Universidad Estatal Península de Santa Elena

Facultad de Ciencias Agrarias

Carrera de Ingeniería Agropecuaria

BIOQUÍMICA

INFORME DE LABORATORIO No. 5

IDENTIFICACIÓN CUALITATIVA DE AMINOÁCIDOS

GRUPO No. 2

Autor(es):

ÁVILA ROBINSON VALENTÍN JOSUE

BRAVO CEDEÑO ALISSON NICOLE

COCHEA DOMINGUEZ IRINA BELÉN

LINO GONZÁLEZ CHRISTIAN ALEJANDRO

Docente: ING. CLOTILDE ANDRADE VARELA, M.SC.

Técnico de Laboratorio: ING. FERDINAND CRUZ MÉNDEZ, M.SC.

La Libertad, 2022 - 1
 RESUMEN
Los aminoácidos están presentes en las proteínas, y juegan un papel clave en casi todos
nuestros procesos biológicos, pues funcionan como vínculo para llevar nutrientes al
cuerpo. Por eso, son componentes necesarios para el correcto funcionamiento del
organismo que se deben tomar necesariamente con la dieta. Descubramos un poco más
sobre sus funciones y de qué alimentos obtenerlos.

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el organismo no es capaz de sintetizar por
sí mismo, y por eso debe tomarlos necesariamente desde el exterior a través de la dieta.
Son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas proteínas. Por
poner un símil, se trata de los «ladrillos» con los cuales el organismo reconstituye
permanentemente aquellas proteínas específicas consumidas simplemente para mantener
el cuerpo con vida. Proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del
organismo, a la vez que fundamento mismo de la propia vida. En efecto, debido a la gran
variedad de proteínas existentes y como consecuencia de su estructura, las proteínas
cumplen funciones sumamente diversas, participando en todos los procesos biológicos y
constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos.

De este modo, actúan acelerando reacciones químicas que de otro modo no podrían
producirse en los tiempos necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias
(como la hemoglobina de la sangre, que transporta oxígeno a los tejidos), cumpliendo
funciones estructurales (como la queratina del pelo), sirviendo como reserva (albúmina
de huevo), etcétera.
 ÍNDICE
RESUMEN..................................................................................................................................2
INTRODUCCIÓN......................................................................................................................4
Objetivo: .................................................................................................................................4
CAPÍTULO 1. REVISIÓN BIBLIOGRÁFICA .......................................................................5
1.1 AMINOÁCIDOS ........................................................................................................5
1.2 TIPOS DE AMINOÁCIDOS .....................................................................................5
1.2.1 Aminoácidos Esenciales......................................................................................5
1.2.2 Aminoácidos no Esenciales ................................................................................6
1.3 PRESENCIA DE AMINOÁCIDOS EN LOS ALIMENTOS ..................................7
CAPÍTULO 2. MATERIALES Y MÉTODOS ........................................................................8
PROCEDIMIENTO 1: IDENTIFICACIÓN CUALITATIVA DE AMINOACIDOS
CON BIURET ........................................................................................................................9
PROCEDIMIENTO 2: IDENTIFICACIÓN CUALTITIVA DE AMINOACIDOS CON
NIHIDRINA .........................................................................................................................11
PROCEDIMIENTO 3: IDENTIFICACIÓN CUALTITIVA DE AMINOACIDOS CON
MILLON ...............................................................................................................................12
RESULTADOS Y DISCUSIONES .........................................................................................13
IDENTIFICACIÓN CUALITATIVA DE AMINOÁCIDOS CON BIURET ..................13
IDENTIFICACIÓN CUALTITIVA DE AMINOACIDOS CON NIHIDRINA ..............15
IDENTIFICACIÓN CUALTITIVA DE AMINOACIDOS CON MILLON....................17
CONCLUSIONES Y RECOMENDACIONES ......................................................................20
Conclusiones .........................................................................................................................20
Recomendaciones ..................................................................................................................20
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS....................................................................................21
ANEXOS ...................................................................................................................................22
 INTRODUCCIÓN

Los aminoácidos son moléculas orgánicas que contienen un grupo amino (NH2) en uno
de los extremos de la molécula y un grupo ácido carboxílico (COOH) en el otro extremo.
Los aminoácidos son las unidades que forman a las proteínas, sin embargo, tanto estos
como sus derivados participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión
nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea. Los polímeros cortos
de aminoácidos (péptidos) tienen funciones importantes en el sistema neuroendócrino
como hormonas, factores que liberan hormonas, neuromoduladores o neurotransmisores.

