ITEM I:

Pregunta 1: Las siguientes características son propias de las enzimas y colaboran en su

importancia biológica

A. Su gran eficacia catalítica.

LUIS FRANCO VERA. (2007). ENZIMAS: QUÉ SON Y PARA QUE SIRVEN. VIII Programa de
Promoción de la Cultura Científica y Tecnológica, 101, pp.399.

Pregunta 2: Las enzimas:

A. Solo están constituidas por proteínas.

Nelson, D., & Cox, M. Lehninger . (2006). Lehninger Principios de Bioquímica 4º Edición. Ed.
Omega, Barcelona. ( cap. 1, pp. 216).

Pregunta 3: La existencia de una enzima catalizadora de un proceso hace que en el mismo:

A.. Disminuya la energía de activación.

LEHNINGER, A., NELSON, D., COX, M., Lehninger Principios de Bioquímica 4º Edición, Ed.
Omega, Barcelona, (cap. 1, pp. 190).

13. Que el número de recambio de la enzima acetilcolinesterasa sea 25.000 significara que.

b. Por segundo, cada molécula de enzima cataliza la transformación de 25.000 moléculas de

sustrato.
“Plou, J. (2016). LAS ENZIMAS (N°71). MADRID-EDITORIAL CSIC

14. Actividad catalítica de una preparación enzimática:

a. Una unidad de actividad enzimática es la cantidad de enzima que cataliza la formación de un

micromol de producto por minuto en condiciones estándares.
“PARQUE CIENTIFICO DE MADRID. (2016). LAS ENZIMAS. MADRID-EDITORIAL SBI

15. sobre cinética enzimática:

a. Cuando una enzima es saturada de sustrato, su cinética respecto a este es de orden 0.

“Plou, J. (2016). CINÉTICA ENZIMÁTICA } (N°71). MADRID-EDITORIAL CSIC

16. Respecto a la Km de la ecuación de Michaelis - Menten:

a. Representa la constante de afinidad entre enzima y sustrato.
b. Sus dimensiones se expresan como molaridad.
c. Es la constante de velocidad de la descomposición del complejo ES.
d. Cuantitativamente representa la concentración de sustrato necesaria para que la velocidad de
la reacción valga el 10% de Vmax.
e. Es constante para una enzima determinada, sea cual sea el sustrato sobre el que actúe.

Respuesta: letra “b”

Nelson, D., & Cox, M. Lehninger principles of biochemistry (6th ed., cap 6 pp. 200-206).

17. En una enzima Michaeliana para que el valor de v sea:

a. Vm/20 se ha de cumplir que [S] = Km/19
b. Vm/10 ha de ser [S] Km/11.
c. Vm/2 ha de ocurrir que [S] Km/2.
d. Vm/5 será correcta la relación [S]= Km/10.
e. Nada de lo anterior es cierto.

Respuesta: letra “a”

Nelson, D., & Cox, M. Lehninger principles of biochemistry (6th ed., cap 6 pp. 203-206)..

18. Reacciones bisustrato (A y B) enzimáticas (E) secuenciales:

a. En su transcurso se forma un complejo temario EAB.
b. Pueden responder a un mecanismo ordenado.
c. Pueden responder a un mecanismo al azar.
d. Todo lo anterior es cierto.
e. Nada de lo anterior es cierto.

Respuesta: letra “d”

Santiago Schnell, Philip K. Maini, A century of enzyme kinetics: Reliability of the KM and vmax
estimates, Comments on Theoretical Biology 8, 169-187, 2004 DOI

22. A una disolución de 100 mL de una enzima pura conteniendo 10 mg de proteína se

le necesitaron añadir, para inactivarla totalmente, molecula a molecula, 0,4
micromoles del inhibidor irreversible AgNO3. el peso molecular de la enzima
podria ser:
Juan Manuel Gonzalez, Universidad del Pais Vasco (2015). Mañas Bioquímica y
Biología Molecular. Tema 11. Recuperado de:
http://www.ehu.eus/biomoleculas/index.htm
Los 0,4 micromoles inactivadores se corresponden a 0,1g de enzima. Por tanto, a 1 mol
le corresponderán 250.000 g.

