UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

FACULTAD DE CIENCIAS BIOLÓGICAS

ESCUELA PROFESIONAL DE MICROBIOLOGÍA Y PARASITOLOGÍA

TRABAJO DE INVESTIGACIÓN FORMATIVA

“ENZIMAS DE LEVADURAS CON APROVECHAMIENTO INDUSTRIAL”
Autores:
• Adrianzen Tolentino, Bruno Enrique (100%)
• Ayala Ulloa, Angelli Nayeli (90%)
• Barranzuela Mendocilla, Adrian Mauricio (85%)
• Bautista Castillo, Dennys Rafael (100%)
• Camus Ugáz, Giulia Valeria (100%)
• Chuquilin Manihuari,Raquel Noemi (100%)
• Castillo Inca, José David (100%)
• Cabrera Diaz, Angel (78,3%)
• Cobeñas Peltroche, Abigail Maryory (100%)

Docente de Mesa:
M.Sc. María Noemí Llanos Román
INTRODUCCIÓN
Las levaduras han sido utilizadas desde la antigüedad en la elaboración de
cervezas, pan y vino, pero los fundamentos científicos de su cultivo y uso en
grandes cantidades fueron descubiertos por el microbiólogo francés Louis Pasteur
en el siglo XIX (Suárez, et al., 2016).
La producción de enzimas a partir de levaduras está a cargo de 18 compañías
distribuidas en diferentes regiones del mundo, y se estima que en pocos años se
sume a los principales productores mundiales, países como China e India (Moral
et al., 2015).
Las enzimas de levaduras tienen un gran potencial en diferentes sectores, como
la alimentación, la producción de biocombustibles y la industria química, entre
otros. Su utilización puede proporcionar beneficios económicos y ambientales al
reemplazar procesos químicos más contaminantes por vías biotecnológicas más
sostenibles.
Por lo antes expuesto, en este trabajo de investigación formativa se tratará las
principales características, actividad enzimática y aplicaciones de 4 enzimas
producidas por levaduras con aprovechamiento industrial.
OBJETIVO GENERAL
★ Explicar los principales aspectos (nomenclatura, características, acción
enzimática y aplicación industrial) de 4 enzimas procedentes de levaduras
con aprovechamiento industrial.

Objetivos específicos
● Investigar y analizar cualidades principales de cada una de las 4 enzimas elaboradas a partir
de levaduras.
● Reconocer los productos obtenidos mediante los procesos de hidrólisis de cada enzima
investigada.
● Determinar los principales usos que tienen las enzimas producidas por levaduras en los
procesos industriales para la fabricación de insumos cotidianos.
GENERALIDADES DE ENZIMAS
• Son catalizadores que disminuyen la energía de
activación de una reacción química.
• Son altamente específicas y no reaccionan con
cualquier sustrato ni intervienen en cualquier
reacción.
• Están compuestas por proteínas globulares de tamaño
muy variable.
• Pueden ser afectadas por diversos factores, como
temperatura, pH y concentración.
• Requieren de un componente químico adicional para su
actividad llamado cofactor o coenzima.
• Son reutilizables (no se gastan durante la reacción).
β-GLUCOSIDASA
Nomenclatura
1. Nombre Común: β-glucosidasas

2. Nombre Sistemático: β-D-glucósido glucohidrolasa

Figura 1: Modelo
estructural de la β
-glucosidasa de

3. Número EC: EC 3.2.1.21 almendras dulces.

El primer número indica que pertenece a la

clase Hidrolasa, el segundo se refiere a la
subclase Glicosilasa, el tercero y el cuarto
se refieren a los grupos químicos
específicos que son Glicosidasas y
beta-glucosidasa (BRENDA, 2023).
●Otro nombre: Celobiasa
 Características
1. Fuente de obtención: Enzimas producidas, en mayor
capacidad, por levaduras no- Saccharomyces (Casablanca et
al., 2011)
• Según Escribano (2021), la presencia de esta enzima:
- Mayor concentración: Cryptococcus spp. (60%) y M.
Pulcherrima (63%)
- Menor concentración: Candida spp. (25%), Z. bailli (14%)
y L. thermotolerans (6%)

2. Clase de enzima: Hidrolasa

3. Función: La β-glucosidasas cataliza la hidrólisis de enlaces

glucosídicos liberando terpenos que se encuentra enlazados
a moléculas de glúcidos (Escribano, 2021).

