PIMENTEL, PERÚ 2021

ASIGNATURA DE BIOLOGÍA-PRÁCTICO
FACULTAD DE MEDICINA HUMANA

SEMESTRE ACADÉMICO: CICLO 2021 – I

INFORME 07: "Actividad Enzimática"

AUTORES
I. INTRODUCCIÓN
Las enzimas son el grupo de proteínas más diverso y especializado, y su función es
actuar como catalizador para permitir que las reacciones en los organismos se desarrollen
a una velocidad adecuada. Por definición, un catalizador es un compuesto que puede
aumentar la velocidad de reacción solo por su existencia sin ninguna modificación. Las
enzimas pueden acelerar reacciones químicas especificas en medios acuosos y en agua.
Condiciones en las que los catalizadores no biológicos no podrán realizar la misma
función.

Su capacidad catalítica depende de su formación, y la inhibición de ciertos niveles de

estructuración da como resultado la pérdida de funcionamiento. Gran parte de su
desempeño catalítico radica en su alto grado de especialización de reactivos o sustratos.

Al igual que las proteínas, su tamaño y requisitos también son muy diferentes. Algunos
solo requieren su estructura de aminoácidos para ejercer su actividad, mientras que otros
requieren la presencia de cofactores. El compuesto puede ser simplemente un ion
inorgánico, Fe2 + Mg2 + Mn2 + Zn2. O una molécula orgánica más o menos compleja, si
está unida covalentemente, se llama grupo protésico, y si establece un enlace débil y
reversible, se llama coenzima. Muchas vitaminas o sus derivados actúan como
coenzimas. La enzima completa junto a su cofactor se denomina holoenzima y su parte
exclusivamente proteica apoenzima.

II. OBJETIVOS

 Detectar la presencia de la enzima catalasa en un tejido animal.

  Verificar como el factor concentración de enzima afecta la
actividad enzimática.
 Verificar la acción de la alfa amilasa sobre una solución de
almidón. 
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  Establecer el efecto de la temperatura sobre la actividad de la
alfa amilasa. 

RESULTADOS

PRIMERA PARTE: ACTIVIDAD CATALASA

Grafique y anote sus observaciones. Relacione la actividad con la cantidad de
hígado y concentración de enzima.

 Trocitos de hígado crudo

¿Por qué hay formación de burbujas?

Se presentó una formación de burbujeo, ya que se debe al desprendimiento de

oxígeno de la reacción catalizada por la enzima catalasa. Se encontró diferentes
intensidades de burbujeo, dependiendo de la cantidad de catalasa presente en el
tejido y la que usaremos para que reaccione con el agua oxigenada.
  Trocitos de hígado cocido

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¿Por qué no hay formación de burbujas en el hígado cocido?

Cuando hemos utilizado hígado cocido no observamos desprendimiento de

burbujas, ya que todas las enzimas son proteínas. Por lo tanto, todas las enzimas
sufren desnaturalización frente al calor. Esto quiere decir que cuando la
temperatura es muy elevada, la enzima pierde su estructura terciaria, entonces su
sitio activo también se desnaturaliza, y ya no puede cumplir su función.

SEGUNDA PARTE: HIDROLISIS DEL ALMIDÓN

INICIO
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FINAL

Redacte resultados por cada tubo relacionado al factor revisado

 ALMIDÓN: El color de la muestra se volvió azul oscuro porque el almidón en

presencia del lugol se torna de color azul violeta.
 ALMIDÓN + SALIVA (T° AMBIENTE): El color de la muestra se torna color
azul intenso por el lugol, sin embargo, esta no presenta cambios ya que no se
encuentra en una temperatura óptima.
 ALMIDÓN + SALIVA (37 °C): El color de la muestra se decoloro en minutos,
ya que esta se encontró en temperatura optima y pudo degradar al almidón.
 SACAROSA + SALIVA: La sacarosa será hidrolizada por la saliva, pero el
color no cambiará porque está en la temperatura óptima.

