La Hemoglobina es una proteína contenida en los Eritrocitos que constituye,

aproximadamente, el 35% de su peso y le da su color rojo característico además de su

función de transportar el oxígeno y el dióxido de carbono en el proceso de la respiración
celular.
Hemoglobina

Concepto: Se encuentra en los glóbulos rojos y se encarga

de trasportar oxígeno por la sangre.

Definición
Es una cromoproteína (proteína conjugada), está presente en todos los animales,
excepto en algunos grupos de animales inferiores y su función es el transporte de
oxígeno y dióxido de carbono.

La cifras normales en el ser humano son de 12 a 16 g por 100 mL. La hemoglobina le

confiere a los eritrocitos la función de transportar el oxígeno desde los pulmones hasta
los tejidos, y parte del dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones, participa
de esta manera en el proceso de la respiración. Además, como todas las proteínas,
contribuye a mantener el equilibrio ácido-básico de la sangre al actuar como un sistema
amortiguador del pH sanguíneo (sistema buffer o tampón).

Participa en el proceso de la respiración celular por el que la sangre lleva el oxígeno

desde los pulmones (o desde las Branquias, en los peces), donde la sangre lo capta,
hasta los tejidos y células del cuerpo y conduce el dióxido de carbono desde las células
y tejidos hacia los pulmones para ser liberado al exterior y comenzar nuevamente el
ciclo de la respiración.

Cuando la hemoglobina se une al oxígeno para ser transportada hacia los órganos del
cuerpo, se llama oxihemoglobina, cuando se une al Dióxido de carbono (CO2) para ser
eliminada por la espiración, que ocurre en los pulmones, recibe el nombre de
desoxihemoglobina.
Si la hemoglobina se une al Monóxido de carbono (CO), se forma entonces un
compuesto muy estable llamado Carboxihemoglobina, que tiene un enlace muy fuerte
con el grupo hemo de la hemoglobina e impide la captación del oxígeno, con lo que se
genera fácilmente una Anoxia que puede conducir a la muerte celular si fuera
irreversible.

Estructura de la hemoglobina

Composición
La molécula de hemoglobina está constituida por una porción proteica llamada globina
(compuesta por 2 pares de cadenas polipeptídicas diferentes que contienen numerosos
aminoácidos) y 4 grupos prostéticos nombrados “hem” en cuyo centro se localiza un
átomo de hierro; de manera que la molécula de hemoglobina está formada por 4
subunidades, cada una de las cuales posee un grupo hemo unido a un polipéptido. Las
variaciones en las cadenas polipeptídicas dan origen a diferentes tipos de
hemoglobinas. Por ejemplo; las hemoglobinas normales del adulto (Hb A1 y A2), y la
del feto (Hb F) que tiene gran afinidad por el oxígeno.

Sistema tampón de la Hemoglobina

El sistema tampón de la hemoglobina actúa solo en el eritrocito, pues es su principal
sistema tampón y está muy ligado a la capacidad de disociación del oxígeno de la
molécula de hemoglobina: cuando esta molécula se oxigena, se produce la liberación
de hidrogeniones y cuando se desoxigena, se captan los hidrogeniones (por cada mol
de oxígeno liberado, la hemoglobina capta 0,5 mol de H+). Por ello y por su condición
de sustancia anfótera, cuando el pH sanguíneo se eleva (disminución de la
concentración de Hidrogeniones [H+] en el medio), la hemoglobina tiende a liberar iones
H+ y, por lo tanto, se altera la curva de disociación, existirá tendencia a retener el
oxígeno y se producirá así un déficit de oxigenación de los tejidos.
Alteraciones de la Hemoglobina
Alteraciones genéticas de la molécula de Hb que se demuestran por cambios en las
características químicas, en la movilidad electroforética o en otras propiedades físicas.

La molécula de Hb normal en el adulto (Hb A) consta de dos pares de cadenas

polipeptídicas denominadas a y b. La Hb fetal (Hb F, en la que las cadenas g sustituyen
a las cadenas b) disminuye gradualmente en los primeros meses de vida hasta que
representa menos del 2% de la Hb total del adulto. En ciertos trastornos de la síntesis
de Hb y en los estados aplásicos y mieloproliferativos, la Hb F puede estar aumentada.
La sangre normal también contiene, como máximo, un 2,5% de Hb A2 (compuesta de
cadenas a y d).

