ACTIVIDAD

Leidy Sofia Cardoso Rodríguez

Curso nivel introductorio, Universidad del Tolima

Bioquímica

Luis Oveimar Barbosa Jaimes

12 de febrero de 2023
 HEMOGLOBINA

Leidy Sofia Cardoso Rodríguez

Curso nivel introductorio, Universidad del Tolima

Bioquímica

Luis Oveimar Barbosa Jaimes

2022
 • 1. La hemoglobina transporta el oxígeno a través de un proceso
bioquímico conocido como la afinidad de la hemoglobina por el
oxígeno. Este proceso se basa en la capacidad de la
hemoglobina para unirse y liberar el oxígeno de manera
regulada. Aquí está una descripción detallada de cómo la
hemoglobina transporta oxígeno bioquímicamente:
Estructura de la hemoglobina: La hemoglobina es una proteína
compuesta por cuatro subunidades proteicas, cada una de las cuales
contiene un ion de hierro en su interior. Los iones de hierro son
esenciales para el transporte de oxígeno, ya que son los que se unen
y liberan el oxígeno.
Afinidad de la hemoglobina por el oxígeno: La hemoglobina tiene
una afinidad alta por el oxígeno, lo que significa que es capaz de
unirse fuertemente a él. Sin embargo, esta afinidad es regulable, lo
que significa que la hemoglobina puede ajustar la cantidad de oxígeno
que transporta en función de las necesidades del cuerpo.
Unión del oxígeno: Cuando la hemoglobina se encuentra en los
pulmones, los iones de hierro en las subunidades de la proteína se
unen al oxígeno presente en los pulmones. La unión del oxígeno a la
hemoglobina se produce a través de puentes de hidrógeno, que son
enlaces débiles entre el oxígeno y los iones de hierro.
Transporte del oxígeno: La hemoglobina oxigenada es transportada
por la sangre hasta los tejidos y órganos del cuerpo, donde es
necesario el oxígeno. La afinidad regulable de la hemoglobina por el
oxígeno permite que la proteína transporte el oxígeno a donde sea
necesario, sin liberarlo demasiado pronto.
Liberación del oxígeno: Cuando la hemoglobina llega a los tejidos y
órganos, la concentración de oxígeno es más baja que en los
pulmones. Esto reduce la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, lo
que permite que los iones de hierro se desunan del oxígeno y se libera
el oxígeno a las células.
• En las lecturas sugeridas por el docente sobre la hemoglobina se
describe la relación entre la tensión de oxígeno y la saturación
de hemoglobina a través de la curva de saturación de la
oxihemoglobina. La afinidad de la hemoglobina por el oxígeno se
mide por la tensión de oxígeno necesaria para alcanzar una
saturación del 50% (P50), que es de aproximadamente 27 mm
Hg. Una P50 alta significa una afinidad baja por el oxígeno, al
igual que las enzimas.

La curva de disociación de la mioglobina, que es un polipéptido

con una sola unidad hem, es hiperbólica y tiene una mayor
afinidad por el oxígeno que la hemoglobina. La curva de
disociación de la hemoglobina es sigmoidea, lo que significa que
está saturada en un 98% en los pulmones y en un 33% en los
tejidos, y cede el 70% de su capacidad de transportar oxígeno.
La porción más inclinada de la curva se encuentra en las zonas
de baja tensión de oxígeno de los tejidos, lo que significa que
disminuciones pequeñas en la tensión de oxígeno producen una
gran liberación de oxígeno. Sin embargo, pequeñas
disminuciones en la tensión de oxígeno en los pulmones no
afectan significativamente la capacidad de la hemoglobina para
fijar oxígeno.
La afinidad de la hemoglobina por el oxígeno está influenciada
por factores como la concentración de protones, dióxido de
carbono, temperatura y 2,3-difosfoglicerato. La concentración de
iones de hidrógeno afecta la afinidad de la hemoglobina por el
oxígeno, y un pH bajo la desplaza hacia la derecha facilitando la
liberación de oxígeno, mientras que un pH alto la desplaza hacia
la izquierda. La temperatura también tiene un impacto
significativo en la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, con
fijaciones más fuertes a temperaturas bajas y más débiles a
temperaturas elevadas.

