Universidad Maria Auxiliadora

Proteínas Estructuras

Bioquímica I
¿Porque conocer las estructuras?
Para entender su función (ya que ésta
Generalidades depende de la secuencia de
aminoácidos y de la forma que adopte)

Las proteínas son las moléculas más Tenemos 4 tipos:

abundantes y funcionalmente diversas
 Estructura primaria;
de los sistemas vivos. Prácticamente
 Estructura secundaria;
cada proceso vital depende de esta
 Estructura terciaria;
clase de macromoléculas.
 Estructura cuaternaria.
Las proteínas exhiben una increíble
diversidad de funciones, aunque todas
comparten la característica estructural Estructura primaria de las proteínas
común de ser polímeros lineales de
aminoácidos. La secuencia de aminoácidos de una
proteína se denomina estructura
Cumplen diferentes funciones primaria de la proteína.
dependiendo del tejido y la ubicación
celular, como, por ejemplo:

 Estructurales, colágeno o ‘’Muchas enfermedades genéticas

elastina; provocan la síntesis con secuencias
 Funcionales, miosina del anómalas de aminoácidos que causan
musculo y hemoglobina; un plegamiento inadecuado y la pérdida
 Protectoras, queratina del pelo o el deterioro de la función normal.’’
y uñas;
 Catalíticas, enzimas;
 Defensa, anticuerpos. 1. Enlace peptídico: En las
proteínas, los aminoácidos se
unen covalentemente mediante
Imagen 1
enlaces peptídicos, que son
uniones amida entre el grupo α-
carboxilo de un aminoácido y el
grupo α-amino de otro.
Por ejemplo, la valina y la alanina
pueden formar el dipéptido valilalanina a
través de la formación de un enlace
peptídico. (Imagen 2)
Los enlaces peptídicos resisten las
condiciones que desnaturalizan las
proteínas, como el calor o
concentraciones elevadas de urea.
Por convenio, el extremo amino libre (N-
terminal) de la cadena peptídica se
escribe a la izquierda y el extremo
carboxilo libre (C- terminal) a la derecha