Rpta: a

23. Un inhibidor competitivo, sobre una reaccion enzimática:

 Nelson, D. L., Michael, C. M., Lehninger, A. L., & Cox, M. M. (2018). Lehninger:
Principios de Bioquímica (7a. ed.). cap 6 (pag. 189-225). Barcelona: Omega
En las representaciones de Lineweaver - Burk en presencia y ausencia de inhibidor las
dos rectas poseen la misma ordenada en el origen, es decir, Vmaxi = Vmax, y la
pendiente aumenta con la concentración del inhibidor de modo que Kmi > Km.

Rpta: c
24. Un inhibidor no competitivo, sobre una reacción enzimática:
Nelson, D. L., Michael, C. M., Lehninger, A. L., & Cox, M. M. (2018). Lehninger:
Principios de Bioquímica (7a. ed.). cap 6 (pag. 189-225). Barcelona: Omega
En la representación de Lineweaver - Burk, en presencia del inhibidor la nueva recta,
siempre por encima de la otra, se une con ésta en la abscisa en el origen, lo que significa
que Kmi = Km y que Vmaxi > Vmax.

Rpta: b
34. Las coenzimas son compuestos:

a. Orgánicos termoestables de peso molecular bajo.

b. Orgánicos que se unen covalentemente a la enzima.

inorgánicos que no se unen a la enzima, la acompañan.

d. Inorgánicos termolábiles de peso molecular alto.

Respuesta: A

“Las enzimas y las coenzimas”. LEHNINGER, A., NELSON, D., COX, M., Principios de Bioquímica 4º
Edición, Ed. Omega, Barcelona, 2006, p. 190.

35. Las siguientes especificidades en la capacidad catalítica de una enzima, son las listadas a
continuación, EXCEPTO:

a. Esteroespecífica.

b. Especificidad óptica.

c. Especificidad por el tipo de reacción.

d. Especificidad por el tipo de termoespecificidad del reactivo.

Respuesta: A

LUIS FRANCO VERA, R.Acad.Cienc.Exact.Fís.Nat. (Esp).Departamento de Bioquímica y Biología

Molecular,(2007)
36. Al final de las reacciones catalizadas por enzimas, estas se recuperan:

a. Con cambios covalentes.

b. Sin cambio.

c. Sin cambios unidos covalentementes en la coenzima.

d. Con cambios unidas en forma electrovalente al grupo prostético.

Respuesta: B

Cita: “Catálisis enzimática” - FACULTAD DE CIENCIAS EXACTAS, Aníbal R. Lodeiro, Universidad

Nacional de la plata.(2017)

Pregunta 37:
a) Km y Vmax

Departamento de Bioquímica y Biología Molecular A, Universidad de Murcia(2015).Revista

Eubacteria Nº 34. Recuperado de:
https://www.um.es/eubacteria/Los_cuatro_mosqueteros_de_la_cinetica_enzimatica_Eubacteria3
4.pdf

Pregunta 38:
d)

Jesús Merino Pérez y María José Noriega Borge (2010). FISIOLOGÍA GENERAL.Enzimas.
Recuperado: https://ocw.unican.es/pluginfile.php/879/course/section/967/Tema%25202B-
Bloque%2520I-Enzimas.pdf

Pregunta 39:
c)

Virginia Melo (2007). Bioquímica de los procesos metabólicos 2° Edición. Recuperado de:
https://books.google.com.pe/books

ITEM II:
Pregunta 6:

La capacidad para hacer trabajo.

Respuesta: La energía
 Feduchi y cols. 2011. Bioquímica: conceptos esenciales. Panamericana.Caps 7-11.

Pregunta 7:

Catalizadores orgánicos que afecta la velocidad de las reacciones químicas.

Respuesta: Enzimas

Baynes and Dominiczak. 2011 bioquímica Médica.3 Ed."Elsevier. Cap. 9.

Pregunta 8:

Reacciones que requieren energía.

Respuesta: Endergónicas

McKee y McKee .2003. Bioquímica.3ª ed. McGraw-Hill Interamericana.1 vol.

Pregunta 12:

respuesta=f

“Diferencia entre anabolismo y catabolismo. (2019). Retrieved 14 May 2014, from

https://www.diferenciador.com/anabolismo-y-catabolismo/”

Pregunta 13:

Respuesta ( i)

Cita:
“Nelson, D. (2017). PRINCIPIOS DE BIOQUIMICA (7th ed., p. 190). Spain.”

