ENZIMAS

¿Qué sucedería si nuestras

células no sintetizaran
proteínas?
Las enzimas son proteínas

Catalizan reacciones químicas necesarias para la

sobrevivencia celular
Sin las enzimas los procesos biológicos serían tan
lentos que las células no podrían existir.
Las enzimas pueden actuar dentro de la célula , fuera
de ésta, y en el tubo de ensayo.
 La enzima disminuye la energía de
activación

• La Ea de la hidrólisis de la urea baja de 30 a 11 kcal/mol con la acción

de las enzimas, acelerando la reacción 1014 x
• El aumento de temperatura necesario para producir la reacción no
catalizada seria de 529ºC
 Estado de transición:
Corresponde al momento en el que el sustrato se convierte
a su estado de mayor energía, el cual es necesario para que
la reacción pueda producirse.

ENERGÍA DE TRANSICIÓN
Las enzimas reducen la energía de activación

Incrementando así la velocidad de reacción

 Enzima - Catalizador
 Tanto la enzima como el catalizador aceleran la
velocidad de una reacción química.
 Una enzima puede transformar 1000 moléculas de
sustrato/ segundo
 Las enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores
NO tienen
 Especificidad por el sustrato
 Se inactivan por desnaturalización
 Pueden ser reguladas
Enzimas como catalizadores
Uno de las principales funciones de las proteínas es ser
catalizadores biológicos.

Un catalizador biológico es aquel que acelera las

reacciones químicas de la célula mas de 1 millón de
veces
Propiedades de los catalizadores:
1. Aumentan la velocidad de las reacciones químicas
sin ser consumidas o alteradas permanentemente.

2. Aumentan la velocidad de la reacciones sin alterar el

equilibrio químico entre sustratos y productos
 Las enzimas se unen a los reactivos
(sustratos) reduciendo la energía de
activación

 Cada enzima tiene una forma única con un

sitio o centro activo en el que se une al
sustrato

 Después de la reacción, enzimas y

productos se separan.

 Las moléculas enzimáticas no han

cambiado después de participar en la
reacción
Enzima

Sustrato

Sitio activo

Sustrato: es la molécula sobre la cual actúa la enzima

La actividad catalítica implica la unión:

E + S ESEP  E + P

E E E E

 El sustrato se une a una región específica de la enzima,

llamado Sitio o Lugar activo.
 Durante la unión ES, el sustrato se convierte en el producto,
para luego separarse de la enzima.
 Sitios activos

Los lugares activos son grietas o hendiduras en la superficie

de la enzima, generalmente compuestos por aminoácidos.

Es una interacción muy específica, que se da de 2 maneras:

1. Modelo de llave-cerradura
2. proceso de ajuste inducido
 Modelo de llave - cerradura

Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica,

de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.
Tanto la enzima como
el substrato sufren una
alteración en su
estructura por el hecho
físico de la unión.
Clasificación y nomenclatura de enzimas
Clasificación general de las enzimas
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción, en que átomos de oxigeno ó
hidrogeno son trasladados entre moléculas:

Ared + Box Aox + Bred

AH2 + B A + BH2

En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a la vez el

aceptor y el dador electrónico.
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Nomenclatura del subgrupo en oxidorreductasas:
EC 1.1.x - Deshidrogenasas
EC 1.2.x - Oxidasas
EC 1.3.x - Peroxidasas
EC 1.4.x - Oxigenasas
EC 1.5.x - Hidroxilasas
EC 1.6.x - Reductasas
etc.

Aplicaciones: Ensayos de diagnostico clínico (glucosa oxidasa y colesterol oxidasa

Deslignificación ó Bioblanqueamiento (producción de papel)
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 2: Transferasas
Catalizan reacciones de transferencia de átomos ó grupo de
átomos entre moléculas:

A-X + B A + B-X

Dador: Aceptor Grupo transferido - transferasa

 Clasificación y nomenclatura
Grupo 2: Transferasas
Clasificación de subgrupo de las transferasas:
EC 2.1.x - Grupos monocarbonados
EC 2.2.x - Grupos aldehido o ceto
EC 2.3.x - Aciltransferasas
EC 2.4.x - Glicosiltransferasas
EC 2.5.x - Alquil- o Ariltransferasas
EC 2.6.x - Grupos nitrogenados
EC 2.7.x - Grupos fosfato
EC 2.8.x - Grupos sulfato
EC 2.9.x - Grupos selenio
Aplicaciones: Síntesis de oligosacáridos
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 3: Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrólisis y también su reverso. Son las más
comunes en el dominio de la tecnología enzimática:

A-B + H2O A-OH + H-B

No se suelen utilizar nombres sistemáticos en las

hidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombre
Primitivo. Ejemplo: Quimosina EC 3.4.23.4.
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 3: Hidrolasas
Clasificación de las hidrolasas:
3.1.-.- Esterasas (carboxilesterasas, fosfoesterasas, sulfoesterasas)
3.2.-.- Glicosidasas
3.3.-.- Éter hidrolasas
3.4.-.- Péptido hidrolasas
3.5.-.- Acil anhídrido hidrolasas
etc.