Los tipos de cadenas y la estructura química de sus polipéptidos están controlados

genéticamente. Pueden aparecer defectos en las moléculas de Hb, con propiedades
físicas o químicas anómalas; algunos provocan anemias que son graves en los
individuos homocigotos, pero leves en los portadores heterocigotos. Algunas personas
pueden ser heterocigotas para dos de estas anomalías y presentar una anemia con
caracteríticas de ambos rasgos.

Las Hb anómalas, diferenciadas por su movilidad electroforética, se designan

alfabéticamente en orden de descubrimiento (p. ej., A, B, C), si bien la primera de ellas,
la Hb de las células falciformes, se denominó Hb S. Las Hb estructuralmente diferentes
con la misma movilidad electroforética también se denominan según la ciudad donde
se descubrieron (p. ej., Hb S Memphis, Hb C Harlem).

Hemoglobina S
También existen hemoglobinas anormales, las alteraciones de la estructura de la
hemoglobina pueden ocasionar enfermedades. De éstas, la más importante es
la Anemia de hematíes falciformes o anemia hemolítica congénita de células
falciformes, llamada drepanocítica o sicklemia.

La hemoglobina S es producida debido a una mutación genética que afecta el gen que
codifica para la síntesis de la cadena beta de la hemoglobina y conduce al reemplazo
del aminoácido ácido glutámico por el aminoácido valina en la sexta posición de la
cadena globínica beta, esta hemoglobina así alterada es capaz de deformar a
los Eritrocitos y acelerar su hemolisis en condiciones de hipoxia tisular.

Como esta sustitución se lleva a cabo en una posición superficial de la molécula de

hemoglobina y la carga eléctrica es diferente, la movilidad electroforética de la HbS es
menor que la de la hemoglobina normal, pudiéndose ser fácilmente separada e
identificada en la Electroforésis de Hemoglobina.

Hemoglobina Glicosilada
La Hemoglobina glicosilada (HbA1C) es el producto estable de la glucosilación no
enzimática de la cadena b de la hemoglobina por la glucosa plasmática y se forma a
velocidades que aumentan con los niveles crecientes de glucosa plasmática. Este
estado de la hemoglobina hace que aumente su afinidad por el oxígeno y es dificil el
intercambio de éste con las células y por tanto su función se ve afectada.

La mayoría de los médicos determinan periódicamente la hemoglobina glucosilada

(HbA1C) para valorar el control de la glucosa plasmática durante el mes a los 3 meses
precedentes. En la mayoría de los laboratorios, el nivel normal de HbA1C está entre 3.9
y 6.9%; en los diabéticos poco controlados el nivel oscila entre el 9 y el 12%. La
determinación sérica de la HbA1C no es una prueba específica para diagnosticar
la diabetes mellitus, sin embargo, una HbA1C elevada suele indicar la existencia de
este síndrome.

Fuentes
 Rossell Puig W, Dovale Borjas C, Álvarez Torres I. Morfología Humana. la Habana.
Editorial Ciencias Médicas, 2002. Tomo II. ISBN 959-7132-72-9
 Suardíaz J, Cruz C, Colina A y otros. Laboratorio Clínico. La Habana. Editorial
Ciencias Médicas. 2004. ISBN 959-212-120-6

¿Qué es?

El monóxido de carbono es un gas inodoro, incoloro, insípido, tóxico y muy inflamable, aunque no es
irritante, por lo que su exposición puede pasar completamente desapercibida. Es menos pesado que
el aire, por lo que se acumula en las zonas altas de la atmósfera (de ahí la conveniencia de andar
agachado en los incendios).

Su fórmula química es CO, en la que existe la unión de un átomo de carbono y otro de oxígeno
mediante un enlace covalente.

Tiene una afinidad mucho más alta que el oxígeno por la hemoglobina de la sangre, formando un
compuesto denominado carboxihemoglobina, que impide el transporte de oxígeno a las células, y
por tanto el organismo no puede obtener la energía para sobrevivir.

Propiedades físicas del monóxido de carbono.

 Fórmula química: CO
 Masa molecular: 28,0 g/mol
 Punto de ebullición: -191ºC
 Punto de fusión: -205ºC
 Solubilidad en agua, (ml/100 ml a 20ºC): 2,3
 Densidad relativa del gas (aire = 1): 0,97
 Punto de inflamación: Gas inflamable.
 Temperatura de autoignición: 605ºC
 Límites de explosividad (% en volumen en el aire): 12,5 -74,2

Fuentes de emisión y aplicaciones del monóxido de carbono.