Pregunta 14:

Respuesta (h) – energía potencial

Cita:
“El ATP. (2019). Retrieved 29 October 2019, from
http://www.botanica.cnba.uba.ar/Pakete/3er/LaEnergia/imag/El%20ATP.html”

Pregunta 18:

Compuesto que libera energía útil cuando se degrada.

Respuesta: ATP
Nelson, D., & Cox, M. Lehninger principles of biochemistry (6th ed., cap 14 pp. 538-543).

Pregunta 19:
Deportes explosivos y cortos (10 a 30 segundos)

Respuesta: sistema ATP-PC

Nelson, D., & Cox, M. Lehninger principles of biochemistry (6th ed., pp. cap. 15, ps. 560-591).

Pregunta 20:

Organelo de la célula donde se lleva acabo el metabolismo aeróbico

Respuesta: mitocondria

Fernández Moreno, M. (2019). La mitocondria: fuente de la energía y mucho más. Retrieved 29

October 2019, from https://www.sebbm.es/web/es/divulgacion/rincon-profesor-
ciencias/articulos-divulgacion-cientifica/298-la-mitocondria-fuente-de-la-energia-y-mucho-mas

ITEM III:
15. Forma activa (en acción) de la energía:
Martin, I. (2003). Física general 1ª ed. p.47.
Respuesta: Energía Cinética

16. Periodo durante el cual el oxígeno consumido no es suficiente para producir todo el
ATP requerido por el ejercicio:
Macías, A. (2018). Introducción al Estudio de la Bioquímica. 3era ed. Alicante, p.17.
Respuesta: Déficit de oxígeno

17. Producto de desecho de la glucólisis anaeróbica

Macías, A. (2018). Introducción al Estudio de la Bioquímica. 3era ed. Alicante, p.54.
Respuesta: Ácido láctico

Pregunta 18:

Compuesto que libera energía útil cuando se degrada.

Respuesta: ATP
Nelson, D., & Cox, M. Lehninger principles of biochemistry (6th ed., cap 14 pp. 538-543).
Pregunta 19:

Deportes explosivos y cortos (10 a 30 segundos)

Respuesta: sistema ATP-PC

Nelson, D., & Cox, M. Lehninger principles of biochemistry (6th ed., pp. cap. 15, ps. 560-591).

Pregunta 20:

Organelo de la célula donde se lleva acabo el metabolismo aeróbico

Respuesta: mitocondria

Fernández Moreno, M. (2019). La mitocondria: fuente de la energía y mucho más. Retrieved 29

October 2019, from https://www.sebbm.es/web/es/divulgacion/rincon-profesor-
ciencias/articulos-divulgacion-cientifica/298-la-mitocondria-fuente-de-la-energia-y-mucho-mas

Pregunta 22

respuesta= C

cita:

Piridoxal fosfato

En el texto: (Cook, 2011)

Su Bibliografía: Cook, S. (2011). Piridoxal fosfato. Consultado el 22 de marzo de 2009, en

https://es.wikipedia.org/wiki/Piridoxal_fosfato

Pregunta 23

Respuesta: C

Cita:

MENTEN, M.

Enzimas Cinética enzimática.

En texto: (Menten, 2019)

Bibliografía: Menten, M. (2019). Enzimas Cinética enzimática. Recuperado el 29 de octubre de

2019, de http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz3.htm

Pregunta 24

Respuesta: E
Cita:

MY, K.

Modelos de accion de las enzimas

En el texto: (Omy, 2019)

Tu Bibliografía: Omy, K. (2019). Modelos de accion de las enzimas. Recuperado el 4 de febrero de

2009, de https://es.slideshare.net/OmyLoaiza/modelos-de-accion-de-las-enzimas-loaiza

Pregunta 28:

( C ) Para una enzima michaeliana, Km equivale a la concentración de sustrato a la que se alcanza el

50% de la máxima actividad PORQUE para una concentración de sustrato igual a 2 Km se obtiene el
máximo de actividad catalitica.

- Juan Manuel Gonzalez, Universidad del Pais Vasco (2015). Mañas Bioquímica y Biología
Molecular. Tema 11. Recuperado de: http://www.ehu.eus/biomoleculas/index.htm

Pregunta 29:

( E ) La velocidad de una reacción catalizada enzimaticamente no se influye por las temperaturas

inferiores a la de su desnaturalización PORQUE las enzimas rebajan la entalpía del proceso y de ese
modo anulan el efecto de la temperatura.

