BENEMÉRITA UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE 

PUEBLA 
 

PREPARATORIA EMILIANO ZAPATA 

 
 
 
HEMOGLOBINA 

Rodriguez, Javier 
Rolon, Ana Elisa 
Salgado, Ana Gabriela 
Texis, Mariana Regina 
Alumnos del área de salud. 
3EM. 
Preparatoria Emiliano Zapata. 
BUAP. 
 HEMOGLOBINA 
 
Resumen​:  La  Hemoglobina  es  una  proteína  globular,  que  se  encuentra  en  grandes 
cantidades  dentro  de  los  glóbulos  rojos  y  es  de  vital  importancia  fisiológica, para el aporte 
normal  de  oxígeno  a  los  tejidos.  Varios  son  los  genes  que  determinan  su  biosíntesis.  El 
estudio  de  su  estructura  molecular  y  fisiología  ha  llamado  la  atención  de  innumerables 
investigadores;  de  su  estudio se han derivado descubrimientos de gran utilidad. Hasta hace 
dos décadas, se conocían al menos 640 variantes de la hemoglobina. 
 
Abstract​:  Hemoglobin  is  a  globular  protein,  which  is  found  in  large  quantities  within  red 
blood  cells  and  is  of  vital  physiological  importance,  for  the  normal  supply of oxygen to the 
tissues.  Several  are  the  genes  that  determine  its  biosynthesis.  The  study  of  its  molecular 
structure  and  physiology  has  drawn  the  attention  of  countless  researchers.  Very  useful 
discoveries  have  been  derived  from  his  study.  Until  two  decades  ago,  have  been  found  at 
least 640 variants of hemoglobin.  
 
Keywords: ​Globular, protein, amino-acid, peptide.  
 
 
 
INTRODUCCIÓN 
 
Definición 
  ​La  hemoglobina  (Hb)  es  la  proteína  roja  respiratoria  de  eritrocitos.  Está  conformada  por 
una  estructura  de  hemo1  de  aproximadamente  3.8%,  96.2%  de  globina2  y  hierro  (Fe),  un 
mineral esencial que lo extraemos de nuestra alimentación.  
Así  mismo,  la  Hb  es  la  substancia  ubicada  dentro  de  los  glóbulos  rojos  de  la  sangre  que 
brinda de oxígeno (O2) a los tejidos del cuerpo.  
Su  principal  función  es  la  de  transformar  oxígeno  desde  los  pulmones  hacia lo que son los 
capilares de los tejidos.  
 
Estructura 
La  hemoglobina  tiene  una  estructura  cuaternaria,  por  lo  que  cuenta  con  cuatro  cadenas 
polipeptídicas  (imagen  1.1).  Las  cadenas  polipeptídicas  alfa  contienen  141  aminoácidos,  las 
no alfa 146 (β) y difieren en la secuencia de aminoácidos.  
Entre ellos se encuentran 7 segmentos no helicoidales (forma de hélice).  
Las  cadenas  alfa  están  en  contactos  con  las  beta,  sin  embargo  es  muy  raro  encontrar 
cadenas 2 alfas o dos cadenas de beta.  

1
Grupo prostético, de naturaleza porfirínica, que contiene un átomo de hierro capaz de tomar o ceder
electrones o de unir oxígeno. Está presente en proteínas como la hemoglobina y los citocromos.
Clínica de la Universidad de Navarra. 2019. ​Diccionario Médico: Hemo.​ Obtenido de:
https://www.cun.es/diccionario-medico/terminos/hemo
2
Proteína del grupo de las globulinas. Clínica de la Universidad de Navarra. 2019. ​Diccionario
Médico: Globina​. Obtenido de: https://www.cun.es/diccionario-medico/terminos/globina
La hemoglobina es una proteína conjugada, su grupo prostético es el hemo o protoporfirina 
IX.  El  grupo  hemo  es  una  molécula  prácticamente  plana.  Su  sistema  de  dobles  enlaces 
conjugados hace que los electrones π estén deslocalizados en en ambas caras del plano. 
 
Tanto  la  hemoglobina  como  la  mioglobina  son  capaces  de  ligar  monóxido  de  carbono  del 
mismo  modo  que  el  oxígeno.  El  tamaño  y  apolaridad  de  las  moléculas  CO  Y  O2  son 
semejantes,  así  como  su  posibilidad  para  formar  enlaces  de  coordinación  con el hierro del 
grupo hemo.  
 
Esta  semejanza  hace  que  el  CO  sea  un  potente  inhibidor  competitivo  de  la  unión  de 
oxígeno.  
 
