BIOQUÍMICA

1ER PARCIAL
MEDSTUDENTS - PRIMER PARCIAL

¿QUÉ ES LA VIDA?

Propiedad intangible teniendo como fin el

movimiento, reproducción, adaptación y
respuesta a estimulos externos.´
MEDSTUDENTS - PRIMER PARCIAL

Cuerpo humano

Sistemas Corporales

Órganos

Tejidos

Células

Organelos

Biomoléculas o polímeros

Monómeros

Grupos funcionales

Elementos químicos

ORGANIZACIÓN
JERÁRQUICA DEL
SER HUMANO
Grupos funcionales
 BIOQUÍMICA
—Puede definirse como la ciencia que estudia
los componentes químicos de las células vivas,
así como sus reacciones y procesos que
intervienen.
MEDSTUDENTS

LA CÉLULA
Orgánulo Función Orgánulo Función

Contiene la
Protección e
Núcleo información Membrana integridad.
genetica.

Producción de Albergar
energía y orgánulos y
Mitocondria oxidación de
Citoplasma procesos
ácidos grasos. metabólicos.

Modificación
Eliminan
de proteinas
desechos y Aparato
Lisosoma organelos
y lipidos para
de Golgi su
celulares.
transporte.

Participa en
Síntesis de
Ribosoma proteínas. RER la síntesis de
proteínas.
MEDSTUDENTS

BIOMOLÉCULAS

INORGÁNICA ORGÁNICAS
-Agua Carbono, Hidrógeno, Oxígeno,
Iones.- Sodio, Magnesio, Nitrógeno, Fósforo y Azufre.
Potasio, y Calcio.
MEDSTUDENTS

METABOLISMO
LA SUMA TOTAL DE TODAS LAS REACCIONES
CATALIZADAS POR ENZIMAS DE UN SER VIVO, ES UNA
ACTIVIDAD COORDINADA Y DINÁMICA.
SE ORGANIZA EN RUTAS.
REACCIÓN
QUÍMICA

PARTICIPANTES ENZIMAS REGULACIÓN

MEDSTUDENTS

RUTAS BIOQUÍMICAS
Rutas anabólicas o de biosíntesis
Se sintetizan grandes moléculas
complejas a partir de precursores más
pequeños.
Requieren un aporte de energía.

-génesis
Ejemplo: Glucogénesis, Lipogénesis
Cetogénesis, Gluconeogénesis, etc.

Rutas catabólicas
Se degradan grandes moléculas
complejas a productos más
pequeños y sencillos.
Liberan energía.

-lisis

Glucólisis, Cetólisis, Lipólisis,

glucogenólisis.
MEDSTUDENTS

RUTAS BIOQUÍMICAS
Glucólisis
MAPA METABÓLICO
 REACCIONES
BIOQUÍMICAS
Sustitución nucleófila.- Ejemplo
hidrólisis

La digestión de muchas
moléculas de alimento implica
una hidrólisis. Por ejemplo, las
proteínas se degradan en el
estómago en una reacción
catalizada por ácido.

Eliminación

En las reacciones de
eliminación, cuando se elimian
los átomos de una molécula se
forma un doble enlace.

Adición

Se combinan dos moléculas

para formar un solo producto.

La hidratación es una de las

reacciones de adición más
comúnes.
 REACCIONES
BIOQUÍMICAS
Isomerización

desplazamiento
La digestión de de átomos
muchaso
moléculas de alimento implica
grupos.
una hidrólisis. Por ejemplo, las
proteínas Interconversión
Ejemplo.- se degradan en entre
el
estómago
los azúcares
en una aldosas
reaccióny
catalizada por ácido.
cetosas.

Oxidación-Reducción.

Se produce cuando hay una

transferencia de electrones desde
un donador (agente reductor) a un
aceptor (agente oxidante).

Cuando los agentes reductores

donan electrones quedan oxidados.
Cuando los agentes oxidantes
aceptan electrones quedan
reducidos.