- Juan Manuel Gonzalez, Universidad del Pais Vasco (2015). Mañas Bioquímica y Biología
Molecular. Tema 11. Recuperado de: http://www.ehu.eus/biomoleculas/index.htm

Pregunta 30:

( C ) En las inhibiciones no competitivas la velocidad disminuye en presencia del inhibidor PORQUE

en la representación de Lineweaver - Burk la recta en presencia del inhibidor se corta con la normal
en la ordenada en el origen.

- Juan Jose Martinez Guerra (2012). Inhibidores Enzimaticos. Cap 6. Recuperado de:
https://libroelectronico.uaa.mx/capitulo-6-enzimas/inhibidores-enzimaticos.html

III.-PREGUNTA DE ANALISIS: Elija la respuesta correcta y escriba en el paréntesis

1. (E) La velocidad de una Rx, es expresado en términos de un producto y tiempo

PORQUE está dada por la ecuación V= [A]1.

Lehninger, Nelson.Cox (2015).”La energía de la enzima”. En principios de

bioquímica (pág. 185-187).Nueva York, W.H Frooman and Company.

2. (C) La 𝐾𝑀, es matemáticamente igual a la concentración del sustrato PORQUE

llega a ser el doble de su 𝑉𝑚á𝑥 .
 Harper. H (199).”Los sustratos de la enzima”. Bioquímica ilustrada (pág. 185-
187).Nueva York, W.H Frooman and Company

3. (A) Las enzimas son proteínas globulares PORQUE son solubles en agua.

Lehninger, Nelson.Cox (2015).”Las enzimas”. En principios de bioquímica (pág.

185-187).Nueva York, W.H Frooman and Company.

7. (E) La enolasa requiere la presencia de iones no metálicos PORQUE intervienen los

residuos de la Lys345 y Glu 211

- Hoorn RK, Flickweert JP, Staal GE (1974). «Purification and properties of enolase of
human erythroctyes» Int J Biochem. Vol. 5. pp. 845–52

8. (B) En la hexoquinasa se produce un encaje inducido durante la unión del sustrato

PORQUE usa Mg-ATP

- Alexander E Aleshin, Z. G. (1998). The mechanism of regulation of hexokinase: new

insights from the crystal structure of recombinant human brain hexokinase complexed
with glucose and glucose-6-phosphate. Structure, Volume 6, Issue 1, 15 , 39-50.

9. (B) Los anticuerpos cataliticos se acercan generalmente a la eficacia catalitica de las

enzimas PORQUE fue sugerido por William P. Jencks
- William Jencks (1969) Catalysis in chemistry and enzymology, Editora Mc GrawHill,
New York, Estados Unidos de America

ITEM IV:
1. AL REFERIRNOS A ENZIMAS

A) ISOENZIMA

B) GRUPO PROSTÉTICO

C) NICOTIAMINA

D) SITIO ACTIVO

1.(A) Físicamente distinta con la misma actividad catalítica

Nelson, D. y Cox, M. (2019). Principios de Bioquímica de Lehninger - 7.ed. (7ma ed., p. 580).

2.(B) Forma enlaces covalentes con las enzimas

Nelson, D. y Cox, M. (2019). Principios de Bioquímica de Lehninger - 7.ed. (7ma ed. P. 532).

3.(C) Constituyente esencial de las coenzimas para las oxidaciones y reducciones biológicas
Nelson, D. y Cox, M. (2019). Principios de Bioquímica de Lehninger - 7.ed. (7ma ed. P. 532).

4. (D) Región restringida de la enzima que se ocupa de la catálisis

LEHNINGER, A., NELSON, D., COX, M., Principios de Bioquímica 4º Edición, Ed. Omega, Barcelona,
2006, p. 190.

5 (D) Modelo de Emil Fisher de la cerradura y llave

LEHNINGER, NELSON, COX, Principios de Bioquímica, 2º Edición, Ed. Omega, Barcelona, 1995, p.
191.

2. AL REFERIRNOS A CINÉTICA DE REACCIÓN ENZIMÁTICA

A) REACCIÓN EN SECUENCIA

B) REACCIÓN EN ORDEN ALEATORIO

C) REACCIÓN EN ORDEN COMPULSORIO

D) REACCIÓN PING PONG

6. (D) Son consideradas reacciones de dobles desplazamiento

Nelson, D., & Cox, M. Lehninger principles of biochemistry (7th ed., cap 6 pp. 208).