V. CUESTIONARIO

1.- ¿En qué parte de las células

encontramos la enzima catalasa y cuál
es la función de dicha enzima?
La catalasa es una de las enzimas más
abundantes en la naturaleza, esta se
encuentra ampliamente distribuida en el
organismo humano, su actividad varía en
dependencia del tejido; más elevada en el
hígado y los riñones, más baja en el tejido
conectivo y los epitelios, y prácticamente nula
en el tejido nervioso.
A nivel celular se localiza en las mitocondrias y los peroxisomas, a excepción de los
eritrocitos, donde se encuentra en el citosol.
 Esta enzima es una metaloproteína tetramérica, cuyo peso molecular se encuentra en el
rango de 210-280 Kd (1).
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 Las catalasas catalizan la dismutación del peróxido de hidrógeno en agua y dioxígeno
evitando así que se forme el radical hidroxilo y el oxígeno singulete, especies de oxígeno
que son muy reactivas.
En el ser humano la catalasa protege la hemoglobina del peróxido de hidrógeno que se
genera en los eritrocitos. A su vez tiene un papel de protección en la inflamación, en la
prevención de mutaciones, evita el envejecimiento y cierto tipo de cáncer.
Las mutaciones en el gen de la catalasa pueden resultar en la enfermedad hereditaria
denominada acatalasemia que entre otros síntomas se reconoce por un incremento en la
incidencia de ulceraciones bucales (2).

2.- ¿Qué factores, además de la temperatura, podrían afectar la actividad de una

enzima?

Las enzimas son proteínas que funcionan en un determinado medio, bien sea intra
o extracelular, donde las condiciones pueden variar, y por lo tanto el nivel de
actividad de la molécula puede verse modificado a lo largo del tiempo.

Factores que afectan la actividad:

 El pH: Dependiendo del medio en el que se encuentren pueden no tener

carga, o estar cargados, bien positiva o negativamente. Estas cargas sirven
para estabilizar la conformación natural de la proteína y cuando el pH las
cambia, también se modifica la estructura, llevando en último extremo a la
desnaturalización de la proteína, y en el caso de las enzimas a la pérdida
de actividad.

 La temperatura: el aumento de temperatura produce, de forma general, un

aumento en la velocidad de cualquier reacción química; pero por otro lado,
las enzimas experimentan desnaturalización y pérdida de actividad al
superar una determinada temperatura (3).

 Concentración del substrato: Al aumentar la concentración de sustrato

también aumenta la velocidad de reacción hasta un cierto punto. Una vez
que todas las enzimas se han adherido, cualquier aumento de sustrato no
tendrá efecto alguno en la velocidad de reacción, ya que las enzimas
disponibles estarán saturadas y trabajando a su máxima capacidad. (4)
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3. ¿Qué tipo de reacción cataliza a α amilasa?

La amilasa es una enzima que degrada el almidón. También recibe los nombres
de sacarasa y ptialina. La función de la amilasa es catalizar la digestión de los
hidratos de carbono, es decir, es una reacción de hidrólisis para digerir el almidón
o el glucógeno, y formar azúcares simples más sencillos.
Las enzimas amilasas comerciales suelen obtenerse de microorganismos como
bacterias y hongos. 

Tipos

 Alfa amilasa: Se presenta en el tubo digestivo de los animales. Esta enzima

hidroliza los enlaces 1-4 carbohidratos de forma aleatoria dando lugar a una
mezcla de dextrinas, maltosa y glucosa. Funciona sobre la amilasa así como a
la amilopectina, aunque en la amilopectina los puntos próximos al enlace 1-6 no
pueden ser hidrolizados.
 Beta amilasa: Lo encontramos especialmente en las plantas y también ataca los
enlaces en posición 1-4. Sin embargo, en lugar de realizar la hidrólisis al azar,
comienza su acción a partir de los extremos no reductores del carbohidrato, y
perpetúa a lo largo de la cadena rompiendo los enlaces y dando lugar a unidades
de maltosa (glucosa-glucosa). Las betas amilasas atacan el carbohidrato solo
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desde los extremos por lo que son menos efectivas que las α-amilasas. (5)

4. ¿Qué diferencia existe entre la α amilasa y la amilasa pancreática?