Hay 20 aminoácidos distintos. Una proteína tiene dos o más cadenas de aminoácidos
(llamadas polipéptidos) cuya secuencia se codifica en un gen. Algunos aminoácidos
pueden ser sintetizados por el cuerpo en sí mismo, pero otros (los aminoácidos
esenciales), no, y se deben obtener de la dieta. De los 20 aminoácidos proteicos
conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 más son semi
indispensables. Estos 10 aminoácidos son los que requieren ser incorporados al
organismo en su cotidiana alimentación y, con más razón, en los momentos en que el
organismo más los necesita: en la disfunción o enfermedad.

Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina.

Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen
la base de la alimentación. Los déficits de aminoácidos esenciales afectan mucho más a
los niños que a los adultos.

Objetivo:

• Identificar la presencia de aminoácidos de diferentes alimentos a través de

métodos cualitativos por medio de distintas reacciones químicas.
CAPÍTULO 1. REVISIÓN BIBLIOGRÁFICA

1.1 AMINOÁCIDOS

Jonathan García-Allen (2017). Son uno de los macronutrientes que gozan de mayor
popularidad en la actualidad, en gran parte porque los alimentos ricos en estas moléculas
forman parte de muchas dietas pensadas para perder peso (dietas hipercalóricas).

Las unidades con las que se construyen las proteínas son los aminoácidos (AA), y a pesar
de que existan cientos de aminoácidos que juegan un papel importante en la naturaleza,
solamente hay 20 que forman parte de las proteínas (aminoácidos proteicos o canónicos)
Jonathan García-Allen (2017).

1.2 TIPOS DE AMINOÁCIDOS

Editorial Grudemi (2019). Aunque los aminoácidos pueden clasificarse de diversas

maneras, suelen dividirse en aminoácidos esenciales y no esenciales:

Esenciales: aquellos que el cuerpo humano no es capaz de generar y que obtiene a través
de la alimentación.

No esenciales: aquellos que el cuerpo humano puede sintetizar para el adecuado

funcionamiento del cuerpo. Estos comprenden 10 de los 20 aminoácidos que estructuran
las proteínas.

Además, existen los denominados aminoácidos condicionales, los cuales no son

esenciales y solo se utilizan en condición de enfermedad o estrés.

1.2.1 Aminoácidos Esenciales

Los aminoácidos esenciales son indispensables para las funciones vitales del organismo,
por lo tanto, deben ser incorporados en la dieta, ya que no son sintetizados por nuestro
cuerpo.

Las proteínas que portan casi todos los aminoácidos esenciales son las llamadas proteínas
de alto valor biológico.

Existen 9 aminoácidos esenciales. A continuación, se detallan sus principales funciones:

Histidina: participa en la formación de la hemoglobina, mielina, glóbulos rojos y
blancos. Este aminoácido es fundamental para la reparación de tejidos y ayuda a mejorar
la libido.

Isoleucina: participa en la formación de hemoglobina, en el control de la glucemia y en

la reparación del tejido muscular posterior al ejercicio.

Lisina: favorece la absorción de calcio, ayuda a formar colágeno para el cartílago y el

tejido conectivo, promueve la producción de anticuerpos y reduce los triglicéridos.

Leucina: contribuye con el proceso de cicatrización, reduce los niveles de glucemia y

participa en formación de hormonas de crecimiento.

Treonina: ayuda con la producción de colágeno y elastina, mejora el esmalte dental,

corrige el metabolismo de las grasas y evita la formación de hígado graso.

Metionina: protege el cabello y las uñas, participa en la digestión de grasas y evita la

acumulación de lípidos en los vasos sanguíneos y en el hígado. También es una gran
fuente de azufre.

Fenilalanina: es precursor de la noradrenalina en el cerebro, mejora el ánimo, el estado

de alerta y contribuye con la memoria, el aprendizaje y la concentración.

Triptófano: al ser precursor de la serotonina, ayuda a reducir el insomnio, los estados de

depresión y las migrañas. Además, mejora el sistema inmune, contribuye con la liberación
de hormonas de crecimiento y puede reducir el apetito.

Valina: fortalece la reparación muscular y aumenta los niveles de energía.

1.2.2 Aminoácidos no Esenciales

Los aminoácidos no esenciales son generados por el cuerpo humano, por lo cual no es
necesario ingerirlos con la alimentación.