Conocer los tipos de

reacciones facilitará
tu aprendizaje.
¡Repasalos!
 MEDSTUDENTS

"Medicina
es insistir, persistir, resistir
pero nunca desistir"
AGUA Y PH
MEDSTUDENTS

AGUA
Solvente universal

Generalidades
Constituye cerca del 70% de la composición corporal.
Px de 70 kg, 50L de agua.
70% intracelular y 30% extracelular.

Proporción
Embrión 97%
Recién nacido 73%
Hombre adulto 58% ±8%
Mujer adulta 48% ±6%
Adulto mayor 43%

Estructura
Molécula triatómica.
Forma tetraédrica
Un mol de agua liquida tiene un peso
18 g.
El agua es neutra.
Tipos de enlace.
Estructura dipolar.

PUENTE DE HIDRÓGENO
INTERACCIÓN ELECTROSTÁTICA

Se produce cuando los electrones

no compartidos del oxígeno atraen
al hidrógeno de otra molécula de
agua.
MEDSTUDENTS

AGUA

Funciones principales

AGUA COMO REACCIONES ESTRUCTURA

DISOLVENTE QUÍMICAS
Estructura, volumen y
Hidrofilas o hidrosolubles. Reactivo o producto. resistencia.
Hidrófobas. Participa con las hidrolasas -turgencia-

TERMORREGULACIÓN
Favorece el enfriamiento de la
TRANSPORTE superficie corporal por la
transpiración.
El agua absorbe el calor y se
evapora.
Ósmosis
Fuerza que mueve al agua para
que difunda de manera pasiva
del medio más diluido al más
concentrado.
MEDSTUDENTS

AGUA
Soluciones acuosas y usos.

HIPERTÓNICAS ISOTÓNICAS O HIPOTÒNICAS

ISOOSMÓTICAS

CRISTALOIDES
Su capacidad de modular el volumen está directamente relacionada con la concentración de sodio.

Hipertónicas o
Hipotónicas o Isotónica o
hiperosmóticas.
hipoosmóticas isoosmóticas
Shock hemorrágico
Pacientes diabeticos, para Actividad física
aumentar diuresis o valorar
al riñón.

Solución salina al 3%, 5% y

Dextrosa en agua al %5 Solución salina al .9%
7%.
MEDSTUDENTS

pH
Concentración de iones de
hidrógeno.

Amortiguador intracelular:
Amortiguador extracelular
incorpórate a nuestros

MEDSTUDENTS
HORARIOS

embriología BIOQUÌMICA
¡Contáctanos!
8126.8866.24
 VITAMINAS

"LA COMIDA QUE COMES PUEDE SER LA

MÁS PODEROSA FORMA DE MEDICINA O LA
FORMA MÁS LENTA DE VENENO"
.-Ann Wigmore.
MEDSTUDENTS

VITAMINAS
Hidrosolubles
Precursores de coenzimas para
las enzimas del metabolismo
intermediario.
Se metabolizan rápido y no se
almacenan.
MEDSTUDENTS

VITAMINAS
Liposolubles
La vitamina K, tiene función como coenzima.
Se liberan, absorben y transportan en
QUILOMICRONES (Grasa) de la dieta.
No se excretan con facilidad en la orina.
Se almacenan cantidades significativas en el
hígado y tej. adiposo.
Son tóxicas y en algunos casos teratógenas.
VITAMINAS
MEDSTUDENTS

ÁCIDO FÓLICO
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
🥬
Hojas verdes , verduras verdes 🥑 , frutos frescos 🍊 , frutos
🥜 🥣
secos , cereales , etc

Forma activa: Ácido Tetrahidrofólico o tetrahidrofolato.

Función: -Dato clínico

MEDSTUDENTS

COBALAMINA
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
🥩 🍳
Alimentos como hígado , huevo , carne 🥓 y cereales fortificados.
Forma activa: Metilcobalamina y
Desoxiadenosilcobalamina.

Función:
Síntesis de Metionina y participa en
degradación de ácidos grasos.

Dato clínico:
Su deficiencia genera anemia perniciosa
Causa.- Mala absorción de la vitamina por
destrucción de las células parietales (autoinmune).

El factor intrínseco se produce por las células

parietales del estómago, después se une a la
vitamina y permite su absorción en el íleon.

