LAS ENZIMAS

Enzimas
• Catalizadores biológicos. Proteínas de forma globular
• Específicas para un substrato particular (Estéreo especificidad)
• Aceleran reacciones específicas químicas(103-10 20)
• Actúan en disolución acuosa, a pH y temp. Óptimos
• Son las unidades funcionales del metabolismo celular
Reacciones acopladas (catabolismo – anabolismo)
• Reguladoras de rutas metabólicas (Oligoméricas)
¿Cuál es su naturaleza química?

 La gran mayoría de las enzimas son proteínas.

 Sin embargo existen algunos ARN que pueden actuar como enzimas
(ribozimas)
 ¿Cómo actúan las enzimas?

 Las enzimas son catalizadores y como tales aumentan la velocidad de la

reacción química, sin modificar su resultado.
 No modifican la energía de los reactivos ni de los productos pero sí
disminuyen la energía de activación, una especie de barrera energética que
deben pasar los reactivos para convertirse en productos.
Apoenzima Holoenzima
¿ Una misma enzima cataliza las
distintas reacciones?

 No, las enzimas son específicas, cada una cataliza una determinada
reacción.
CENTRO ACTIVO

 La alta especificidad se debe a que

su estructura terciaria le permite
formar cavidades llamadas sitios
activos, lugar donde se ubica el
sustrato durante el proceso de
catálisis.
 ESPECIFICIDAD
ENZIMATICA

La enzima se une específicamente a

las moléculas denominadas sustratos,
formando un complejo enzima-
sustrato y favoreciendo su
transformación en productos
M
E
C
A
N
I
S
M
O

D
E

R
E
A
C
C
I
O
N
M
E
sustrato
C
A
N
I
S
M Complejo
O

D
enzima-sustrato
E
R

E
A
C
C
I productos
O
N
Una Reacción
Enzimática:
 Inhibición Enzimática
Inhibidor:
Efector que hace disminuir la actividad
enzimática, a través de interacciones con el centro
activo u otros centros específicos
(alostéricos).

Esta definición excluye todos aquellos agentes que

inactivan a la enzima a través de desnaturalización
de la molécula enzimática
 Los inhibidores isostéricos pueden ser de dos tipos:

. Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima libre,

on el complejo enzima-substrato o con ambos:

E+I EI

ES + I ESI

2. Inhibidor irreversible: modifica químicamente a la enzima:

E+I E’
De esta forma, habrá dos tipos de inhibidores:
I. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activo

II. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de la

molécula, causando un cambio conformacional con
repercusión negativa en la actividad enzimática.

Activador alostérico: Inhibidor alostérico:

favorece la unión del impide la unión del
sustrato sustrato
 Inhibición reversible
(a) El inhibidor se fija al centro activo
de la enzima libre, impidiendo la
fijación del substrato: Inhibición
Competitiva

(b) El inhibidor se fija a la enzima

independientemente de que lo haga
o no el substrato; el inhibidor, por
tanto, no impide la fijación del
substrato a la enzima, pero sí impide la
acción catalítica: Inhibición No
Competitiva

(c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato una

vez formado, impidiendo la acción catalítica; este tipo se conoce como
Inhibición Anticompetitiva
 CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un (Sintasas)
doble enlace, o Descarboxilasa pirúvica
Adición de un substrato a un doble
enlace de un 2o. substrato
(Sintasa)
5 Isomerasas Transferencia de grupos en el interior de Mutasas
las moléculas para dar formas isómeras Epimerasas
Racemasas
6 Ligasas Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y
C-N. Mediante reacciones de Sintetasas
condensación, acopladas a la ruptura
del ATP