Las funciones de los aminoácidos no esenciales más conocidos son las siguientes:

Asparagina: contribuye con el correcto funcionamiento del cerebro, actuando como

relajante del sistema nervioso y sintetizando las proteínas musculares.

Glicina: optimiza las funciones cerebrales, regenerar tejidos y fortalece el sistema

inmunológico.
Glutamina: contribuye con la salud neuronal, el sistema inmunológico y el digestivo.
También posee efectos antioxidantes.

Serina: protege las fibras, estimula el sistema inmune y favorece la piel y el cerebro.

Taurina: funciona como neurotransmisor, ayuda a la secreción biliar y presión

sanguínea, favorece el rendimiento deportivo y ofrece propiedades antioxidantes, por lo
cual se utiliza en terapias para abstinencia y ataques epilépticos Editorial Grudemi (2019).

1.3 PRESENCIA DE AMINOÁCIDOS EN LOS ALIMENTOS

ARANTZA RUIZ DE LAS HERAS (2015). Están presentes en los alimentos, repartidos en
la mayoría de ellos. Sin embargo, únicamente los alimentos con proteína de alto valor
biológico contienen todos ellos. Estos alimentos son los que tienen proteínas de origen
animal: carnes, embutidos y derivados; pescados y mariscos; huevos y alimentos
derivados; leche y productos lácteos. En principio, cuanto más proteico sea un alimento,
mayor cantidad de aminoácidos esenciales aportará.

Esto no significa que los alimentos de origen vegetal no contengan aminoácidos

esenciales pero lo habitual es que les falte alguno (aminoácido limitante). Si conseguimos
unir dos alimentos que contengan aminoácidos limitantes diferentes, de esa mezcla
podremos obtener una proteína completa con todos esto aminoácidos ARANTZA RUIZ
DE LAS HERAS (2015).
CAPÍTULO 2. MATERIALES Y MÉTODOS

Este informe se basa en investigaciones realizadas mediante una búsqueda en la biblioteca

virtual de la universidad, artículos y libros con información verificada, los cuales nos
brindaban datos sobre las proteínas y su clasificación.

Este experimento se llevó a cabo en el Laboratorio Químico de la Universidad Estatal

Península de Santa Elena.

MATERIALES REACTIVOS

✓ Tubos de ensayo (20)

✓ Gradilla ✓ Nihidrina 0.5%
✓ Pinza para tubo de ensayo ✓ Biuret
✓ Pipetas ✓ Millon
✓ Vaso de precipitado
✓ Mechero Bunsen o de alcohol
✓ Espátula
✓ Agitador de vidrio
✓ Agua destilada
MATERIALES DEL ESTUDIANTE

✓ 1 Clara de huevo
✓ 50 ml Leche de vaca
✓ 10 gr anís
✓ 50 ml Leche de soya
✓ 10 gr canela
✓ 50 ml Leche de almendras
✓ 50 gr brócoli
✓ 50 gr manzana
✓ 50 gr coliflor
✓ 50 gr uva
✓ 10 gr carne res
MEDIOS DE SEGURIDAD
✓ 10 gr carne pollo
✓ 10 gr carne cerdo ✓ Mandil
✓ 50 gr zanahoria ✓ Guantes de goma
✓ 10 gr carne de pescado ✓ Mascarilla
✓ 50 gr piña ✓ Alcohol antiséptico
✓ 50 gr pepino
PROCEDIMIENTO 1: IDENTIFICACIÓN CUALITATIVA DE
AMINOACIDOS CON BIURET

1. Se empezó leyendo la guía de práctica para conocer cada uno de los

procedimientos a realizar
2. Luego se distribuyó 19 tubos de ensayos con los respectivos membretes de cada
sustancia.

Ilustración 1. Tubos de ensayos con

respectivos membretes.

3. Para muestra testigo, se hizo una solución de clara de huevo con agua destilada
(albúmina).
4. Posteriormente, se extrajo el jugo de las sustancias con un poco de agua destilada
en un mortero para distribuirlos en los tubos de ensayos.

Ilustración 3. Materiales Ilustración 2. Extrayendo jugo

sólidos y líquidos. con ayuda de un mortero.

5. Luego se colocó 2 ml de cada jugo de las sustancias a los tubos de ensayos.

 Ilustración 5. Brócoli Ilustración 4. Sustancias en los
majado. respectivos tubos de ensayos.

6. A continuación, se aplicó 20 gotas del reactivo de Biuret a las sustancias, con

ayuda de un gotero y agitamos.