La hemoglobina también tiene un efecto heterotrópico

importante, que implica su interacción con el 2,3-difosfoglicerato,
que es el compuesto fosforilado dominante en los eritrocitos. El
2,3-difosfoglicerato actúa como un efector alostérico para la
hemoglobina. Cuando la hemoglobina se desoxigena, admite el
2,3-difosfoglicerato entre sus cadenas beta y cuando se oxigena,
asume una configuración diferente.
La posterior ionización del H2CO3 en H+ y HCO3- es una reacción
rápida y espontánea que genera cantidades equivalentes de H+ y de
HCO3-. El H+ generado se incorpora a la desoxiHb, proceso facilitado
por el efecto Bohr. El bicarbonato por su parte, difunde a través de la
membrana eritrocitaria y en parte se intercambia con iones Cl- del
plasma, mecanismo denominado desplazamiento del cloruro. Así se
transporta la mayoría del CO2. El restante, se transporta como CO2
disuelto (5%) y como carbaminohemoglobina (15%), producto de la
reacción del CO2 con los grupos amino de la Hb, donde se generan
entre 1 y 2 equivalentes de H+. La desoxiHb forma compuestos
carbamino más rápido que la oxiHb; la oxigenación produce liberación
del CO2 fijado. La curva de disociación del CO2 es más lineal que la
del O2, sobre todo en el rango fisiológico 40-60 mm Hg. La desoxiHb
tiene mayor afinidad por el CO2 a causa del efecto Bohr. El
desplazamiento de la curva (efecto Haldane) favorece la fijación de
CO2 en los tejidos y su liberación en los pulmones.
La Hb además de transportar O2 y CO2, juega también un papel
fundamental en la regulación del pH sanguíneo. Esto se realiza por
medio de dos mecanismos. El primero se debe a los grupos ionizables
de la Hb (imidazoles de las 38 histidinas por tetrámero), que junto con
los fosfatos orgánicos de los eritrocitos y las proteínas plasmáticas
suman 60% del amortiguamiento sanguíneo. El resto del ácido que se
produce a partir del transporte de CO2 (40%) es absorbido por la Hb a
través del transporte isohídrico de CO2, que corresponde al segundo
mecanismo y se basa en la capacidad de la Hb para captar H+ sin
cambio en el pH.

• 2. La hemoglobina es una proteína compleja que contiene cuatro

subunidades o grupos hemo. Cada uno de estos grupos hemo
consiste en un ion de hierro (Fe2+) y una molécula llamada grupo
prostético, que es la porción de la hemoglobina responsable de la
unión del oxígeno.

Los componentes más importantes de la hemoglobina son:

Hierro (Fe2+): Es el elemento clave en la hemoglobina, ya que
permite la unión del oxígeno.
Proteína globina: Es la proteína que envuelve al ion de hierro y
mantiene la estructura tridimensional de la hemoglobina.
Grupo prostético: Es la porción de la hemoglobina que contiene el
ion de hierro y es responsable de la unión del oxígeno. El grupo
prostético consiste en una combinación de átomos de nitrógeno,
oxígeno y carbono.
Histidina: Es un aminoácido que ayuda a mantener la estructura de la
hemoglobina y también juega un papel en la unión del oxígeno.
En resumen, el hierro, la proteína globina, el grupo prostético y la
histidina son los componentes más importantes de la hemoglobina que
le permiten su función principal de transportar el oxígeno desde los
pulmones hasta las células del cuerpo.
• 3. La hemoglobina glucosilada es una forma modificada de
hemoglobina que se forma cuando la glucosa (un tipo de azúcar)
se une a la hemoglobina en la sangre. La hemoglobina
glucosilada refleja la cantidad de azúcar en la sangre a lo largo
del tiempo y se utiliza como un indicador del control de la
diabetes.
La importancia de la hemoglobina glucosilada radica en que es una
medida indirecta de la cantidad de azúcar en la sangre en los
últimos 3 a 6 meses. Cuanto mayor sea la cantidad de hemoglobina
glucosilada en la sangre, menor será el control de la glucosa en
sangre y mayor el riesgo de desarrollar complicaciones de la
diabetes, como daño a los ojos, riñones, nervios y corazón. Por lo
tanto, la medición de la hemoglobina glucosilada es una
herramienta importante para monitorear y controlar la diabetes.