Aplicaciones: Lipasas → Síntesis de tensioactivos

Proteasas → Fábricas de quesos
Glicosidasas → Clarificación de jugos; liberación de aromas en los
vinos; aplicaciones textiles
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 4: Liasas
Catalizan reacciones reversibles de remoción de grupo de átomos del sustrato.
Resultado del proceso de ruptura se forman frecuentemente nuevos dobles
enlaces o nuevas estructuras en anillo (este grupo no incluye las hidrolasas):

A-B A+B

Ejemplo
Nombre sistemático:
Histidina amonio-liasa (EC 4.3.1.3)

Nombre común:
Histidasa
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 4: Liasas
Clasificación de las liasas:

4.1.x - Actúan sobre enlaces C-C

4.2.x - Actúan sobre enlaces C-O
4.3.x - Actúan sobre enlaces C-N
4.4.x - Actúan sobre enlaces C-S
4.5.x - Actúan sobre enlaces C-Haluro (S-, Cl-, Br-, I-)
4.6.x - Actúan sobre enlaces P-O
4.99.x - Otras liases

Aplicaciones: Pectato liasa – Remueve los compuestos indeseables (ceras, pectinas,

proteínas) en fibras en la industria textil – “bioscouring”
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 5: Isomerasas

Catalizan reacciones de isomerización moleculares

A B
Ejemplo:
Glucosa isomerasa (EC 5.3.1.5)
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 5: Isomerasas

Clasificación de las isomerasas:

5.1.x - Rasemasas y Epimerasas

5.2.x - cis-Trans-Isomerasas
5.3.x - Oxidoreductasas Intramolecular
5.4.x - Transferasas Intramoleculares (mutases)
5.5.x - Liasas Intramoleculares
5.99.x - Otras Isomerasas
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 6: Ligasas
Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas
de la hidrólisis de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.).

A + B + ATP A-B + ADP + Pi

Ejemplo: Glutationa sintasa (EC 6.2.2.3)

Nombre sistémico:
G-L-glutamilo-L-cisteina:glicina ligase
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 6: Ligasas
Clasificación de las ligasas:

6.1.x - Forman enlaces C-O

6.2.x - Forman enlaces C-S
6.3.x - Forman enlaces C-N
6.4.x - Forman enlaces C-C
6.5.x - Forman enlaces ésteres fosfóricos
6.6.x - Actúan sobre enlaces N-metal
 Cinética Enzimática
 La cinética enzimática es el análisis cuantitativo del efecto de cada
uno de los factores que intervienen en la actividad enzimática, que
se evalúa a través de la velocidad de la reacción catalizada.
 Las variables más importantes son:

1. Concentración de enzima, sustratos y productos

(incluyendo inhibidores y/o activadores)
2. pH
3. Temperatura
 Efecto de la concentración de substrato

. . . .
v
.
.
.
.
[s]
 Efecto del pH en la ENZIMA

Cada enzima tiene un pH óptimo para su actividad

El pH afecta las interacciones iónicas
Efecto del pH

1. Sobre la fijación del substrato al centro activo:

- Grupos disociables de la enzima
- Grupos disociables del substrato

2. Sobre la transformación catalítica del substrato

3. Sobre la estructura de la proteína enzimática

Efecto de la temperatura en la ENZIMA
Aumento de la Desnaturalización
velocidad por calor

Cada enzima
tiene una
temperatura
óptima.

15º 40º 75º

Temperatura

Efecto:
1. Aceleración de la reacción
2. Desnaturalización térmica de la proteína
 COFACTOR
Componente no proteico, termoestable y de baja masa
molecular, necesario para la acción de una enzima.
 El cofactor se une a una estructura proteica, denominada
apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el
nombre de HOLOENZIMA.
Algunas enzimas requieren metales para mejorar su actividad
 Coenzima
 Son moléculas orgánicas de bajo peso molecular, que
trabajan en conjunto con las enzimas en el proceso de
catálisis.
 Sirven como transportadores de distintos tipos de grupos
químicos: H+ , OH, CH3 .
 La enzima sin la coenzima recibe el nombre de
APOENZIMA

Ejemplo: NAD+ (Nicotinamín adenin dinucleótido), actúa

como transportador de electrones en reacciones de oxido
reducción.
El NAD es una coenzima aceptora de H

Sustrato
oxidado
REGULACIÓN ENZIMÁTICA
Inhibición por retroalimentación
Regulación alostérica

La unión del
inhibidor al sitio
alostérico induce
un cambio
conformacional de
la enzima e impide
la unión del
sustrato.
Fosforilación