Fernando Calero Santiago (Modificado del original por Carlos Zamorano Leal)

Las enzimas
CONSIDERACIONES GENERALES
PROPIEDADES ESPECFICAS DE LAS ENZIMAS
NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN
MECANISMO DE LA CATLISIS ENZIMTICA
TEORAS PROPUESTAS PARA EXPLICAR LA INTERACCIN
ENZIMA-SUSTRATO
CINTICA DE LAS REACCIONES ENZIMTICAS
FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACCIN CATALTICA DE LAS
ENZIMAS
COFACTORES Y COENZIMAS
INFLUENCIA DEL pH EN LAS REACCIONES ENZIMTICAS
INFLUENCIA DE LA TEMPERATURA EN LAS REACCIONES
ENZIMTICAS
CONTROL DE LA ACCIN ENZIMTICA

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1. ENZIMAS: CONSIDERACIONES GENERALES (1)

Las enzimas son protenas que actan como
biocatalizadores: aumentan la velocidad de las reacciones
biolgicas, haciendo que alcancen el equilibrio en tiempos
compatibles con las funciones vitales.
Todas las enzimas son protenas, generalmente con
estructura globular. Adems, en la mayora de los casos
son heteroprotenas cuyo grupo prosttico suele participar
en el mecanismo molecular de la catlisis.

ENZIMAS: CONSIDERACIONES GENERALES (2)

ENZIMAS: CONSIDERACIONES GENERALES (3)

No alteran el equilibrio de la
reaccin que catalizan.
Hacen que dicho equilibrio se
alcance ms rpidamente.
No afectan a la direccin en
que la reaccin transcurre.
Participan temporalmente en
la reaccin que catalizan.
Se combinan con uno o ms
de los reactivos.
Finalmente este complejo
forma los productos.

y se regenera el catalizador.

ENZIMAS: CONSIDERACIONES GENERALES (4)

Las enzimas no se
consumen
en
el
curso de la reaccin.

Pequeas cantidades de
enzima bastan para catalizar la transformacin de
cantidades
relativamente
grandes de sustrato.

PROPIEDADES ESPECFICAS DE LAS ENZIMAS

ELEVADO PODER CATALTICO:

La velocidad aumenta miles

e incluso millones de veces.

ESPECIFICIDAD DE REACCIN:
En general cada enzima
slo cataliza una o pocas
reacciones.
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CONSIDERACIONES ACERCA DE LA
ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS
En relacin con el tipo de reaccin que catalizan.
En general, cada enzima cataliza slo un tipo concreto de
reaccin (rdox, de hidrlisis, de adicin al doble enlace, etc.).

Considerando las molculas con las que van a reaccionar

(sustratos).
Algunas poseen gran especificidad y slo reconocen a un
compuesto o compuestos muy concretos.
Otras, por el contrario, poseen poca especificidad y pueden
reconocer a varios sustratos que sean semejantes
qumicamente.

ENZIMAS: NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN (1)

Nombres especficos (pepsina, tripsina, etc.).

La pepsina fue la
primera enzima animal
en ser descubierta, por
Theodor Schwann en
1836.

Nombre incluyendo la terminacin asa

(catalasa, ureasa, ribonucleasa,...).

Nomenclatura
sistemtica.

ENZIMAS: NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN (2)

Clasificacin Internacional de Enzimas. I

ENZIMAS: NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN (3)

Clasificacin Internacional de Enzimas II.

ENZIMAS: NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN (4)

Clasificacin
Clasificacin
Internacional
Internacional
de
de
Enzimas
EnzimasIII.
III.
Pgina
Pginade
deLourdes
LourdesLuengo
Luengo

MECANISMO DE LA CATLISIS ENZIMTICA

1 etapa: interaccin de las molculas de enzima (E) con

las molculas de sustrato (S), formndose complejos
Enzima-Sustrato (ES):

E + S ES
2 etapa: transformacin qumica de las molculas de
sustrato y formacin de los productos de la reaccin,
liberndose las molculas de enzima:

ES E + P

MECANISMO DE LA CATLISIS ENZIMTICA:

FORMACIN DE LOS COMPLEJOS [ES]
Las molculas de sustrato interaccionan con las
molculas de enzima y se unen a ellas encajando en
un lugar determinado de su conformacin llamado
centro activo.

