Proteínas

Macromoléculas
Solución coloide porque no es una solución pequeña
Constituye el 50% del peso seco de los tejidos
Está formado por aminoácidos
Brinda aminoácidos para sintetizar nuevas proteínas
Cumple funciones plásticas (regeneración de tejido)
Propiedades nutrimentales
Esta formado por C, O2, N, H, S
Cuando no alcanza su forma no es apta para realizar su función
Pesa 5500 daltons

Colágeno Albuminas de Enzimas Reguladoras Transportadoras Contráctiles Inmunoglobulinas

semillas, leche,
huevos Receptores Hemoglobina Miosina y Anticuerpos
hormonales actina

Funciones
Componente estructural de las células.
Permite:
Crecimiento
Desarrollo

Ejemplos:

Glucoproteínas -Se encuentra en membranas

celulares.
-Receptor
-Facilita el transporte de
sustancias
Histonas Presente en cromosomas que
regulan la expresión de los
genes
Colágeno Tejido conjuntivo fibroso
(tendones, cartílagos y peso)
Elastina Tejido conjuntivo elástico
Queratina Epidermis
Fibroína Segregada por arañas y
gusanos de seda para fabricar
telas.
 Hace posible las reacciones químicas / función digestiva
Numerosas y especializadas

celular

Ejemplo:

Inmunoglobulinas: OTROS:

o Toxinas bacterianas
o Venenos de serpientes

Mucinas: Germicida / Protege a las mucosas

de aminoácidos para el desarrollo del regula

embrión

Clara de huevo
Gliadina: del grano de trigo
Hordeina: de Cebada
de Leche

Mantiene constante el pH del medio interno

Composición *Proteínas simples

Carbono 50% Kjeldahl: Técnica que permite

Oxigeno 23% conocer el contenido proteico en base
16% al nitrógeno.
Nitrógeno
Hidrogeno 7%
Escleroproteínas: Insolubles en agua y
Azufre 3% soluciones salinas.

Proteínas globulares: Solubles en agua y

soluciones salinas. (enzimas, proteínas
de membrana y proteínas con función
transportadora).

*Proteínas conjugadas
 Pesa 110 dalton

Composición:

Grupo amino primario

Carbono alfa
Grupo carboxilo
Se diferencian en su cadena lateral R

+50 aminoácidos Proteína

MAMIFEROS
-50 aminoácidos Polipéptido
BACTERIAS
10 aminoácidos Poligopéptido

10 12 aminoácidos Oligopéptido Hidrofóbicos Polares Grupo III Grupo IV

(carga -) (carga +)
2 aminoácidos Dipéptido
o Alanina o Serina o Acido o Histidina
3 aminoácidos Tripéptido o Valina o Cisteína glutámico o Arginina
o Leucina o Glutamina o Acido o Lisina
o Isoleucina o Treonina aspártico
o Prolina o Tirosina
o Metionina o Asparagina
o Triptófano
o Glicina
o Fenilalanina
*esenciales: no se pueden sintetizar

1) Aa. Hidrofóbicos
Metionina: contiene azufre en su cadena lateral. Es limitante
(escasa presencia en alimentos)
NH2 ---CH----COOH

CH2

CH3

1.1) Aa. Aromáticos

Triptófano: contiene al anillo indol en su

cadena lateral.

Fenilalanina: Contiene anillo benceno en su

cadena lateral
 1.2) Aa. Alifáticos

Alanina Posee un solo metil en su

cadena R/ es soluble.
Valina
Tienen metil en su cadena
Leucina lateral lo que hace que sean
insolubles
Isoleucina
Tiene hidrogeno en su
Glicina
cadena lateral
NH--------CH----COOH
1.3) Aa. Cíclico
HC CH2
Prolina: Tiene al grupo imino en su cadena lateral
C

H2

2) Aa. Polares o hidrofílicos

Serina
Tiene hidróxido en su cadena 2.1) Aa. Ácidos
Treonina lateral
Asparagina Tiene grupo amino en su
Tirosina Tiene hidroxibenceno en su
Tienen carga cadena lateral cadena lateral
Glutamina
Cisteína Tiene Sulfhídrilo en su
cadena lateral

3) Aa. Ácidos

Acido Aspártico Se pueden cargar negativamente.

Acido Glutámico

4) Aa. Básicos
Componente principal del Histidina
sitio activo de las
enxzimas. (imidazol)

Arginina Se pueden cargar

positivamente.
Frecuente en las (Guanidino)
histonas.
Lisina

(amino)
 Otros aminoácidos
Cistina: Unión de dos cisteínas.
Hidroxilisina: Derivado de la lisina.
Constituyentes del colágeno a nivel
Hidroxiprolina: Derivado de la prolina. de la piel y tendones.
Histamina: Derivado de la histidina.
Serotonina: Derivado del triptófano.
Taurina: Componente de los ácidos biliares
/derivado de la cisteína.
Aminoácido gama amino butírico Nunca forman parte de las proteínas y péptidos
(GABA): Neurotransmisor
segregado por células nerviosas.
Ornitina y Citrulina: Participa en la
síntesis de la urea y de aminoácidos
como la arginina.

Propiedades físicas y químicas de los aminoácidos

3) Actividad óptica:
Des -

2) Absorción de luz: Absorben luz a una longitud de onda de 280nm;

de 260nm. 1) Propiedades eléctricas: dipolar, porque el grupo

amino acepta un y el grupo alfa carboxilo pierde un

+y- (comportamiento
al ceder o aceptar protones respectivamente.

3.1) Punto isoeléctrico: Es el pH de un

Es decir, que su carga positiva es igual

a su carga negativa .
 Propiedades de las proteínas
Especificidad:
determinada

Solubilidad:

Comportamiento acido-base: y esto las

hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio.

Desnaturalización:
terciaria y secundaria, quedando solamente la estructura primaria; puede ser reversible e
irreversible. Se da por cambios de;

Temperatura
pH
Sustancias

Propiedades físico - químicas Precipitación Reacciones químicas

Alto peso molecular Factores que influyen en la Hidrólisis de las proteínas:

Pueden ser separadas por solubilidad separación completa de las
A. fuerza iónica: Aumenta proteínas por ácidos fuertes o
fuerza iónica y disminuye la bases fuertes
solubilidad
).
Cuando el pH de una proteína
está cerca al punto
isoeléctrico disminuye la
solubilidad
Temperatura de 0 a 40º
aumenta la solubilidad.