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Biomoléculas

Molécula

Composición

Estructura

Función

 

Ejemplos

Proteínas

Están formadas por aminoácidos (20 diferentes, cambia la R) unidos mediante una unión peptídica. La cadena lateral determina la conformación de la proteína.

- Hidrofóbicos (no polares): alanina, isoleucina, leucina, melionina, fenilalanina, prolina, triptófano, valina

Primaria: número, clase y secuencia de los residuos de aminoácidos que constituyen la cadena.

Dinámicas (proteínas globulares)

Transporte

Hemoglobina (O2 y CO2) Albumina (sustancias insolubles en agua) Transferrina (hierro)

Secundaria: descripción de la disposición en el espacio de los restos de aminoácidos contiguos en la secuencia lineal.

Defensa

Inmunoglobulina (contra virus, bacterias y parásitos)

- Polares sin carga: asperragina, cisteína, glutamina, glioina, serina, treonina, tirosina

- α hélice

- β conformación o de hoja plegada

Protección

Fibrina (coagulación de la sangre) Interferón

Puede haber asociación de porciones o

- Polares con carga positiva: arginina, histidina, lisina

interconexiones entre ambas estructuras (supersecundarias).

Control metabólico

Hormonas (mensajeros químicos como insulina, tiroxina)

- Polares con carga negativa: acido aspártico, ácido glutaminico.

Terciaria: conformación tridimensional del polipéptido plegado. La mayoría son compactas de forma globular.

- Globular

Movimiento

Actina, miosina, tubulina

coordinado

Los aminoácidos esenciales deben ser incorporados en la dieta ya que la célula no los sintetiza. Se comportan como anfolitos y tienen un PH. Presentan isomería óptica al tener un carbono asimétrico. Unión peptídica: es rígida y resulta en cadenas lineales de aminoácidos no ramificados. La cadena tiene vectorialidad, se nombra desde el extremo amino. Hay disposición cis y trans, la trans es la más favorable.

Catálisis

Enzimas (catalizan reacciones químicas del metabolismo celular)

- Fibrosa

Regulación genética

Histonas

Cuaternaria: manera en que interactúan las subunidades de una proteína multimerica. Hay proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica (monómeros) pueden ser iguales, similares o distintas (hemoglobina, fosforilasa quinasa)

Comunicación

Receptores de membrana

Mecánicas y

Protección

Queratina (protección externa, pelos, uñas, plumas)

estructurales (proteínas fibrosas)

Soporte y elasticidad

Colágeno (suministra la matriz extracelular para tejido óseo y conectivo)

Proteínas: son las macromoléculas más abundantes en las células. Monómero: aminoácidos

Polímero: polipéptido. Unión peptídica entre diferentes aminoácidos

Los aminoácidos pueden ser:

- No polares: cadenas laterales no polares hidrófobas. Se localizan en el interior de las proteínas.

- Polares: cadenas laterales polares hidrofilicas. Se localizan en el exterior de las proteínas.

- Básicos: cargados positivamente, son hidrófilos.

- Ácidos: cargados negativamente, son hidrófilos.

Las cadenas están formada por la misma columna vertebral y por los restos laterales variables que interaccionan y generan pliegues ordenados

o La estructura tridimensional bien definida es lo que le otorga la función a la proteína.

Primaria: descripción de las uniones covalentes. Numero clase y secuencia de los residuos de aminoácidos que constituyen la cadena. Intervienen los enlaces peptidicos

Secundaria: descripción de la disposición en el espacio de los restos de aminoácidos contiguos en la secuencia lineal. Toma la disposición más favorable en el espacio (tiene limitaciones). Intervienen interacciones Puente de H

- α hélice: forma de bastón en la cual la columna esta enrollada alrededor del eje longitudinal de la molécula. Permite Puente de H entre el carbonilo y el amino, que si no estarían alejados. Todas las uniones peptídicas participan en la formación de P de H que estabilizan.

- β conformación o de hoja plegada: estructuras flexibles que no se pueden estirar. Todas las uniones peptídicas participan en el entrecruzamiento y le dan estabilidad.

