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La Enzima Catalasa y Su Accion en Tejidos Animales y Vegetales

La Enzima Catalasa y Su Accion en Tejidos Animales y Vegetales

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LA ENZIMA CATALASA Y SU ACCION EN TEJIDOS ANIMALES Y VEGETALES

Camilo Andrés Currea Robledo 117002511
Sergio Alejandro Martínez Díaz 117002524

#ESUMEN




INT#ODUCCION
Las enzimas son un tipo de biomoléculas
caracterizadas por ser proteínas de
funcionalidad catalítica que aceleran o
retardan la velocidad a la cual las
reacciones ocurren. Existe una amplia
clasificación de enzimas cada una de las
cuales es responsable de una reacción
específica reconociendo un sustrato en
particular el cual le da a la enzima una
alta especificidad. La CataIasa es una
enzima que se encuentra en las células
de los animales y vegetales, su función
en este tipo de tejidos es muy importante
debido a que durante el metabolismo
celular se forma una sustancia tóxica
para la célula que es el peróxido de
hidrógeno H

˛

. La CataIasa,
descompone eI H2O2 en sus dos
productos, agua y oxígeno, sustancias
no dañinas para las células de los
tejidos.

Reacción de la catalasa sobre el H

˛

La existencia de catalasa en los tejidos
animales, se aprovecha para utilizar el
agua oxigenada como desinfectante
cuando se echa sobre una herida. Como
muchas de las bacterias patógenas son
anaerobias (no pueden vivir con
oxígeno), mueren con el desprendimiento
de oxígeno que se produce cuando la
catalasa de los tejidos actúa sobre
el agua oxigenada.

En este laboratorio se estudiara la
actividad de la catalasa encontrada en
células hepáticas, usándose para ello el
hígado de res teniendo en cuenta que las
enzimas de este tipo de tejido se
mantienen intactas y activas por varias
semanas, cuando están bajo
refrigeración y en las células de los
tejidos vegetales usando la papa
1
.

kL5UL1ADC5 ¥ ANALI5I5

La existencia de la enzima catalasa en
los tejidos analizados la observamos
cuando estos presentan burbujeo que es
característico de la reacción de la
catalasa sobre el peróxido de hidrógeno
H

˛

.

Y podemos calificar la actividad de la
catalasa según esta escala:
No hay reacción
1 Muy poca reacción
5 #eacción muy rápida

Tubo

TEJIDO ACTIVIDAD
DE LA
CATALASA
OBSE#VACIONES

1

CORAZON
DE
POLLO


2-3
- burbujeo lento
- espumas
- se demoro
burbujeando
- se pone más
pálido


2

PAPA

1
- burbujeo más
lento
- no ocurrió
ningún cambio a
simple vista en la
papa


1
C81lZ 8 L ?Ŧ Culas de LaboraLorlo de 8loqulmlcaŦ laculLad de
Clenclas e lnaenlerlaŦ unlllanos


INFLUENCIA DE LA TEMPE#ATU#A

Al igual que ocurre con la mayoría de las
reacciones químicas, la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas se
incrementa, en general, con la
temperatura, dentro del intervalo en que
el enzima es estable y permanece
totalmente activo. La velocidad de
muchas reacciones enzimáticas se
duplica, aproximadamente, por cada
10ºC de aumento de la temperatura.



Aunque las reacciones catalizadas por
los enzimas parecen, con frecuencia,
poseer una temperatura óptima, el pico
que se observa al representar la
actividad enzimática frente a la
temperatura se produce porque los
enzimas, al ser proteínas, se
desnaturalizan por la acción del calor y
se inactivan cuando la elevación de la
temperatura sobrepasa un cierto valor.
La aparente temperatura óptima es, por
tanto, la resultante de dos procesos:

- el incremento habitual de la velocidad
de reacción con la temperatura.
- el incremento de la velocidad de
desnaturalización térmica del enzima
al sobrepasar una temperatura crítica.
Aunque la mayoría de los enzimas se
inactivan a temperaturas comprendidas
entre los 55 y los 60ºC, algunos son
completamente estables y activos a
temperaturas mayores (70 - 80ºC).

El efecto negativo del aumento de la
temperatura sobre la actividad
enzimática se debe a la rotura de los
enlaces débiles que mantienen la
estabilidad de las estructuras terciaria y
secundaria de las proteínas. De este
modo, las altas temperaturas
desorganizan la estructura final del
enzima y decimos que éste se ha
desnaturalizado. En muchas ocasiones,
cuando baja la temperatura, el enzima
adquiere de nuevo su estructura original
y, por tanto, su función, por lo que
decimos que el enzima se ha
renaturalizado.

Por otra parte, una bajada de la
temperatura afecta también
negativamente a la actividad enzimática,
la cual se enlentece, ya que en esta
situación el complejo ES es muy poco
reactivo, teniendo dificultad para alcanzar
el estado de transición. A temperaturas
inferiores a los 10 - 15ºC, la mayoría de
los enzimas son completamente
inactivos, aunque hay algunos que
conservan su actividad a temperaturas
próximas a los 0ºC e incluso otros, como
proteasas y lipasas, siguen siendo
activos a temperaturas de congelación.

La bajada de la temperatura no afecta en
absoluto a la estructura del enzima, por
lo que éstos pueden mantenerse
indefinidamente en estado de
congelación, resultando activos al
adquirir una temperatura adecuada a su
actividad
2
.

