hemoglobina son idóneas para sus
funciones fisiológicas

¿Por qué la mioglobina no es adecuada como una proteína de

transporte de O2, pero es ideal para el almacenamiento de O2?
La mioglobina carga O2 a la PO2 del lecho capilar pulmonar .
Sin embargo, dado que la mioglobina sólo libera una pequeña
fracción de su O2 unido a los valores de PO2 que por lo
general se encuentran en el músculo activo, representa un
vehículo ineficaz para el aporte de O2.
 Las propiedades
alostéricas de las
hemoglobinas dependen
de sus estructuras
cuaternarias
Estas propiedades dependen de su estructura
cuaternaria, como también de sus estructuras
secundarias y terciarias de la hemoglobina la cual
confiere notorias propiedades adicionales, ausentes de la
mioglobina monomérica.
La hemoglobina es
tetramérica

Son tetrámeros compuestos de

pares de dos diferentes

subunidades polipeptídicas. La

composición de subunidad de

las hemoglobinas principales

sonα2β2 (HbA), α2 y2 (HbF),

α2βS2 (HbS) y α2δ2 (HbA2).
La mioglobina y las subunidades 𝜷 de la hemoglobina
comparten estructuras secundarias y terciaria casi
idéntica
La oxigenación de la hemoglobina desencadena cambios de

conformación en la apoproteína, las hemoglobinas unen cuatro

moléculas de O2 por cada tetrámero, uno por cada hem.

La P50 expresa las afinidades
relativas de diferentes
hemoglobinas por el oxígeno,
esta puede variar de manera
significativa, pero en todos los
casos excederá la Po2 de los
tejidos periféricos
La oxigenación de la hemoglobina se acompaña de
grandes cambios de conformación

El átomo de hierro se mueve

hacia el plano del hem en el
momento de la oxigenación
Transición de la forma T a la forma R de
la hemoglobina, el par de subunidades α2
β2 rota por 15° respecto al par de
subunidades α1 β1.
 Después de liberar O2
en los tejidos, la
hemoglobina transporta
y protones hacia los
pulmones
 La hemoglobina transporta O_2 desde los
pulmones hacia los tejidos periféricos, y
CO_2 desde los tejidos periféricos hacia
los pulmones.

Los puentes salinos que enlazan las

subunidades en la estructura T se
rompen de manera progresiva a medida
que se añade oxígeno.
El 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-
BPG) estabiliza la estructura T
de la hemoglobina

El BPG estabiliza la hemoglobina desoxigenada

mediante la formación de puentes salinos adicionales
por medio de Val NA1, Lis EF6 e His H21 que deben
romperse antes de la conversión al estado R.
 La adaptación a grandes
alturas

La exposición prolongada a grandes

altitudes incluye un aumento del
número de eritrocitos y de sus
concentraciones de hemoglobina y de
BPG
Se han identificado muchas mutaciones
que afectan las hemoglobinas humanas
Casi todas las mutaciones
genéticas conocidas que
afectan la hemoglobina
humana son en extremo raras
y benignas.

Cuando una mutación

compromete la función
biológica, recibe el nombre de
hemoglobinopatía.
 Metahemoglobina
y hemoglobina M.

La metahemoglobinemia, es un trastorno
La hemoglobina M es una enfermedad
sanguíneo en el cual se produce una
genética. es el resultado de una mutación cantidad anormal de metahemoglobina.
en el gen β- globina, uno de los

componentes de la hemoglobina (Hb). Los

individuos son heterocigotos para la

enfermedad es decir tienen solo uno de los Con la metahemoglobinemia, la hemoglobina

genes de β- globina mutado. puede transportar el oxígeno, pero es incapaz de

liberarlo de manera efectiva a los tejidos
corporales.
 Hemoglobina S

Estos glóbulos no viven tanto como los

La Hgb S hace que los glóbulos rojos
glóbulos rojos normales. Debido a su
se vuelvan rígidos y tengan una
forma, quedan atrapados en el interior
forma anormal.
de los vasos sanguíneos pequeños.
Inferencias
biomédicas
 La oxigenación de la hemoglobina se acompaña de
grandes cambios de conformación

Después de lesión por

aplastamiento masiva, la
Mioglobinuria
mioglobina liberada a partir de
fibras musculares dañadas tiñe
la orina de color rojo oscuro.
La oxigenación de la hemoglobina se acompaña de
grandes cambios de conformación

Son reducciones del número de

Anemias eritrocitos o de la hemoglobina

en sangre y en ocasiones
reflejan síntesis alterada de
hemoglobina o producción
alterada de eritrocitos.
 La oxigenación de la hemoglobina se acompaña de
grandes cambios de conformación

Son defectos genéticos que se

producen por la falta parcial o

Talasemias total de una o más cadenas a o b

de la hemoglobina. Se han
identificado más de 750
mutaciones diferentes.
 La oxigenación de la hemoglobina se acompaña de
grandes cambios de conformación

Cuando la glucosa sanguínea entra

a los eritrocitos, produce
Hemoglobina glicación del grupo є-amino de
residuos lisina y los amino

glicada terminales de la hemoglobina. La

fracción de hemoglobina gli-cada,
que por lo normal se ubica
(HbA1c) alrededor de 5%, es proporcional
a la concentración de glucosa en
la sangre.
 ¿PREGUNTAS?
¿Qué porcentaje de la población mundial es portadora de
trastornos de la hemoglobina?
¿Para el manejo de qué enfermedad la medición de HbA1c
proporciona valiosa información ?
¿A qué hacen referencia las subunidades de hemoglobina
α2β2(HbA) y α2γ2(HbF)?
¿ Cuál es la función de la mioglobina?
 RESPUESTAS
1. Un siete porciento de la población.
2. Diabetes Mellitus
3. HbA se refiera a la hemoglobina normal en un adulto y HbF es
la hemoglobina de un feto o pues hemoglobina fetal.
4. La mioglobina es una proteína pequeña capaz de transportar
oxígeno, que se encuentra en el músculo cardíaco y en otros
músculos. La mioglobina atrapa el oxígeno en el interior de las
células musculares para que éstas produzcan la energía
suficiente para la contracción muscular.
 REFERENCIAS
BIBLIOGRAFICAS

W., V. (2016). Harper. Bioquímica ilustrada. (30a.

ed.) McGraw-Hill Interamericana. Tomado de
http://usc.elogim.com:2142/?il=3209