Terciaria: conformación tridimensional del polipéptido plegado. Disposición en el espacio de aminoácidos que se encuentran alejados en la secuencia lineal. La cadena se pliega espontáneamente sobre sí misma, para obtener una forma energéticamente más favorable. Intervienen fuerzas electrostáticas, hidrofóbicas, Puente de H, Puente de disulfuro, atracciones polares. Permite reconocer la molécula con la cual interactúan durante reacciones, son flexibles.

- Globular (compacta)

- Fibrosa

Dominios: porciones continúas de cadena con forma compacta y globular con una función específica dentro de la molécula. La mayoría de las proteínas están formada por 2 o 3 con funciones específicas.

Cuaternaria: manera en que interactúan las subunidades de una proteína multimerica. Hay proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica (monómeros) pueden ser iguales, similares o distintas. Intervienen interacciones hidrofóbicas, Puente de H, salinas y de Van der Waals.

o

Desnaturalización: las proteínas pierden la actividad biológica cuando se rompe su conformación. La estructura primaria solo se pierde por hidrolisis.

- Temperaturas de entre 50°C y 80°C.

- Solventes orgánicos no polares (detergentes).

- Medios ácidos o básicos fuertes.

- Urea. Compite por los Puentes de H que estabilizan su estructura secundaria.

o

Función (depende de la estructura)

- Dinámicas (globulares): realizan sus funciones a través de la unión dinámica con otras moléculas a las que reconocen específicamente. La reconoce, interactúa y la libera.

- Mecánicas y estructurales (fibrosas): pueden estar asociadas a las membranas celulares o formar estructuras dentro de las células.

o

Proteínas conjugadas: contienen grupos prostéticos no peptídicos. Se une a la apoproteina (fracción peptídica) por uniones covalentes.

Clase de proteína

Grupo prostético

Ejemplos

Glicoproteínas

Glúcidos (cadenas de monosacáridos)

Inmunoglobulinas, mucinas, proteínas de membrana

Lipoproteínas

Fosfolípidos, ácidos grasos, lípidos neutros

Quilomicrones, rodopsina

Nucleoproteínas

Ácidos nucleicos

Proteínas víricas

Metaloproteinas

Metales o iones metálicos

Ferritina, carboxipeptidasa

Hemoproteinas

Hemo

Hemoglobina, mioglobina, citocromos

Flavoproteinas

Derivados vitamínicos

Enzimas de óxido-reducción

Hay proteínas conjugadas encargadas del transporte y almacenamiento de O2 tienen que ser capaces de unirse a él (función que no pueden lograr las proteínas por sí mismas, deben lograr que el O2 no se reduzca y poder liberarlo de acuerdo a las necesidades de los tejidos.

Estas proteínas tienen como grupo prostético al hemo. El mismo contiene un átomo de Fe que se une de forma reversible al oxígeno y está ubicado en un bolsillo hidrofóbico de la globina que excluye al agua de la proximidad del hemo. El grupo prostético realiza la función y la estructura de la proteína hace que esto sea posible (que no se oxide el hierro que transporta).

Hemoglobina: molécula transportadora que resuelve la baja solubilidad del O2 en agua. Se encuentra en los glóbulos rojos.

- Transporta el O2 desde los pulmones hasta los tejidos donde lo libera.

- Transporta el CO2 desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan.

- Participa en la regulación del PH sanguíneo.

Está formada por una estructura cuaternaria de cuatro cadenas polipeptídicas, cada una está unida a un grupo hemo. El hemo contiene un átomo de Fe que se une de forma reversible al oxígeno y está ubicado en un bolsillo hidrofóbico de la globina que excluye al agua de la proximidad del hemo. El grupo prostético realiza la función y la estructura de la proteína hace que esto sea posible (que no se oxide el hierro que transporta).

La Hb tiene una curva sigmoidea debido al efecto cooperativo. Esto se debe al efecto alostérico, es decir que la unión de un O2 a una de las subunidades de la proteína genera que aumente la afinidad por el O2 de las otras tres.