4. Localización subcelular: Se encuentra principalmente en el

citoplasma, donde se localiza en vesículas como las vacuolas.
La enzima también se secreta al espacio extracelular para
degradar la celulosa (Peragallo, 2020).
 Actividad enzimática
Descripción del sustrato Condiciones ambientales
• Enlaces glucosídicos β (1-4) de
oligosacáridos. (Casablanca et al., 2011). La mayoría son acídicas con
valores de pH óptimo entre 5-6.
• Especificidad en sustratos β -D-glucósidos.
(Celobiosa, Celulosa) (Díez et al., 2014). La temperatura de estas enzimas
está entre 25-90 °C, siendo 90 °C
la más óptima.(Ovalle, 1970)

Figura 2: La
celobiosa es
una unidad
estructural de la
celulosa, unidas
entre sí por
enlaces β-1,4
 Actividad enzimática
Reacción catalítica
• Hidrolizan enlaces
glucosídicos para liberar
β-D-glucosa (Fraile et al. 2016).

• Hidrólisis entre un
carbohidrato y otra
molécula, rompiendo los
enlaces O- o S-glicosídicos.
Esta enzima actúa sobre
los residuos terminales no
reductores (Aranguren,
Abeigón et al. 2017).
• Actividad transglicosilación,
hidrólisis de polisacáridos
para liberar terpenos.
Ejemplo: Producción de vino
(Díaz, 2023).
Figura 3: Descripción esquemática del metabolismo de la celulosa por el sistema de celulasa: durante la hidrólisis de la
celulosa, la celulasa junto con la exo y la endoglucanasa actúan sobre las fibras celulósicas y las hidrolizan en
oligosacáridos de menor tamaño. Estas moléculas más pequeñas son finalmente utilizadas por la β-glucosidasa como
sustrato para liberar glucosa como producto final de la hidrólisis completa de la sustancia celulósica.
 Ejemplos de aplicaciones industriales
Según Gutiérrez (2022), las aplicaciones en la Otras Áreas:
industria alimenticia son:
• Las β-glucosidasas, pueden ser empleadas para
la síntesis de oligosacáridos con propiedades
❖ Potenciar el sabor terapéuticas.
y olor de las • En la nutrición animal, mejorando la nutrición
bebidas. y aprovechamiento de la celulosa, en animales
monogástricos.
❖ Liberar
monoterpenoides
de la uva.

❖ Fabricación de
jugos cítricos y té .
GLUCOAMILASA
Nomenclatura

1. Nombre común: Glucoamilasa

2. Nombre Sistemático: 4-α-D-glucanglucohidrolasas

3. Número EC: 3.2.1.3

El primer número indica que la enzima
pertenece a la clase de Hidrolasa, el segundo
Figura 4: Modelo estructural
se refiere a la subclase Glucosidasas, el de la enzima Glucoamilasa.
tercero y el cuarto a los grupos químicos
específicos Glucosidasas y α-1,4
glucanglucohidrolasas.

● Otro nombre: Amiloglucosidasa

 Características
1. Fuente de obtención: En las levaduras (Saccharomyces
cerevisiae y Sacharomycopsis figuligera) (Pretorius y Lambrechts
et al., 2000); en hongos filamentosos Aspergillus; en cultivos de
bacterias (Bacillus coagulans y Lactobacillus brevis).
2. Clase de enzima: Hidrolasa
3. Función: Hidrólisis en cadenas de polisacáridos rompiendo los
enlaces 1,4-alfa-D-glucosa (Latorre, 2008).
4. Localización subcelular: En la membrana luminal, que hidroliza
el almidón (Díaz & Burgos, 2010). En las células del páncreas, se
sintetiza en el retículo endoplasmático rugoso y se almacena en
los gránulos de zimógeno. (Guyton & Hall, 2016).
5. Forma de glucoamilasa: Proteína globular que tiene un pliegue
característico “barril TIM”, formado por ocho hélices alfa y ocho
hojas beta paralelas. (Junqueira & Carneiro, 2013).
 Actividad enzimática