 
 
1.1 Transporte de Oxígeno y de Dióxido de Carbono 
La  molécula  de  O​2  se  combina  de  forma  laxa  y  reversible  con  la  porción  hemo  de  la 
hemoglobina.  Cuando  la  presión  parcial  de  O​2  es  elevada,  como  ocurre  en  los  capilares 
pulmonares,  se  favorece  la  unión  de  O​2  a  la  hemoglobina  y  la  liberación  de  dióxido  de 
carbono.  Por  el  contrario,  cuando  la  concentración  de  dióxido  de carbono es alta, como en 
los  tejidos  periféricos,  se  une  CO2  a  la  hemoglobina  y  la  afinidad  por  el  O2  disminuye, 
haciendo que éste se libere 
 
La  primera  molécula  de  O​2  que  interacciona  con  la  desoxihemoglobina  se  une débilmente, 
sin  embargo  esta  unión  conduce  a  unos  cambios  conformacionales  que  modifican  las 
unidades adyacentes haciendo más fácil la unión de las moléculas de O​2​ adicionales. 
 
El  O​2  se  transporta  principalmente  unido  a  la  Hb  (97%),  el  resto  lo  hace  disuelto en el agua 
del  plasma y de las células. Cada gramo de Hb puede liberar como máximo 1.34 mililitros de 
O​2​.  Por  tanto  la  Hb  de  100  mililitros  de  sangre  se  puede  combinar  con  20  mililitros  de  O​2 
cuando la Hb está saturada al 100%. 
 
1.2 Curva de disociación de la Hemoglobina 
La curva de disociación de la hemoglobina relaciona la saturación y la presión del oxígeno.  
 
El  desplazamiento  de  la  curva  hacia  la  derecha  significa  una  disminución  de  la afinidad de 
la hemoglobina por el oxígeno. Se puede desviar por varios motivos: 
 
● Aumento de CO2 
● Aumento de la temperatura 
● Aumento del BPG (Ácido 2,3-bisfosfoglicerato) 
● Descenso de pH 
 
El  desplazamiento  de  la  curva  hacia  la  izquierda  significa  un  aumento  de  la  afinidad  de  la 
hemoglobina por el oxígeno. Se puede desviar por varios motivos: 
● Disminución de CO2 
● Disminución de la temperatura  
● Disminución del PBG 
● Aumentos de pH 
 
 
1.3 Efecto Bohr 
Christian  Bohr  (1855-1911)  descubrió  en  1903  que  la  sangre  retenía  menos  oxígeno  cuanto 
más  bajo  era  su  pH.  De  modo  que  un  descenso  de  de  pH  disminuye  la  afinidad  de  la 
proteína con su ligando.  
 
El  CO2  producido  en  los  tejidos  como  consecuencia  de  la  actividad  metabólica  acaba 
convirtiéndose  en  ácido  carbónico,  que  se  disocia  liberando  protones,  es  decir,  bajando  el 
pH  del  medio  en  el  que  se  produce  la  reacción.  Estos  procesos  tienen  lugar  también  en  el 
propio  eritrocito.  El  CO2  que  se  produce  en  los  tejidos  pasa  en  parte  a  la  sangre  y,  por 
difusión, se introduce en los eritrocitos.  
 
Cuanto  mayor  sea  la  actividad  metabólica  de  los tejidos, tanto mayor es la cantidad de CO2 
que se produce y, en consecuencia mayor es la disminución del pH de los eritrocitos. 
El  efecto  Bohr  permite  de  esta  manera  que  la  hemoglobina  libere  más  oxígeno  cuanto 
mayor sea la actividad metabólica de un tejido. 
 
1.4 Efecto Haldane 
Mecanismo por el que la unión del oxígeno a la hemoglobina tiende a desplazar el CO2 de la 
sangre.  La  combinación  de  O2  con  la  hemoglobina  hace  que  esta  se  comporte  como  un 
ácido  más  fuerte  y,  por  tanto,  con  menor  tendencia  a  formar  carbaminohemoglobina  y 
mayor  liberación  de  hidrogeniones,  que,  unidos  al  bicarbonato, forman ácido carbónico, el 
cual se disociará en CO2 y agua. 
 
1.5 Efecto del 2,3-BPG 
En  1967  se  describió  que  el  2,3-bisfosfoglicerato,  un  compuesto  con  elevada  densidad  de 
carga  negativa,  actúa  como  inhibidor  de  la  unión  del  oxígeno  a  la  hemoglobina.  Al 
aumentar  la  concentración  de  2,3-BPG  disminuye  la  saturación  de  la  hemoglobina  por 
oxígeno. 
 
La  concentración  de  2,3-BPG  en  sangre  depende  de  un  proceso  de  adaptación  metabólica. 
Al  cabo  de  un  cierto  tiempo  de  estar  a  presión  atmosférica  baja,  la  concentración  de 
2,3-BPG  aumenta  y,  de  modo  inverso,  cuando  se  retorna  a  una  situación  de  presión 
atmosférica alta, el nivel de ese compuesto vuelve a los valores normales. 
 
