PROTEÍNAS

Para (Saad, 2012) las proteínas son macromoléculas, polímeros de cadena larga que pueden
considerarse el resultado de la condensación de los Aminoácidos con formación de uniones amídicas o
Peptídicas. Las proteínas contienen carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno; la mayoría de ellas,
contienen también azufre, y unas pocas, otros elementos, como fósforo, hierro y yodo. El nitrógeno es el
elemento distintivo y constituye aproximadamente el 16% de casi todas las proteínas; este es el origen
del factor 6,25 empleado generalmente para convertir el nitrógeno proteico hallado por análisis en
proteína.
En los animales varía el porcentaje en los diferentes tejidos: Piel 27%, Músculo 21%, Cerebro 11%, Tejido
Adiposo 5%.

En los vegetales, el mayor porcentaje de las proteínas están presentes en las semillas.

Ilustración 1: Funciones de las Proteínas

CLASIFICACIÓN
La clasificación de estos compuestos se fundamenta principalmente en sus propiedades físicas y en
algunas de las químicas. Las tres divisiones principales son:

 Proteínas Simples: Por hidrólisis producen aminoácidos. Son: albúminas, globulinas, glutelinas,
prolaminas, escleroproteínas, histonas y protaminas.

 Proteínas Conjugadas: Por hidrólisis originan aminoácidos más radicales o grupos no prostéticos.
Pertenecen: fosfoproteínas, nucleoproteínas, glicoproteínas, cromoproteínas, lecito proteínas.
 Derivadas de otras proteínas: productos de la hidrólisis de proteínas, algunos de los cuales no
tienen carácter proteico en absoluto: proteanas y proteínas insolubles.

HEMOGLOBINA

ESTRUCTURA Y FUNCIONES
La hemoglobina es una cromoproteína capaz de unirse de forma inestable con el oxígeno atmosférico;
consta de una proteína llamada globina y de un grupo NO prostético porfirinico que contiene hierro,
denominado hem. La hemoglobina representa el principal pigmento respiratorio de todos los
vertebrados.
Se encuentra en los glóbulos rojos, que a ella deben su color.

La propiedad bioquímica esencial de la hemoglobina es su facultad de unirse

fácilmente con el oxígeno (oxihemoglobina) y de desprenderse de él con igual
facilidad para captar dióxido de carbono (carboxihemoglobina).

La oxihemoglobina es de color rojo escarlata y corresponde a la sangre

arterial y cianohemoglobina es de color rojo purpura y constituye la sangre
venosa. La concentración normal es de 15g/100 ml sangre.

Existen cuadros patológicos que se caracterizan por una deficiencia de

hemoglobina (anemias). Otras enfermedades se deben a hemoglobinas
anormales (hemoglobinopatías).
Ilustración 2: Hemoglobina
ENFERMEDADES POR METABOLISMO ANORMAL DE PROTEÍNAS
PROTEINURIA
La proteinuria es la presencia de proteína en la orina en cantidad superior a 150 mg en la orina de 24
horas, esta puede ser transitoria, permanente, ortostática, monoclonal o de sobrecarga. La proteinuria
en pequeñas cantidades (30 a 300) suele estar casi siempre a expensas de la albumina denominándose
microalbuminuria, dato que adquiere un especial interés en la patología diabética.

PROTEINURIA DE BENCE-JONES

La proteína de Bence Jones es una globulina monoclonal que se encuentra en sangre u orina. El hallazgo
de esta proteína permite determinar el cáncer de médula ósea maligna, fallo renal, enfermedad lítica del
hueso, anemia o grandes números de células plasmáticas en la médula ósea. Su presencia se da en 2/3
de los casos de mieloma múltiple. Se determina en orina de 24 horas. (Wikipedia, 2011)

