Apuntes de Bioquímica Grado en Enfermería Primer Curso

y Biología Molecular

TEMA 5: PROTEINAS DE INTERÉS FISIOLÓGICO.

1. Proteínas fibrosas.
 Tienen forma filamentosa o alargada.
 Su función es estructural:
 Unen diferentes elementos celulares o tejidos animales.
 Confieren fuerza y/o elasticidad.
 Abundantes en la piel, tejido conjuntivo y fibras animales.
 Son insoluble en agua (predominan aminoácidos hidrófobos).
 Poca reactividad química.
 Poseen unidades repetidas de una misma estructura.
 Carecen de estructura terciaria (interacciones entre puntos alejados de la cadena que
constituyan parte esencial de las propiedades de la proteína).
 Se incluyen:
 α-queratina (mamíferos),
 β-queratina (aves y reptiles)
 Colágeno
 Elastina

1.1. Colágeno.
Principal proteína estructural del reino animal. Representa
aproximadamente un 30% de la proteína total del cuerpo. Principal
constituyente del tejido conectivo: presente en tendones, cartílagos, matriz
orgánica de los huesos, dientes, córnea, matriz fibrosa de la piel y vasos
sanguíneos….
Tiene poco valor alimenticio. Se sintetiza en células especializadas:
fibroblastos, osteoblastos, condroblastos…
Hay distintos tipos de colágenos (20) que se diferencian en la composición
de aminoácidos u en su distribución.
El colágeno es una proteína estructural con una estructura cuaternaria en
forma de hélice dextrógira que está constituida por tres cadenas levógiras con
una estructura secundaria única, denominadas cadenas alfa (distinta de alfa
hélice) que se forman gracias a su particular secuencia de aminoácidos sin que
existan puentes de hidrógeno intracatenarios.
 Gly: permite que la triple hélice de colágeno sea compacta.
 Pro e Hidroxi-Pro (HyP): hacen que la hélice sea estirada (impedimentos estéricos para -hélice)
 Hidrxi-Lys (HyLys): los aa hidroxilados confiere rigidez al colágeno (proteínas sostén)
La triple hélice se estabiliza por puentes de H intercatenarios que se forman entre grupos CO y NH del enlace
péptico: NH de Gly y CO de la aa X de cadenas vecinas
Las moléculas de colágeno se asocian formando fibrillas. Las fibrillas se asocian y forman una fibra de colágeno.
 La estructura helicoidal triple, rígida y bien empaquetada proporciona resistencia a la tracción
 Los enrollamientos dextrógiros de cadenas levógira proporcionan resistencia a torsión
 El entrecruzamiento del colágeno aumenta con la edad
 El colágeno es menos elástico y más quebradizo: Con el envejecimiento huesos y tendones más frágiles, piel sin
elasticidad.

1.1.1. Alteraciones del colágeno

 Origen hereditario
 Osteogénesis imperfecta (“Huesos de cristal”): mutación que produce cadenas a en las que faltan 84aa
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 Síndrome de EHLERS-DANLOS. Alteraciones en genes del proceso de maduración. Dependiendo de la

mutación individual (Déficit de lisina hidroxilasa, Déficit de lisina oxidasa,…), la gravedad del síndrome puede
variar desde leve a potencialmente mortal.
 Origen dietético
 Escorbuto: falta de vitamina C, cofactor de las hidroxilasas Lesiones cutáneas, fragilidad en vasos
sanguíneos, mala cicatrización
 Latirismo: ingestión regular (intoxicación crónica) de semillas de L. odoratus (guisante dulce): tiene una
sustancia que inhibe irreversiblemente la lisil oxidasa, necesaria en la formación de los entrecruzamiento
provoca anormalidades en huesos, articulaciones y vasos sang. Grandes

2. Proteínas globulares
 Tienen forma de ovillo, estructuras más complejas. Siempre tienen
estructura terciaria, pero no siempre cuaternaria.
 Presentan diversas estructuras secundarias en la misma molécula.
 Sus funciones son diversas.
 Son solubles en agua.

2.1. Hemoglobina y Mioglobina

La hemoglobina es una proteína tetramérica encargada
de transportar el O2 en la sangre desde los pulmones al
músculo, así como el CO2 y los H+ en la dirección opuesta. 4
moléculas de O2.
La mioglobina es una proteína monomérica encargada
de captar O2 de la hemoglobina y almacenarlo en la célula
para cederlo a la mitocondria. 1 molécula de O2.
La hemoglobina y la mioglobina son hemoproteinas:
proteínas conjugadas cuyo grupo prostético es el grupo
hemo.
 Mioglobina: molécula de globina unida a un grupo hemo
 Hemoglobina (HbA, 97% adulto): Formada por 4 globinas iguales 2 a 2 cada una unida a un grupo hemo
Las subunidades de la hemoglobina son parecidas estructuralmente a las de la mioglobina, aunque sus
consecuencias son muy diferentes.

2.1.1. Papel de la His distal en la apoproteina (Mb o Hb)

 Protege al Hemo-Fe2+ de la oxidación a Hemo-Fe3+ (forma que no une O2)
 Disminuye aproximadamente 100 veces la afinidad de unión por el CO impidiendo el envenenamiento por CO.
En presencia de la His distal, por impedimentos estéricos, disminuye la afinidad de unión aproximadamente
100 veces e impide envenenamientos por CO
 Hemoglobina
 Se estabiliza por interacciones no covalentes entre las 4 subunidades
 Tiene 4 grupos hemo. Puede unir 4 O2
 Por ser un tetrámero la hemoglobina adquiere nuevas propiedades:
Puede transportar H+ y CO2, además de O2
Efecto cooperativo, que se refleja en la curva sigmoidea que surge cuando se representa la pO2(presión
parcial de oxígeno) frente a la saturación.
Cinética de la unión del oxígeno a la mioglobina y a la hemoglobina
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La curva de unión al O2 es hiperbólica para la mioglobina y sigmoidea para la hemoglobina (unión

cooperativa del O2)
La hemoglobina tiene menor afinidad por O2 que la mioglobina.
En los pulmones hay alta pO2 y la hemoglobina se satura de O2.
En los tejidos hay baja pO2 y la hemoglobina cede el O2 a la mioglobina
La oxigenación induce cambios estructurales en la hemoglobina que hacen el hueco central entre las
subunidades b más pequeño

3. Efecto Bohr
Efectos del pH y del CO2 sobre la afinidad de la Hb por el O2
 Al disminuir el pH disminuye la afinidad de la Hb por el O2
 Al aumentar la [CO2] disminuye la afinidad de la Hb por el O2
Debido a esto, en los tejidos la Hb libera O2 y capta H+ y CO2 y en los alvéolos pulmonares ocurre lo contrario.