La afinidad puede ser modificada por: variaciones de PH, presencia de BPG, aumento de H+, aumento pCO2 y temperatura

Mioglobina: molécula localizada en el músculo que sirve de reserva de O2 intracelular y facilita su difusión a las mitocondrias.

La Mb tiene mayor afinidad con el oxígeno que la Hb a todas las presiones parciales. La curva de la Mb es hiperbólica por esto.

La Mb no es efectiva como transportador en sangre porque no puede liberar el O2 en los tejidos.

Colágeno: proteína fibrosa con funciones de soporte, protección y resistencia mecánica. Se encuentra en la piel, huesos, cornea y tendones.

Estructura primaria: glicina, prolina, hidroxiprolina

Estructura secundaria: triple hélice formada por unión de tres cadenas. Las moléculas de tropocolágeno se asocian en una microfibrilla. Se disponen escalonadamente.

Molécula

Ejemplo

Composición

 

Estructura

Función

Ácidos

 

Son polímeros lineales de nucleótidos unidos por enlaces fosfodiéster entre el hidroxilo 3’ de un azúcar con el 5’ del siguiente. Bases nitrogenadas Púricas: adenina, guanina Pirimidínicas: citosina, timina Aldopentosa: desoxirribosa Ácidos fosfóricos

Dos cadenas de nucleótidos -Complementarias: la complementariedad de bases otorga estabilidad -Antiparalelas: una de 3’ a 5’ y otra al revés -Enrolladas: en una doble hélice a lo largo de un eje común en dextrógiro (hacia la derecha). - Unidas entre sí por tres Puentes de Hidrogeno.

La doble hélice explica:

Almacena la información genética en todos los organismos eucariotas o procariotas. Se replica a sí mismo mediante la separación de las cadenas para formar moléculas hijas con una cadena parental y una nueva.

Nucleicos

ADN

-La replicación del ADN semiconservativa. -Cada aminoácido se codifica como un triplete o codón de nucleotidos.

 
 

Bases nitrogenadas Púricas: adenina, guanina Pirimidínicas: citosina, uracilo Aldopentosa: ribosa Ácidos fosfóricos

Monocatenaria

Traduce la información genética contenida en el ADN a la secuencia de aminoácidos de las proteínas.

ARN

ARNm

Cadena lineal de nucleótidos. Heterogéneo en su tamaño, se relaciona con la longitud de la cadena polipeptidica que codifican.

Intermediario entre la información de ADN y la secuencia de aminoácido.

 

ANRr

Forma parte de los ribosomas. Es el de mayor tamaño y presenta un complicado plegamiento

Está donde se producen todos los acontecimientos de la síntesis proteica.

ARNt

Cadena plegada sobre sí misma. En los extremos hay un anticodón que se aparea con un codón complementario de ADNm. Es pequeño con pares de bases complementarias entre nucleótidos de la misma cadena.

Adaptadora entre la información del ARNm y la proteína que codifica. Reconoce y se une a los aminoácidos del citoplasma, transfiriéndolos a los ribosomas.

Ácidos Nucleicos:

Monómero: nucleótidos compuestos por una base nitrogenada, una aldopentosa y ácidos fosfóricos.

Bases nitrogenadas: sustancias heterocíclicas que contienen N capaz de atraer H+.

- Púricas: anillo doble. Son la adenina y la guanina

- Pirimidínicas: anillo simple. Son la citosina, la timina y el uracilo.

Aldopentosas: son azucares que se unen a los nitrógenos de las bases formando nucleosidos.

- Ribosa: forma un ribonucleosido.

- Desoxirribosa: forma un desoxiribonucleosido.

Ácidos fosfóricos: establece un enlace tipo éster con el hidroxilo 5’ de la aldopentosa.

o Funciones de los nucleótidos:

- Estructural en los ácidos nucleicos

- Mediación de procesos fisiológicos: constituyen metabolitos en procesos como la transmisión de información del medio extracelular al intracelular, acción como segundos mensajeros, agregación plaquetaria en la coagulación, regulación de dilatación de vasos sanguíneos, regulador de síntesis de ARNr y ARNt en bacterias, efectores alostericos.

- Formación de coenzimas.

- Activación de intermediarios necesarios para reacciones.