La principal fuente de emisión del monóxido de carbono se produce en el sector transporte debido a
la combustión incompleta de gas, petróleo, gasolina, carbón y aceites. Los aparatos domésticos que
queman combustibles fósiles como las estufas, hornillos ó calentadores, también son una fuente de
emisión común.
Con respecto a los sectores industriales que mayores cantidades de CO emiten a la atmósfera
destacan:

 Industria metalurgia, en la fundición de aceros.

 Industrias de fabricación de papel.
 Plantas productoras de formaldehído.

Efectos sobre la salud humana y el medio ambiente.

El CO es una sustancia que se genera fundamentalmente por la combustión incompleta de aceites,

maderas y carbón, existiendo un gran riesgo de inhalación que, en pequeñas concentraciones, puede
dar lugar a confusión mental, vértigo, dolor de cabeza, náuseas, debilidad y pérdida del
conocimiento. Si se produce una exposición prolongada o continua, pueden verse afectados el
sistema nervioso y el sistema cardiovascular, dando lugar a alteraciones neurológicas y cardíacas.

Las mujeres embarazadas y sus bebés, los niños pequeños, las personas mayores y las que sufren
de anemia, problemas del corazón ó respiratorios pueden ser mucho más sensibles a esta sustancia,
por lo que se debe extremar su exposición a la misma.

En cuanto a su impacto en el medio ambiente, se trata de una sustancia extremadamente inflamable

que reacciona vigorosamente con oxígeno, acetileno, cloro, flúor y óxidos nitrosos, pudiendo
provocar humos tóxicos e incendios si existen focos de calentamiento. Es un precursor de ozono, es
decir, al combinarse con otros contaminantes atmosféricos forma ozono troposférico (próximo a la
superficie terrestre) que provoca quemaduras importantes en el ser humano y es dañino para la flora
y fauna autóctona.

Riesgos y consejos de prudencia en su manipulación.

Frases de Riesgo

 R12: Extremadamente inflamable.

 R23: Tóxico por inhalación.
 R48: Puede causar daños severos en la salud, por exposición prolongada.

Consejos de prudencia

 S45: En caso del accidente, o en el caso de que se encuentre indispuesto, busque consejo
médico inmediato.
 S53: Se debe evitar la exposición y obtener las instrucciones especiales antes de utilizar.

Fuente: ECHA (European CHemical Agency)

https://echa.europa.eu/substance-information/-/substanceinfo/100.010.118

La carboxihemoglobina (COHb) es una proteína, resultante de la unión de

la hemoglobina con el monóxido de carbono (CO) el cual una vez en la sangre tiende a unirse
de esta manera.
La hemoglobina presenta una mayor afinidad por el CO, aproximadamente unas 210 veces
más1, que por el oxígeno; desplazando a éste fácilmente. A causa de la afinidad del monóxido
de carbono por la hemoglobina, hay una formación progresiva de COHb; esta formación
depende del tiempo que dure la exposición al CO, de la concentración de este gas en el aire
inspirado y de la ventilación alveolar.
El CO es tóxico porque al formarse la carboxihemoglobina, ésta ya no puede captar
el oxígeno. Esto provoca que exista menos hemoglobina disponible para trasnportar oxígeno
desde los pulmones al resto del cuerpo. La COHb tiene una vida media en la sagre de 4 a 6
horas. La conversión de la mayoría de Hb a COHb causa la muerte - el término médico para
describir esta patología se denomina carboxihemoglobinemia o intoxicación por monoxido de
carbono.
Los síntomas de la intoxicación por CO son los de la hipoxia de cualquier clase o tipo, en
especial cefalea y náuseas, pero hay poca estimulación de la respiración. El color rojo cereza
de la COHb provoca que no se presente cianosis. La muerte se produce cuando del 70 a 80%
de la hemoglobina circulante se convierte en COHb. Los síntomas causados por la exposición
crónica a concentraciones no letales de CO son los de daño cerebral progresivo, que incluye
cambios mentales y a veces un estado similar al parkinsonismo.
eritrocito
listen
Tipo de célula sanguínea que se produce en la médula ósea y que
se encuentra en la sangre. Los eritrocitos contienen una proteína
llamada hemoglobina, la cual transporta oxígeno desde los
pulmones a todas las partes del cuerpo. Por lo general, la
verificación del número de eritrocitos en la sangre forma parte de
una prueba llamada recuento sanguíneo completo (RSC), que se
puede usar para determinar la presencia de afecciones como la
anemia, la deshidratación, la desnutrición y la leucemia. También se
llama glóbulo rojo y RGR.