NOMBRE DEL ALUMNO: VICTOR MANUEL DIAZ BECERRA

MATERIA: BIOQUIMICA

TRABAJO: BIOMOLECULAS

MAESTRO: LIC. SALVADOR MIRANDA GUADARRAMA

GRADO: 4TO SEMESTRE

GRUPO: 406 SABATINO 21/06/2022

AMINOACIDOS
UN AMINOACIDO ES UNA MOLECULA ORGANICA CON UN
GRUPO AMINO, (-NH2) EN UNO DE LOS EXTREMOS DE
LA MOLÉCULA Y UN GRUPO CARBOXILO (-COOH) EN EL
OTRO EXTREMO. LOA AMINOACIDOS MAS FRECUENTES Y
DE MAYOR INTERES SON AQUELLOS QUE FORMAN PARTE
DE LAS PROTEINAS.
LOS AMINOACIDOS TIENE UNA SERIE DE PROPIEDADES FISICO-
QUIMICAS DERIVADA DE SU CARÁCTER DE MOLECULA
CARGADA:

SOLUBILIDAD: ALTA EN DISOLVENTES POLARES

PUNTOS DE FUSION ELEVADOS: (>200°C) YA QUE LAS

ATRACCIONES IONICAS FUERTES HACERN QUE TIENDAN A
CRISTALIZARSE.
EL PUNTO EL PUNTO ISOELECTRICO
ISOELECTRICO DE UN SE CALCULA COMO LA
AMINOACIDO ES EL PH SEMISUMA DE LOS Pk y de
EN EL CUAL EL los Pk2 QUE ORIGINAN UNA
AMINOACIDO NO TIENE ESPECIE IONICA CON
CARGA NETA (ESTADO CARGA NETA 0 (EL pKa Y EL
DE ION DIPOLAR SI EL pKb EN AMINOACIDOS
RADICAL NO TIENE CUYO RADICAL NO TIENE
CARGA)
CARGA) Y NO MIGRA EN
UN CAMPO ELECTRICO.
 PROPIEDADES ESPACIALES

• TODOS LOS AMINOACIDOS (MENOS UNO)

PRESENTAN AL MENOS EL CARBONO a
ASIMETRICO, CON LO QUE EXISTIRAN 2n
ISOMEROS OPTICOS.
• POR SIMILITUD CON EL GLICERALDEHIDO SE
DENOMINAN D-AMINOACIDOS SI TIENE EL
GRUPO NH2 A LA DERECHA.
• EN LA NATURALEZA SOLO APARECEN L-
AMINOACIDOS SALVO ALGUNAS BACTERIAS Y
CIERTOS ANTIBIOTICOS.
 PEPTIDOS

UN PÉPTIDO ES UNA CADENA CORTA DE

AMINOÁCIDOS (HABITUALMENTE DE 2 A 50)
VINCULADOS POR UNIONES QUÍMICAS
(DENOMINADOS ENLACES PEPTÍDICOS). UNA CADENA
MÁS LARGA DE AMINOÁCIDOS UNIDOS (51 O MÁS) ES
UN POLIPÉPTIDO. LAS PROTEÍNAS FABRICADAS EN EL
INTERIOR DE LAS CÉLULAS SE FORMAN CON UNO O
MÁS POLIPÉPTIDOS. EL TÉRMINO "PÉPTIDOS" SE REFIERE A UNA SERIE DE
AMINOÁCIDOS UNIDOS ENTRE SÍ. LOS AMINOÁCIDOS
SON LA UNIDAD BÁSICA QUE FORMAN LAS PROTEÍNAS,
Y UNA SERIE CORTA DE ELLOS - CADENA CORTA DE
AMINOÁCIDOS - SE LLAMA PÉPTIDO. LOS PÉPTIDOS SE
ORGANIZAN EN ESTRUCTURAS MÁS COMPLEJAS, QUE
SE LLAMAN PROTEÍNAS. LAS PROTEÍNAS SON LOS
BLOQUES DE CONSTRUCCIÓN DE LA CÉLULA.
LOS PEPTIDOS SE DIFERENCIAN DE LAS PROTEINAS EN QUE
SON MAS PEQUEÑOS (TIENEN MENOS DE 10 MIL O 12 MIL
DALTONS) Y QUE LAS PROTEINAS PUEDEN ESTAR FORMADAS
POR LA UNION DE VARIOS POLIPEPTIDOS Y A VECES GRUPOS
PROSTETICOS. UN EJEMPLO DE POLIPEPTIDO ES LA INSULINA
LA CUAL SE COMPONE DE 55 AMINOACIDOS Y SE CONOCE
COMO UNA HORMONA DE ACUERDO A LA FUNCION QUE
TIENE EN EL ORGANISMO DE LOS SERES HUMANOS.
 ENLACE PEPTIDICO

EL ENLACE PEPTIDICO ES UN ENLACE

COVALENTE ENTRE EL GRUPO AMINO (-NH2)
DE UN AMINOACIDO Y EL GRUPO
CARBOXILO (-COOH) DE OTRO
AMINOACIDO.