Dato importante:
La vitamina se absorbe en el íleon.
La vitamina se almacena en hígado.
MEDSTUDENTS

VITAMINA C
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
🍊 🥝
Cítricos , Frutas y verduras 🥦.

Forma activa: ácido ascórbico o ascorbato.

Oxidantes:
Superóxido
Peróxido de Hidrógeno
Radicales hidroxilo
Causan.-
Cáncer, envejecimiento, muerte
celular y estrés celular.

Función:
Hidroxilación del colágeno y actúa como antioxidante.

Dato clínico "Escorbuto".- encías inflamadas, fragilidad

capilar, dientes flojos y mala cicatrización.
MEDSTUDENTS

VITAMINA B6
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
Hígado 🥩 🍗
, pollo , papas 🥔 , pescado 🍤 , frutas y
verduras.

Forma activa: Fosfato de piridoxal.

Función:
Metabolismo de aminoácidos.

Dato clínico:
Toxicidad: Alta.
Síntomas neurológicos mayores a 500 mg/día.

Paciente con Tuberculosis.-

Isoniazida.
MEDSTUDENTS

VITAMINA B1 TIAMINA
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
Pan, arroz, pastas, harinas, etc.

Forma activa: Pirofosfato de tiamina

Función:
Actúa como coenzimas en la degradación de
a-cetoles y descarboxilación oxidativa de a-
cetoácidos.

Dato clínico:
SD. WERNICKE-KORSAKOFF

BERI-BERI
MEDSTUDENTS

NIACINA
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
🥩 🍗 🍱
Alimentos como hígado , pollo , pescado , queso 🧀 , leche 🥛 ,
🥙 🍜
verduras verdes , nueces, cerales y levaduras.

Forma activa:
•Dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD+).
•Dinucleótido de nicotinamida y adenina fosfato (NADP+).

Función:
Transferencia de electrones.
Generará ATP o energía.

Dato clínico:
En su deficiencia hay Pelagra: demencia
dermatitis y diarrea.
La vitamina se utiliza para tratar la
HIPERLIPIDEMIA, ya que inhibe lipólisis.
MEDSTUDENTS

RIBOFLAVINA
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
🥩 🥙 🍳
Alimentos como carnes rojas , verduras verdes , huevo , etc.

Forma activa: Mononucleótido de flavina (FMN) y dinucleótido de

flavina adenina (FAD).

Función:
Transferencia de electrones.
Generará ATP o energía.

Dato clínico:
NO hay enfermedad importante.

-Dermatitis, Queilosis y Glositis

 MEDSTUDENTS

BIOTINA
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
🥩 🍳 🥛
Alimentos como carnes rojas , huevo , leche , etc.

Forma activa: Biotina

Función: Participa en procesos de carboxilación.

Dato clínico:
La clara de huevo tiene avidina lo cual genera deficiencia de la
vitamina.

ÁCIDO PANTOTÉNICO
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
🥩
Alimentos como hígado, carnes de res , pollo
🍖 🍤 🍳 🥛
, mariscos , huevo , leche y verduras.

Forma activa: coA

Función: Transportador de acilos.

Succinil-CoA y Acetil CoA

Dato clínico
 Ácido fólico
Ácido tetrahidrofólico
Transf. unidades
monocarbonadas: síntesis
metionina, purinas y
monofosfato de timidina
A. megaloblástica
Defectos del tubo neural.
idad
xic
To
Vitamina B 6
(Piridoxina, Piridoxal y
Piridoxamina)
Fosfato de piridoxal
Coenzima para enzimas, en
metabolismo de aminoácidos.
Glositis y neuropatía
La isoniazida (Tb)puede
inducir deficiencia.
Vitamina B
(Riboflavina)
FMN FAD
Transferencia de
electrones
VITAMINAS
HIDROSOLUBLES
Vitamina B12 Vitamina C
(Ácido ascórbico)
Metilcobalamina
Desoxiadenosilcobalamina Antioxidante
Coenzima de hidroxilación
Coenzima para las rx´s
del colágeno.
Homocisteína > metionina
Metilmalonil-CoA > succinilCoA Escorbuto
Anemia perniciosa Encías esponjosas, inflamadas
Dientes sueltos
Anemia megaloblástica
Mala cicatrización de las
Síntomas neuropsiquiátricos
heridas
Vitamina B1 Niacina
(Tiamina)
(Ácido nicotínico)
Fosfato de tiamina
NAD+, NADP+
Coenzima que catalizan:
Piruvato > Acetil-CoA Transferencia de
a-cetoglutarato > electrones
Succinil-CoA. Pelagra
Beriberi y Síndrome Dermatitis, diarrea
Wernicke-Kórsakoff y demencia
Biotina
Ácido pantoténico
Biotina ligada a enzima
2
Reacciones de Coenzima A
carboxilación
Transportador de acilos
MEDSTUDENTS

