TALLER DE BIOQUIMICA

ESTUDIANTE: Maria Camila Pallares Arango

DOCENTE: Luis Taborda

ASIGNATURA: BIOQUIMCA

FACULTAD DE SALUD
PROGRAMA DE ENFERMERIA

2020
 TALLER DE BIOQUIMICA

1-Porque la mioglobina es inadecuada como proteína de transporte de oxígeno, pero es

muy adecuada para almacenamiento de Oxígeno.
R/ La mioglobina es una proteína monomérica transportadora de oxígeno que se
encuentra en el interior de las células, más abundante en las células musculares (le
confiere el color pardo rojizo al músculo), y su función es la de captar el oxígeno
procedente de la sangre y cedérselo a la mitocondria, donde es utilizado en la respiración
celular. Por ser monomérica la mioglobina no presenta cooperatividad positiva que
significa que cuando una molécula de oxígeno se une a una subunidad de una proteína
oligomérica como la hemoglobina, transmite información a las otras subunidades y las
otras subunidades responden a esta información aumentando su afinidad por unirse al
oxígeno, aumentando así la afinidad de la proteína por el oxígeno conforme se van
uniendo a éste. La mioglobina muestra una curva de saturación hiperbólica, lo que indica
que la mioglobina tiene una gran afinidad por unirse al oxígeno, ya que bastan PPO2 muy
bajas para que la mioglobina alcance importantes valores de saturación; por poco oxígeno
que haya en el medio la mioglobina lo capta, es decir, que tiene una gran tendencia a
unirse al oxígeno. Si la proteína de transporte de oxígeno en la sangre fuese la
mioglobina, al mostrar una curva hiperbólica de saturación, entre la PPO2 de los
pulmones y la de los tejidos sólo liberaría un 2-3% del oxígeno que transporta, debido a
que no muestra cooperatividad positiva y por tanto no sería nada efectiva en esta función,
sería necesaria que la PPO2 en los tejidos fuese excesivamente baja, asfixia tisular, para
que liberase una cantidad apreciable de oxígeno. La función biológica de la mioglobina no
es el transporte sanguíneo del oxígeno, sino captar el oxígeno para las células, lo que
esta facilitado por su alta afinidad. Sea cual sea la PPO2 en los tejidos, la mioglobina lo
capta de forma efectiva.

2-Como resulta las propiedades alostéricas de la Hemoglobina.

R/ Las formas oxigenada y desoxigenada, denotadas como R (relajada) y T
(tensa) respectivamente, difieren tanto en la conformación de las cadenas
individuales (estructura terciaria) como en la orientación relativa de las cadenas
(estructura cuaternaria). La forma R tiene mucho mayor afinidad por oxigeno que
la T.
Cuando el oxígeno se une al átomo de hierro del grupo hemo establece un enlace
en el lado contrario a la unión con la histidina proximal, tirando y provocando el
desplazamiento del átomo de hierro hacia el centro del anillo de la protoporfirina,
pero como el hierro del grupo hemo está unido a la histidina proximal, el hierro
arrastra hacia dentro tanto a la histidina como al resto de la cadena peptídica
(hélice F), provocando un cambio conformacional en esa subunidad que se ha
unido al oxígeno.
Al cambiar la conformación de esa subunidad que se ha unido al oxígeno, cambia
la relación espacial de ésta con las otras subunidades con las que forma la
estructura cuaternaria de la hemoglobina, lo que provoca que se rompan algunos
enlaces iónicos y se formen otros entre esa subunidad y las otras, estos enlaces
son los que mantienen la conformación tensa (T), por lo que las otras
subunidades, al variar estos enlaces iónicos, experimentan un cambio
conformacional que tiende hacia la conformación relajada (R) de mayor afinidad
por el oxígeno, preparándolas para que la unión de la próxima molécula de
oxígeno se haga más fácilmente.
Cuando la siguiente molécula de oxígeno se une a otra subunidad vuelve a ocurrir
el mismo proceso, se une al hierro desplazándolo y arrastrando a la histidina
proximal provocando el cambio conformacional en esa subunidad con la
consiguiente ruptura y formación de enlaces iónicos entre ésta y las otras
subunidades, pero parte de ese cambio conformacional ya estaba favorecido por
el reajuste molecular anterior e, igualmente, parte de los enlaces iónicos entre
subunidades ya se habían roto por la misma causa; por lo tanto, la unión de esta
segunda molécula a la segunda subunidad de la hemoglobina necesita menos
modificaciones, pues parte de ellas ya se habían producido, y, por tanto, menos
energía, lo cual aumenta la probabilidad de esta unión, es decir, la unión de la
molécula de oxígeno anterior había aumentado la afinidad por el oxígeno en la
segunda subunidad.
3-Que es el síndrome de Ehlers –Danlos.
R/ El síndrome de Ehlers-Danlos es un grupo heterogéneo de enfermedades
hereditarias del tejido conectivo, causado por mutaciones en genes que codifican
el colágeno fibrilar o mutaciones enzimáticas implicadas en la modificación
postraduccional de estos colágenos, y se caracteriza por afectación cutánea,
articular y cutánea. Vasos sanguíneos. Esto generalmente se manifiesta por las
manifestaciones clínicas de hipermovilidad e hiperextensión articulares asociadas
con anomalías cutáneas. El síndrome de Ehlers-Danlos también afecta a los
tejidos conectivos, principalmente a la piel, las articulaciones y las paredes de los
vasos sanguíneos.
4-Que es el síndrome de cuerno occipital cutis laxa y que característica presentan.
R/ El síndrome de cutis laxa es una entidad formada por un grupo heterogéneo de
enfermedades caracterizadas por gran laxitud cutánea, donde la piel cae a manera
de pliegues flácidos. En algunas personas se afectan otros órganos.
Histológicamente se caracterizan por disrupción de las fibras elásticas. Es una
condición heterogénea con distintas causas y asociaciones que pueden ser
heredadas o adquiridas.
Algunos pacientes pueden encontrarse con afección clínica exclusivamente
cutánea, donde el fenotipo es la principal inquietud. En otros casos, además de la
afección cutánea se asocian manifestaciones como enfisema, hernias, divertículos
gastrointestinales y del tracto urinario, causando una considerable morbilidad y
mortalidad.
Prácticamente todos los tipos de herencia del síndrome presentan piel laxa,
inelástica, péndula, hiperextensible y redundante en los pliegues, así como facies
característica.
5-Cuales son los tipos de hemoglobina. ¿Explíquelos?
R/ 1. Hemoglobina A: representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina
degradada en adultos y está formada por dos dímeros, cada uno de los cuales
está compuesto por cadenas α y ß.
-Hemoglobina A2: representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del
nacimiento. -Hemoglobina S: hay cambios genéticos en la anemia de células
falciformes.
2. Hemoglobina F o hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos
globinas gamma. Tras el nacimiento desciende la síntesis de globinas gamma y
aumenta la producción de globinas beta.
- Oxihemoglobina: representa la hemoglobina que posee unido dioxígeno (Hb+O2)
- Metahemoglobina: El grupo hemo del hemo tiene hierro Fe (III) en estado de
hierro (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no puede unirse al peróxido
de hidrógeno. Es causada por una enfermedad congénita que carece de una
metahemoglobina reductasa, una enzima responsable de mantener el hierro como
Fe (II). La metahemoglobina también puede ser causada por una intoxicación por
nitrito.
3. Carbaminohemoglobina: La hemoglobina se refiere a la hemoglobina que se
combina con el dióxido de carbono (CO2) después del intercambio de gases (Hb +
CO2) entre los glóbulos rojos y los tejidos.