EL ENLACE PEPTIDICO IMPLICA EL ENLACE

DE UNA MOLECULA DE AGUA Y LA
FORMACION DE UN ENLACE COVALENTE
CO-NH. ES, EN REALIDAD, UN ENLACE AMIDA
SUSTITUIDO.
 PROTEINAS
LAS PROTEÍNAS ESTÁN FORMADAS POR MUCHOS BLOQUES DE
CONSTRUCCIÓN, CONOCIDOS COMO AMINOÁCIDOS. NUESTRO CUERPO
NECESITA PROTEÍNAS EN LA DIETA PARA SUMINISTRAR AMINOÁCIDOS PARA
EL CRECIMIENTO Y MANTENIMIENTO DE NUESTRAS CÉLULAS Y TEJIDOS.
NUESTRO REQUERIMIENTO DE PROTEÍNAS EN LA DIETA CAMBIA A LO LARGO
DE LA VIDA. LA AUTORIDAD EUROPEA DE SEGURIDAD ALIMENTARIA (EFSA)
RECOMIENDA QUE LOS ADULTOS CONSUMAN AL MENOS 0,83 G DE PROTEÍNA
POR KG DE PESO CORPORAL AL DÍA (POR EJEMPLO, 58 G / DÍA PARA UN
ADULTO DE 70 KG). LAS PROTEÍNAS DE ORIGEN VEGETAL Y ANIMAL VARÍAN
EN SU CALIDAD Y DIGESTIBILIDAD, PERO ESTO NO SUELE SER UNA
PREOCUPACIÓN PARA LA MAYORÍA DE LAS PERSONAS SI SU PROTEÍNA TOTAL
SATISFACE SUS NECESIDADES. DEBEMOS ASPIRAR A CONSUMIR PROTEÍNAS
DE UNA VARIEDAD DE FUENTES QUE BENEFICIEN TANTO NUESTRA SALUD
COMO LA DEL PLANETA.
NUESTROS CUERPOS ESTÁN FORMADOS POR MILES DE
PROTEÍNAS DIFERENTES, CADA UNA CON UNA FUNCIÓN
ESPECÍFICA. FORMAN LOS COMPONENTES
ESTRUCTURALES DE NUESTRAS CÉLULAS Y TEJIDOS, ASÍ
COMO MUCHAS ENZIMAS, HORMONAS Y PROTEÍNAS
ACTIVAS SECRETADAS DE LAS CÉLULAS INMUNES

ESTAS PROTEÍNAS CORPORALES SE REPARAN Y

REEMPLAZAN CONTINUAMENTE A LO LARGO DE
NUESTRAS VIDAS. ESTE PROCESO (CONOCIDO COMO
"SÍNTESIS DE PROTEÍNAS") REQUIERE UN SUMINISTRO
CONTINUO DE AMINOÁCIDOS. AUNQUE ALGUNOS
AMINOÁCIDOS PUEDEN RECICLARSE A PARTIR DE LA
DESCOMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS ANTIGUAS DEL
CUERPO, ESTE PROCESO ES IMPERFECTO. ESTO
SIGNIFICA QUE DEBEMOS COMER PROTEÍNAS EN LA DIETA
PARA SATISFACER LA DEMANDA DE AMINOÁCIDOS DE
NUESTRO CUERPO.
 TÉCNICAS DE SEPARACIÓN Y ANÁLISIS DE
PROTEÍNAS
• Electroforesis: Cuando una mezcla de moléculas
ionizadas son colocadas en un campo eléctrico, estas
experimentan una fuerza de atracción hacia el polo que
posee carga opuesta, así, las moléculas cargadas
positivamente se desplazaran hacia el cátodo (el polo
negativo) y aquellas cargadas positivamente se
desplazaran hacia el ánodo (el polo positivo).
• Fue empleado por primera vez por A.Tiselius en 1937.
• El movimiento de las moléculas esta gobernado
también por dos fuerzas adicionales: la fricción con el
solvente dificultará  este movimiento originando una
fuerza que se opone y por otro lado  las moléculas
tienen que moverse en forma aleatoria o movimiento
browniano debido a que poseen energía cinética propia
denominado  difusión. o La energía cinética de las
moléculas aumenta con la temperatura, por ello a
mayor temperatura mayor difusión.
TÉCNICAS DE SEPARACIÓN Y ANÁLISIS DE
PROTEÍNAS
•LA SUMA DE TODAS ESTAS FUERZAS PROVOCA QUE LAS
MOLÉCULAS NO MIGREN DE UNA MANERA HOMOGÉNEA,
SINO QUE COMENZARAN A MOVERSE FORMANDO UN
FRENTE CUYA ANCHURA AUMENTARA CON EL TIEMPO.
•PARA REDUCIR LA ANCHURA DE ESTE FRENTE PODEMOS
REDUCIR EL MOVIMIENTO DE LAS MOLÉCULAS. UNA
FORMA COMÚN DE HACER ESTO ES FORMAR UN GEL.
•EL GEL CONSISTE DE UN POLÍMERO SOLUBLE DE MUY
ALTO PESO MOLECULAR QUE ATRAPA MOLÉCULAS DE
AGUA Y FORMA UN TAMIZ  QUE DIFICULTA EL MOVIMIENTO
DE LOS SOLUTOS, CONSECUENTEMENTE, LA MIGRACIÓN
DE LAS MOLÉCULAS SERÁ MAS LENTA, PERO EL
ENSANCHAMIENTO DEL FRENTE SE VERA REDUCIDO.