VITAMINA A
Vitaminas Liposolubles

Forma activa: Retinal, retinol (alcohol), ácido retinoico y b-

caroteno.

Función:
Visión, reproducción, crecimiento y mantenimiento de epitelios.

Isotretinoína
Acné

Deficiencia de la vitamina:
En hipervitaminosis: piel seca y riesgo de fracturas.
MEDSTUDENTS

VITAMINA D
Vitaminas Liposolubles
Forma activa: 1,25 dihidroxicolecalciferol

Función: Mantener niveles séricos adecuados de Ca+ y

fosforo.

Aumenta la captación de Calcio en intestino, minimiza la perdida

de calcio por los riñones y estimula la reabsorción en el hueso.
Osteodistrofia renal

Raquitismo
Osteomalacia
 MEDSTUDENTS

VITAMINA K
Vitaminas Liposolubles
Forma activa: Menadiona.

Función: Carboxilación y síntesis de los factores de

coagulación VII, IX Y X y protrombina en el hígado.

Deficiencia de la vitamina: Hemorragias.

Deficiencia de la vitamina: Hemorragias.

Las bacterias pueden sintetizar esta vitamina.
MEDSTUDENTS

VITAMINA E
Vitaminas Liposolubles
Forma activa: alfa-tocoferol.

Función: Antioxidante.

Se le administra a recién nacidos CON BAJO PESO AL

NACER.

Dato clave: NO ES TÓXICA como el resto de las liposolubles.

Si hay una deficiencia puede causar hemólisis y retinopatía.

 VITAMINAS
LIPOSOLUBLES
id ad
xic ad
To ic i d
Vitamina A Tox
Vitamina D
Retinol, retinal y ácido (Calecalciferol Ergocalciferon)
retinoico.
Visión, reproducción, crecimiento, 1,25-dihidroxi-calecalciferol
expresión génica y diferenciación celular en Captación de calcio
mantenimiento de tejidos.
Expresión génica
Impotencia, ceguera nocturna,
retraso del crecimiento y Raquitismo (en niños)
xeroftalmia. Osteomalacia (en adultos)
Isotretinoína.- isómero de ácido retinoico.
Huesos blandos y dúctiles
Acné quístico.
Aumenta TAG y colesterol.

d
i da
oxic
aT
oc
P Vitamina K
(Menadiona Menaquiona Vitamina E
Filoquinona) (a-tocoferol)
Carboxilación de los residuos Cualquiera de los
de derivados del tocoferol.
glutamato en los factores de
Antioxidante
coagulación.
Recién nacido La fragilidad eritrocitaria
Poco frecuente en adultos induce anemia hemolítica.
RN con bajo peso al nacer
Hemorragia
para evitar hemolisis.
CASOS
CLÍNCOS
Escribe bajo cada cuadro la
vitamina relacionada.
AMINOÁCIDOS
Grupos funcionales
Acomodo de átomos en la estructura qque
determina la función de una molécula.
 Introducción
Aminoácidos en el ser humano: 20
Estructura de los aminoácidos.-

HIDRÓGENO
CARBONO
GRUPO R
OXIGENO
NITRÓGENO

Péptidos
Determina la clasificación y
Proteínas
propiedades específicas de cada
aminoácido.