- Transportadores de energía: se utilizan los nucleótidos trifosfatados, o sea nucleosidos unidos a tres grupos fosfato (NTP). Transportan la energía proveniente de la oxidación de alimentos hasta los sistemas que requieren energía. Los más usados son el ATP y el GTP.

Polímero: son los ácidos nucleicos, es decir macromoléculas que contienen y transmiten la información hereditaria. Contienen la información para que las células sinteticen proteínas.

Son polímeros lineales de nucleótidos unidos por enlaces fosfodiéster entre el hidroxilo 3’ de un azúcar con el 5’ del siguiente. Esto forma un esqueleto covalente. La parte variable esta formada por la secuencia de bases nitrogenadas. La cadena tiene polaridad.

o

ADN (ácido desoxirribonucleico): almacena la información genética en todos los organismos eucariotas o procariotas. En los virus puede ser ARN.

Está formado por un grupo fosfato, la pentosa desoxirribosa y una base (A, G, T, C). Es muy larga y dinámica, se compacta para caber en el núcleo de la célula. Estructura: dos cadenas de nucleótidos

- Complementarias: la complementariedad de bases otorga estabilidad

- Antiparalelas: una de 3’ a 5’ y otra al revés

- Enrolladas (en sentido del reloj, dextrógiro) en una doble hélice a lo largo de un eje común.

- Las cadenas se mantienen unidas entre sí por tres Puentes de Hidrogeno. Permite la separación durante la replicación.

La doble hélice tiene importancia porque explica:

- La replicación del ADN: es semiconservativa. Las dos cadenas se separan y cada hebra sirve como molde para la síntesis de la cadena complementaria, cada molecula hija esta formada por una cadena parental y una nueva.

- Que la secuencia de bases era responsable de la secuencia de aminoácidos requiriendo traducción. El código genético relaciona ambas, cada aminoácido se codifica como un triplete o codón de nucleotidos.

o

ARN (ácido ribonucleico): en la célula traduce la información genética contenida en el ADN a la secuencia de aminoácidos de las proteínas. Está formado por un grupo fosfato, la pentosa ribosa y una base (A, G, U, C). Se sintetizan mediante la transcripción. Estructura: monocatenaria

- ARNm (mensajero): es un intermediario entre la información almacenada en el ADN y la secuencia de aminoácidos de las proteínas. Es heterogéneo en su tamaño ya que se relaciona con la longitud de la cadena polipeptidica que codifican.

- ANRr (ribosomal): forma parte de los ribosomas, donde se producen todos los acontecimientos de la síntesis proteica. Es el de mayor tamaño y presenta un complicado plegamiento.

- ARNt (de transmisión): es una molécula adaptadora entre la información del ARNm y la proteína que codifica, en los extremos hay un anticodón que se aparea con un codón complementario de ADNm. Es pequeño con pares de bases complementarias entre nucleótidos de la misma cadena.

Molécula

Composición

Clasificación

Estructura

 

Tipo / Ejemplos

Función

Glúcidos

Formados por uniones de monosacáridos. Amplia gama de funciones biológicas. Aportan una parte considerable de la energía necesaria para los procesos metabólicos en procariontes y eucariontes. Son polihidroxi aldehídos o cetonas. Los azucares presentan forma cíclica hexagonal.

Monosacáridos

Responden a la formula molecular Cn(H2O)n Deben ser aldehídos o cetonas con más de una función alcohol ubicados en diferentes carbonos. Presentan isomería óptica

Triosas

L gliceraldehído D gliceraldehído

Se obtiene en la fotosíntesis.

Derivados de las triosas por la adhesión de alcoholes debajo del carbonilo. Tienen 4 isómeros posibles

Tetrosas

Aldotetrosas

y L eritrosa Dy L treosa

D

Participación en ciclo de Calvin y vía de las pentosas.

Dan 8 isómeros posibles

Pentosas

Aldopentosas

D

ribosa, desoxirribosa, ribosa 5 P,

Forman nucleótidos y protegoglucanos

xilosa

Cetopentosas

D

ribulosa

Ciclo de Calvin y vía de las pentosas.