Ilustración 6. Reactivo Biuret. Ilustración 7. Aplicando 20

gotas a la leche de almendra.

7. Para obtener una mejor coloración, se sometieron los tubos de ensayo a baño
María en un agitador magnético durante 5 min y esperar su reacción.

Ilustración 8. Colocando los tubos

de ensayo en un vaso de precipitado. Ilustración 9. Baño María.
PROCEDIMIENTO 2: IDENTIFICACIÓN CUALTITIVA DE
AMINOACIDOS CON NIHIDRINA

1. De la misma manera que el primer procedimiento, se distribuyó 19 tubos de

ensayos con los respectivos membretes de cada sustancia.
2. Para muestra testigo, se hizo una solución de clara de huevo con agua destilada
(albúmina).
3. Posteriormente, se extrajo el jugo de las sustancias con un poco de agua destilada
en un mortero para distribuirlos en los tubos de ensayos.

Ilustración 11. Extrayendo jugo con

ayuda de un mortero.

4. Luego, se colocó 2 ml de cada jugo de las sustancias a los tubos de ensayos.

5. A continuación, se aplicó 20 gotas del reactivo Nihidrina al 0.5% a las sustancias,
con ayuda de un gotero y agitamos.

Ilustración 11. Reactivo Nihidrina.

 6. Para obtener una mejor coloración, se sometieron los tubos de ensayo a baño
María en un agitador magnético durante 5 min y esperar su reacción.

PROCEDIMIENTO 3: IDENTIFICACIÓN CUALTITIVA DE

AMINOACIDOS CON MILLON

1. Asimismo, que los procedimientos anteriores, se distribuyó 19 tubos de ensayos

con los respectivos membretes de cada sustancia.
2. Para muestra testigo, se hizo una solución de clara de huevo con agua destilada
(albúmina).
3. Posteriormente, se extrajo el jugo de las sustancias con un poco de agua destilada
en un mortero para distribuirlos en los tubos de ensayos.
4. Luego se colocó 2 ml de cada jugo de las sustancias a los tubos de ensayos.
5. A continuación, se aplicó 20 gotas del reactivo Millon a las sustancias, con ayuda
de un gotero y agitamos.

Ilustración 11. Reactivo de Millon..

6. Para obtener una mejor coloración, se sometieron los tubos de ensayo a baño
María en un agitador magnético durante 5 min y esperar su reacción.
RESULTADOS Y DISCUSIONES
IDENTIFICACIÓN CUALITATIVA DE AMINOÁCIDOS CON BIURET
El ensayo de Biuret detecta la presencia de enlaces peptídicos a través de la reacción de
los iones cobre con el nitrógeno de los péptidos formándose un complejo violeta/purpura.
La intensidad de coloración es directamente proporcional a la cantidad de proteínas
(enlaces peptídicos) y la reacción es bastante específica, de manera que pocas sustancias
interfieren. La sensibilidad del método es muy baja y sólo se recomienda para la
cuantificación de proteínas en preparados muy concentrados.

Tabla 1. Resultados Biuret.

RESULTADOS BIURET (COLORACIÓN)

NO. MUESTRA
Positivo Negativo N# gotas aplicadas

1 H2O X 20 gotas – celeste bajo

Clara de huevo
2 X 20 gotas – morado intenso
(albumina)

3 Cerina X 20 gotas – morado

4 Leche de vaca X 20 gotas – morado

5 Leche de soya X 20 gotas – morado

Leche de
6 X 20 gotas – morado intenso
almendra

7 Carne de res X 20 gotas – morado intenso

8 Carne de pollo X 20 gotas – morado bajo

9 Carne de cerdo X 20 gotas – morado

Carne de
10 X 20 gotas – morado medio
pescado

11 Pepino X 20 gotas – celeste

12 Zanahoria X 20 gotas – azul

13 Brócoli X 20 gotas – morado oscuro

14 Coliflor X 20 gotas – morado oscuro

 15 Canela X 20 gotas – morado

16 Anís X 20 gotas – celeste verdoso

17 Piña X 20 gotas – celeste

18 Uva X 20 gotas – uva

19 Manzana X 20 gotas – verde oscuro

Ilustración 12. Resultados testigos Ilustración 13. Resultados de carnes Ilustración 14. Resultados de
con reactivo de Biuret. con reactivo de Biuret. verduras con reactivo de Biuret.