ALCAPTONURIA Y MELANURIA

La alcaptonuria es una enfermedad de origen hereditario caracterizada por un trastorno del

metabolismo de la tirosina y la fenilalanina. Existe un defecto en el gen HGD y cuyo resultado es la
acumulación de un producto tóxico llamado ácido homogentísico el cual circula por la sangre y se
excreta en la orina en grandes cantidades, originando la coloración negruzca a la orina. El exceso de éste
ácido causa daño a los cartílagos, una condición llamada ocronosis, que conlleva a osteoartritis, daño a
las válvulas del corazón y produce cálculos renales. (Wikipedia, 2013)

ACIDURIA
Una aciduria glutárica es un trastorno de la degradación de las proteínas, que causa la acumulación en
plasma, orina y tejidos de unos productos tóxicos, el ácido glutárico y sus derivados.
El ácido glutárico se produce de forma natural en el cuerpo durante el metabolismo de algunos
aminoácidos (como lisina y triptófano). Los defectos en esta vía metabólica puede conducir a un
trastorno llamado aciduriaglutárica, donde ciertos subproductos tóxicos se acumulan y pueden causar
encefalopatía grave.

ANEMIA FERROPENICA

Se define como una concentración baja de hemoglobina en la sangre. Se detecta mediante un análisis de
laboratorio en el que se descubre un nivel de hemoglobina en la sangre menor de lo normal. Puede
acompañarse de otros parámetros alterados, como disminución del número de glóbulos rojos, o
disminución del hematocrito, pero no es correcto definirla como disminución de la cantidad de glóbulos
rojos, pues estas células sanguíneas pueden variar considerablemente en tamaño, en ocasiones el
número de glóbulos rojos es normal y sin embargo existe anemia.
En general, se establece como valores normales para un varón, un hematocrito entre 42% y 52%,
hemoglobina entre 13 y 17 g/dl, y para una mujer, hematocrito entre 36% y 48%, y hemoglobina entre
12 y 16 g/dl.

HEMOGLOBINOPATÍAS

En sentido amplio, el término hemoglobinopatía designa la existencia de un trastorno de la molécula de

hemoglobina (Hb). Sin embargo, suele reservarse para las anomalías de la hemoglobina producidas por
el simple cambio de un aminoácido en una de las cadenas de globina; el término talasemias se reserva
para las hemoglobinopatías debidas a la falta de síntesis, total o parcial, de una cadena completa de
globina.

INMUNOGLOBULINAS
Las Inmunoglobulinas son proteínas plasmáticas sintetizadas por los linfocitos B maduros y las células
plasmáticas, en respuesta a la estimulación por un antígeno, y que actúa como anticuerpo, para la
defensa específica del organismo.

TIPOS DE INMUNOGLOBULINAS

Existen cinco tipos diferentes de inmunoglobulinas (IgG, IgM, IgD, IgA e IgE), que se diferencian entre sí
por el tipo de región constante que tienen sus cadenas pesadas o H.

 Las IgG o gammaglobulinas son los anticuerpos más abundantes de la sangre (hasta el 85 % de las
inmunoglobulinas). Se crean en gran cantidad al entrar en contacto, por segunda vez, con el
antígeno . Están formadas por dos cadenas L y dos cadenas H de tipo gamma a las que se unen
moléculas de oligosacáridos. Se unen a los antígeno de la superficie de los microorganismos
favoreciendo su fagocitosis, además de activar tanto al sistema del complemento como a los
fagocitos sanguíneos (macrófagos y micrófagos). Si los antígenos son toxinas, se unen a ellas
neutralizándolas. Son los únicos anticuerpos que atraviesan la placenta inmunizando al feto contra
los antígenos para los que la madre es inmune, proporcionando defensas al recién nacido durante
las primeras semanas de vida. También está en la leche materna, y puede atravesar las células
intestinales del recién nacido, por lo que son las primeras y únicas moléculas defensivas en el
embrión y en el recién nacido, proporcionándole inmunidad pasiva.
 Las IgM son los primeros anticuerpos que se crean ante la primera exposición a un antígeno. Se
localiza en el suero sanguíneo. Están compuestos por cinco monómeros unidos por puentes
disulfuro. Debido a su elevado peso molecular, no pueden salir de los vasos sanguíneos.
 Las IgA forman dímeros. Se encuentran en secreciones como la saliva, las lágrimas, la leche y el
mucus que recubre el interior del aparato respiratorio y el intestino.
 Las IgE son monoméricas. Son las responsables de las reacciones alérgicas, ya que inducen la
liberación de histamina.
 Las IgD son monoméricas. Son anticuerpos de la superficie de linfocitos B sirviendo como
receptores de antígenos específicos.