1
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Imagen 2-A
Características del enlace peptídico:
el enlace peptídico tiene un carácter
parcial de doble enlace, es decir, que es
más corto que un enlace sencillo y es
rígido y planar. Esto impide la rotación
libre alrededor del enlace entre el
carbono carbonilo y el nitrógeno del
enlace peptídico. Sin embargo, los
enlaces entre los carbonos α y los
grupos α-amino y α-carboxilo pueden
rotar libremente.
Esto permite a la cadena polipeptídica
adoptar una variedad de
configuraciones posibles. El enlace
peptídico es casi siempre un enlace
trans, en gran parte debido a la
interferencia estérica de los grupos R
cuando están en posición cis. (Imagen
2-B)
Imagen 2-B
2
Relación entre la estructura primaria
y la forma tridimensional de las
proteínas
 La secuencia de aminoácidos
de una cadena polipeptídica
determina el tipo de
interacciones electrónicas que
se producirán (tanto entre la
misma proteína como con su
entorno) y el grado de libertad
de adoptar diferentes
conformaciones estables a una
temperatura fisiológica.
Aminoácidos Hidrófobos
Alifáticos:
 Alanina;
 Valina;
 Isoleucina;
 Leucina.
Se encuentran en la región interna de
las proteínas;
En el caso de las proteínas de
membrana, interaccionando con las
colas hidrofóbicas de los ácidos grasos;
y algunas estructuras proteicas
formadas por aminoácidos hidrófobos
son las cremalleras de leucina, bolsillos
hidrófobos, alfa hélices hidrófobas.
Aromáticos:
 Fenilalanina;
 Tirosina;
 Triptófano.
Al igual que los aminoácidos hidrófobos
alifáticos suelen encontrarse en la
proteína en regiones donde no se
encuentran en contacto con el agua;
En el caso de la tirosina y el triptófano,
como tienen un grupo polar en su
cadena lateral, podrían presentar cierta
interacción con sustancias polares.
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Aminoácidos polares sin carga neta
 Treonina;
 Serina;
 Asparagina;
 Glutamina;
 Ácidos (Aspartato, Glutamato);
 Básicos (Histidina, Lisina,
Arginina).
Están ubicados en la superficie
proteica en contacto con el agua,
iones y otras moléculas polares;
Se encuentran en la superficie de los
orificios en las proteínas de membrana
formando canales iónicos y de otras
moléculas polares;
Posibilitan la solubilidad de la
proteína en el medio acuoso.
Cisteína
Es un aminoácido azufrado que puede
oxidarse para formar puentes
disulfuro (-S-S-) con una segunda
cisteína ubicada en la misma cadena
polipeptídica o en una cadena
diferente; (Imagen 3)
Esto le da a la estructura de la proteína
una mayor estabilidad limitando su
deformación.
Imagen 3
3
Glicina
Por el pequeño tamaño de su residuo
lateral (H) puede ubicarse en lugares
muy estrechos dentro de la proteína,
permitiéndole una forma más
compacta;
En ciertas estructuras como las hélices
puede ser un factor desestabilizante
debido a que permite una mayor
libertad de movimiento.
Prolina
Por su estructura cíclica, permite
cambios bruscos en la dirección de la
cadena polipeptídica y limita la
posibilidad de movimiento aleatorio de
la cadena;
Se encuentra en estructuras como los
giros beta y giros gamma.
Modificaciones postraduccionales
Algunos residuos laterales de
aminoácidos en ciertas proteínas son
modificados luego de la traducción por:
 Acetilación;
 Metilación;
 Carboxilación;
 Hidroxilación;
 Glucosilación;
 Fosforilación;
 entre otros.
Cambiándose las propiedades
electrónicas de los mismos; algunos
ejemplos son:
 Fosfoserina;
 4-Hidroxiprolina; (Imagen 4)
 γ-hidroxilisina;
 Ácido γ-caboxiglutámico;
 Acetil lisina;
 3-metilhistidina.
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Imagen 4
Efectos de la genética sobre la
estructura primaria de las proteínas
Las mutaciones genéticas pueden alterar la
secuencia de aminoácidos de la cadena
polipeptídica;
Estructura secundaria de las
proteínas
Estructura que adopta espacialmente una
parte del polipéptido;
La rotación alrededor del enlace peptídico
y el volumen de las cadenas laterales de los
aminoácidos permiten la formación de
estructuras ordenadas o no de las cadenas
polipeptídicas; Las ordenadas pueden
ser:
 Helicoidal: ∝-Hélice (Hélice de
colágeno);
 Laminar: β-Plegada.
Alfa-hélice (∝-hélice)

Puede ser: Es la estructura ordenada más

 Cambios conservadores, en los
cuales la naturaleza de la cadena
lateral es mantenida;
Ejemplo: Si es reemplazado un residuo de
Asparagina por uno de Glutamina; en este
caso, los cambios en la estructura y función
proteica no son tan significativos.
abundante y la más estable; En cada
rotación participan 3.6 residuos.
(Imagen 5)
Las cadenas laterales se extienden
perpendicularmente a la hélice.
Las hélices están estabilizadas por
puentes de hidrógeno entre el N-H del
enlace peptídico y el C=O que se
encuentra a 4 enlaces en la cadena.

 Cambios no conservadores, donde La hélice más estable gira hacia la

la mutación reemplaza el derecha.
aminoácido por otro de
propiedades diferentes;

Ejemplo: Se reemplaza un residuo de

Arginina por otro de Prolina.

Este último tipo de cambios en la cadena

peptídica puede llegar a alterar la función
de la proteína;

Si ocurren en células sexuales pueden

llegar a perpetuarse en futuras
generaciones, siendo un factor muy
importante en los procesos evolutivos.