Ilustración 15. Resultados de frutas Ilustración 16. Resultados de leches

con reactivo de Biuret. con reactivo de Biuret.
IDENTIFICACIÓN CUALTITIVA DE AMINOACIDOS CON NIHIDRINA

La ninhidrina es un poderoso oxidante que reacciona con el grupo amino de aminoácidos

y proteínas a través de una descarboxilación oxidativa en presencia de calor. La ninhidrina
se reduce a hidridantina al reaccionar con el amino acido, que es convertido en aldehído,
amoniaco y dióxido de carbono. La hidridantina reacciona con el amoniaco liberado y
otra molécula de ninhidrina, generando un complejo purpura/azul.

Tabla 2. Resultados Nihidrina.

RESULTADOS NIHIDRINA (COLORACIÓN)

NO. MUESTRA
Positivo Negativo N# gotas aplicadas

1 H2O X 20 gotas – transparente

Clara de huevo
2 X 20 gotas – purpura medio
(albumina)

3 Cerina X 20 gotas – no tuvo reacción

4 Leche de vaca X 20 gotas – purpura bajo

20 gotas – purpura
5 Leche de soya X
encendido

Leche de
6 X 20 gotas – purpura bajo
almendra

7 Carne de res X 20 gotas – purpura medio

8 Carne de pollo X 20 gotas – purpura medio

20 gotas – purpura/azul
9 Carne de cerdo X
intenso

Carne de 20 gotas – purpura/azul

10 X
pescado intenso

20 gotas – purpura/azul
11 Pepino X
intenso

12 Zanahoria X 20 gotas – purpura bajo

20 gotas – purpura/azul
13 Brócoli X
intenso
 20 gotas – purpura/azul
14 Coliflor X
intenso

15 Canela X 20 gotas – naranja

16 Anís X 20 gotas – no tuvo reacción

17 Piña X 20 gotas – amarilla

18 Uva X 20 gotas – rosada

19 Manzana X 20 gotas – amarilla

Ilustración 17. Resultados testigos Ilustración 18. Resultados de carnes Ilustración 19. Resultados de frutas
con reactivo Nihidrina. con reactivo Nihidrina. con reactivo Nihidrina.

Ilustración 20. Resultados de Ilustración 21. Resultados de leches

verduras con reactivo Nihidrina. con reactivo de Nihidrina.
IDENTIFICACIÓN CUALTITIVA DE AMINOACIDOS CON MILLON
El ensayo de Millon detecta la presencia del grupo hidroxifenil en las proteínas, aunque
es sensible a cualquier compuesto fenólico. Se considera ensayo positivo para la presencia
de tirosina en las proteínas. La reacción se debe a la formación de un compuesto nitro que
a su vez genera un complejo de color rojo al reaccionar con un ion mercurio (II). Si se
adiciona una gran cantidad de reactivo, puede generarse una coloración amarilla que no
es indicativa de reacción positiva.

Tabla 3. Resultados Millon.

RESULTADOS MILLON (COLORACIÓN)

NO. MUESTRA
Positivo Negativo N# gotas aplicadas

1 H2O X 20 gotas

Clara de huevo
2 X 20 gotas – rojo
(albumina)

3 Cerina X 20 gotas – rosado

4 Leche de vaca X 20 gotas – rojo

5 Leche de soya X 20 gotas – rosado

Leche de
6 X 20 gotas – rosado
almendra

7 Carne de res X 20 gotas – rosado

8 Carne de pollo X 20 gotas rojo

9 Carne de cerdo X 20 gotas – rojo

Carne de
10 X 20 gotas – rosado
pescado

11 Pepino X 20 gotas – amarillo

12 Zanahoria X 20 gotas – rojo

13 Brócoli X 20 gotas – rojo

14 Coliflor X 20 gotas – amarillo

15 Canela X 20 gotas – rojizo

 16 Anís X 20 gotas – amarillo

17 Piña X 20 gotas – rojo

18 Uva X 20 gotas – amarillo

19 Manzana X 20 gotas – amarillo

Ilustración 22. Resultados generales

con reactivo de Millon.

¿QUÉ TIPO DE AMINOÁCIDOS CONTIENE LOS MATERIALES

UTILIZADOS?