Enlace peptídico
Se forma un grupo amida.
Se libera agua.
Medstudents

Aminoácidos no polares

Se encuentran presentes en el interior de una proteína.

Glicina
Alanina
Valina

Leucina
Isoleucina
Fenilalanina

Triptófano
Metionina
Prolina

Aminoácidos polares

Serina
Treonina
Tirosina

Asparagina
Cisteína
Glutamina
Medstudents

Aminoácidos ácidos

Donan protones: Aspartato y Glutamato.

Ácido aspártico
Ácido glutámico

Aminoácidos básicos

Aceptan protones
Histidina

Lisina
Arginina
AMINOÁCIDOS
IMPORTANTES
Glicina

Prolina

Cisteína
Isómeros de los aminoácidos

¿Cuál es la forma que

encontramos en los
seres humanos?
Medstudents

Forma isoeléctrica: La suma de todas las cargas positivas igual a las de las negativas
Se define como el valor de pH en el cual los grupos amino y carboxilo de un aminoácido se
encuentra ionizados y la carga neta del aminoácido es cero.

A pH fisiológico el grupo amino tiene carga positiva.

pH= 13.- Fórmula de la glicina NH2-CH-COO- + grupo R

I
Permite conocer la relación
cuantitiva entre el pH de la
solución y la concentración del
ácido débil y su base conjugada.

II
Permite predecir como los
cambios de una concentración
de bicarbonato y CO2 influyen en
el pH fisiológico.

III

Calcula la abundancias de
formas iónicas de fármacos
ácidos y básicos.

Fármacos sin carga favorece su

absorción.
 RESUMEN

Glicina
Alanina
Triptófano

No polares Valina
Leucina
Metionina
Prolina
En el interior de
proteínas
No gana ni pierde
cargas
Isoleucina
Fenilalanina

Sin cargas

Aspartato
Dona protones
Glutamato

Gana protones
Básicos
ESTRUCTURA DE
PROTEÍNAS
Introducción

Datos clave
La proteína no es funcional si no se ha plegado.
La conformación nativa es la estructura funcional por
completo plegada de la proteína.
Las proteínas puedes ser funcionales a partir de su
estructura terciaria que es 3D.
La desnaturalización es el desdoblamiento y
desorganización de la estructura proteina, no se
pierden (hidrolizan) los enlaces peptídicos pero si la
función.
La desnaturalización puede ser reversible (bajo
condiciones ideales) o con mayor frecuencia
irreversible.
Las proteínas desnaturalizadas son insolubles y se
precipitan.
Las chaperonas (shock térmico) requieren de ATP e
interactúan con la proteína para un correcto
plegamiento.
 💡Conformada por secuencia líneal de aminoácidos.
💡Está especificada por la información genética.
Estructura primaria

💡 La estructura primaria de una cadena polipeptídica determina la

estructura terciaria.
💡 Determina la forma de la proteína futura por lo que es relevante
identificar si hay alguna alteración en la secuencia de aminoácidos.

Se estabiliza por Enlaces peptídicos.

Tipo.-Enlace covalente

Enlace peptídico
Uniones amídicas entre el gpo carboxilo alfa de
un aa y el gpo amino alfa de otro.
Libera agua durante la unión del grupo carboxilo
con el amino.
Se establece un grupo amida, por eso se
denominan uniones AMIDA.
Rígido y plano.
Configuración trans.
NO se rompen en la desnaturalización.
Estructura secundaria ✍🏻 El esqueleto polipeptídico se organiza en estructuras
conocidas como helices α, láminas β y giros β.

✍🏻 Interacción que otorga estatabilidad en la

estructura secundaria a la hélice: PUENTE DE
HIDRÓGENO entre cada 4 residuos de aminoácidos.

Helices α
Estructura rígida, en espiral hacia la
derecha. Muy común.
Cadenas laterales hacia el exterior.
Puentes de Hidrógeno: Intracatenario y
paralelos al esqueleto de la proteína.
Ubicación.- Proteína fibrosa como la
queratina en piel y pelo.
Proteína globular como la mioglobina.
Aminoácidos que no facilitan a las
helices: Prolina, glicina, valina,
glutamato y triptófano.

