BIOQUÍMICA

2021-2022

TEMA 3. ENZIMAS

-Conceptos básicos .
-Clasificación de las enzimas.
-Cofactores enzimáticos.
-Centro activo.
-Especificidad enzimática
 ENZIMAS: CONCEPTOS BÁSICOS

ENZIMAS: PROTEINAS SINTETIZADAS POR LAS CÉLULAS QUE ACTÚAN

COMO CATALIZADORES DE LAS REACCIONES BIOQUÍMICAS.

EN AUSENCIA DE ENZIMAS LA MAYORIA DE LAS REACCIONES

BIOQUÍMICAS DE LA CÉLULA SE PRODUCIRIAN A VELOCIDADES
IMPERCEPTIBLES, INCOMPATIBLES CON LA VIDA.
UN CATALIZADOR ES UNA SUSTANCIA QUE AUMENTA LA VELOCIDAD
DE UNA REACCIÓN QUÍMICA, SIN VERSE ALTERADO EN EL PROCESO
GLOBAL.
LAS ENZIMAS SON POTENTES CATALIZADORES QUE PRESENTAN UNA
ELEVADA ESPECIFICIDAD.
LAS ACTIVIDADES ENZIMATICAS PUEDEN REGULARSE DE FORMA
PRECISA (Retroinhibición, proteinas reguladoras, modificación
covalente, proteolisis, etc)

LAS ENZIMAS POSEEN GRAN IMPORTANCIA BIOTECNOLÓGICA

NUMEROSAS PATOLOGÍAS ESTAN RELACIONADAS CON LA

ALTERACIÓN DE ACTIVIDADES ENZIMATICAS, SIENDO LAS ENZIMAS
DIANAS DE NUMEROSOS FÁRMACOS (aspirina).
APLICACIONES BIOTECNOLÓGICAS DE LAS ENZIMAS

SECTOR SANITARIO – FARMACEUTICO SECTOR AGROALIMENTARIO

-Enzimas para diagnostico -Aromas, colorantes, aditivos.

-Enzimas de uso terapéutico -Síntesis de aminoácidos
-Síntesis de compuestos de interés farmacéutico -Enzimas para la elaboración de bebidas
-Cerveceria.
-Enologia.
-Elaboración de productos lácteos
dietéticos (sin lactosa)

SECTOR MEDIOAMBIENTAL PROCESOS INDUSTRIALES

-Biorremediación -Detergentes
-Obtención de plásticos biodegradables -Industria textil y papelera.
-Biocombustibles -Síntesis de compuestos químicos
 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

IUBMB (International Union of Biochemistry and Molecular Biology)

Ha establecido una NOMENCLATURA SISTEMATIZADA para las enzimas.

A cada enzima se le asigna una clasificación de cuatro números (que

indican: clase, subclase, sub-subclase y orden dentro de la sub-
subclase) precedidos por las letras EC y un nombre con dos
partes denominado nom bre sistem ático .

ALCOHOL NAD+-ÓXIDO REDUCTASA EC 1.1.1.1

PIRUVATO CARBOXILASA EC 6.4.1.1

Enz

Enz

Enz

Enz

Enz

Enz
 CATALASA

Denominación IUBMB*: EC 1.11.1.6

Oxido reductasa 6ª catalasa que

Peroxidasa cumple con las
características EC
1.11.1.
H2O2 donador de oxígeno

(*)International Union of Biochemistry and Molecular Biology

https://iubmb.qmul.ac.uk/
 COFACTORES ENZIMÁTICOS
SON ESTRUCTURAS MOLECULARES ORGÁNICAS O INORGÁNICAS QUE
PRECISAN ALGUNAS ENZIMAS PARA PODER CATALIZAR LA TRANSFORMACIÓN
DE SUS SUSTRATOS

APOENZIMA + COFACTOR = HOLOENZIMA

DOS TIPOS DE COFACTORES:

1. IONES METÁLICOS
2. COENZIMAS (FRECUENTEMENTE DERIVADOS DE VITAMINAS)

PUEDEN ESTAR ASOCIADOS A LA ENZIMA

FUERTEMENTE: GRUPOS PROSTÉTICOS
DEBILMENTE: COSUSTRATOS (ya que se enlazan y son
liberados del enzima como lo hacen los
sustratos y los productos)
 IONES METÁLICOS
LOS IONES METÁLICOS SE ENCUENTRAN UNIDOS A LAS ENZIMAS MEDIANTE
ENLACES COVALENTES COORDINADOS CON CADENAS LATERALES DE
AMINOÁCIDOS O SE UNEN A TRAVÉS DE UN GRUPO PROSTÉTICO (HEMO)
LAS METALOENZIMAS SON ENZIMAS QUE CONTIENEN IONES METÁLICOS