CENTRO ACTIVO
Regin de la molcula de enzima que se une al
sustrato y contribuye con los residuos que participan en
la formacin y rotura de enlaces (grupos catalticos).
Pequeo respecto al volumen total de la
enzima.
Es un lugar fsico (tridimensional)
Se unen a los sustratos por fuerzas
relativamente dbiles.
Son hoyos o hendiduras de las que suele
quedar excluida el agua, salvo que sea un
componente de la reaccin.
Su forma determina el tipo de sustrato
que puede encajar en l.
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CENTRO ACTIVO (2)

En la imagen de la izquierda con su sustrato

(carbohidrato) en el centro activo.

TEORAS PROPUESTAS PARA EXPLICAR LA

INTERACCIN ENZIMA-SUSTRATO
Hiptesis de la llave-cerradura.

Ajuste inducido.

1894 Emil Fischer(1852-1919)

1958 Daniel Edward Koshland, Jr.

( 1920 2007 )

TEORAS PROPUESTAS PARA EXPLICAR LA

INTERACCIN ENZIMA-SUSTRATO (I)
Hiptesis de la llave-cerradura
Segn Fischer el centro activo de la enzima tiene una
configuracin fija, y su forma es complementaria a la
del sustrato, de modo que ste ltimo encaja en el
interior del centro activo de un modo muy preciso.

TEORAS PROPUESTAS PARA EXPLICAR LA

INTERACCIN ENZIMA-SUSTRATO (II)

Hiptesis del ajuste inducido

La configuracin del centro activo es, en alguna
medida, adaptable a la forma del sustrato.

CINTICA DE LAS REACCIONES ENZIMTICAS (I)

Conceptos previos:
Cintica de una
reaccin:
Variacin de la velocidad de la
reaccin en funcin de
factores concretos
(generalmente en funcin
de la [S]).

Velocidad de reaccin :
[S] que desaparece/tiempo [P] que se forma/tiempo.

CINTICA DE LAS REACCIONES ENZIMTICAS (II)

Cuando todas las molculas de enzima estn

unidas a molculas de sustrato se dice que la
enzima se encuentra "saturada". En esas
condiciones se alcanza la Vmax.

CINTICA DE LAS REACCIONES ENZIMTICAS (III)

ECUACIN DE MICHAELIS-MENTEN

Leonor Michaelis (1875 - 1949) Maud Leonora Menten 1879-1960

CINTICA DE LAS REACCIONES ENZIMTICAS (IV)

QU REPRESENTA EL VALOR DE LA Km DE
UNA REACCIN ENZIMTICA?
Da idea del
valor
aproximado
de la [S] con
que se
desarrollan
muchas
reacciones
metablicas.

Es indicativo de la afinidad de la enzima por el(los)

sustrato(s) de la reaccin enzimtica.

FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACCIN

CATALTICA (ACTIVIDAD) DE LAS ENZIMAS

Algunas enzimas
necesitan otras sustancias
no proteicas para ejercer
su funcionamiento.

Enzima + Cofactor Complejo [E-C]

Zn++, Mg++, Mn++,
Fe++ Fe+++, Cu++

Apoenzima.

Holoenzima

Coenzimas

COENZIMAS (I)
Son molculas
orgnicas, de peso
molecular intermedio, que suelen
contener en su
estructura qumica
una molcula de
vitamina.

COENZIMAS (II)

Coenzima A

NAD
Piridn nucletidos

FAD
Flavn nucletidos.