Láminas β
Estructuras un poco plegadas por la
distribución del Carbono alfa. No planas.
Se representan con flechas gruesas.
Los enlaces de H son intercatenarios y
perpendiculares.

Dobleces o giros β
Invierten la dirección de una cadena
polipéptidica, con lo que le ayudan a adoptar
una forma globular compacta.
Están compuestos por lo general por 4 aa´s.
Prolina = Produce el doblez
Glicina
Estructura supersecundaria
Poseen motivos o diseños.

Combinación de elementos como helices,

láminas y giros.
Abundante en proteínas globulares.

✍🏻Unidad básica: DOMINIO, combinación de motivos.

Son las unidades funcionales y estructurales dimensionales

Estructura terciaria
fundamentales de los polipéptidos
✍🏻La estructura primaria determina su estructura terciaria.
✍🏻Se adquiere la forma tridimensional.
✍🏻 En las proteínas globulares (ambiente acuoso) las cadenas
laterales hidrofobas se organizan en el interior y las hidrofilas en la
superficie de la proteína.

Enlaces que estabilizan

Enlace disulfuro:
Puente de hidrógeno:
Interacciones hidrófobas:
Interacciones iónicas:
Estructura cuaternaria
Poseen SUBUNIDADES
Es el acumulo de unidades polipeptídicas en la
proteína.
✍🏻Pueden conformarse por una cadena o varias de aminoácidos.
✍🏻 Están estabilizadas por enlaces no covalentes como puentes de
Hidrógeno, enlaces iónicos e interacciones hidrófobas.
Las subunidades pueden ser independientes.

ISOFORMAS.- Proteínas con misma

función pero estructura primaria
diferente.
Enzimas que catalizan la misma
reacción pero tienen diferente
estructura se llaman ISOZIMAS.
 RESUMEN
Enlace
Estructura Composición
Estabilizador

Secuencia de
Primaria Peptídicos
aminoácidos

Hélices α,
Puente de
Secundaria Laminas β y
Hidrógeno
Giros β

Super- Puente de
Motivos
Secundaria Hidrógeno

Puente de hidrógeno
Puente disulfuro
Terciaria Dominios Interacciones iónicas
Interacciones Hidrófobas

Interacciones iónicas,
Cuaternaria Subunidades Hidrófobas y Puentes
de Hidrógeno
Plegamiento erroneo de las proteínas Enfermedad amiloide: Enfermedad de Alzheimer.

Se acumula el β-amiloide por un defecto en las lámina β plegadas.

Se vuelve neurotóxico y desencadena deficiencia cognitiva, como
mala memoria.
Forma anormal de la proteína Tau, que ayuda a construir y estabilizar
la estructura microtubular.

Alfa-sinucleína.- ENFERMEDAD DE PARKINSON

Enfermedades por priones.

PrPc.- Es una proteína prion que se encuentra en la superficie de

neuronas y células de la glía en mamiferos.
La proteína se vuelve infecciosa PrPSc cuando se modifica su forma
3D y sustituyen las hélices por láminas β.

En humanos, Enfermedad de _______________.

En ovejas, enfermedad de tembladera.
En ganado, encefalopatía espongiforme.
Proteínas globulares
INTRODUCCION A PROTEÍNAS
GLOBULARES
 MEDSTUDENTS

PROTEINAS
GLOBULARES
Mioglobina ubicación Hemoglobina

Eritrocitos

Músculo Esquelético y
Cardiaco

función
Transporte de OXIGENO, OXIDO
NITROSO, H+, Co2, CO.

