BIOQUÍMICA

Profesora: Noelia Escobedo

Email: noelia.escobedo@uautonoma.cl
ANTEDECENTES GENERALES DE LA ASIGNATURA

ASIGNATURA: Bioquímica CB114

PROFESORES: Noelia Escobedo (Cátedra y Laboratorio)

PREREQUISITOS: Biología Celular e Histología

Química General

AYUDANTE:
NIVEL DEL PLAN: 2
RÉGIMEN: Semestral
DETALLE HORAS PEDAGÓGICAS: Cátedra (2)
Laboratorio (2)
TOTAL DE CRÉDITOS: 5,3
ANTEDECENTES GENERALES DE LA ASIGNATURA
 UNIDADES DE APRENDIZAJE

1. Bioquímica estructural, proteínas y enzimas

2. Metabolismo de carbohidratos y energético

3. Metabolismo de lípidos y compuestos nitrogenados

 Evaluaciones:
- Prueba cátedra 1: 25%
- Prueba cátedra 2: 25%
- Prueba cátedra 3: 25%
- Laboratorio (Controles, Informes, trabajo en clase) 25%
Bibliografía de apoyo para el estudio autónomo
 Dudas o consultas???

1. Mensaje por Canvas

2. Email: noelia.escobedo@uautonoma.cl
Proteínas: Aminoácidos
Objetivo Generales
 Identificar los grupos constituyentes de los
aminoácidos que conforman parte de las
proteínas.
 Establecer la influencia de los grupos R en la
polaridad de los aminoácidos
 Analizar la influencia del pH del medio sobre la
carga eléctrica de los aminoácidos y su
comportamiento acido-base.
 Aminoácido: Formula General
-NH3+:
Un aminoácido es una molécula Grupo Amino
orgánica con un grupo amino (NH3+) y
un grupo carboxilo (COOH) -COOH:
Grupo
Carboxilo
-H:
H Hidrogeno
-R: Cadena
Lateral
(Cualquier
compuesto,
marcando la
diferencia
entre cada
aminoácido)
Estructura general de un aminoácido

COOH COO-
NH3+ NH2

Sus grupos ácido COOH y

base NH2 hacen que un
aminoácido pueda actuar
como ácido o base, por ello
se dicen que son moléculas
anfóteras. A pH fisiológico,
el grupo carboxilo está
desprotonado (COO–) y el
amino protonado (NH3+).
 Aminoácido: Unidad estructural
de las proteínas
Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación
entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una
molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina
enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un
dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así,
sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar
de manera natural dentro de las células.

Por convenio, el primer

aminoácido de la cadena es
el que presenta el grupo
amino libre (NH2).

Enlace amida
 El enlace peptídico
es plano y rígido
Los seis átomos del grupo peptídico están en el mismo plano
¿Donde se lleva a cabo al síntesis de proteínas?

Ribosoma:
 Las proteínas están formadas por
repeticiones de Aminoácidos
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por
enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo
amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La
secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en
su gen (una porción de ADN) mediante el código genético.
Los aminoácidos forman parte de las proteínas, son una fuente
de carbono, nitrógeno y energía.
Son precursores de neurotransmisores y hormonas.

Aminácidos comunes (20): al menos cada uno tiene un triplete

de bases codificador definido por el código genético.
 Código de los aminoácidos que forman parte de las proteínas
20 Aminoácidos comunes
20 Aminoácidos comunes
Niveles de organización de
las proteínas
 Niveles de organización de
las proteínas
Estructura primaria: es la secuencia especifica de
Aminoacidos.
 Niveles de organización de
las proteínas

Estructura Secundaria: es el resultado de la

disposición en el espacio de la secuencia de
aminoácidos. Se da cuando los aminoácidos de la
misma cadena interactúan a través de puentes de
hidrógeno formando determinadas estructuras, ya sea
alfa hélice o beta plegada.
 Niveles de organización de
las proteínas
Secundaria: Patrón repetitivo que se forman al plegarse los
polipéptidos. Puede ser alfa hélice o beta plegada. Es la
conformación local regular estabilizada por puentes de
hidrógeno.
 Estructura secundaria:
Alfa hélice
Es una estructura secundaria en forma de espiral que contiene unos 3.6
residuos de aminoácido por vuelta. Los puentes de hidrógeno entre los
hidrógenos de amida y los oxígenos carbonílicos son aproximadamente
paralelos al eje de la hélice
Estructura secundaria:
Alfa hélice
 Estructura secundaria:
Beta plegada
Se forman cuando se alinean de lado dos o mas segmentos de
cadenas polipeptídicas (en forma de hebra zig zag)