Dan 16 isómeros. Tienen forma de bote o silla.

Hexosas

Aldohexosas

D-glucosa (D-aldohexosa), D- manosa y D-galactosa son diasteroisómeros (epímeros).

Participación en glucolisis, combustible energético

Cetohexosas

D

fructosa

Participación en glucolisis, combustible energético

Disacáridos

Resultan de la unión glicosídica de dos monosacáridos, estas pueden ser de forma alfa o beta.

Maltosa, isomaltosa, celobiosa, lactosa, sacarosa

 
 

Oligosacáridos

Resultan de la unión de entre 2 y 20 monosacáridos. Algunos forman glucoproteinas y glucolipidos. Abundan en la superficie de membranas biológicas. Estructura variada, numerosos puntos reactivos y diversidad de sustituyentes

 

Reconocimiento y señalización Guía en procesos de migración celular Distribución de biomoléculas entre los diferentes tejidos.

Polisacáridos

Polímeros de alto peso molecular que por hidrolisis da solo un tipo de monosacárido.

Homopolisacáridos

Almidón (glucosa)

Células vegetales almacenan la glucosa formando gránulos.

Glucógeno (glucosa)

Células animales almacenan la glucosa.

Celulosa (glucosa)

Protección y sostén en células vegetales, pared celular.

Quitina

 

Forma el exoesqueleto.

Por hidrolisis dan distintos tipos de monosacáridos

Heteropolisacáridos

GAG, protegoglicanos

Matriz extracelular de los tejidos conectivos de los mamíferos

Glúcidos: son sencillos estructuralmente con amplia gama de funciones biológicas. Aportan una parte considerable de la energía necesaria para los procesos metabólicos en procariontes y eucariontes.

o

Monosacáridos: interacciones básicas en las células.

Estructura:

- Responden a la formula molecular Cn(H2O)n

- Deben ser aldehídos o cetonas con más de una función alcohol ubicados en diferentes carbonos.

- Presentan un carbono asimétrico, lo cual les otorga isomería óptica (enantiómeros).

- Los azucares presentan forma cíclica hexagonal.

Triosas: glúcidos más pequeños con 3 carbonos, uno para función aldehído o cetona y dos conteniendo un alcohol.

Ej: L gliceraldehído y D gliceraldehído. Tetrosas: derivados de las triosas por la adhesión de alcoholes debajo del carbonilo. Tienen 4 isómeros posibles, cumplen un rol esencial en la fotosíntesis y participan en la via

metabólica denominada ciclo de las pentosas. Pentosas: la más importante es la D ribosa y sus derivados.

Hexosas: tienen 16 isómeros. La D-glucosa, D-manosa y D-galactosa son diasteroisómeros (epímeros). Tienen forma de bote o silla.

Isómero

Características

Enantiómeros

Isómeros ópticos en los que no puede superponerse la imagen especular de uno con la del otro. Tienen las mismas propiedades físicas y químicas, excepto por la forma en que desvían la luz polarizada (D y L)

Epímeros

Solo difieren entre sí por la orientación del oxhidrilo de uno de sus carbonos asimétricos. Ejemplo: D-glucosa y D-galactosa (difieren en la posición del oxhidrilo del C4) Tienen distintas propiedades

Tautómeros

Resultan del reordenamiento molecular con la formación de un puente oxígeno entre carbonos. Ejemplos: glucopiranosa (originada por la glucosa), fructofuranosa (originada por la fructosa).

Anómeros

Tipo de tautómeros en el cual un oxhidrilo puede ubicarse por arriba o por debajo del plano de la molécula. Se denominan alfa o beta (alfa abajo y beta arriba del plano molecular)

o

Disacáridos: resultan de la unión glicosídica de dos monosacáridos, estas pueden ser de forma alfa o beta. Ejemplos: maltosa, isomaltosa, celobiosa, lactosa, sacarosa. Tienen poder reductor excepto la sacarosa.

o

Oligosacáridos: resultan de la unión de entre 2 y 20 monosacáridos. Algunos forman glucoproteinas y glucolipidos. Tienen funciones de reconocimiento y señalización, por lo que abundan en la superficie de membranas biológicas. Y de guía en procesos de migración celular y en la distribución de biomoléculas entre los diferentes tejidos. Estructura: es muy variada, sus unidades estructurales presentan numerosos puntos reactivos y diversidad de sustituyentes.

o

Polisacáridos: son la forma predominante de los glúcidos en la naturaleza, son polímeros de alto peso molecular que por hidrolisis da monosacáridos. No son dulces y cuando son solubles dan soluciones coloidales. No tienen poder reductor.