LOS IONES METÁLICOS MÁS FRECUENTES QUE ACTÚAN COMO COFACTORES

SON:
Fe, Co, Zn, Cu, Mn, Ni, V, Mo, Se

ALGUNOS IONES METÁLICOS SON NECESARIOS PARA QUE LA REACCIÓN SEA

EFICAZ, AUNQUE NO ESTÁN UNIDOS PERMANENTEMENTE A LA PROTEÍNA.

EJEMPLO: HIDROLISIS DE ATP Mg2+-ATP

 COENZIMAS
DINUCLEÓTIDO DE NICOTINAMIDA Y ADENINA (NAD+)
Vitamina precursora: Niacina (Vit B3)

El anillo de NICOTINAMIDA
puede reducirse, existiendo la
forma OXIDADA: NAD+ y la
forma REDUCIDA NADH
Presente en al corteza
del arroz. (Beri Beri)
 CENTRO ACTIVO
REGIÓN QUE UNE A LOS SUSTRATOS (Y AL COFACTOR, SI EXISTE) Y CONTIENE
LOS RESIDUOS QUE PARTICIPAN DIRECTAMENTE EN LA PRODUCCIÓN Y
RUPTURA DE ENLACES.

GENERALIZACIONES DE LOS CENTROS ACTIVOS

1. EL CENTRO ACTIVO ES UNA HENDIDURA TRIDIMENSIONAL FORMADA POR

GRUPOS QUE PROVIENEN DE DIFERENTES PARTES DE LA SECUENCIA DE
AMINOÁCIDOS.

2. EL CENTRO ACTIVO SUPONE UNA PORCIÓN RELATIVAMENTE PEQUEÑA

DEL VOLUMEN TOTAL DEL ENZIMA.

3. LOS CENTROS ACTIVOS SON MICROENTORNOS ÚNICOS.

4. LOS SUSTRATOS SE UNEN A LOS ENZIMAS POR NUMEROSAS FUERZAS

DÉBILES.

5. LA ESPECIFICIDAD DE ENLACE DEPENDE DE LA DISPOSICIÓN

EXACTAMENTE DEFINIDA DE LOS ÁTOMOS DEL CENTRO ACTIVO.
CENTRO ACTIVO DE UNA ENZIMA
LOS CENTROS ACTIVOS PUEDEN INCLUIR RESIDUOS DISTANTES
 CATÁLISIS ENZIMÁTICA

∆G1

∆G0

∆G = -RT ln [P]/[S]

kB T - ∆RT
G1
LAS ENZIMAS ACELERAN LAS
V = k[S] k= e REACCIONES DISMINUIYENDO
LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN ∆G1
h
kB: cte de Boltzmann
h: cte de Planck
1h
MODELO DE LA LLAVE Y LA CERRADURA
PARA LA INTERACCIÓN ENTRE ENZIMA
Y SUSTRATO.

MODELO DE AJUSTE INDUCIDO

PARA LA INTERACCIÓN ENTRE
ENZIMA Y SUSTRATO.
 ESPECIFICIDAD DEL ENZIMA DEPENDE DEL CENTRO ACTIVO

LA ESTEREOESPECIFICIDAD DEL ENZIMA

CONSISTE EN LA DISTINCIÓN ENTRE ISÓMEROS.
LOS CENTROS ACTIVOS SON ASIMÉTRICOS Y SÓLO
PUEDEN ENCAJAR UNA FORMA ISOMERA

LA UNIÓN ASIMÉTRICA ENTRE SUSTRATO Y

ENZIMA PERMITE DIFERENCIAR DOS GRUPOS
IDÉNTICOS DE UNA MOLÉCULA SIMÉTRICA
(La aconitasa distingue las dos agrupaciones
carboximetilo del citrato)

ACONITASA
 LAS ENZIMAS PRESENTAN ESPECIFICIDAD DE FUNCIÓN

6-fosfogluconolactona
Glucosa-6-P
deshidrogenasa Vía Pentosas Fosfato

Glucosa-6-P Glucosa + Pi
fosfatasa
Formación de glucosa libre
Glucosa-6-P
Glucosa-6-P
isomerasa Fructosa-6-P
Glucólisis
Glucosa-6-P
mutasa
Glucosa-1-P
Metabolismo Glucógeno