Las cadenas polipeptidicas en zig‐zag se disponen de manera

adyacente formando una lamina y unidas entre sí por puentes de H.
 Estructura secundaria:
Beta plegada
Laminas beta paralelas (cadenas orientadas en la misma direccion)
y antiparalelas (orientadas en direcciones opuestas).
 Niveles de organización de
las proteínas
Estructura Terciaria:
Son diferentes atracciones entre estructuras secundarias, que
conforman una estructura plegada y compacta
Se refiere a la forma tridimensional de una cadena polipeptídica la cual
adquiere al plegarse sobre sí misma. Es la forma compactada de toda
la cadena de polipéptido
 Estructura Terciaria

- Cada proteína posee una única estructura 3D

- La estructura 3D de una proteína depende de la secuencia de Aa

- La función de una proteína depende de su estructura 3D

- La estructura 3D se estabiliza mediante enlaces disulfuro (S-S) y

fuerzas no covalentes
 Niveles de organización de
las proteínas
Estructura Cuaternaria: Es cuando varias cadenas de
aminoácidos con sus estructuras se unen mediante
atracciones o enlaces.
Es el arreglo espacial que consiguen 2 o mas cadenas
polipeptídicas individuales al reunirse en 1 solo complejo
proteínico. Es el ensamble de dos o más cadenas de
polipéptido para formar una proteína con varias subunidades

Hemoglobina: Formada por 4 cadenas polipeptídicas y

4 grupos HEM
https://www.youtube.com/watch?v=x-dAPzDWXXQ
 Interacciones entre las cadenas
laterales de los aminoácidos

Covalentes: son interacciones fuertes y que implica

unión entre dos átomos que comparten electrones.
Ejemplo:Cadenas laterales de Cys: enlaces disulfuro o S-S.
 Interacciones no covalentes: no implica
el intercambio de electrones

Interacciones débiles como éstas juegan papeles de extrema importancia

en las estructuras y funciones de las macromoléculas.
Por ejemplo, las fuerzas débiles son las responsables de estabilizar las
estructuras de las proteínas y de los ácidos nucleicos. También las
fuerzas débiles intervienen en el reconocimiento de una macromolécula
por parte de otra y en la unión de los reactivos a las enzimas.
Fuerzas que estabilizan la estructura
terciaria de las proteínas:
 Función de las proteínas

- Enzimática (ARN polimerasa, ATP sintasa)

- Estructural (colágeno, tubulina)
- De almacenamiento (ovoalbúmina, caseína)
- De transporte (hemoglobina, seroalbúmina)
- Contráctil (actina, miosina, dineína)
- De comunicación (insulina, receptores hormonales)
- Inmunológica (anticuerpos, complemento)
 Propiedades de los aminoácidos

- Ácido-básicas: ácido o base dependiendo del

medio donde se encuentren.
- Solubilidad
- Espectro de absorción
- Punto Isoeléctrico
- Isomería Óptica
 Isomería óptica de los aminoácidos

 Un esteroisomero es una sustancia que tiene la misma

fórmula molecular, misma secuencia de átomos
enlazados, con los mismos enlaces entre sus átomos,
pero difieren en la orientación tridimensional de sus
átomos en el espacio

Enantiomeros
también llamados isómeros
ópticos, son una clase
de estereoisomeros tales que en
la pareja de compuestos la
molécula de uno es imagen
especular de la molécula del otro y
no son superponibles
 Isomería óptica de los aminoácidos

Los aminoácidos tienen dos conformaciones posibles dependiendo de la

disposición de sus grupos en el espacio (también llamados enantiómeros)
L (Levo, Izquierda)
D (Dextro, derecha)

Según la orientación del

grupo amino en relación con
el carbono asimétrico.
La forma L tiene el grupo
amino a la izquierda

Todos los aminoácidos

componentes de las
proteínas son
L-alfa.Aminoácidos
Isomería óptica de los aminoácidos
Esteroisomeria
 La Glicina es el único aminoácido que no presenta
estereoisomero, ya que dos de los grupos unidos
al carbono son iguales (H).
 Clasificación de los aminoácidos según
las propiedades de su cadena R.
Los aminoácidos se clasifican dependiendo de la
polaridad de sus grupos R en:
 Grupos R apolares alifáticos (cadena
hidrocarbonada):
Clasificación de los aminoácidos según
las propiedades de su cadena R.
 Grupos R aromáticos:
aminoácidos cuya cadena lateral
posee un anillo aromático

 Grupos R polares sin carga:

Clasificación de los aminoácidos según
las propiedades de su cadena R.
 Grupos R cargados positivamente:

 Grupos R cargados negativamente:

Variación de la formula general
de un aminoácido.
Un Zwitterion puede actuar como acido (donador de
protones) o base (aceptor de protones), los
compuestos con esta propiedad se conocen como
anfolitos.

pH Acido pH Neutro pH Básico

 Ka

HA H + A-
pK

pH = - log [H]

pKa = - log Ka
 Las características de los aminoácidos permite que en soluciones
fuertemente ácidas, el grupo carboxilo estará protonado, mientras en
soluciones muy básicas ambos grupos, el carboxílico y el amino, estarán
en forma no-protonada.

