ENZIMAS

ESTRUCTURA DE BIOMOLECULAS Y CINETICA

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ENZIMATICA.
 INDICE

1.1 INTRODUCCION A LAS ENZIMAS

1.2 FUNCIONAMIENTO DE LAS ENZIMAS

1.3 LA CINETICA ENZIMATICA COMO METODO PARA

COMPRENDER EL MECANISMO
 INTRODUCCION A LAS ENZIMAS
• A finales del siglo XVIII fueron
descritas por primera vez.
• Louis Pasteur los nombró
“fragmentos”.
• El experimento de Buchner en 1897.
• Frederick Khune les dió el nombre de
“enzimas”.
• Cristales de ureasa de James Sumner
en 1923.
• Cristalizacion de pepsina y tripsina
por Jhon Northrop y colaboradores en
1930.
• Tratado de enzimas de Haldane.
• David L., Michael M., (2003), Lehninger Principios de bioquímica, 5ta edición, pp 189-193. 1
LA MAYORIA DE LAS ENZIMAS
SON PROTEINAS

CATALIZ
A

TABLA 6-1. Iones inorgánicos que actúan como

cofactores enzimáticos
• David L., Michael M., (2003), Lehninger Principios de
bioquímica, 5ta edición, pp 189-193 2
 LA AUSCENCIA DE Ni INHIBE LA ACCION
DE LA UREASA
COENZIMAS: TRANSPORTADORES TRANSITORIOS
DE GRUPOS FUNCIONALES ESPECIFICOS.

• David L., Michael M., (2003), Lehninger Principios de bioquímica, 5ta edición, pp 189-193
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• Coenzima unido covalentemente a una proteína: Grupo prostético.
• Parte proteica de la enzima (Holoenzima): Apoproteína o apoenzima.
• Enzima que está formada por una parte proteica llamada apoenzima combinada
con una molécula no proteica (cofactor). Enzima activa: Holoenzima.

ARN POLIMERASA: Cataliza la reacción de

síntesis de ADN.

• David L., Michael M., (2003), Lehninger Principios de bioquímica, 5ta edición, pp 189-193 4
 CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
NOMBRE TIPO DE REACCION Y EJEMPLO
OXIDORREDUCTASAS CATALIZAN LA REACCION DE ALCOHOL DESIDROGENASA
OXIDACION DE UN SUSTRATO
MIENTRAS OTRO SE REDUCE

TRANSFERASAS TRANSFIEREN GRUPOS QUINASAS

FUNCIONALES DE UN SUSTRATO
A OTRO

HIDROLASAS HIDROLIZAN ESTERES, ENLACES ACETILCOLINA HIDROLASA

PEPTIDICOS Y GLUCOSIDICOS
MEDIANTE ADICION DE AGUA

LIASAS ADICION DE GRUPOS A DOBLES ALDOLASA

ENLACES O FORMACION DE
DOBLES ENLACES POR
ELIMINACION DE GRUPOS

ISOMERASAS TRANSFIEREN GRUPOS DENTRO TRIOSA FOSFATO ISOMERASA

DE MOLECULAS PARA PRODUCIR
ISOMEROS

LIGASAS UNEN DOS SUSTRATOS CON LA ACETIL COA CARBOXILASA

HIDROLISIS SIMULTANEA DE ATP

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CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS:
• Poder catalítico.
• Gan especificidad debida al estado de transición del sustrato.
• Sensible a cambios de pH y T°. Temperaturas arriba de 40°C desnaturalizan a las enzimas. pH
optimo de 7.4 para enzimas intracelulares
• Velocidad de reacción catalizada por una enzima es directamente proporcional a la
concentración de sustrato. EQUILIBRIO SE DEZPLAZA HACIA LA FORMACION DE PRODUCTO.6
 FUNCIONAMIENTO DE LAS ENZIMAS
• Aumentan la velocidad de reacción en un factor de 10^5. (No afectan el equilibrio
químico).
• Proporciona un ambiente especifico dentro del cual una reacción determinada
puede llevarse a cabo con mayor velocidad.
Disminuye la energía de activación para aumentar la velocidad de reacción.

La energía de activación:
Es la energía mínima necesaria
para que se produzca una reacción
química dada.

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 Estado de transición: Punto de mayor
energía. Optimización de las interacciones
débiles entre complejo y la enzima.

Perdida de
energía
CAMBIO

Energía libre de G.:

Cantidad de energía utilizable Equilibrio favorece a P
(energía que puede realizar un
trabajo) en ese sistema

INTERMEDIARIOS DE REACCION:
Suponen la formación y desintegración de especies químicas transitorias
LA CATALISIS AUMENTA LA VELOCIDAD DE REACCION DISMINUYENDO LA ENERGIA DE
ACTIVACION
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 SITIOS ACTIVOS Y ESPECIFICIDAD DEL SUSTRATO
• LINUS PAULING: Para que una enzima catalice una reacción, ha de ser complementario al estado
de transición de la reacción.
Aminoácidos

En el estado de transición se
llevan a cabo las interacciones
optimas entre el sustrato y la
enzima
El sitio activo obtiene sus propiedades de los
aminoácidos que lo conforman estos le dan al
sitio activo un tamaño, forma y comportamiento
químico muy específicos.

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 Se necesita mucha energía de
activación

Una enzima complementaria en su estructura al sustrato, lo va a estabilizar y tiene menos energía libre en
el estado basal, que el sustrato solo. Por lo que se requiere mas energía de activación.
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 Entropia Entalpia
(∆S) > 0 (∆H) <
0

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 CINETICA ENZIMATICA
Estudio de la velocidad de reacciones catalizadas enzimáticamente.
La velocidad de una reacción catalizada por un enzima depende de:
1. La concentración de moléculas de sustrato [S].
2. La temperatura.
3. pH del medio, que afecta a la conformación de la molécula
CURVA SUST.- VELOCIDAD enzimática.

Solución de sacarosa con concentraciones diferentes + enzima.

Después midieron la rotación óptica antes y después de esa
Km (Cte. De Michaelis): Cantidad enzima, rotando a lados diferentes.
de sustrato necesaria para
obtener la mitad de la Vmax de la
rxn.
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 Si el sustrato y la enzima tienen alta afinidad , esta se satura muy
rápidamente y por lo tanto rápidamente llegara a su velocidad
máxima, haciendo que Km sea menor.

ECUACION DE MICHAELIS-MENTEN. ALTAS

Ecuación de velocidad de una reacción CONCENTRACIONES
catalizada enzimáticamente con un sustrato. - ORDEN CERO

El estado estacionario es el momento que determina la velocidad.

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 A MAYOR SUSTRATO,
MAYOR VELOCIDAD

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 EJEMPLO
REACCION QUIMICA DEL ALCOHOL

ACETALDEHIDO DESHIDROGENASA
Tiene dos formas
• Km elevado - afinidad
• Km bajo + afinidad

Las personas que tienen el Km bajo,

la ezima se satura mas rápido, por
lo que el acetoaldehido que queda
libre genere vasodilatacion

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