• Clara de huevo (albumina) – aminoácidos ramificados y leucina

• Leche de vaca – caseína
• Leche de soya – isoleucina, leucina, lisina, metionina y cisteína, fenilalanina,
tirosina, treonina, triptófano, valina e histidina.
• Leche de almendra – aminoácidos esenciales, arginina
• Carne de res – lisina, metionina, leucina y treonina
• Carne de pollo – histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina,
treonina, triptófano y valina
• Carne de cerdo – valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano, treonina,
metionina y lisina
• Carne de pescado – lisina, triptófano, histidina, fenilalanina, leucina, isoleucina,
treonina, metionina, valina
• Pepino – aminoácidos libres
• Zanahoria – triptófano, metionina e histidina
• Brócoli – lisina, triptófano, leucina, treonina, metionina, valina, prolina, serina,
tirosina
• Coliflor – lisina, triptófano, leucina, treonina, metionina, valina, prolina, serina,
tirosina
• Canela – no contiene aminoácidos
• Anís – no contiene aminoácidos
• Piña – lisina, triptófano, leucina, treonina, metionina, valina, prolina, serina,
tirosina, alanina, glicina, isoleucina
• Uva – arginina, prolina, alanina, ácido glutámico, treonina, serina y ácido
gammaaminobutírico
• Manzana – cisteína, arginina, histidina, isoleucina, lisina
CONCLUSIONES Y RECOMENDACIONES

Conclusiones
Los resultados obtenidos en las pruebas de Biuret, Ninhidrina, y Millon, demuestran la
presencia de aminoácidos, péptidos, polipéptidos y proteínas en los extractos. Este
resultado confirma los obtenidos en la cuantificación de proteínas totales en los extractos.
Pues, la prueba de Biuret fue para identificar polipéptidos y proteínas ya que sirvió para
reconocer las uniones peptídicas, la positividad se manifestó por la aparición de una
coloración violeta. La formación de un complejo de coordinación entre los cationes
cúpricos en medio alcalino con las uniones peptídica. Mientras que, la positividad en
Nihidrina se manifestó por la aparición de un color purpura/azul, debido a que las
proteínas y los aminoácidos poseen esta característica, la reacción sirvió para
identificarlos. Algunas soluciones de amonio y aminas, dan la coloración característica,
aparentemente debido a una oxidación y reducción intramolecular de la ninhidrina en
presencia de amoníaco. Por último, la reacción de Millon fue específica para el
aminoácido, al agregar unas gotas del reactivo a las muestras, como las carnes dieron
positivo, debido a que el reactivo de Millon contiene una mezcla de nitritos y nitratos de
mercurio en ácido nítrico concentrado, la cual reacciona con grupos fenólicos de las
muestras, sin embargo, en las otras muestras como la albumina y leches se observó
diferentes tonos de rojo e incluso rosado, debido a que contienen en menor proporción
esta característica.

Los aminoácidos que en mayor cuantía forman estas estructuras generalmente son:
fenilalanina, arginina y lisina. La zona de procedencia de los ostiones no tiene una
influencia significativa sobre la composición y naturaleza química de los extractos. El
método de obtención empleado, influye directamente sobre la cuantía y concentración de
los metabolitos extraídos; de aquí la importancia de seleccionar el método y
procedimiento adecuados.

Recomendaciones
• Hacer un estudio sobre la práctica de laboratorio antes de realizar la práctica.
• Manejar con precaución los reactivos a fin de evitar que se derramen.
• Manipular correctamente las pinzas a la hora de mover los tubos de ensayo de un lado
a otro, ya que estos son muy frágiles y tienden a romperse.
• Se debe observar todo el material a usar que se encuentre limpio, ya que en caso de
estar mal lavado los residuos de anteriores reactivos afectaran nuestras reacciones.

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

• Jonathan García-Allen 12 abril, 2017 - https://psicologiaymente.com

• Editorial Grudemi (2019). Aminoácidos. Recuperado de Enciclopedia de Biología

(https://enciclopediadebiologia.com/aminoacidos/). Última actualización: enero
2020.

• ARANTZA RUIZ DE LAS HERAS Dietista-Nutricionista, Complejo

Hospitalario de Navarra. 22 de Diciembre del 2015.

• Aminoácidos, péptidos y proteínas. McKee T, & McKee

J.R.(Eds.), (2016). Bioquímica. Las bases moleculares de la vida, 5e. McGraw
Hill. https://accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?bookid=1960&section
id=148094670
 ANEXOS

Figura 1. Biuret. Figura 2. Nihidrina Figura 3. Millon.

Figura 4. Resultados Biuret. Figura 5. Resultados Figura 6. Resultados Millon.

Nihidrina.