Imagen 5

4
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Hélice de colágeno Las cadenas laterales de los
aminoácidos se encuentran en forma
Deriva de la α-hélice, pero es más
perpendicular a la cadena, hacia arriba
alargada y contiene mayores o hacia abajo del plano.
proporciones de glicina, prolina e
hidroxiprolina.
Se encuentra en el tejido conectivo.
Normalmente se encuentra asociada
en conjuntos de tres cadenas
(estructura cuaternaria). (Imagen 6)

Imagen 7

Estructura terciaria de las proteínas

En la estructura terciaria, aparecen
varios tipos de interacciones que
permiten estabilizar la forma en el
espacio, como:

 Puentes disulfuro;
 Puentes de hidrógeno;
 Interacciones electrostáticas;
 Interacciones hidrofóbicas.

Imagen 6

Lámina beta-plegada (𝜷 − 𝒑𝒍𝒆𝒈𝒂𝒅𝒂)

Los segmentos ricos en aminoácidos
hidrófobos y voluminosos tienden a
formar estructuras β-plegada.
Los grupos C=O y N-H del enlace
peptídico se encuentran orientados en
forma perpendicular a la dirección de la
cadena, por lo que sólo pueden formar
puentes de hidrógeno entre
diferentes cadenas o segmentos de
esta, con 5-15 aminoácidos.
Imagen 8

5
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Tipos de estructuras terciarias:
Fibrosa
En general son más largas que anchas.
Ejemplos: el colágeno, la queratina del
cabello y la fibroína de la seda.
Las estructuras secundarias pueden
mantener su ordenamiento sin grandes
modificaciones, tan sólo introduciendo
ligeras torsiones longitudinales, como
en las hebras de una cuerda.
Globular
Son las más frecuentes, no existe una
dimensión que predomine y su forma
es cercana a la de una esfera.
Hay regiones con estructuras al azar,
hélice y lámina y estructuras
supersecundarias.
Ejemplos: mioglobina y albúminas.
Las cadenas apolares se orientan hacia
el interior y forman un núcleo
hidrofóbico.
Las cadenas polares se localizan en la
superficie y permiten que la proteína
permanezca en disolución.
Imagen 9
6
Estructura cuaternaria de las
proteínas
Está formada de la unión, mediante
enlaces débiles (no covalentes) de
varias cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria, para formar un
complejo proteico.
Cada una de las cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de
protómero y la proteína completa
oligómero.
Imagen 10
Los protómeros pueden ser idénticos y
el oligómero será homogéneo o pueden
ser distintos y será heterogéneo; Y la
hemoglobina es un tetrámero, formado
por dos cadenas distintas (α y β).
Desnaturalización de las proteínas
Es la pérdida de las estructuras de
orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria), quedando la cadena
polipeptídica reducida a un polímero sin
ninguna estructura tridimensional fija.
La desnaturalización provoca diversos
efectos en la proteína; Cambios en las
propiedades hidrodinámicas de la
proteína:
 Aumenta la viscosidad;
 Disminuye el coeficiente de
difusión;
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 Una drástica disminución de su
solubilidad, ya que los residuos
hidrofóbicos del interior
aparecen en la superficie;
 Pérdida de las propiedades
biológicas.
(Imagen 11) Los agentes que provocan
la desnaturalización de una proteína se
llaman agentes desnaturalizantes:

 Se distinguen agentes físicos

(calor);
 Agentes químicos (detergentes,
disolventes orgánicos, pH,
fuerza iónica).

Imagen 11

Preguntas:
1. Describe cada una de las
estructuras de las proteínas,
indicando los tipos de enlaces
que la sostienen.
2. Características de un enlace
peptídico.
3. Consiste en un plegamiento
global de la cadena
polipeptídica completa, que da
lugar a una forma tridimensional
específica.
4. ¿La proteína se desnaturaliza
por acción de qué? ¿Y pierde
cual estructura?
5. Los aminoácidos esenciales,
¿cuáles son?