- Homopolisacáridos: por hidrolisis dan un solo tipo de monosacárido, por ejemplo: almidón, glucógeno, celulosa dan glucosa. Excepto por la celulosa forman cintas espirales laxas con mayor solubilidad en agua. Ej: almidón, glucógeno, celulosa que dan glucosa.

Almidón: forma bajo la cual las células vegetales almacenan la glucosa formando gránulos. Está compuesto por dos porciones, amilosa y amilopectina, polímeros de la glucosa con estructuras espaciales diferentes. Glucógeno: forma bajo la cual las células animales almacenan la glucosa. Celulosa: es el más abundante en la naturaleza y es insoluble. Tiene función de protección y sostén en células vegetales. Su disposición le permite formar largas cadenas extendidas con numerosos Puentes de H que la estabilizan y le otorgan resistencia mecánica. Quitina: es lineal con estructura y funciones similares a la celulosa. Se encuentra en el exoesqueleto donde puede servir para el depósito de sales minerales. Amilosa: formada por maltosa

- Heteropolisacáridos: por hidrolisis dan distintos tipos de monosacáridos.

Glucosaminoglicanos (GAG): se encuentra en la matriz extracelular de los tejidos conectivos de los mamíferos. Son cadenas de longitud variada resultante de la unión de pares de eslabones que se repiten. La unión glucosidica intradimerica vincula los componentes de la unidad repetitiva entre sí, mientras que la interdimerica liga una unidad repetitivas con otra. Se encuentran asociados a las proteínas formando protegoglicanos. Se comportan como polianiones. Ej. heparina, ácido hialurónico, keratam sulfato, etc.

Peptidogucanos: forman parte de la capsula de organismos procariotas como bacterias. Están formados por una base de disacárido a la que se le une un péptido.

Molécula

Definición

Clasificación

 

Tipos

Estructura

Caracteristicas

Función

Lípidos

-Serie heterogénea de compuestos. -Poco solubles o insolubles en agua pero solubles en solventes no polares. -Bajo punto de fusión y son semilíquidos a temperaturas corporales.

Saponificables:

Glicerol

Glicéridos

Ésteres de glicerol con ácidos grasos. Si se esterifican los tres alcoholes, se forma un triglicérido simple o mixto.

 

Lípidos biológicos más abundantes Reservorios energéticos citoplasmáticos. Aislantes térmicos.

contienen en su estructura por lo menos un ácido graso esterificado con un alcohol.

Son anfipáticos Temperatura de fusión y solubilidad:

dependen de la saturación y del largo de la cadena carbonada. En agua: forman MICELAS En agua: ácidos débiles

Fosfogliceridos

Unión éster en el C3 con el ácido fosfórico, en los otros dos hay ácidos grasos

Son anfipáticos En agua: forman BICAPAS En agua: ácidos débiles

Estructurales, conforman lípidos de membranas celulares

Esfingol

Ceramidas

Amida entre el esfingol y un ácido graso

Forman glucolipidos: compuestos de alto peso molecular presentes en el tejido nervioso formados por una ceramida y un oligosacárido hidrofilico.

Estructural, componente de membranas celulares. Ej: esfingomielina, cerebrosido, gangliosido.

 

Insaponificables: no presentan uniones esteres, son derivados cíclicos del isopreno (ciclopentanoperhidrofe nantreno)

Terpenos

Formados por 2 o más unidades de isopreno. Pueden ser lineales, cíclicas o contener ambas estructuras

Carácter hidrofóbico

Intervienen en la formación de coenzima Q, vitaminas liposolubles y pigmentos vegetales Asociados a la matriz lipídica de las membranas biológicas

Esteroides

Derivados cíclicos del isopreno, tienen un núcleo hidrocarbonado formado por 4 anillos (3 ciclohexanos y 1 ciclopentano).