* Pueden estar permanentemente unidas a la

enzima,como grupo prosttico.
* Pueden unirse dbilmente durante la catlisis,
como uno de los sustratos especficos de la
enzima.

Mecanismo de accin enzimtica.

1) Se forma un complejo: enzima- substrato o substratos.
2) Se une la coenzima a este complejo.
3) Los restos de los aminocidos que configuran el centro activo
catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para
que la reaccin qumica se lleve a cabo a baja temperatura y no se
necesite una elevada energa de activacin.
4) Los productos de la reaccin se separan del centro activo y la
enzima se recupera intacta para nuevas catlisis.
5) Las coenzimas cdaboran en el proceso; bien aportando energa
(ATP), electrones (NADH/ NADPH) o en otras funciones
relacionadas con la catlisis enzimtica
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animacin

Web Educastur

Ejemplos de la
actuacin
De
coenzimas.

INFLUENCIA DEL pH EN LAS REACCIONES

ENZIMTICAS
Puede afectar:
A la conformacin de la enzima.
Al estado de ionizacin del sustrato.

Cada enzima posee un

valor de pH ptimo en el
que su actividad es
mxima.

INFLUENCIA DE LA TEMPERATURA EN LAS

REACCIONES ENZIMTICAS

La temperatura afecta a la reaccin debido a:

La influencia que tiene en la
conformacin de la enzima.
La influencia en la propia reaccin.
Cada enzima posee
temperatura
ptima
funcionamiento.

una
de

En los animales superiores,

es cercana a los 40C.

CONTROL DE LA ACCIN ENZIMTICA

Regulacin enzimas
Control velocidad reacciones
Control funciones celulares

Funcionar segn el principio general de

mxima economa de medios.

Regulacin a nivel de sntesis

de molculas de enzima

Regulacin a nivel de actividad.

CONTROL DE LA ACCIN ENZIMTICA A

NIVEL DE SNTESIS

INDUCCIN
ENZIMTICA.

Comenzar a fabricar una

enzima que no se estaba
fabricando.
El inicio de la sntesis se
debe a alguna seal
qumica (inductor).
(generalmente, el sustrato de la reaccin).

REPRESIN
ENZIMTICA.
Se deja de
sintetizar una
enzima que se estaba
fabricando por un incremento en la concentracin
de cierta sustancia
(correpresor).
(generalmente, el producto de la reaccin).

CONTROL DE LA ACCIN ENZIMTICA A

NIVEL DE ACTIVIDAD
La modificacin de la
actividad de la enzima
puede realizarse por:
Variaciones locales de
las condiciones (pH y/o
temperatura) del medio.
Interaccin de la
enzima con sustancias
que modifican su
capacidad cataltica
(ligandos).

Ligandos: sustancias
que se unen a la
enzima por enlaces
covalentes o de otra
naturaleza.
- Activacin enzimtica.
La unin enzima-ligando
aumenta la actividad.

- Inhibicin enzimtica.
La unin enzima-ligando
disminuye la actividad.

INHIBICIN ENZIMTICA

Los inhibidores son compuestos qumicos que

disminuyen la actividad de las enzimas.

INHIBICIN
COMPETITIVA

INHIBICIN
NO COMPETITIVA

Producida por compuestos parecidos al sustrato

de la enzima, y compiten
con ste por ocupar el
centro activo .

Los compuestos no
tienen por qu parecerse
al sustrato.
El inhibidor puede unirse
a una cualquier parte de
la enzima.

Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares qumicamente a

los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato.
El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues
ambos compiten por la enzima.

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INHIBICIN COMPETITIVA (2)

Los inhibidores competitivos disminuyen la
afinidad de la enzima por su sustrato, pero no
alteran la Vmax de la reaccin.

INHIBICIN

NO COMPETITIVA

Se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo

alterando su conformacin.
Este tipo de inhibicin depende solamente de la concentracin de inhibidor.
Puede formarse el complejo enzima-sustrato.
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animacin

INHIBICIN

NO COMPETITIVA

Los inhibidores no competitivos disminuyen la

Vmax de la reaccin.