Descripción del sustrato Condiciones ambientales

El sustrato de la enzima glucoamilasa es la que
hidroliza el almidón, que es un polisacárido El pH óptimo del enzima oscila, entre
formado por unidades de glucosa unidas por 4.5-6.5 y su temperatura entre 50 y 60º
enlaces 1-4 alfa-D-glucosa. La glucoamilasa actúa C. (Latorre, 2008).
sobre estos enlaces y los rompe, liberando glucosa
como producto final (Heller & Feldman, 2008).

Figura 6:Temperatura sobre

la actividad enzimática de
glucoamilasa.
Figura 5: Hidrólisis del almidón.
 Actividad enzimática

Reacción catalítica

❖ Está enzima hidróliza sacarosa,

maltosa y melibiosa .

La glucoamilasa (1,4- α-D-glucán

glucanohidrolasa, EC3.2.1.3), de tipo
exógenas hidroliza unidades de
glucosas (Figura 6). puede actuar
selectivamente en enlaces α-1,6
característico del pululano y de la
amilopectina (Parkin et al. 2010).
Figura 7: Enlaces que ataca la glucoamilasa para obtener
glucosa.
Son enzimas multidominio, constituidas
por un dominio catalítico (CD,catalytic
domain) conectado mediante una región
glicosilada, a un dominio de unión al almidón
(SBD,starch binding domain). Las GAs de
ascomicetos y basidiomicetos tienen
generalmente el CD localizado en el extremo
amino de la proteína y el SBD en el extremo
carboxilo (Coutinho y Reilly, 1997)

Figura 8: Representación de la posición que ocupan los dominios que

forman la glucoamilasas fúngicas y la de S. Cerevisiae. Donde dominio CD
(dominio catalítico); SBD (dominio de la unión al almidón) y STRD (dominio
rico en serina y treonina).
 Ejemplos de aplicaciones industriales

Las glucoamilasas son utilizadas en la Otras Áreas

maduración de frutas, por su conversión
del almidón a glucosa, obteniendo un sabor
exquisito en los zumos (Sivaramakrishnan
et al,. 2006, pág. 181).
➢ La producción de azúcar: Hidroliza el
almidón en glucosa.
➢ La producción de cerveza: Hidroliza el
almidón en malta.
➢ La producción de pan: Hidroliza el
almidón en el gluten.
En la industria textil, se utiliza para
mejorar la calidad del hilo y la tela. La
glucoamilasa rompe los enlaces entre las
moléculas de celulosa, lo que hace que el
hilo y la tela sean más suaves y flexibles
(Sivaramakrishnan et al,. 2006, pág. 181).
ENDOXILANASA
Nomenclatura

1. Nombre común: Endoxilanasa

2. Nombre Sistemático: 4-β-D-xilano xilanohidrolasa
3. Número EC: EC 3.2.1.8
4. Otro nombre: β-xilanasa
Figura 9: Modelo estructural de la
enzima Endoxilanasa
Descripción del número EC

3 2 1 8

Hidrolasas Glicosilasa Glicosidasas endo-1,4-β-xilanasa

(clase) (subclase) (sub - subclase) (referencia al sustrato)

Cataliza el corte de enlaces Actúa sobre azúcares Enfocado en los enlaces Específico con el sustrato
a través de una hidrólisis glicosídicos que cataliza

Fuente: BRENDA Enzyme Information (2023). Roca, Oliver & Rodriguez (2003)
 Características