De  este  modo,  la  ventaja  fisiológica que proporciona el efecto inhibidor del 2,3-BPG resulta 
evidente:  se  trata  de  un  mecanismo  de  adaptación  a  las  alteraciones  de  presión 
atmosférica, como las que siguen a las variaciones grandes de altura sobre el nivel del mar. 
 
 
 
2.1 Anemia 
La  anemia  es  una  afección  en  donde  la  cantidad  de  hemoglobina  o  de  glóbulos  rojos  es 
menor que lo normal. 
Como  se  sabe  la  hemoglobina  es una proteína rica en hierro, que con ayuda de los glóbulos 
rojos permite que el oxígeno proveniente de los pulmones viaje por el resto del cuerpo. 
Al  tener  una  menor  cantidad  de  hierro  esto  provoca  cansancio  o  debilidad,  mareos  e 
incluso latidos irregulares. 
La sangre al no tener glóbulos rojos lleva a la anemia y esto puede ser porque: 
● Se  tuvo  un  sangrado  por  lo  que  se  pierden  glóbulos  rojos  más  rápido  de  lo  que  se 
reemplazan.  
● El cuerpo no produce los suficientes glóbulos rojos.  
 ● O el cuerpo destruye éstos mismos glóbulos.  
 
Los  glóbulos  rojos  se  producen  en  la  médula  ósea,  para  poder  producirlos  el  cuerpo 
necesita de la vitamina B-12, hierro, ácido fólico entre otros nutrientes.  

 
Existen distintos tipos y causas de anemia como por ejemplo: 
 
1. A​nemia por deficiencia de hierro:​ ​Escasez de hierro en el cuerpo.  
 
2. Anemia  por  deficiencia  de  vitaminas:  ​Además  de  hierro,  el  cuerpo  necesita  ácido 
fólico  y  vitamina  B-12  para  producir  suficientes  glóbulos  rojos  sanos.  Una  dieta  sin 
una  cantidad  suficiente  de  estos  y  otros  nutrientes  clave  puede  provocar  una 
disminución en la producción de glóbulos rojos. 
 
3. Anemia  por  enfermedad  crónica:  Algunas  enfermedades  (como  cáncer,  VIH/sida, 
artritis  reumatoide,  enfermedades  renales,  enfermedad  de  Crohn  y  otras 
enfermedades  inflamatorias  crónicas)  pueden  interferir  en  la  producción  de 
glóbulos rojos. 
 
4. Anemia  aplásica:  Se  provoca  cuando  el  cuerpo  no  puede  producir  suficientes 
glóbulos  rojos.  Las  causas  comprenden  infecciones,medicamentos  prescritos  , 
enfermedades  autoinmunitarias  y  también  la  exposición  a  sustancias  químicas 
tóxicas. 
 
5. Anemias  asociadas  con  enfermedades  de  la  médula  ósea:  Diversas  enfermedades, 
como  leucemia  y  mielofibrosis,  pueden provocar anemia al afectar la producción de 
sangre en la médula ósea.  
 
6. Anemias  hemolíticas:  Este  grupo  de  anemias  se  presenta  cuando  los  glóbulos  rojos 
se  destruyen  más  rápidamente  de  lo  que  la  médula  ósea  puede  reemplazarlos.  Las 
anemias hemolíticas se pueden heredar o contraer con el tiempo. 
 
7. Anemia  de  células  falciformes:  Es  una anemia hemolítica heredada. La causa es una 
forma  de  hemoglobina  defectuosa  que  fuerza  a  los  glóbulos  rojos  a  adoptar  una 
forma  de  media  luna  (falciforme)  anómala.  Estas  células  sanguíneas  mueren  de 
forma  prematura,  lo  que  tiene  como  resultado  una  escasez  crónica  de  glóbulos 
rojos. 

Hemoglobinas anormales 
Se  denomina  hemoglobinopatía  a  cierto  tipo  de  defecto  de  carácter  hereditario,  que  tiene 
como  consecuencia  una  estructura  anormal  en  una  de  las  cadenas  de  las  globina  de  la 
molécula  de  hemoglobina.  Sin  embargo,  suele  reservarse  el  término  “Hemoglobinopatía” 
para  las  anomalías  de  la  Hb  producidas  por  el  cambio  de  un  aminoácido  en  una  de  las 
cadenas  de  globina.  El  término  “talasemias”  se reserva para las hemoglobinopatías debidas 
a  una  falta  de  síntesis,  total  o  parcial,  de  una  cadena  completa  de  globina. En la actualidad 
se  conocen  más  de  600  hemoglobinopatías,  aunque  no todas producen problemas clínicos. 
Las  hemoglobinopatías  por  la  afectación  de  la  cadena  beta  son  más  frecuentes  que  las  de 
alfa.  