Los inhibidores no competitivos no suelen modificar la

afinidad de la enzima por su sustrato.
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Ver inhibidores
inhibidores irreversibles
irreversibles

Grfica comparativa
Competitiva

No competitiva

ENZIMAS ALOSTRICAS
Son un ejemplo representativo de
enzimas reguladoras
molculas enzimticas biolgicamente adaptadas
para desempear una funcin reguladora de algn
proceso metablico adems de su funcin cataltica.
La actividad de este tipo de enzimas est regulada por
un compuesto especfico: el efector o modulador
alostrico. El efector ejerce su accin reguladora
unindose a la enzima, mediante enlace no covalente,
en un lugar de esta ltima distinto al centro activo.

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ENZIMAS ALOSTRICAS (2)

Un efector alostrico positivo ser aquel

que, al unirse a la enzima, provoque su
activacin (aumento de su actividad
enzimtica)

Un efector alostrico negativo ser aquel

que, al unirse a la enzima, provoque su
inactivacin (disminucin de su actividad
enzimtica)

CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS

ALOSTRICAS
Son molculas compuestas, generalmente, por varias
subunidades (tienen estructura cuaternaria).

Poseen una cintica

diferente de la clsica de
Michaelis-Menten.

CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS

ALOSTRICAS

Comparacin entre una enzima con una cintica

clsica de Michaelis-Menten y una enzima alostrica.

UN EJEMPLO DE REGULACIN POR

ENZIMAS ALOSTRICAS
Un ejemplo de alosterismo (proceso metablico
controlado por enzimas alostricas) es la llamada
inhibicin por el producto final (o tambin regulacin
por retroinhibicin o regulacin feed back).
La regulacin feed back es usual en vas metablicas
integradas por varias reacciones en cadena
conducentes a la sntesis de un determinado producto
(generalmente
pequeas
molculas
como
aminocidos).

A B C D E P
E1
E2
E3
E4
E5

INHIBICIN POR EL PRODUCTO FINAL

La enzima que cataliza la primera de esas reacciones
(E1) es alostrica y su actividad es regulada por el
producto final de la sntesis, (D), que acta como
efector alostrico negativo:
la mayor o menor
concentracin de dicho producto final determinar una
menor o mayor actividad de la enzima y, por
consiguiente, la mayor o menor velocidad de la
secuencia completa de reacciones.

Animacin

Accin de reguladores alostricos

La accin de efectores alostricos positivos y
negativos regulan la velocidad del proceso.
Frecuentemente los sustratos actan como efectores
positivos y los productos como negativos.

Ampliar informacin
Biologa 2 de Bachillerato (Educastur)
Cintica enzimtica.
Enzimologa (Univ. Cat. de Puerto Rico)
Introduccin al metabolismo.
Presentacin sobre enzimas.
Presentacin sobre las enzimas.
Ribozimas: resabios de un mundo primitivo.
Vdeos y animaciones
Aproximacin a las enzimas.
Enzimas alostricas.
Qu es una enzima?
Retroinhibicin de vas bioqumicas (Mc Graw Hill).
Ruta metablica.

Formacin del complejo enzima-sustrato

Catlisis
Catlisis

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Formacin del complejo enzima-sustrato

catlisis enzitica

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Inhibicin competitiva

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Inhibicin no competitiva

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Inhibidores irreversibles (venenos)

Los inhibidores irreversibles bloquean definitivamente la
accin de la molcula de enzima a la que se unen,
independientemente de cual sea su lugar de unin, por lo
que el efecto neto sera similar al de la reduccin de la
cantidad de enzima.

Este efecto inhibidor

est tambin asociado al
tiempo durante el cual
acta el Inhibidor.

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Inhibicin no competitiva (Alostrica)

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Ampliacin <Centro activo>

-Quimiotripsina

Bioquimica
Lehninger.
Ed. Omega

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