AMINOÁCIDOS

Según (Cardella-Hernández, 1999), los aminoácidos son ácidos orgánicos en los que un Hidrógeno han
sido reemplazado por un grupo amino; son producto de la hidrólisis de las proteínas.

La mayoría de ellos son ácidos monocarboxílicos, con grupos aminos y un radical R o grupo proteico,
que no tiene carácter de aminoácidos.

El radical R en los aminoácidos diferencia a un aminoácido de otro, y está constituido por cadenas
alifáticas, anillos aromáticos y/o grupos químicos diversos; que no tienen carácter de aminoácidos; se
llama también grupo prostético.

ESTRUCTURA QUÍMICA

Se establece por la presencia de un carbono central, unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un
hidrógeno y la cadena lateral. Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo
carboxilo (carbono alfa); es decir un carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a
este carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o
radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los
diferentes aminoácidos.

Ilustración 3: Estructura química de los aminoácidos

PROPIEDADES

Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión
(habitualmente por encima de los 200°C); solubles en agua; con actividad óptica y con un
comportamiento anfótero.
Actividad óptica.- se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una
disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya que se halla unido (excepto en la
glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+)
si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.

Comportamiento anfótero.- se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de
ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es
ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro).

El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas
positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es
mínima en su punto isoeléctrico.

CASIFICACIÓN

Según el auotor (Saad, 2012), toma en consideración:

LA CADENA LATERAL:

Aminoácidos alifáticos (hidrofóbicos)

 Glicina
 Alanina
 Isoluecina
 Leucina
 Prolina
 Valina
Ilustración 4: Valina

Aminoácidos alifáticos (hidrofílicos)

 Serina
 Treonina

Ilustración 5: Treonina

Básicos (Diaminicos y monocarboxilos):

 Lisina
 Histidina
 Arginina

Ilustración 6: Arginina

Ácidos: ácido aspártico y ácido glutámico.

Aromáticos:
 Tirosina.
 Fenilalanina.
 Triptófano
.

Ilustración 7: Triptofano

Azufrados:
 Cistina
 Metionina.
 Cisteína

Ilustración 8: Cisteína

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Son aquellos que cuerpo humano no puede generarlos. Esto implica que la única fuente de ingreso de
estos aminoácidos al organismos sea la ingesta directa a través de la dieta. Algunos de estos alimentos
son: la carne, los huevos los lácteos y algún vegetal como la espelta (trigo) o la soya, su función es
mantener el equilibrio nitrogenado en el cuerpo por mecanismos potenciales en el hígado.

Son: valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, metionina, treonina, lisina, triptófano. Y en niños: histidina y
arginina.

La omisión de estos aminoácidos esenciales causa pérdida de peso y problemas neurológicos, así como
marasmo y kwashiorkor.

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

Son elaborados por el organismo como la tirosina que se forma a partir de la Fenilalanina; la citrulina de
la ornitina y de la arginina y estos son: alanina, prolina, glicina, serina, cisteína, ácido aspártico, ácido
glutámico, tirosina, y taurina.

CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS

Parte de los aminoácidos que llegan a los tejidos se transforman en sustancias esenciales para el animal
(anabolismo) y parte del exceso se convierte en glucosa, mientras que el resto es oxidado y eliminado
(catabolismo).
FORMACION DEL AMONÍACO: NH3

La formación del amoniaco es una reacción exotérmica (libera calor. La Desaminación de los
aminoácidos ocurre en el hígado para obtener productos simples y desecho, como amoníaco y ácidos
desaminados. El exceso de aminoácidos regresa al hígado. El riñón excreta todo el amoníaco que se
produce.

FORMACION DE UREA: H2N – CO - NH2

El hígado es el único lugar de producción de urea. La urea es el producto final del metabolismo proteico,
es sintetizada por el hígado, pasa al torrente sanguíneo y se excreta por el riñón. Valores Normales en
sangre: 19 – 36 mg/dl. Su aumento puede ser debido a función renal disminuida (insuficiencia renal
aguda o crónica), hemorragia gastrointestinal, insuficiencia cardíaca, shock, sepsis, acidosis,
quemaduras, enfermedad de Addison, etc. La urea disminuye en el tercer trimestre del embarazo,
insuficiencia hepática severa, sobrehidratación, desnutrición y nefrosis lipídica.

FORMACIÓN DE ACIDO ÚRICO

Es el producto del catabolismo de las proteínas y aminoácidos que tengan bases purinas como las
proteínas de las carnes, y xantinas del café (cafeína), el té (teofilina) y chocolates (teobromina). La
mayor parte se excreta por el riñón y una proporción menor por el tracto intestinal. Cuanta más purina
ingerimos, más ácido úrico es producido por nuestro organismo.

Valor Normal en sangre: 3,4 a 7,2 mg/dl en hombres y entre 2,6 y 6,0 mg/dl para mujeres.

Su aumento indica uricemia, gota, enfermedad renal crónica, trastornos hematológicos, síndrome de
Lesch-Nyjan, formación de cálculos renales.

Se encuentra disminuido en alcoholismo severo con enfermedad hepática, enfermedad de Wilson,

administración de cortisona, etc.

PRODUCCION DE GLUCOSA

Glucogénesis es el mecanismo para la producción de la glucosa. Los siguientes aminoácidos producen

glucosa (3 átomos de carbono correspondiente al aminoácido) y son: Ácido aspártico, Ácido glutámico,
Ácido hidroxiglutamico, Prolina y Ornitina. Todos los aminoácidos con 3, 4 y 5 átomos de carbonato
(excepto la valina) producen glucosa con formación de un producto intermedio que es el ácido Láctico o
pirúvico.

FORMACION DE MELANINA

La melanina es un pigmento negro, insoluble, muy difundido en la naturaleza. Se encuentra en la retina

de que los mamíferos, materia colorada de la piel, cuernos, plumas, pelo. También existe en insectos.
Cuando la piel cuando se expone al sol (rayos ultra violeta), se activa la producción de melanina y la piel
aparece de tonalidad morena.
La melanina es un producto natural que protege la piel contra los efectos agresivos de la radiación UV.
Existen tumores melánicos que producen la orina obscura. (Wikiliobros, 2014)

Ruta enzimática de la formación de melanina: El aminoácido precursor de la formación de melanina es

la tirosina, que por acción de la enzima tirosinasa forma un producto de indol, el mismo que por
reducción y oxidación posterior origina la melanina C18H10O4N2

ENFERMEDADES POR METABOLISMO ANORMAL DE AMINOÁCIDOS

Son genéticamente determinadas pueden clasificarse según que la causa resida en su transporte
catabolismo. En ambos casos se hallan genéticamente determinadas, aunque por lo general se
considera que las alteraciones del catabolismo son las únicas anomalías metabólicas verdaderas,
también son de tipo metabólico los defectos en el transporte de los aminoácidos en el túbulo renal, o en
la mucosa intestinal.

En las alteraciones del catabolismo de los aminoácidos se observan niveles plasmáticos anormales de
varios metabolitos, lo cual no ocurre en las alteraciones del transporte. Citaremos algunas de ellas:

Tirosinosis

Albinismo

Cetonuria

La Gota