- Carboxihemoglobina: La hemoglobina producida en combinación con monóxido

de carbono CO es mortal en concentraciones elevadas (40%). La afinidad del
monóxido de carbono por la hemoglobina es 210 veces mayor que la de la dioxina,
por lo que es fácilmente reemplazada por ésta y produce hipoxia tisular, pero el
color de la piel es normal (produce sangre roja intensa) (Hb + CO).
6-Qué relación hay entre las ceras y la caramida?
R/

7-Analice cuál de las 2 grasas son más saludables en el organismo entre la mantequilla y
la margarina y por qué.
R/ 1. Margarina: La margarina tiene a su favor que está hecha de aceite vegetal,
por lo cual no contiene colesterol. Además, tiene un alto contenido de grasas poli-
instauradas y monoinsaturadas, mejor conocidas como grasas “buenas”. Este tipo
de grasas reducen el colesterol “malo” (la lipoproteína de baja densidad o LDL).
Pero ten cuidado, porque no todo es color de rosa con la margarina. Su principal
punto débil tiene que ver con su alto contenido de grasas trans. Estas grasas,
también conocidas como hidrogenadas, son las que le dan su consistencia dura a
la margarina. Así que, por lógica, mientras más dura la margarina, más grasas
trans contiene. En ese caso, es mejor comprar las que vienen en tubos y son más
blandas o líquidas. Recuerda que las grasas trans aumentan el colesterol “malo” y,
además, tienden a disminuir el colesterol “bueno” (lipoproteína de alta densidad o
HDL).
2. Mantequilla: Es la debilidad de muchas personas que la adoran y no la
cambiarían por nada en el mundo. Pero esta también tiene sus debilidades, o
mejor, sus puntos negativos: cuenta con dos ingredientes que aumentan el
colesterol: grasa saturada y colesterol animal. Su alto contenido de grasa saturada
representa un problema para la salud porque incrementa el colesterol “malo” o
LDL. La grasa saturada juega un papel importante en el aumento del riesgo de
sufrir enfermedades del corazón. Imagínate: la cantidad ‘sana’ de grasa saturada
recomendada al día es de entre 10 y 15 gramos y una sola cucharada de
mantequilla contiene 7 gramos (o sea que, si comes varios panes con mantequilla
al día, superas fácilmente es cantidad). Pero no sólo eso: la dosis diaria de
colesterol que se considera saludable, es de 200 miligramos y una cucharada de
mantequilla, ya contiene: 33 miligramos.

8-Cuantos isómeros ópticos presenta la molécula de colesterol y por qué.

R/

9-Que es el latirismo y cuáles son sus características.

R/ El Latirismo, es una enfermedad causada por el consumo de ciertos frutos de
una leguminosa del grupo de las almortas denominada Lathyrus sativus, especie
que soporta y florece en condiciones climáticas extremas, incluso cuando otros
granos alimenticios no sobreviven, afectando principalmente el sistema nervioso.
Sus características. Es que La población recurre a su consumo por su fácil cultivo
y disponibilidad, resistencia a las inundaciones, buen sabor, existir una tradición
de cultivo en ciertas regiones, tener un precio más barato que otros cereales e
ignorancia acerca de su eventual toxicidad.

10-Cuales son las mutaciones que afectan las hemoglobinas humanas.

R/ 1) Hemoglobinas con alteración de la solubilidad y su movilidad electroforética
(Hb S, Hb C, Hb J, Hb D).
2) Hemoglobinas con alteración de la estabilidad (Hb Köln entre otras).
3) Hemoglobinas con alteración de la afinidad por el oxígeno (Hb Zúrich, Hb
Kansas).
4) Hemoglobinas que no consiguen mantener el hierro en estado reducido o
metahemoglobinas o Hemoglobinas M (Hb Hyde Park)