Almacén de oxigeno en
músculo.

estructura
Cuatro subunidades
Estructura cuaternaria

Una cadena polipeptídica

Estructura terciaria
Afinidad

Tiene una afinidad baja por el

oxigeno pero aumenta
conforme se unen O2 a la Hb.
Alta afinidad por el
(INTERACCIÓN HEM-HEM)
oxigeno.

curva de
disociación

Sigmoidea

Hiperbole

otros

Forma Tensa - Menor afinidad Hb-O

Forma Relajada - Mayor afinidad Hb-O
MIOGLOBINA
Propiedades Notas

HEMOGLOBINA
Propiedades Notas
 EFECTORES
ALOSTERICOS

Grandes altitudes Sangre transfundida

Anemias crónicas Envenenamiento

con CO,

EPOC
 TIPOS DE HB
Fracción de
Forma Composición hemoglobina
total

HbA α2, β2 90%

HbA2 α2, δ2 2-3%

HbF α2, γ2 < 2%

α2β2-
HbA1c 4-6%
Glucosa

Hb Gower ζ2,ε2

HB GLUCOSILADA

Se aumenta en pacientes
con Diabetes.
Calcula niveles de glucosa
hasta de 3 meses previos.
HEMOGLOBINOPATÍAS
ANEMIA DE CÉLULAS FALCIFORMES
Sustitución en la 6ta posición Glutamato por Valina

ENFERMEDAD DE HB C
Sustitución en la 6ta posición Glutamato por Lisina

ENFERMEDAD DE HB SC
Sustitución en la 6ta posición Glutamato por Lisina y Valina.

METAHEMOGLOBINEMIA
El Hierro ferroso (Fe+2) se oxida y se convierte en ferrico (Fe+3)
Mononitrato de isosorbide

TALASEMIAS
Desequilibrio en la síntesis de las globinas alfa o beta.

Portador silenciosa
Rasgo de talasemia
Enfermedad de HB H
Enfermedad de Bart
Conoce los cuerpos de Heinz de la Enf de Hb H.
Si puedes dejar un comentario te lo agradezco mucho.
PROTEÍNAS
FIBROSAS
MEDSTUDENTS

COLÁGENO
Proteína fibrosa

Generalidades
Producida por fibroblastos.
Ubicación: Extracelular.

Estructura
3 Cadenas de aminoácidos con entrecruzamientos.
Se debe hidroxilar por la ascorbato.
Estructura Terciaria.
Se compone por tripletes.

VITAMINA C
Participa en la hidroxilación
de la primera posición.
 BIOSÍNTESIS
DE COLÁGENO

1. Ribosomas / RER generan procadenas de colágeno

2. El RER las hidroxila/glucosila
3. Las procadenas se ensamblan formando procolágeno
4. Procolágeno sale del fibroblasto
5. El procolágeno se corta en se extremos por la
procolágeno peptidasa
6. Extremos NyC terminal - Tropocolágeno
 TIPOS DE
COLÁGENO
Formadores de Fibrillas

I
II
III

Formadores de Redecillas

IV
VIII

Relacionado con Fibrillas

IX
XII
COLAGENOPATÍAS
EHRLES DANLOS
Ausencia de enzimas que hidroxilan.
Prolilhidroxilasa y Lisilhidroxilasa

Procolágeno peptidasa

OSTEOGÉNESIS IMPERFECTA
Sustitución de Glicina por aminoácidos
voluminosos
MEDSTUDENTS

ELASTINA
Proteína fibrosa elastica.

Generalidades
Producida por fibroblastos.
Es insoluble.
Se encuentra en pulmones, ligamentos, tendones
y arterias.

Pueden estirarse hasta que alcanzan varias veces

su longitud normal, pero recuperan de inmediato
su tamaño original cuando se interrumpe la fuerza
de estiramiento.

Estructura
700 aa´s, primordialmente pequeños y
apolares (Glicina, alanina y valina).

También es rica en prolina y lisina, poco

hidroxiprolina y carece de hidroxilisina.

