UNIVERSIDAD NACIONAL FEDERICO VILLARREAL

FACULTAD DE MEDICINA “HIPÓLITO UNANUE”

DEPARTAMENTO DE CIENCIAS FISIOLOGICAS
ESCUELA DE MEDICINA
CURSO: BIOQUÍMICA NUTRICIONAL

ENZIMAS

Dra. Mirtha Yarlequé C

 Competencias:
• 1. Define el concepto de enzima
• 2.Reconoce las características de las
enzimas como biocatalizadores biológicos
y las clasifica
• 3. Identifica los factores que afectan la
actividad enzimática.
• 4.Identifica la Inhibición enzimática.
• 5.Reconoce las enzimas alostericas
Enzima

Sustrato

Sitio activo
 REACCIÓN ENZIMATICA
E+S P (s) + E

El sitio activo de la enzima esta frecuentemente

compuesto de grupos ionizables que deben estar en
la forma iónica adecuada para mantener la
conformación, unir los sustratos y catalizar la
reacción.
La actividad de la enzima debe ser medida al pH
óptimo
 ENZIMAS
• Las enzimas son proteínas que catalizan
reacciones químicas en los seres vivos,
excepto las ribozimas.
• Las enzimas son catalizadores, aumentan la
velocidad de reacción sin consumirse
• No hacen factibles las reacciones imposibles,
sino que aceleran las que espontáneamente
podrían producirse.
• En condiciones fisiológicas se dan las
reacciones que sin catalizador requerirían
condiciones extremas de presión, temperatura o
pH.
 ENZIMA

• Proteína aislada que es inactiva se la

denomina apoenzima.

• Holoenzima = Apoenzima + Coenzima

• o cofactor
Enzima
 Cofactor
Un es un componente no proteico,
termoestable y de bajo PM
Entre los cofactores se encuentran: Iones
metálicos Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, etc
 coenzimas
• Los son molec . orgánicos no proteicas,
termoestables.

• se modifican y consumen durante la reacción

química , por ejemplo, el NAD+ se reduce a
NADH cuando acepta dos electrones (y un
protón)
 Grupo prostético
• Un es el componente no aminoacídico que se
halla fuertemente unido al resto de la
molécula. Las proteínas con grupo prostético
reciben el nombre de proteínas conjugadas.
• Hay enzimas que requieren ión metálico u
molécula orgánico y éste se halla ligado con
fuerza de manera permanente en la estructura
molecular.
• Ej.Glutatión peroxidasa
EJ.
Hay dos isoformas de amilasa: amilasa pancreática y salival.
Se comportan diferentemente en un campo eléctrico y actúan a diferentes
pH sobre el mismo sustrato.
TEORÍAS PROPUESTAS PARA EXPLICAR LA UNION E-S
1894 Fischer propuso la hipótesis de la llave-cerradura

1958 Koshland propuso el modelo del ajuste inducido

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

 INHIBIDORES ENZIMATICOS

• I. Competitivos

• II. No Competitivos
 Nomenclatura Enzimatica
• El nombre de cada enzima puede ser identificado
por un código numérico, encabezado por las
letras EC (enzyme commission), seguidas de
cuatro números separados por puntos.
• El primer número indica a cual de las seis
clases pertenece el enzima, el segundo se
refiere a distintas subclases dentro de cada
grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los
grupos químicos específicos que intervienen en
la reacción.
2.Transferasas
 Factores que Afectan la Actividad
Enzimática
1. pH.-Las enzimas poseen grupos químicos
ionizables :carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol
-SH; imidazol, etc. en las cadenas laterales de
sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos
grupos pueden tener carga eléctrica positiva,
negativa o neutra. Como la conformación de las
proteínas depende, en parte, de sus cargas
eléctricas, hay un pH en el cual la conformación
será la más adecuada para la actividad catalítica.
Este es el llamado pH óptimo.
Ejm.
• La pepsina gástrica
tiene un pH 2, la
ureasa pH 7 y la
arginasa pH 10
• Ligeros cambios del
pH pueden provocar
la desnaturalización
de la proteína,
2. Concentración de Enzima
 3. EFECTO DE LA TEMPERATURA

• 10ºC la velocidad de
reacción se duplica
• Temperatura óptima
• Desnaturalización
térmica y la actividad
enzimática decrece
rápidamente hasta
anularse en la
mayoría de casos.
 Efecto del Sustrato
• La Vmax
• Km
 LOS ZIMÒGENOS
Son proenzimas que se activan por ruptura proteolítica
EJEMPLO: Proteasas pancreáticas (tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasa)

Se sintetizan en el páncreas de forma inactiva denominada zimógeno para evitar

que digieran el tejido pancreático.

En el intestino se activan por ruptura protelítica de una parte de su cadena

peptìdica
 PROCESO EN CASCADA DE LA
COAGULACIÓN DE LA SANGRE

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

 ZIMOGENOS DEL INTESTINO
DELGADO
• Zimógenos deben ser convertidos a la forma activa

– Tripsinógeno Enteropeptidasa/Tripsina Tripsina

• Endopeptidasa

– Quimotripsinógeno Tripsina Quimotripsina

• Endopeptidasa
 Enzimas Alostéricas
E1 E2 E3 E4
A  B  C  D  E

Regulación Alostérica

• Proteínas con múltiples

subunidades
• Con múltiples lugares : catalíticos y
• Cooperatividad de unión del S
reguladores. Homoalosterismo

• Regulación de su actividad por

Heteroalosterismo
otras moléculas efectoras
 Concepto de Cooperatividad
• La unión de los sustratos al sitio activo de
una subunidad produce un cambio
conformacional que por contacto físico se
transmite a las subunidades vecinas,
facilitando las interacciones
• Modelos de unión: secuencial y concertado
• Ejemplos: unión Hb-O2, enzimas alostéricas
y sus sustratos
 Enzimas alostéricas

• Las enzimas alostéricas

presentan estructura
cuaternaria.
• Tienen diferentes sitios
activos, unen mas de una
molécula de sustrato
• La unión del sustrato es
cooperativa
• la curva de velocidad
presenta una forma
sigmoidal
 Moduladores Alostéricos
• También reciben el nombre de efectores y
pueden ser positivos o negativos
• Se unen al sitio alostérico que puede estar
en la misma subunidad que tiene al sitio
activo o en las subunidades regulatorias
• Su unión produce un cambio
conformacional que afecta al sitio activo
EFECTOS DE MODULADORES
ALOSTERICOS