El efecto de la temperatura sobre los
tejidos analizados lo tenemos en los
siguientes resultados:









2
lnlLuLnClA uL LAS CCnulClCnLS AM8lLn1ALLS
Ln LA AC1lvluAu LnZlMA1lCA





EFECTO DE LA TEMPE#ATU#A
TEJIDO TEMPE#ATU#A (°C) ACTIVIDAD DE
LA CATALASA
OBSE#VACIONES
92 37
9A9A

x 0 nAuA

9A9A

x 3 8u88u!LC CCn1lnuC
9A9A

x 2 8u88u!LC MLnC8
PlCAuC x 0 nAuA

PlCAuC

x
3
8u88u!LC AL1C CCnS1An1L
9L8ulC CCLC8

PlCAuC

x
3
MuCPAS 8u88u!AS
9lCMLn1C LL ACuA


ÌNFLUENCÌA DEL pH
Sabiendo que las enzimas son proteínas,
cualquier cambio brusco de pH puede
alterar el carácter iónico de los grupos
amino y carboxilo en la superficie
proteica, afectando así las propiedades
catalíticas de una enzima. A pH alto o
bajo se puede producir la
desnaturalización de la enzima y en
consecuencia su inactivación. La
fosfatasa ácida es más activa a pH 5,0,
mientras que la fosfatasa alcalina lo es a
pH 9,0. Muchas enzimas tienen máxima
actividad cerca de la neutralidad en un
rango de pH de 6 a 8.





La variación del pH puede alterar los
grupos funcionales del sustrato o de los
radicales del centro activo que quedan
así ionizados bien positiva o
negativamente, alterándose la
complementariedad entre el enzima y el
sustrato, no pudiéndose formar así el
complejo enzima-sustrato.


Otro efecto del pH sobre la actividad
enzimática sería a nivel de la estructura
globular del enzima, ya que al variar el
grado de ionización de algunos grupos
iónicos, se alteran ciertos enlaces que
hacen variar la estructura final del
enzima. Esta desorganización hace
perder al enzima su actividad al cambiar
la estructura del centro activo
3
.

INFLUENCIA DEL pH
pH ACTIVIDAD
DE LA
CATALASA
OBSE#VACIONES


4.0


3
Burbujeo lento pero
constante, debajo
del hígado quedo
una capa amarilla
clara y debajo una
parte transparente.



7.0



5
Burbujeo más
rápido, se formaron
muchas burbujas
en la parte de
arriba, perdió un
poco de color


9.0


1
Burbujeo rápido y
constante, las
burbujas que se
formaron en la
parte de arriba
fueron compactas.














3
ŴlnlLuLnClA uL LAS CCnulClCnLS AM8lLn1ALLS
Ln LA AC1lvluAu LnZlMA1lCA
ŴLnZlMAS
SE PUEDE #EUTILIZA# LA CATALASA ¿?
EXPE#IME
NTO
ACTIVID
AD DE
LA
CATAL
ASA
PAPA /
POLLO
OBSE#VACI
ONES
POLLO

PAPA

SIN USA#

2-3 /
3-4
- Burbujeo
lento
- Espuma
- Se demoro
burbujeando
- Se pone el
pollo mas
pálido
-
burbujeo
lento
- se
demoro
mucho
burbujea
ndo

#EHUSAD
A

1 / 2
Casi nula no
hubo mucho
burbujeo
Casi
nula



ANÁLI5I5 DL kL5UL1ADC5
ż1ŽŦ Cuál es el valor de LemperaLura a la cual
se observa una acLlvldad enzlmáLlca ópLlma v
por que?
ż2ŽŦ Lxpllque Cue le sucede a la enzlma
cuando es someLlda a una LemperaLura de 92
¨C (punLo de ebulllclón del aaua)?
ż3ŽŦ Con que valor de pP se observa una
acLlvldad enzlmáLlca ópLlma?ţ Cuál es el
efecLo de un pP ba[o o de un pP alLo sobre la
acLlvldad enzlmáLlca conslderada ópLlma?
ż4ŽŦ Lxpllque sl son reuLlllzables las enzlmas v
por queŦ
ż5ŽŦ Lxpllque lo que sucede cuando se apllca
aaua oxlaenada sobre una herldaŦ
ż6ŽŦ Lxpllque ampllamenLe la funclón de la
caLalasa en los Le[ldos v que sucederla en
caso en que hublese ausencla de esLa
enzlma?
ż7ŽŦ Lxpllque donde se slnLeLlzan las enzlmas
a nlvel celularŦ
ż8ŽŦ Lxpllque una enfermedad aeneLlca
asoclada a la funclonalldad de una enzlmaŦ








Bibliografia

C81lZ 8 L ?Ŧ Culas de LaboraLorlo de 8loqulmlcaŦ laculLad de
Clenclas e lnaenlerlaŦ unlllanos

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Ln LA AC1lvluAu LnZlMA1lCA dlsponble en lnLerneLť
hLLpť//wwwŦrlncondelasclenclasŦcom/lnfluen
claƷ20facLoresŦpdf

Hernández Gil Rubén, PhD. Profesor de
Fisiología Vegetal, Departamento de
Botánica, Facultad de Ciencias Forestales y
Ambientales. Universidad de Los Andes -
Mérida ÷ Venezuela. Libro Botánica Online
ENZÌMAS con la dirección:
hLLpť//wwwŦforesLŦulaŦve/Ƌrubenha/enzlmas
/lndexŦhLml

:77O 333.03.3/4 8054302E8 5E/4  -:7-:042E8 0394 344.. 5. 8250.5.89. °nf¾ °– ° f D°f°¾     -:7-:040394 085:2.8 80/02474 -:7-:0.2-4.  .

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