 
 
Se distinguen 4 grupos diferentes:  
 
● Hemoglobinopatías  estructurales:  ​La  patología  más  conocida  de  este  grupo  es  la 
hemoglobinopatía  S,  ​drepanocitosis  ​o  anemia  de  células  falciformes.  Se  debe  a  la 
sustitución  del  ácido  glutámico  por  valina  en  la  posición  6  de  la  cadena  β  de  la 
hemoglobina.  Este  cambio  lleva  a  la 
formación  de  Hb  S,  que  es  inestable.  El 
acúmulo  de  polímeros  de  Hb  S  en  el  interior 
del  hematíe  y  su  posterior  precipitación 
hacen  que  éste  pierda  elasticidad  y  que 
adquiera  forma  de  hoz.  La  clínica  es variable, 
desde  formas  asintomáticas  hasta  casos 
severos  y  se  caracteriza  por  síndrome 
anémico,  fenómenos  de  oclusión  vascular  e 
infecciones  de  repetición  por 
hipoesplenismo.  
 
● Talasemias:  ​Este  grupo  se  diferencia  del  anterior  en  que  la  estructura  de  las 
cadenas  de  globina  es  normal,  pero  existe  un 
defecto  hereditario  en  la  síntesis  de  algunas  de 
ellas,  ya  sea  en  la  transcripción,  maduración  o 
traducción  de  ARNm.  Existen  dos  grandes  grupos 
de  talasemias  en  función  del  déficit  de  las  cadenas 
de globina: 
 ➔ α​ talasemia
​ (déficit en las cadenas α). 
➔ β​ talasemia
​ (déficit en las cadenas β). 
 
● Persistencia  hereditaria  de  la  hemoglobina  fetal  (HbF).  ​Muy  poco  frecuente,  se 
caracteriza  por  la  síntesis  ininterrumpida  de  concentraciones  alta  de  HbF  en  la 
edad  adulta.  No  son  detectables  efectos  nocivos,  incluso  cuando  toda  la 
hemoglobina producida es HbF.  
 
● Hemoglobinopatías adquiridas:  
➔ Metahemoglobina​:  se  genera  por  la  oxidación  del  hierro  del  grupo  hemo, 
pasando  de  estado  ferroso  a  estado  férrico.  La  metahemoglobina  tiene  una 
afinidad  tan  alta  por  el  oxígeno  que  prácticamente  no  libera  nada  a  los 
tejidos.  Las  concentraciones  superiores  al  50-60%  suelen  ser  letales.  Debe 
sospecharse  en  pacientes  con  hipoxia  tisular,  con  coloración  azulada-parda 
similar  a  la  cianosis  y  con  una  pO2  suficientemente  alta  como  para  que  la 
hemoglobina estuviera saturada por completo de oxigeno. 
 
➔ Sulfohemoglobina:​ se produce cuando la hemoglobina se combina con ácido 
sulfhídrico (presente en algunos fármacos como sulfonamidas y acetanidil). 
Este complejo es ineficaz para el transporte de oxígeno presentando una 
afinidad 100 veces menor que la hemoglobina. 
➔ Carboxihemoglobina:​ El CO tiene una afinidad por la hemoglobina unas 250 
veces mayor que la del oxígeno. Cuando el CO se combina con la 
hemoglobina se forma carboxihemoglobina o COHb. Cuando se sospecha de 
intoxicación por CO resulta esencial alejar a la persona de la fuente 
productora del gas. Al exponer al afectado a una atmósfera con una 
concentración habitual de oxígeno, éste empieza a sustituir al CO de la 
hemoglobina, pero los niveles de COHb descienden muy lentamente (vida 
media entre 2 y 6.5 horas). Si se administra oxígeno al 100% la velocidad de 
recambio puede aumentar hasta cuatro veces.  

 
 
 
 
 
REFERENCIAS
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https://www.medicinenet.com/script/main/art.asp?articlekey=15738
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sion=19.08d&code=C16676&ns=ncit&type=properties&key=656743144&b=1&n=0&vse=null
https://www.medicinenet.com/hemoglobin/article.htm
https://www.mayoclinic.org/es-es/diseases-conditions/anemia/symptoms-causes/syc-203513
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http://www.rac.es/ficheros/doc/00906.pdf
http://www.ffis.es/volviendoalobasico/3hemoglobinopatas.html

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National Cancer Institute.(2019), Hemoglobin. Consultado el 23-Sep-2019 en:
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https://www.medicinenet.com/hemoglobin/article.htm
R.Acad.Cienc.Exact.Fís.Nat.(2010). La hemoglobina: una molécula prodigiosa. Consultado
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Fundación para la formación e investigación sanitarias de la Región de
Murcia.(2015).Hemoglobinopatías. Consultado el 24-Sep-2019 en
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