1. Fuente de obtención: En la Debaryomyces hansenii;

además, es sintetizada por la levadura Candida sake
(Maturano et al., 2007).
2. Clase de enzima: Hidrolasa
3. Función: Hidroliza el xilano, liberando xilosa y
xilooligosacáridos (XOS), oligosacáridos compuestos por 2 a Figura 10
Estructura del xilano y el sitio de ataque de las enzimas
10 monómeros; además, los estudios sobre su producción xilanolíticas (Tovar, 2013).
han ido en aumento por su carácter prebiótico (Corro,
2021).
4. Localización subcelular: Podemos encontrarla en el
retículo endoplasmático, el cual serviría como ruta de
secreción de la enzima (Genovesi, 2007).
 Actividad enzimática
Descripción del sustrato
El xilano es un polisacárido que conforma la
hemicelulosa, un polímero de los más
abudantes en la pared celular vegetal (Cuevas,
2021). Está constituido por un esqueleto de
xilopiranosas unidas por enlaces glicosídicos
β-1,4 (Nieto, 2018).
Figura 11: Estructura química de la hemicelulosa, La cadena
principal del xilano contiene xilosas unidas por enlaces β-1,4
(Corro, 2021).
Condiciones ambientales
Buena estabilidad en un rango de pH (4.0 - 9.0),
con pH óptimo de 5.0 a 5.5. (Sohail et al., 2022).
También cabe destacar que la temperatura
óptima para que alcance su máxima actividad
enzimática es de 45 - 50°C. (Sohail et al., 2022).
Figura 12: Efecto del pH sobre la Figura 13: Efecto de la temperatura
actividad enzimática de una sobre la actividad enzimática de las
xilanasa nativa. (Corro, 2021). xilanasas. (Corro, 2021).
 Actividad enzimática

Reacción catalítica

❖ Estas enzimas rompen los enlaces

glucosídicos en la columna vertebral del
xilano y reducen el grado de polimerización
del sustrato (Cuevas, 2021).

Figura 14: (A) Mecanismo de acción de las xilanasas con doble desplazamiento y
con retención del C anomérico, característico de las familias GH 5, 7, 10 y 11; (B)
Mecanismo de acción de las xilanasas con inversión del C anomérico,
característico de las enzimas pertenecientes a las familias GH 8 y 43
 Ejemplos de aplicaciones industriales
Explotación industrial de la Otras áreas
endoxilanasa de microorganismos En la industria papelera o de celulosa, realiza su
Existe un considerable interés industrial en el labor principalmente sobre el xilano reubicado y
xilano y su complejo enzimático hidrolítico reprecipitado sobre la superficie de las fibras de la
empleándolo, por ejemplo, como complemento pulpa. La hidrólisis enzimática de este tipo
en la alimentación animal y producción de etanol específico de xilano provoca que la estructura de
(Polizeli et al., 2005). las fibras sea más permeable, lo que permite una
Entre las aplicaciones más comunes se mejor extracción de la lignina residual de las fibras
encuentran: (Buchert et al., 1994).
➢ Alimentación animal
➢ Fabricación de pan
➢ Bebidas
➢ Textiles
➢ Producción de etanol
➢ Producción de xilitol
INVERTASA
Nomenclatura

