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Superiores de Chiapas
Universidad Salazar
Equipo: 1
Integrantes:
Grupo: “D”
Semestre: primero • Álvaro Daniel Díaz Méndez
IDENTIFICAR CLASIFICAR
ORGANIZAR.
TIPOS DE COMPUESTOS.
ORGANICOS. INORGANICOS.
EJEMPLOS DE COMPUESTOS
ORGANICOS.
EJEMPLOS DE COMPUESTOS
INORGANICOS.
TIPOS DE NOMENCLATURA
NOMENCLATURA TRADICIONAL
NOMENCLATURA IUPACK
TRIOXIDO DE DINIQUEL
NOMENCLATURA TRADICIONAL.
ÓXIDO DE NÍQUEL.
NOMENCLATURA STOCK.
oxidorreductasas
transferasas
hidrolasas
liasas
isomerasas
ligasas
COENZIMAS
Las coenzimas o cosustratos son un tipo pequeño de
molécula orgánica, de naturaleza no proteica, cuya función
en el organismo es transportar grupos químicos
específicos entre diversas enzimas, sin formar parte de la
estructura ellas.
Modelos de cinetica enzimatica
modelo de michaelis menten
sustrato.
Curva sustrato velocidad
La ecuación de Michaelis Menten nos permite conocer
la velocidad con la que se formara un producto a una
concentración de enzima determinada
Gráfico de Lineweaver-Burk
Linealización de Eadie-Hofstee
• Es otra técnica similar a la de Lineweaver-Burk para
determinar Km y Vmax .
• El principal problema de este método es que tanto la
variable dependiente
como la independiente dependen de v0 y que un error
experimental
afectaría a ambos ejes.
"Cinética enzimática"
Estudio de la velocidad de reacciones catalizadas enzimáticamente la velocidad de
una reacción catalizada por una enzima depende de:
1. La concentración de moléculas de sustrato [S]
2. La temperatura
3. La presencia de inhibidores
4. pH del medio, que afecta la conformación de la molécula enzimática
_Imagen modifcada de "Energía potencial, cinética, libre y de activación: Figura 5," por OpenStax College, Biology, CC BY 3.0._
"Las reacciones químicas se describen usando ecuaciones
balanceadas"
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Harper. (2010). Bioquímica Ilustrada (29na ed.). McGRAW-HILL INTERAMERICANA EDITORES, S.A. de C.V.
"Los cambios de la energía libre determinan la dirección y el
estado de equilibrio de reacciones químicas"
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Harper. (2010). Bioquímica Ilustrada (29na ed.). McGRAW-HILL INTERAMERICANA EDITORES, S.A. de C.V.
"Los índices de reacciones están determinados por su energía
de activación"
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Harper. (2010). Bioquímica Ilustrada (29na ed.). McGRAW-HILL INTERAMERICANA EDITORES, S.A. de C.V.
"Muchos factores afectan el índice de reacción"
Temperatura. Aumentar la temperatura incrementa la energía cinética de las
moléculas.
Concentración de reactivo. La frecuencia con la cual las moléculas chocan es
directamente proporcional a sus concentraciones.
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"Keq es una proporción de
constantes de índice"
Harper. (2010). Bioquímica Ilustrada (29na ed.). McGRAW-HILL INTERAMERICANA EDITORES, S.A. de C.V.
"La cinética de la catálisis enzimática"
Cuando el mecanismo o la secuencia de pasos químicos en el sitio activo es,
en esencia, equivalente al que ocurre para la misma reacción que está
procediendo en ausencia de un catalizador, el ambiente del sitio activo
disminuye la ΔGF al estabilizar los intermediarios de estado de transición.
Harper. (2010). Bioquímica Ilustrada (29na ed.). McGRAW-HILL INTERAMERICANA EDITORES, S.A. de C.V.
"Múltiples factores Influyen sobre los índices de reacciones
catalizadas por enzima"
Harper. (2010). Bioquímica Ilustrada (29na ed.). McGRAW-HILL INTERAMERICANA EDITORES, S.A. de C.V.
"Mecanismo de acción enzimática"
El mecanismo de acción de las distintas enzimas varía significativamente. En algunos
casos, la catálisis se realiza sobre el sustrato unido a la enzima de manera reversible
y no covalente. En otros casos se forma un intermediario covalente, y luego se libera
de la enzima, y en otros toda la acción tiene lugar en una coenzima que forma un
enlace covalente con el sustrato.
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Los inhibidores no competitivos pueden unirse a
sitios de unión fuera del centro activo y modificar
tanto la Km como la Vmáx de la enzima
La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama el sitio activo (ya que
ahí es donde sucede la "acción" catalítica).
Las enzimas y el sitio activo (artículo). (s. f.). Khan Academy. Recuperado 19 de septiembre de 2021, de
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/enzyme-structure-and-catalysis/a/enzymes-and-the-
active-site
COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO
UNION DEL SUSTRATO CON LA ENZIMA
FORMACIÓN DE PRODUCTO Y SU
SEPARACIÓN
ES E+P
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
EL PH
CONTIENE AMINOÁCIDOS CON GRUPOS RADICALES IONIZABLES EN
SUS ESTRUCTURAS PRIMARIAS
PUEDEN ESTAR O NO CARGADOS, SIRVEN PARA ESTABILIZAR LA
CONFORMACIÓN NATURAL DE LA PROTEÍNA.
SI EL PH CAMBIA, SE MODIFICA LA ESTRUCTURA OCACIONANDO LA
DESNATURALIZACIÓN DE LA PROTEÍNA Y LA PERDIDA DE ACTIVIDAD
DE LA ENZIMA.
PH ÓPTIMO
LA TEMPERATURA
EL AUMENTO DE TEMPERATURA PROVOCA LA DESNATURALIZACIÓN
Y PERDIDA DE ACTIVIDAD.
ES DIFICIL DETERMINAR UNA TEMPERATURA ÓPTIMA
INFARTO AGUDO AL
MIOCARDIO.
APARATO CIRCULATORIO.
CIRUGÍA
BYPASS CORONARIO.
CASO CLINICO.
Varón de 37 años con antecedente de hipertensión arterial no
tratada, obesidad, fumador y triglicéridos elevados, acudió a consulta
del cuerpo de guardia por presentar dolor precordial de aparición
súbita después de un esfuerzo físico intenso, irradiado a cuello,
mandíbula y brazo izquierdo, acompañado de sudoración, frialdad y
sensación de muerte.