Cuando en el medio el pH > pI el aminoácido se carga negativamente

Cuando el pH < pI el aminoácido se carga positivamente..
 Punto Isoeléctrico (pI) de un
aminoácido
Punto Isoeléctrico: es el pH al cual la carga neta
del aminoácido es cero
 Punto Isoeléctrico, curva de
valoración y pKa
 El pH característico en el que la carga eléctrica
neta es cero y se designa como pI.

El punto isoeléctrico (pI) es aquel pH para el cual el aminoácido tiene carga

neta cero. Es decir, puede tener grupos cargados (ionizados), pero la suma de
todas las cargas positivas iguala a la de las negativas
 pKa: se define como la fuerza que tienen las moléculas al disociarse
(logaritmo negativo de la constante de disociación ácida de un ácido débil)
 Punto Isoeléctrico, curva de
valoración y pKa
Grupos Ionizables

La cadena R de
algunos aminoácidos
contiene grupos
ionizables

• Carboxílico (COO-): Acido glutaminico y

aspartico
• Amino (NH3+): Lisina, arginina e histidina
• Sulfidrilo (SH): Cisteína
• Fenol (OH): Tirosina
 Punto Isoeléctrico, curva de
valoración y pKa
Grupos Ionizables

La cadena R de
algunos aminoácidos
contiene grupos
ionizables

• pKa COOH = pK1

• pKa NH3 = pK2 pKa = -log(Ka)
• pK R = pK3
Punto Isoeléctrico, curva de
valoración y pK
 Punto Isoeléctrico, curva de
valoración y pK

Aminoácido con grupo R sin carga

+1 0 -1

pI: pK1 + pK2

2
pI: 2,34 + 9,60 = 5,97
2
 Punto Isoeléctrico, curva de
valoración y pK

Aminoácido con grupo R con carga positiva

+2 +1 0 -1

pI: pKr + pK2

2
pI: 6,0 + 9,17 = 7,58
2
 Punto Isoeléctrico, curva de
valoración y pK

Aminoácido con grupo R con carga negativa

+1 0 -1 -2

pI: pK1 + pKr

2
pI: 2,18 + 4,25 = 3,22
2
Resumen
 Los 20 aminoácidos que normalmente forman las
proteínas contienen un grupo carboxilo (-COOH),
un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral unido
al carbono alfa.
 El átomo de todos los aminoácidos excepto la
glicina es asimétrico, por lo que los aminoácidos
poseen formas estereoisomericas.
 Los aminoácidos se clasifican en 5 tipos en virtud
de su polaridad y carga de sus grupos R (a pH7).
 Un zwitterion es la forma que presenta un
aminoácido cuando se disuelve en agua y posee
propiedades de actuar como acido y base.
 https://www.youtube.com/watch?v=ZrQea7OKrzQ

Estructura de proteínas (4:38 min)

https://www.youtube.com/watch?v=qBRFIMcxZNM

3D shape and function of macromolecules (3:38 min)

https://www.youtube.com/watch?v=wvTv8TqWC48
What is a protein (6:57 min)
Bibliografía
 Bioquímica, Mathews, 3ra Edición.
 Bioquímica y Biología Molecular, Lozano, 2da
Edición.
 Principios de Bioquímica, Lehninger, 4ta Edición.
 Bioquímica de Harper, Harper, 11ra Edición.
 Principios de Bioquimica, Horton, 4ta Edición
 Leer:
Bibliografía

Capitulo 3
- Pag: 52-67

Capitulo 4
- Pag: 84-87
- a-helice/beta plegada: pág 92-97
- estructura terciaria: pág 98, 99 (no
considerar "estructuras supersecundarias" ni
"dominios")
- estructura cuaternaria: pág 104 y 105
 Bibliografía

Leer:
- Fundamentos de Bioquímica, Voet D., Voet J y Pratt C. 2a
edición. Parte IV, capitulo 13, Pág 395-400.

- Fundamentos de Bioquímica, Voet D., Voet J y Pratt C. 2a

edición. Parte II, capitulo 4, Pág 77-88 y capitulo 5, pág 95-100.