ENZIMAS

Son proteínas desarrolladas por las

células de los organismos vivos para
catalizar (acelerar) las reacciones
químicas
M.D.Q. NUBIA VALCARCEL. 2013
 Acelerar 105 veces o mas una reacción.

Las reacciones se realizan en condiciones suaves.

Son muy eficientes.

Las reacciones se pueden regular.

Las enzimas son especificas.

Desnaturalización.
GRUPOS DEFINICIÓN EJEMPLO
1. Son aquellas enzimas Oxidasas
OXIDORREDUCTASAS que catalizan las Catalasas
reacciones de oxido- Peroxidasas
reducción. Deshidrogenasas
Transporte de Hidroxilasas
electrones. Oxigenasas

2. TRANSFERASAS Transferencia de Quinasas

grupos funcionales de Transaldolasas
una molécula a otra. Transaminasas.
3. HIDROLASAS Rompimiento Estereasas
hidrolitico de enlaces Peptidasas
(con participación del Fosfatasas
agua). Fosfolipasas
C-0, O-P, C-N, C-S Amidasas

CLASIFICACIÓN DE LA ENZIMAS
GRUPOS DEFINICIÓN EJEMPLO
4. LIASAS Catalizan Descarboxilasas
rompimientos de Deshidratasas.
enlaces. (sin agua).
C-C, C=C, Triple
enlace C-C, C-O, C-N,
Eliminar grupos de
átomos
5. ISOMERASAS Cambiar la posición Cis y trans
átomos dentro de la isomerasas
misma molécula. Epimerasas
Racemasas
6. LIGASAS O Reacciones de Ligasas
SINTETASAS síntesis. Sintetasas
Formación de Carboxilasas.
enlaces.

CLASIFICACION DE LA ENZIMAS
LOCALIZACIÓN DE LAS
ENZIMAS
COMPONENTE
ENZIMÁTICO
ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

GRUPO ESTEREOESPECIFICI
DAD
ABSOLUTA DE
GRUPO. Cuando Isomeros DyL
solo ataca a una
clase de sustrato Cis y trans.
RELATIVA DE
GRUPO. Series
homologas.
 Sitio activo de las enzimas
Esta ubicado en la superficie en la enzima.

Formado por los aminoácidos que tienen cadenas activas

(fijadores): cisteina, treonina, ácido glutámico, tiroxina, serina,
arginina, histidina.

El sitio activo ayuda:

• Acomodar espacialmente el sustrato
•Deformar y romper enlaces del sustrato
•Formar enlaces
•Participan como donadores o aceptores de electrones.

 La estructura química del sustrato debe ser muy semejante al del

sitio activo
MODELOS DE UNIÓN ENZIMA-SUSTRATO
Acción de las enzimas
COFACTORES ENZIMATICOS

COFACTORES INORGANICOS

Hierro:
citocromos, peroxidasas
Cobre: tiroxinasa, oxidasa ascorbica
Zinc: peptidasas
Mg: quinasas, fosfatasas.
Mn: quinasas, peptidasas,arginasas

Mo: Xantinooxidadas
Co: complejos enzimaticos
K: piruvicas, quinasas.
 NAD

NICOTINAMIDA

VITAMINAS

COFACTORES ORGANICOS
 ACTIVIDAD ENZIMATICA

Se mide de acuerdo con la cantidad de sustrato que es

transformado por 1 mililitro de enzima en 1 minuto.

Actividad enzimática= gramos de sustrato transformado

(velocidad de reacción) ml enzima X 1 minuto
Factores que afectan la actividad
enzimática
Concentración del Concentración de la
sustrato enzima
 Concentración del Temperatura
cofactor  Altas: desnaturaliza
la enzima
 Bajas: lentas

Presencia de activadores

cofactor

PH
cambio de pH las enzimas mueren.
Presencia de inhibidores

Tienen una estructura semejante

al sustrato
Puede combinarse con la enzima :
EI compitiendo por el sitio
catalítico.
Causa la perdida total o parcial
del funcionamiento de la enzima.
A nivel médico:
Antibioticos
Medicamentos contra el dolor
Antiinflamatorios.
Inhibición Inhibición no
competitiva competitiva

Clases de inhibición
Métodos gráficos de la
actividad enzimática
Ecuación de Michalis- Menten
nos permite comparar la afinidad d elas
enzimas por el sustrato
ECUACIÓN DE LINEWEAVER- BURK
 EJERCICIOS ACTIVIDAD ENZIMATICA

1. Los siguientes datos corresponden ala actividad enzimática de la fosfatasa

ácida, que transforma el fosfato de p-nitrofenilo en p-nitrofenol + ácido
fosforico.
a. Hallar la velocidad máxima y la constante de Michaelis – Menten (Km).
b. Calcular la velocidad de la reacción para una concentración de 5.6 mM.
c. Calcular la velocidad máxima y la constante Km según el método de
Lineweaver- Burk.

[S] mM Velocidad
(seg)
0.50 0.075
0.75 0.090
2.00 0.152
4.00 0.196
6.00 0.210
8.20 0.214
10.00 0.230
2. La penicilina es hidrolizada y con ella inactivada por la enzima
penicilinasa, presente en bacterias resistentes. En un estudio
cinético se obtuvieron los siguientes datos.
a. Hallar la contante Km y la velocidad máxima según el método
de Lineweaver- BurK.
b. Hallar la contante Km y la velocidad máxima según el método
de Michelis- menten.

[penicilina] mol/lt Velocidad de

hidrólisis
(mol/min)
0.1 0.11
0.3 0.25
0.5 0.34
1.0 0.45
3.0 0.58
5.0 0.61
Regulación enzimática

Regulación alosterica: el producto formado actúa como

inhibidor de la enzima.
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