La amilasa mide la cantidad de amilasa que hay en la sangre o en la orina, la

amilasa es una enzima o proteína especial que ayuda a digerir los alimentos.
La mayoría de la amilasa se produce en el páncreas y en las glándulas salivales.
Es normal que haya un poco de amilasa en la orina. Una cantidad excesiva o
insuficiente podría indicar un trastorno del páncreas, infección, alcoholismo u otro
problema médico.
La prueba de amilasa en la sangre se usa para diagnosticar o vigilar problemas
del páncreas como pancreatitis (inflamación del páncreas). La prueba de amilasa
en la orina puede pedirse junto con la prueba de amilasa en la sangre o después.
Los resultados de amilasa en la orina pueden ayudar a diagnosticar trastornos del
páncreas y de las glándulas salivales. Una o ambas pruebas pueden usarse para
vigilar los niveles de amilasa en personas tratadas por trastornos pancreáticos o
de otro tipo (6).

5) ¿Cuál es el sustrato para la catalasa?

Se sabe que la catalasa es una enzima presente en los peroxisomas de la célula y
siendo una oxidorreductora o antioxidante que actúa como catalizador del
peróxido de hidrogeno ya sea en agua u oxígeno utilizando como un cofactor al
grupo hemo e incluso al manganeso (7).
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El peróxido de hidrogeno se genera por la disminución del radical y por supuesto
también en la reacción de algunas oxidasas.

La falta de esta enzima puede ser muy perjudicial ya que es causante de la

enfermedad de Takahara, la cual se manifestará por la falta de actividad de estas
enzimas en los glóbulos rojos, e incluso con severas infecciones que se
gangrenen en la boca. Y como se puede diagnosticar esta enfermedad, pues a
una gota de sangre el paciente se verterá agua oxigenada, lo normal sería que la
reacción genere espuma, pero esta se tornara color marrón.

VI. CONCLUSIONES

 Logramos detectar e incluso conocer la presencia e importancia de la

enzima catalasa en un tejido animal.

 Se verifico cuáles y como llegan a influir los factores de concentración de

una enzima y temperatura de la actividad enzimática de la catalasa.

 Conocimos cual puede ser el efecto que produce la temperatura en la

actividad de la alfa amilasa.

 Se examinar y analizar la acción de la alfa amilasa sobre una solución de

almidón.
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VII. REFERENCIAS

1. Ela M, Céspedes M, Hernández I, Llopiz N. Enzimas que participan como

barreras fisiológicas para eliminar los radicales libres: II. Catalasa. Scielo
[Internet]. 5 de Feb 1996 [Citado el 30 de Abr 2021]. Disponible en:
http://scielo.sld.cu/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0864-
03001996000200001

2. Diaz Adelaida. La estructura de la Catalasa [Internet]. [Citado el 01 de May

2021]. Disponible en:
http://www3.uacj.mx/ICB/redcib/Documents/REB_DOC/2003/06/2003-2_LA
%20ESTRUC_.pdf
3. Merino J, Noriega M. Fisiología General. Universidad de Cantabria [Internet].
[Citado el 1 de May 2021]. Disponible en:
https://ocw.unican.es/pluginfile.php/879/course/section/967/Tema%25202B-
Bloque%2520I-Enzimas.pdf

4. Repazo de Enzimas. Khan Academy [Internet]. [Citado el 01 de May 2021].

Disponible en: https://es.khanacademy.org/science/high-school-biology/hs-
energy-and-transport/hs-enzymes/a/hs-enzymes-review
5. Medlineplus. Prueba de amilasa. [Internet].2020. Febrero. [Citado el 5 de
mayo del 2021]. Disponible en: https://medlineplus.gov/spanish/pruebas-de-
laboratorio/prueba-de-amilasa/
6. Blog nutritienda. ¿Para qué sirve la amilasa? Beneficios y Propiedades.
[Internet]. 2021.Enero. [Citado el 5 de mayo del PIMENTEL,
2021]. Disponible en:
PERÚ 2021
https://blog.nutritienda.com/amilasa/

7. Adelaida Diaz. La estructura de las catalasas[Internet].2002[Citado el 02 de

mayo de 2021]. Disponible en:
http://www3.uacj.mx/ICB/redcib/Documents/REB_DOC/2003/06/2003-2_LA
%20ESTRUC_.pdf