1. Nombre común: Invertasa

2. Nombre Sistemático: βeta-D-fructofuranosidasa
3. Número EC: EC 3.2.1.26
El primer número indica que pertenece a la Figura 15: Estructura tridimensional de la
clase Hidrolasa, el segundo se refiere a la enzima invertasa procedente de la
subclase Glicosilasa, el tercero y el cuarto levadura del género Saccharomyces.
se refieren a los grupos químicos (Gimeno, 2019).
específicos que son Glicosidasas y
beta-fructofuranosidasa. (Badui, 2006). Unión Internacional de
●Otro nombre: Sacarasa Bioquímica y Biología
Molecular
 Características
1. Fuente de obtención: En la cepa de Saccharomyces
cerevisiae, también es sintetizada por la levadura
Saccharomyces bayanus. (Romero y Reyes, 2019).
2. Clase de enzima: Hidrolasa
3. Función: Hidroliza la sacarosa en sus dos monómeros
constituyentes: glucosa y fructosa. El proceso de
inversión enzimática es mucho más eficiente que el
método químico, debido a que no se obtienen
subproductos indeseables. (Badui, 2006)
4. Localización subcelular: Se puede dividir en: Invertasa de
la pared celular, invertasa vacuolar e invertasa
citoplásmica. (Romero y Reyes, 2019)
5. Formas de la invertasa: Forma intracelular (peso
molecular de 135 kDa). Forma extracelular (peso
molecular de 270 kDa). (Osorio y Gigdém, 2023) Figura 16: Hidrólisis producida por la
enzima invertasa sobre la sacarosa.
(Romero y Reyes, 2019).
 Actividad enzimática
Descripción del sustrato
La sacarosa, es considerado un carbohidrato de
tipo disacárido (disacárido más dulce), no
presenta poder reductor. Está formado por la
unión de la Glucosa y Fructosa mediante enlace
“o” glucosídico α (1,2). (Cayetano y Morales,
2022).
Figura 17: Estructura química de la
sacarosa. (Brown, et al.; 2007).
Condiciones ambientales
La invertasa presenta una alta actividad dentro de
una amplia gama de pH (3,5 - 5,5), con pH óptimo
de 4 o 4,5. También cabe destacar que la
temperatura óptima para que alcance su máxima
actividad enzimática es de 55°C. (Romero y
Reyes, 2019).
Figura 18: Ph óptimo de la
βeta-D-fructofuranosidasa. (Brown, et al.; 2007).
Actividad enzimática

Reacción catalítica

❖ Esta enzima hidroliza la

fructosa y glucosa
mediante la siguiente
reacción reversible:
Sacarosa ↔ Fructosa + Glucosa.

Figura 19: Reacción catalítica de la invertasa

mediante separación de moléculas por
ingreso de agua (hidrólisis). (Brubacher y
Bender, 1977).
 Ejemplos de aplicaciones industriales
Explotación industrial de las Farmacéutica Y Otras Áreas
invertasas de microorganismos.
En la industria farmacéutica, se emplean en la
La reacción catalizada por las invertasas ha sido
preparación de jarabes, tabletas digestivas,
explotada industrialmente en numerosos sectores
probióticos y prebióticos. En la industria papelera,
del comercio, entre ellos la industria cervecera o la
la producción de cosméticos, alcohol etílico y
panadera. (Etchevers, 2003).
ácidos orgánicos como el ácido láctico. Las
Entre las aplicaciones más comunes se
invertasas de origen vegetal se utilizan en la
encuentran:
síntesis de cauchos naturales. (Etchevers, 2003).
➢ Confitería
➢ Pastelería
➢ Edulcorantes artificiales
➢ Cerveza
➢ Mermeladas
➢ Siropes
CONCLUSIONES
• La β-glucosidasa, glucoamilasa, endoxilanasa e invertasa de las levaduras de
aprovechamiento industrial mencionadas anteriormente cumplen la función de
hidrólisis de enlaces glucosídicos.
• Las 4 enzimas expuestas degradan celulosa convirtiéndola en glucosa, descomponen las
dextrinas en azúcares simples, también hidrolizan el xilanasa produciendo así el xilitol y
rompen enlaces de disacáridos (sacarosa) para convertirlos en monosacáridos (glucosa y
fructosa).
• La mayoría de la enzimas potencian los olores y sabores de algunos productos,
contribuyen en la producción de telas, pan, cerveza, y azúcar; algunas provienen de
microorganismos y son utilizadas en la industria farmacéutica y papelera, mientras que
las de origen vegetal se usan en la síntesis de cauchos naturales.
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GRACIAS POR SU
ATENCIÓN
Porcentaje de participación en la elaboración del presente trabajo
• Adrianzen Tolentino, Bruno Enrique (100%)
• Ayala Ulloa, Angelli Nayeli (90%)
• Barranzuela Mendocilla, Adrian Mauricio (85%)
• Bautista Castillo, Dennys Rafael (100%)
• Camus Ugáz, Giulia Valeria (100%)
• Chuquilin Manihuari,Raquel Noemi (100%)
• Castillo Inca, José David (100%)
• Cabrera Diaz, Angel (78,3%)
• Cobeñas Peltroche, Abigail Maryory (100%)