Síndrome de Marfan
Daño genético en el gen de la fibrilina.
Hiperelasticidad.
Extremidades largas.
 α1-Antitripsina

Neutrófilo

Elastasa

Elastina

α1-Antitripsina

Hepatocito

Hereditaria: Deficiencia de α1-Antitripsina

Inducida: Tabaquismo
"LA CIENCIA DICE
QUE HAY QUE
TENER INTERÉS
PORQUE SI NO,
NO MERECES
SABER"
ENZIMAS
ENZIMA
 ESTRUCTURA Y
PROPIEDADES
¿QUÉ SON? TIPOS EJEMPLOS

ENZIMAS
 FACTORES QUE
AFECTAN

MICHAELIS -
MENTEN

LINEWEAVER-BURK

INHIBICIÓN
INHIBICIÓN REVERSIBLE
IRREVERSIBLE
Competitiva

No competitiva
 ENZIMAS EN EL
DIAGNÓSTICO CLÍNICO
ALT
AST

CK1-BB

CK2-MB

CK3-MM

Infarto al miocardio
ck2
Aparece 4-8 horas.
Pico 24 horas
Basal 48-72 horas

Troponinas T - I
Aparecen 4-6 horas
Alcanzan pico 24-36 horas
Permanecen altas 3-10 días
BIOENERGÉTICA
MEDSTUDENTS MEDTEAM

BIOENERGÉTICA
GENERALIDADES CAMBIOS DE
La bioenergética describe la transferencia y
utilización de energía en los sistemas ENERGÍA
biológicos.
ΔG Positiva
Reacción no espontánea = Endergónica
Predice si es posible un proceso.

ΔG Negativa
•Cinética, mide la rapidez con que ocurre la
Reacción espontánea = Exergónica
reacción.

ΔG = 0
Se ve afectada por:
Reacción en equilibrio
•Entalpía: Calor liberado y absorbido.
•Entropía: Aleatoriedad o el desorden de los
reactivos y productos.
•Energía libre: Energía disponible para
realizar un trabajo. Sí predice la reacción.

ATP
1 Nucleótido

2
Compuesto que debido a su gran G △
negativo permite que las reacciones
endergónicas se llevan a cabo.
3 Se requiere en Anabolismo
Se genera en catabolismo
MEDSTUDENTS MEDTEAM

CTE.-
COMPONENTES

Fijos.- Elemento móviles.-

Complejo I. Coenzima Q o Ubiquinona Q
Lípido quinona
Complejo II
Citocromo C
Complejo III Espacio intermembrana

Complejo IV
MEDSTUDENTS MEDTEAM

CTE.-
PROCESO
MEDSTUDENTS MEDTEAM

CTE.-
INHIBIDORES
MONÓXIDO DE
CARBONO,
CIANURO Y
AZIDA
Surprising retreats &
local favorites | p. 112

ANTIMICINA
Surprising retreats &
local favorites | p. 112

AMITAL Y
ROTENONA
Surprising retreats &
local favorites | p. 112
MEDSTUDENTS MEDTEAM

FOSFORILACIÓN
OXIDATIVA

20 BEST ISLANDS
ATP SINTASA PROCESO OLIGOMICINA

Top secret hideaways Surprising retreats &

and exotic escapes | p. 35 local favorites | p. 112
 MEDSTUDENTS MEDTEAM

Fosforilación oxidativa:
Proteínas desacoplantes
•Permiten a los protones reingresen en la matriz
mitcondrial sin que se capture energía en forma
de ATP (energía liberada en forma de calor).

UCP1 = termogenina
•Se encarga de activar la oxidación de los ácidos
grasos y la producción de calor en los adipocitos
pardos.

Sistema de
transporte
membranal
Lanzadera de Glicerol 3-Fosfato
Genera FADH2 - 2 ATP
Lanzadera de Malato Aspartato
GENERA NADH2 - 3 ATP

DEFECTO
HEREDITARIO DE Apoptosis
ADN MITOCONDRIAL:
ENFERMEDAD DE El citocromo C se deseacopla y se une a
factores que ACTIVAN a las enzimas que
LEBER inician la muerte celular programada:
CASPASAS.
ENFERMEDAD DE LEBER:
Surprising retreats &
M E D S T U D E N T S
local favorites | p. 112

¡GRACIAS POR TU
PREFERENCIA!
- C A M I N A R E M O S J U N T O S -

¡NO OLVIDES SEGUIR NUESTRAS REDES

SOCIALES PARA SEGUIR RECIBIENDO
MATERIAL EN TUS PRÓXIMOS SEMESTRES!

@medstudentsmx @abdias.mtz
@golgimedstore
Surprising retreats &
local favorites | p. 112