PROTEINAS

Milagros M. Morales Cortés, MSC.

Ingeniero en Alimentos
 • Son macromoléculas de alto peso molecular.
• Son el resultado de la polimerización de los
20 AA.
PROTEINAS

• Sus propiedades f,q,s  dependen del tipo,

concentración y secuencia de monómeros
constituyentes.

• Son indispensables para el metabolismo.

• Hiperensibilidad y alergia
 • Existen diversos métodos para
clasificar las proteínas que pueden
CLASIFICACION
ser de acuerdo a:

– Composición

– Forma

– Solubilidad

– Función biológica
 Estas macromoléculas pueden ser:
• Simples (homoproteínas) compuestas
exclusivamente de aminoácidos.
COMPOSISIÓN

• Conjugadas (heteroproteínas)
compuestas de una fracción no
proteínica llamada “grupo
prostetico”.
 • Metaloproteínas  Contienen un metal Cu,
Fe unido a un determinado aminoácido.
HETEROPROTEINAS

• Glucoproteínas  Se encuentra una

fracción de hidratos de carbono.

• Fosfoproteínas  Contienen P

• Lipoproteínas  Con fracciones lipidicas

• Nucleoproteínas  Fracción que se une a

ácidos nucleicos
 • Proporcionan rigidez a los
tejidos son cadenas de
polimeros a lo largo de un eje
GLOBULARES
común Ej. Colágeno
FORMA

• Presentan una estructura

esférica (modelo tridimensional)
Ej. Enzimas, polipeptidos tejido
FIBROSAS
vegetal.
ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
• Estructura primaria  Se debe a los
enlaces covalentes de la molécula,
secuencia de AA y ptes disulfuro

• Estructura secundaria  Las cadenas

peptídicas tienden a formar arreglos
ordenados unidos por puentes de H. Hay
dos disposiciones α-helice y la hoja
plegada
 Tir—Trp
Met Phe
Cis--S—S--Cis—Pro— Leu— GliNH2
ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL
• Estructura terciaria Es su conformación
tridimensional completa.

• Estructura cuaternaria  Es la asociación

de dos o más cadenas péptidicas en la
proteína. Ej. Hemoglobina tiene 4
cadenas peptídicas acopladas entre sí
para formar una proteína globular.
 • Depende del tipo de AA que contenga. Ej. Si
tiene muchos residuos hidrofobos (menos
soluble en H2O), de acuerdo a este criterio se
dividen en:
a) Albúminas  Solubles en sol. salinas
SOLUBILIDAD

diluidas y en agua pp (NH4)2SO4 50%. Ej.

Ovoalbúmina.

b) Globulinas  Insolubles en agua,

solubles en soluciones salinas diluidas.
Ej. Miosina

c) Histonas  Solubles en ácidos y en agua

(poca importancia en alimentos)
 d) Glutelinas  solubles en agua, etanol y
soluciones salinas y sólo se solubilizan
en ácidos (pH=2) o alcalís (pH=12). Ej.
SOLUBILIDAD

Glutelina (Trigo).

e) Prolaminas  Se solubilizan en etanol al

50- 80%. Ej. Zeina (maíz), gliadina.

f) Escleroproteínas  Insolubles
practicamente en todos los solventes.
Ej. Proteínas fibrosas.
SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS

• La diferencia de solubilidad en las

proteínas esta en función de:
– Factores intrínsecos (peso molecular, est
secundaria, est. terciaria, forma, comp. AA,
ionización).

– Factores extrínsecos (pH, fuerza iónica,

temperatura)
SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS

• La diferencia de solubilidad en las

proteínas esta en función de:
– Factores intrínsecos (peso molecular, est
secundaria, est. terciaria, forma, comp. AA,
ionización).

– Factores extrínsecos (pH, fuerza iónica,

temperatura)
SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS

• La diferencia de solubilidad en las

proteínas esta en función de:
– Factores intrínsecos (peso molecular, est
secundaria, est. terciaria, forma, comp. AA,
ionización).

– Factores extrínsecos (pH, fuerza iónica,

temperatura)
 FACTORES EXTRINSECOS
a) Efecto de las sales: Cada proteína tiene
una solubilidad diferente que varía con la
fuerza iónica.
Log S= β – K
β= Solubilidad de la prt en
Log solubilidad

ausencia de sal
K= constante de solubilización
por salado
In
r

po solu
lad po

r s bi
sa idad

al lid
o

ad ad
o
il
lub
So

Fuerza iónica
 FACTORES EXTRINSECOS
a) Efecto del pH.- Debido a su naturaleza
anfótera, esta muy influenciada por el pH, es
mínima en su pI.

pH sistema  pueden actuar como aniones o

cationes  fuerzas de repulsión (sol. Y
estab.)

La mayoría de las prt contienen más AA ácidos

que AA básicos, por lo que su pI < 7
 FACTORES EXTRINSECOS
a) Efecto de la temperatura: Son muy
solubles dentro de un interválo de T de
10-45°C y alcanzan su máximo
alrededor de los 35°C. Si exceden los
limites tienden a la desnaturalización.

Se rompen las uniones débiles que

estabilizan a la est. Secundaria y
terciaria.
FUNCION BIOLOGICA • De acuerdo a su función se clasifican
en:

– Estructurales (rigidez a los tejidos)

– Catalíticas (enzimas, reacción)

– Transporte (O2)
 HIDRATACION

• Las proteínas en estado seco tienden a

retener una cierta cantidad de agua hasta
alcanzar el equilibrio con la HR.

• Interacciones proteína- agua se efectúan por

medio de AA polares> cuando se encuentra
en la forma ionizada.
Efecto del pH en la absorción de agua de
aislados de soya

Valores Por 100 g de proteína

4.5 (cerca del pI) 168
7.0 (extruído) 253
7.0 (liofilizado) 720
 RESUMEN

• El calor, los ácidos y las bases fuertes, los

disolventes como el alcohol, las soluciones
concentradas de sales, provocan cambios
profundos en las propiedades fsc-qmca de
DESNATURALIZACION
las proteínas solubles.

• Estos cambios incluyen: coagulación,

formación de geles irreversibles, hidrólisis
enzimática (mejor digestibilidad), alteración
difracción y rotación óptica.