Ej: Hormonas esteroideas, esteroles (colesterol), vitaminas, ácidos biliares.

Colesterol: membranas celulares eucariotas. Contribuye a mantener las propiedades de la membrana. Se sintetizan sales biliares, vitamina D, y hormonas corticoides y sexuales.

Lípidos: serie heterogénea de compuestos poco solubles o insolubles en agua pero solubles en solventes no polares. tienen bajo punto de fusión y son semilíquidos a temperaturas corporales.

o

Saponificables: contienen en su estructura por lo menos un ácido graso esterificado con un alcohol (glicerol o esfingol). Los ácidos grasos son anfipáticos, con una cabeza polar hidrofílica y una cola no polar hidrofóbica. Pueden ser solidos o líquidos a temperatura ambiente según la longitud de la cadena carbonada. Los provenientes de animales o vegetales suelen estar esterificados y pueden tener dobles ligaduras (insaturados) que disminuyen el punto de fusión y aumentan la solubilidad en solventes orgánicos. Se comportan como ácidos débiles, el pK no varía con el aumento del número de carbonos

- Glicerol

 
 

Glicéridos: son ésteres de glicerol con ácidos grasos. Si en los ácidos grasos son predominantemente insaturados, son líquidos a temperatura ambiente (aceites) y si son saturados, son sólidos (grasas). En agua forman MICELAS. Función: son los lípidos biológicos más abundantes y son reservorios energéticos citoplasmáticos. También son aislantes térmicos.

 

Si se esterifican los tres alcoholes del glicerol, se forma un triglicérido, es simple si es el mismo ácido graso y mixto si son distintos

 

Fosfoglicéridos: poseen una unión éster en el C3 con el ácido fosfórico, en los otros dos hay ácidos grasos. El ácido fosfórico le da un carácter netamente anfipático. Función: estructurales, conforman lípidos de la membrana. En agua forman BICAPAS.

- Esfingol: tiene 18 carbonos, alcoholes y un grupo amino, a través de él se une con el ácido graso. Todos son moléculas antipáticas ubicadas en la capa externa de la matriz lipídica de las membranas.

 

Ceramidas: amida entre el esfingol y un ácido graso.

Función: estructural, componente de membranas celulares. Glucolipidos: compuestos de alto peso molecular presentes en el tejido nervioso formados por una ceramida y un oligosacárido hidrofilico.

Saponificación: se trata un glicérido con un álcali (KOH o NAOH), se rompe el enlace éster y se reconstituye el glicerol y el ácido graso toma el catión en lugar del hidrogeno. Pierden parte de su afinidad con el agua.

o

Insaponificables: no presentan uniones esteres, derivan de la polimerización de un hidrocarburo de 5 C (isopreno).

Terpenos: formados por 2 o más unidades de isopreno. Pueden ser lineales, cíclicas o contener ambas estructuras. Función: de ellos deriva la coenzima Q y las vitaminas liposolubles A, E, K. También en células vegetales, la forma química de la clorofila y los carotenos deriva del isopreno.

Carácter hidrofóbico, se encuentran asociados a la matriz lipídica de las membranas biológicas.

Esteroides: son derivados cíclicos del isopreno, tienen un núcleo hidrocarbonado formado por 4 anillos (3 ciclohexanos y 1 ciclopentano). Ej. Hormonas esteroideas, esteroles, vitaminas, ácidos biliares.

Esteroles: se originan a partir del escualeno. Tienen un grupo OH en el C3 y una cadena alifática de 8 a 10 C en el C17. El más abundante es el colesterol. Es hidrofóbico con una leve polaridad en el C3, abunda en las membranas celulares eucariotas, se orienta con el alcohol próximo a las cabezas polares de los fosfolípidos y el cuerpo junto a las colas hidrofóbicas. Contribuye a mantener las propiedades de la membrana. A partir del mismo se sintetizan sales biliares, vitamina D (para la absorción y metabolismo de calcio), y hormonas corticoides y sexuales.